Тканеспецифические регуляторные пептиды

Тканеспецифические регуляторные пептиды [c.59]

В главе 1 при рассмотрении тканеспецифических регуляторных пептидов было продемонстрировано, что интегрирующую и координирующую функцию пептидной саморегуляции на молекулярном уровне выполняет мозг, т. е. центральная нервная система. При исследовании нормального старения также обнаруживается ведущая роль центральной нервной системы и головного мозга в процессах саморегуляции на уровне целого организма. [c.168]

Клинические и биохимические исследования показывают, что самый широкий спектр функций организма регулируется именно олигопептидами и пептидами, которые часто (и неточно) называются пептидными гормонами. Эффективные концентрации этих веществ в живой клетке столь низки, что не позволяют предполагать их количественное участие в метаболизме. П. К. Климов предложил сигнальный механизм пептидной регуляции по принципу камертон—резонатор при этом предполагается, что регуляторные пептиды (РП) выступают в роли камертона (Климов, Барашкова, 1993). Действие этого механизма в чем-то аналогично действию медиаторов нервной системы. Но если возникновение нервного импульса основано на электрохимическом воздействии на синаптическую мембрану, то фи-зико-химические механизмы сигнального действия пептидов на клеточную мембрану пока не до конца выяснены. Одновременное рассмотрение большого объема экспериментальных исследований с двух точек зрения — с точки зрения физико-химических свойств пептидов и с точки зрения регуляции отдельных физиологических функций организма — помешает в фокус внимания вопрос о корреляции строения и биологической активности пептидов. Медикобиологические исследования лечебного действия РП показали, что им свойствен особый вид регуляции — тканеспецифическая модуляция. Установленный к настоящему вре- [c.12]

Рещение конкретной задачи — какая форма сигнала характерна для данного пептида и какую реакцию этот сигнал может вызвать в пептиде-реципиенте — требует предварительного систематического сравнения аминокислотных последовательностей пептидов, выполняющих определенные регуляторные (информационные) функции. Как правило, их активность проявляется на уровне специализированных функциональных систем организма и часто определяется как тканеспецифическая. Этот вопрос мы рассмотрим детальнее в следующем разделе. [c.58]

Многообразие аутокринных систем сигнализации различных органов обеспечивается тканеспецифическими семействами сравнительно коротких регуляторных пептидов. В большинстве случаев они синтезируются в клетке в виде относительно больших пептидов-предшественников, причем в состав предшественника, как правило, входит несколько участков, которые после выщепления приобретают способность регулировать определенные биологические функции. Эта эндогенная регуляция относится к одному из самых древних механизмов саморегуляции живых систем, хотя до настоящего времени она остается недостаточно изученной. [c.60]

С другой стороны, данные табл. I—IV Приложения демонстрируют разницу в аминокислотном составе пептидов, принадлежащих разным тканям и участвующих в регуляции тканеспецифических функций. Аминокислотный состав каждой группы РП можно использовать для сравнения их между собой по частоте включения аминокислотных остатков, подобно тому как это сделано для усредненного белка в работе В. А. Конышева (1985). Для такого сравнения и использованы данные, приведенные в вышеупомянутых таблицах, и полученные результаты даны в табл. 6. где представлены только 9 первых разрядов, так как в исследуемых системах аминокислотные остатки, относящиеся к первым 6 рангам, занимают более 55%, а остатки первых 9 рангов — более 80% всех мест в полипептидных цепях. В табл. 6 также включены данные для нескольких регуляторных белков, которые будут рассмотрены в следующем разделе. Хочется отметить, что распределение аминокислот по рангам частоты для природных регуляторных пептидов и белков отличается от такового синтетических протеиноидов (см. табл. 5) высоким рангом лейцина, глутаминовой кислоты и цистеина, но сходно с ним высоким рангом глицина, аланина и лизина. [c.78]

Сравнение констант связывания природных нуклеопротеиновых комплексов показывает, что НПК мозга более чем в 1.5 раза интенсивнее связывается с клеточными мембранами клеток мозга по сравнению с НПК печени (гепата-мин). Наблюдаемая разница селективности связывания этих препаратов является одним из возможных механизмов реализации тканеспецифического воздействия НПК на физиологические функции. Разница коэффициентов связывания модельных НПК, включающих тканеспецифические пептиды, и природных НПК, вьщеленных из той же ткани, может быть связана с конформационными различиями ДНК, входящей в состав этих комплексов. Природные НПК содержат нативную ДНК, уже специфически связанную с регуляторными пептидами хроматина, а модельные НПК содержат высокоочищенные фрагменты двухцепочечной ДНК тимуса теленка, на которой не может быть сайтов для специфического связывания с регуляторными пептидами мозга. По-видимому, функция такой ДНК в модельных НПК сводится только к защите пептидных компонентов от ферментного гидролиза. [c.182]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология