Конфигурация пептидной группы

Рис. 11.8. Расчетная модель метиламидов Ы-ацетил-а-аминокислот с плоскими транс-конфигурациями пептидных групп (со = 180°) в конформации с двугранными углами ф =

А. Плоскостная конфигурация пептидной группы возможна только в том случае, если пептидный азот является плоским , т. е. все три связи азота располагаются в одной плоскости под углами около 120°, а не пирамидальным , как это имеет место во многих соединениях. [c.537]

Геометрическая конфигурация пептидной группы, основного структурного элемента белков, хорощо изучена (см. табл. 104). Расстояние N — Н.. . 0 в настоящее время определено с высокой] точностью (2,94 А), тогда как углы, в вершинах которых находятся атомы N и О, известны гораздо хуже. Поэтому вопрос о линейности Н-связи до сих пор остается открытым. Значения длины связей и углов, найденные для пептидной группы, использованы при построении спиральных структур, которые согласуются с большинством известных свойств основной цепи кристаллических белков и ДНК и в которых отчетливо видна важная роль Н-связи. Относительно боковых цепей в этих молекулах, а также в глобулярных белках делались лишь умозрительные заключения, но и в них Н-связи отводится важная роль. [c.277]

Рентгеноструктурные исследования пептидов свидетельствуют о жесткости и плоской конфигурации пептидных групп [c.168]

Как уже отмечалось, Астбери предложил большое число молекулярных моделей белков. Хотя ни одна из них не была подтверждена последующими экспериментами, тем не менее его работы оказали огромное стимулирующее влияние на развитие этой области. Условия, которым должны были удовлетворять предложенные им структуры, еще не носили строго количественного характера. Это касается длин связей, валентных углов и конфигурации пептидной группы (во многих моделях Астбери она не была плоской). Ученый хотя и предполагал наличие водородных связей между пептидными единицами, например в Р-форме, однако он не сформулировал тезис об образовании связи К-Н...О=С как общий принцип формирования структуры полипептидной цепи и не ставил условие полной насыщенности структуры водородными связями. У. Астбери говорил о необходимости плотной упаковки полипептидных цепей, но и это требование носило скорее декларативный характер, поскольку никаких количественных критериев им введено не было. Это и не могло быть сделано, так как в то время не только отсутствовали данные о геометрических параметрах пептидов и белков, но еще не было известно химическое строение ни одного белка. [c.15]

Первое краткое сообщение о результатах исследования Полингом и Кори пространственной структуры полипептидов и белков появилось в ноябре 1950 г. [57]. В апреле следующего года в одном номере журнала было опубликовано сразу восемь работ Полинга и Кори с подробным изложением полученных результатов, а вскоре появились еще четыре их работы [58—65]. Они сразу же обратили на себя внимание научной общественности, вызвали огромный резонанс и оказали сильное влияние на последующее развитие молекулярной биологии и прежде всего исследований пространственной структуры пептидов и белков. В связи с чем вполне обоснованно разделить исследования, проводимые в этой области, на работы до 1951 г. и последующего периода. Читая какой-либо труд, посвященный структуре пептидов, можно, не зная даты публикации, почти наверняка определить, написан ли он до или после появления в печати работ этих ученых. Исследования Полинга и Кори (1951 г.) имеют теоретический характер. Сделанные авторами предсказания возможных структур полипептидной цепи основаны на следующих постулатах 1) приняты одинаковые значения для длин связей и валентных углов всех пептидных групп полипептидной цепи. В литературе они получили название геометрических параметров Полинга— Кори 2) пептидная группа считалась плоской. Возможны две плоские конфигурации группы, отличающиеся взаимным расположением связей N—Н и С=0, цис- и трамс-переход между ними связан с преодолением высокого потенциального барьера (-20 ккал/моль). При построении моделей Полинг и Кори отдали предпочтение транс-конфигурации пептидной группы. По оценке Р. Кори и Дж. Донахью, отклонение от плоского строения группы на 10° вызывает повышение энергии приблизительно на 1,5, а на 30° — на 6 ккал/моль [66] 3) предполагалась полная насыщенность полипептидной цепи водородными связями. Для водородной связи N—Н...О = С были приняты следующие геометрические и энергетические оценки расстояние N...0 считалось равным 2,8 А, максимальное отклонение от линейности N—Н...0 не должно превышать 30° и энергия связи — 8,0 ккал/моль 4) при построении моделей пептидной цепи выбирались наиболее благоприятные ориентации пептидных групп, разделенных атомом С , с учетом потенциалов внутреннего вращения вокруг связей С —N и С —С и ван-дер-ваальсовых контактов между атомами 5) конформационные состояния всех звеньев пептидной цепи считались эквивалентными. [c.21]

Удовлетворять отмеченным выше геометрическим критериям могли только спиральные структуры полипептидной цепи, поэтому Хаггинс предложил спиральное строение полипептидов. Оказавшаяся столь плодотворной идея спиральности молекулярных структур биополимеров впервые была высказана им в 1942 г. [31]. Лишь для фиброина шелка и Р-кератина Хаггинс, в согласии с Мейером, Марком и Астбери, допускал плоскую форму цепи. Для различных фибриллярных белков им было предложено большое число спиральных структур, существенно отличающихся от ленточных структур У. Астбери. М. Хаггинс разработал модель пептидной цепи, которая включала в качестве основного структурного элемента семичленный цикл, замыкаемый водородной связью. Непрерывное повторение в цепи этого элемента при сохранении нормальных значений валентных углов и плоской конфигурации пептидных групп приводит к неплоской структуре полипептида с винтовой осью второго порядка. Такая структура должна давать в рентгенограмме слабый рефлекс 5,0 А и сильный [c.16]

В работе [24] заряды на атомах формамида были определены с помощью теоретического анализа интенсивностей ИК-полос поглощения молекул Н21<1-СН0 и D2N- H0 в газовой фазе. Как и в упомянутых выше исследованиях, заряды на атомах рассчитывались в монопольном приближении, но в отличие от прежних расчетов не были привлечены данные по другим соединениям. Аналогичным способом, также полностью независимо, были рассчитаны для сравнения электрооптические параметры (ц и Эц/Э ) ацетона и метиламина [25]. Приведенные в табл. П.З данные ниже рассматриваются в свете существующих представлений о структурной организации формамида. Сейчас же оценим их с точки зрения обсуждаемого вопроса о роли электростатических взаимодействий в стабилизации транс-и 1(ис-конфигураций пептидной группы. Хотя найденные величины парциальных зарядов на атомах, как видно из табл. П.З, зависят от метода расчета, тем не менее полученные во всех работах общие характеристики распределения электронной плотности качественно совпадают. [c.139]

На формирование пространственного строения полипептидов оказывают влияние не только различие в энергии конфигураций отдельных звеньев цепи (хотя это важно), но и кооперативные эффекты. Поэтому в 4>инципе не исключены ситуации, когда даже небольшой предпочтитель-Иости в энергии одной из форм окажется достаточно для ее реализации по й длине полипептидной цепи. Или, напротив, по общей энергии Полипептида может стать оптимальной конфигурация пептидной группы, [c.135]

Таким образом, опытные данные и результаты теоретического конформационного анализа показывают, что в отношении своей конфигурации пептидная группа в амидах, циклических и линейных пептидах, депсипеп-тидах и белках имеет лишь две вакансии - ш = 180° и ш = 0°, что, в свою очередь, бесспорно свидетельствует о большой высоте потенциального барьера, разделяющего транс- и цыс-конфигурации. [c.136]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология