Пептидная единица

Многие биологические макромолекулы типа белков или нуклеиновых кислот состоят из такого огромного количества атомов, что сборка их модели из отдельных шариков и трудоемка, и дорога. В таких случаях прибегают к макетам из картона (металла или пластмассы). Например, для изображения планарной пептидной единицы можно сделать макет (рис. П-1), исходя из размеров, приведенных на рис. 2-3 (т. 1, стр. 88). Довольно сложно рассчитать угол, под которым следует делать сгибы для воспроизведения углов Фиф (см. рис. 2-4 и табл. 2-3). (Гораздо легче решить эту задачу непосредственно путем геометрического конструирования, используя кусочки картона.) Таким способом можно создать очень красивые спиральные структуры (некоторые примеры приводит Карлсон [1]). При необходимости к а-углерод-ным атомам можно приклеить пенопластовые боковые цепи. При этом можно расположить спиральную модель на поверхности картонного цилиндра и украсить пенопластовыми боковыми цепочками. [c.376]

Таблица 4.1. Структурные параметры пептидных единиц длины связей и углы между ними

Как уже сказано, пептидная единица цепи, группа [c.178]

Выражение (4.50), отвечающее некооперативному переходу, т. е. независимому изменению состояния отдельных пептидных единиц, при полной кооперативности заменяется выражением (4,47), описывающим кооперативное превращение всех N единиц. В промежуточных случаях, когда О < а < 1, приближенно [c.213]

Рис. 1. Относительная вязкость т) растворов ПБГ в дихлорметане. Концентрация ПБГ выражается отношением числа пептидных единиц Ыр к числу молекул растворителя Ма. Вертикальные штриховые линии означают наблюдаемые границы раздела между изотропным раствором и двухфазной областью (Л/р/Л м0,02) и границы, отделяющие двухфазную область от жидкокристаллической фазы (Np Ns 0,QЗ) [8].

Таблица 1 Стандартные параметры пептидной единицы

Гли-Гли), который может быть построен только из цис-пеп-тидных единиц. Хотя г ис-пептидная единица проигрывает транс- по меньшей мере 2 ккал/моль (а значит, дипептид — [c.133]

Конформации циклов больших размеров, в особенности, если расположение аминокислотных остатков в них нерегулярно, предсказать значительно труднее. Однако в некоторых случаях это удается в частности, задача сильно упрощается для метилированных пептидных единиц, или других групп, имеющих ограниченную конформационную свободу. [c.134]

Однако и в том случае, если нам удастся найти несколько лучших вариантов, нелегкой останется проблема относительной стабильности различных конформаций. Как мы уже видели, погрешность в вычислении относительных стабильностей, обусловленная несовершенством приближений и параметризации (особенно электростатической составляющей), вполне может достигать 0,5 ккал/моль на пептидную единицу, [c.138]

Означает ли это, что предсказание структуры таких белков— безнадежная задача Надо думать, что нет, поскольку критерии, найденные на основании исследования взаимодействия соседних пептидных единиц, не только облегчают эту задачу, но могут сделать ее даже более простой, чем нахождение глобального экстремума. Мысль о том, что пространственная структура формируется по мере выхода белка-с рибосомы, уже неоднократно высказывалась [191, 1691, а Филлипс [1691 умозрительно проследил образование пространственной структуры лизоцима, продвигаясь от К-конца и разбивая белок на части. [c.159]

На самом деле в формировании пространственной структуры, по-видимому, участвуют оба механизма — с одной стороны, стремление каждой пептидной единицы сохранить свойственную ей конформацию, а также слабые взаимодействия, характерные, например, для трипептидных фрагментов (при этом формируется вторичная структура, состоящая из спиралей, р-структур и нерегулярных участков), а с другой стороны —- такие взаимодействия отдельных участков вторичной структуры, которые приводят к выполнению оптимальных условий для гидрофобных сил. Вот почему в этой области создалась такая редкая для науки ситуация, когда есть эксперимент (расшифрованная пространственная структура нескольких белков), но нет ни одной конструктивной теории, которая более или менее полно могла бы его объяснить и предсказать. [c.160]

Повторяющаяся пептидная единица [c.314]

Как видно из рисунка, молекула белка состоит из повторяющихся пептидных единиц. [c.314]

Р II с. 46. Расстояния в пептидной единице [87]. [c.259]

Белки состоят из аминокислотных остатков ( пептидных единиц ), содержащих различные боковые группы. Еще 10 лет тому назад можно было надеяться, что изучение конформаций аминокислот и низкомолекулярных пептидов сделает возможным предсказание пространственной структуры глобулярных белков. Но эта задача оказалась не столь простой. Несмотря на очень интенсивные исследования, предпринятые за последнее десятилетие в этом направлении, проблемы структуры белка до сих пор не ре- [c.359]

С теоретической точки зрения кристаллические регулярные полипептиды представляют собой весьма простые системы. Действительно, углы ф и должны повторяться при переходе от одной пептидной единицы к последующей, и в этом случае мы имеем дело с задачами, обсуждавшимися в разделе 1 гл. 7. В то же время изучение полипептидов полезно в том отношении, что позволяет объяснить геометрию отдельных участков глобулярных белков — участков, состоящих из спиралей или растянутых Р-структур. [c.379]

Однако и в том случае, если нам удастся найти несколько лучших вариантов, нелегкой останется проблема относительной стабильности различных конформаций. Как мы уже видели, погрешность в вычислении относительной стабильности, обусловленная несовершенством приближений и параметризации, вполне может достигать 0,5 ккал/моль на пептидную единицу, что дает на всю молекулу декапептида 5 ккал/моль и может затруднить выбор оптимальной структуры. Поэтому вполне вероятно, что решение задачи о конформациях средних по размеру олигопептидов окажется не легче, а труднее, чем предсказание структуры глобулярного белка, ибо для белков можно найти некоторые общие принципы. [c.386]

Некоторые биологические активные пептиды, встречающиеся в природ ,, имеют циклическое строение, для их химического синтеза должны быть разработаны соответствующие методы. Сравнительно легко можно получить гомодетный Вд1клический пептид. В этом случае одна пептидная связь образуется между карбоксильной и аминогруппами одной и той же пептидной единицы. В случае синтеза циклических гетеродетных гомомерных пептидов ситуация гораздо сложнее. У таких пептидов замыкание кольца происходит посредством образования связи дисульфидного или эфирного типа. [c.201]

Структура полипептидов в общем виде (рис. 23.7.1) представляется как ряд линейно связанных между собой остатков аминокислот, ибо эта цепь возникает в результате последовательности конденсации аминокислот и расщепляется при гидролизе, давая аминокислоты. В другом, менее употребительном рассмотрении, цепь представляют как последовательность повторяющихся пептидных звеньев (см. рис. 23.7.1). И, наконец, иной альтернативный подход к изображению пептидной цепи — представление ее в виде амидных единиц — ONH HR —, не употребляется в литературе, подобно определению пептидная единица , которое нечетко, поскольку оно не учитывает группировки, находящиеся на каждом конце полипептидной цепи. Эта номенклатура несет в себе дополнительный источник неоднозначности, поскольку первая амидная единица , например, включает боковой радикал из второго остатка. Поэтому в настоящем разделе принимается термин аминокислотный остаток . [c.423]

Полинг и Кори определили наиболее устойчивые конформации полипептидной цепи, основываясь на данных рентгеноструктурных исследований и на рассмотрении плотной упаковки цепей с максимальным числом водородных связей. Таких конформаций три. Это, во-первых, а-спираль, показанная на рис. 4.2. Она характеризуется поворотом вокруг оси на 100° и перемещением вдоль оси на 0,15 нм на каждое пептидное звено. Соответственно на один полный виток спирали приходится 3,6 пептидной единицы и смещение вдоль оси на 0,54 нм. Водородные связи образованы между С=0-группой данной единицы и Н—N-гpyппoй четвертой предшествующей единицы. Такие связи реализуются между всеми аминокислотными остатками, за исключением пролила (Про), не содержащего К—Н-группы. а-Спираль может быть правой и левой. В первом случае Ф = 132°, г = 123°, во втором — Ф = 228°, ф = 237° (углы отсчитываются от плоской транс-конформации цепи). Конформация а-спирали определяется, в частности, плоским расположением атомов —СО—NH —. [c.89]

Здесь С — углеродный атом аминокислотного остатка, входящий в цепь, — первый углеродный атом заместителя К, который можно представить в виде — С Нг — К, X и V — атомы, с которыми связан С как в основной цепи, так и в привеске. Полностью вытянутая цепь (без деформации валентных углов и изменений длин связей) имеет транс-конформаццю, характеризуемую нулевыми значениями угла ф поворота вокруг связи N—С и угла 1) поворота вокруг связи С —С. Угол поворота вокруг пептидной связи С—Ы, соединяющей соседние пептидные единицы, обозначается м. В вытянутой транс-конформации он также равен нулю. [c.179]

ВИНТОВОЙ осью третьего порядка. Переход от одной пептидной единицы к соседней осуществляется продольными перемещением на 3,1 А и поворотом вокруг оси спирали на 120°. Цепи уложены в гексагональную структуру, каждая цепь соединена с шестью соседними водородными связями. Эти особенности структуры были установлены Криком и Ричем методом рентгенографии 7]. Строение кристаллического полиглицина II показано на рис. 4.6 [7, 8]. Такой структуре отвечают углы ф = 100° и г1з = 330°. Особое строение полиглицина определяется тем, что глицил, в отличие от всех остальных аминокислотных остатков, не содержит объемистых радикалов К. [c.182]

Соединяются 2 пептидные единицы пептидной связью (е-амино-группа а, е-диаминопимелиновой кислоты и С-концевая группа Х)-аланина), например у Es heri hia oli. [c.12]

Итак, главными конформационными параметрами полипептидной цепи (и, как мы увидим, существенными переменными потенциальной функции) являются двугранные углы <р и лЬ — углы вращения вокруг связей К—С и С —С пр и атомах С . Поэтому углы ср и ф для системы связанных пептидных единиц и, в частиэсти, для белкоз удобно снабжать индек- [c.96]

Наконец, потенциалы 6-ехр Дашевского были получены путем сравнения расчетных и экспериментальных данных по геометрии различных малых органических молекул и их термохимическим свойствам с помощью методики, описанной в работах [46, 51]. Они использовались в расчетах конформаций и энергий образования, гидрирования и т. д. ароматических соединений [52, 53], углеводородов [54], в том числе циклических [55], а также в расчетах конформаций молеКул, состоящих из двух пептидных единиц [56, 57]. Как мы указывали, конформации пептидов не очень чувствительны к потенциальным функциям, и потому вполне оправдана попыт- [c.103]

Заканчивая обсуждение конформаций аланинового дипептида, следует сказать, что конформационные карты очень много дают для понимания структуры белков, и заслуга Рамачандрана состоит в том, что он первым открыл разрешенные и запрещенные области [3, 4]. Однако конформационные карты объясняют, но не всегда еще дают возможность предсказывать, поскольку, во-первых, вопрос об относительной стабильности различных конформаций весьма труден и неоднозначен, он в большой мере определяется параметризацией, а, во-вторых, пространственная структура белков в целом зависит от далеких взаимодействий, хотя взаимодействия соседних пептидных единиц, как мы сейчас видели, уменьшает число возможностей. [c.123]

Основные черты конформационных карт дипептидов, несомненно, должны сохраняться в полипептидах разница состоит только в том, что благодаря взаимодействию пептидных единиц, находящихся в соседних витках спирали, разрешенные области несколько уменьшаются, а энергетические контуры сужаются. На рис. 25 приведена конформационная карта цолк-1-аланина [19]. Сравнение ее с аналогичной картой аланинового дипептида (рис. 7) показывает, что границы допустимых областей — в особенности для форм R и L — резко> сузились более того, полностью разрешенная область R состоит теперь уже из двух частей, и только область В осталась практически неизменной (это легко понять, ибо в области В соседние пептидные единицы максимально удалены). Как и в случае дипептидов, закономерности, наблюдающиеся на конформационных картах полиаланина, являются общими для всех аминокислотных остатков, содержащих атом СР. [c.140]

Как связаны те закономерности, которые мы рассматривали с пространственной структурой глобулярных белков Конформационные карты дипептидов содержат разрешенные п запрещенные области и дают информацию о положении минимумов потенциальной энергии по ф и il). Структуры двух белков — миоглобина кашалота [165, 166] и лизоцима яичного белка [167 168], известны теперь уже достаточно хорошо для того, чтобы с точностью 20—30° можно было бы оценигь двугранные углы в каждой пептидной единице [16, 169]. Как мы уже отмечали, Брант и Шиммель [91], Рамачандран и Саси-секхаран [19], а также Шерага [20] рассматривали распределение точек, соответствующих углам ф и ij) в этих белках, на конформационных картах дипептидов. Очевидно, спиральные участки белков не представляют интереса (равно как и области р-структуры в лизоциме), их углы ф и гр находятся вблизи минимумов конформационной карты и потому мы приводим на рис. 26 только точки, относящиеся к неспиральным участкам. Конформационные карты аланинового дипептида построены при этом без учета электростатики и водородных связей (потенциалы Дашевского). [c.150]

Означает ли это, что предсказание структуры таких белков — безнадежная задача Надо думать, что нет, поскольку критерии, найденные на основании исследования взаимодействий соседних пептидных единиц, не только облегчают эту задачу, но могут сделать ее даже более простой, чем нахождение глобального экстремума. Мысль о том, что пространственная структура формируется по мере выхода белка с рибосомы, неоднократно высказывалась 1137, 138], а Филлипс [113] умозрительно проследил образование пространственной структуры лизоцима, продвигаясь от М-конца к С-концу цепи. Де Коэн [139] даже попытался применить этот принцип к построению полипептидной цепи и, проведя расчеты с потенциалами Ликвори, нашел, что цепь, состоящая из шести остатков, приобретает вполне устойчивую конформацию, такую, что дальнейшее наращивание пептидных звеньев уже не возмущает ее. Таким образом, любой белок в принципе можно было бы сложить из замороженных гексапептидов и тем самым найти его пространственную структуру. [c.394]

Миядзава [91], а также Миядзава и Блоут [94] плодотворно применили идею о фазовых соотношениях между колебаниями в повторяющейся единице (см. гл. 5). Здесь же только следует отметить, что Миядзава и Блоут удовлетворительно объяснили, каким образом частота полосы амид I в спектрах полипептидов и белков зависит от конформации цепи, включив в рассмотрение взаимодействие между соседними пептидными единицами. [c.65]

Сведения о дихроизме коллагена, выделенного из хвостового сухожилия мыши [45], помогли отвергнуть некоторые модели складывания цепи в этом фибриллярном белке. Как видно из рис. 4.11, этот спектр по характеру подобен спектру вытянутого полипептида. Ориентированная желатина дает аналогичный спектр [3]. Дифракционная картина рентгеновских лучей коллагена предполагает поступательное перемеш,ение пептидной единицы вдоль оси спирали на 2,86 A (ср. с 3,6 А в полностью вытянутой форме). Распространенные модели для коллагена [114] предполагают слегка скрученную цепь, которая сохраняет особенности дихроизма р-формы белка. Частота NH-валентного колебания (3330 см ) та же, что и для иг эакс-формы амидной группы, г мс-форма (которая была предложена одно время в модели для коллагена) имеет более низкую частоту. [c.104]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология