Протеиноиды

ПРОТЕИНОИДЫ (БЕЛКИ ОПОРНЫХ ТКАНЕЙ) [c.53]

Каталитическое образование высокомолекулярных веществ, в первую очередь белков, требует условий, в которых молекулы воды в процессе конденсации удаляются достаточно легко. В опытах С. Фокса это достигалось длительным (150 ч) нагреванием смеси аминокислот или смесей аминокислот с полифосфатами. Последовательность, в которой при этом соединялись аминокислоты, не была случайной, и содержание каждой аминокислоты в продукте ( протеиноиде ) отличалось от содержания той же аминокислоты в исходной смеси. Таким образом, по-видимому, концевая часть полипептидной цепочки как-то инструктировала отбор аминокислот. [c.382]

Эйген и Шустер предлагают конкретные модели для возникновения генетического кода. В частности, приводятся аргументы в пользу того, что началу трансляции способствуют первичные структуры, обогащенные ГЦ. Трансляция возникала благодаря достаточному содержанию протеиноидов — белковоподобных ве- [c.547]

Как известно, в современных клетках функции ДНК заключаются в получении, хранении и передаче информации последующим поколениям. Без ДНК и РНК невозможно точное воспроизведение всех свойств клетки, в основе которых лежит функционирование специфических белков. В модельных опытах была показана относительная простота и легкость возникновения пространственно обособленных систем, построенных из протеиноидов, характеризовавшихся определенным постоянством аминокислотных последовательностей. Это могло служить указанием на то, что информация о полипептидах типа протеиноидов была заключена в них самих, а следовательно, подводило к следующему выводу на начальном этапе эволюции протоклетки могли воспроизводиться и передавать информацию потомству без участия нуклеиновых кислот. [c.200]

Альбуминоиды (протеиноиды, склеропротеины) — белки, резко отличаюпще-ся от других белков по свойствам. Они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами п щелочами, причем с расщеплением молекул. В животных организмах выполняют опорные и покровные функции в растениях не встречаются. Представители фиброин— белок шелка кератин — белок волос, шерсти, рогового вещества, эпидермиса кожи эластин — белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий коллаген — белковое вещество кожи, костей, хрящей, соединительных тканей. [c.297]

Синтез белков включает ступенчатое присоединение аминокислот в заранее заданной последовательности в настоящее время он ограничивается лишь лабораторным приготовлением относительно простых молекул. Процедура синтеза облегчается, если аминокислота ковалентно связана с водонерастворимым полимером, и этот метод может лечь в основу будущих промышленных процессов получения синтетического белка (т. 4, стр. 338), Сообщается, что потенциально съедобное вещество образуется в результате статистической полимеризации аминокислот в протеиноиды , имеющие молекулярный вес более 8000. [c.611]

Протеиноиды — нерастворимые белки, входящие в состав шелка, волос, рогов, ногтей, копыт и сухожилий. Имеют нитевидную (фибриллярную) форму молекул. Содержат серу. [c.267]

Протеиноиды (белковоподобные вещества), или альбуминоиды,— твердые белки опорных тканей. Входят в состав волос, рогов, копыт, перьев, сухожилий, связок, соединительной ткани и т. д. Протеиноиды не растворяются в воде, разведенных кислотах, щелочах и солевых растворах. В протеиноидах содержится большое количество глицина, аланина, тирозина. Многие протеиноиды не пригодны для питания. [c.214]

В состав почечной ткани входит около 83% воды и 17% плотного остатка, состоящего по преимуществу из различных белков (глобулинов, нуклеопротеидов, протеиноидов и др.). [c.455]

К группе простых белков, или протеинов, обычно относят протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины, протеиноиды и ряд других белков, не принадлежащих ни к одной из перечисленных групп (например, многие белки-ферменты, мышечный белок миозин и др.). [c.48]

Большое значение имеют различные белки опорных тканей — костной ткани, хрящей, сухожилий, волос, шерсти, шелка и др., объединяемые общим названием протеиноидов, т. е. белковоподобных веществ. [c.52]

Особенностью многих протеиноидов является их непригодность для питания вследствие неспособности пищеварительных соков переваривать их. К таким белкам, не поддающимся действию ферментов пищеварительных соков, относятся, например белки рогов, копыт, шерсти и др. [c.52]

Сера входит в состав почти всех белков тела. Особенно много серы находится в протеиноидах опорных тканей, например в кератине волос, рогах, шерсти и т. д., отличающихся высоким содержанием аминокислоты цистина. Сера встречается также в составе эфиросерных кислот, трипеп-тида глютатиона, витаминов, гормонов (например, в окситоцине) и ряде других органических соединений, играющих большую роль в обмене веществ. [c.391]

Из отдельных представителей протеиноидов интерес представляет коллаген, входящий в состав соединительной ткани. Простейшим методом получения этого протеиноида является обработка кости разведенной соляной кислотой. Минеральные составные части кости переходят при этом в раствор, тогда как на коллаген, как на не растворимое в разведенных кислотах вещество, соляная кислота заметного действия не оказывает. [c.52]

С. Фокс показал [20], что нагреванием из аминокислот можно получить сополимеры (протеиноиды), содержащие до 18 аминокислот, являющихся моделями первичного белка. Фокс и Янг нашли, что протеиноид образует в растворе солей характерные микросферы. Они содержат мембраны и даже двойные слои. Введение в микросферы гидроокиси цинка вызывает появление у них способности расщеплять АТФ. С. Фокс считает, что эти микроструктуры по свойствам напоминают клетки. [c.52]

Протеиноиды, альбуминоиды, склеропротеины—белковые вещества, характеризующиеся большой химической стойкостью и находящиеся в таких частях животного организма (или его выделениях), которые выполняют механические функции. В растениях они не найдены. Кроме сходства физиологических функций, их объединяет и общность других свойств. Так, например, они совершенно нерастворимы в воде и растворах нейтральных солей, а также в разбавленных кислотах и щелочах. Растворить их удается только при энергичной обработке кислотами или щелочами, причем первоначальная структура их испытывает при этом значительные изменения. Не поддаются они действию и протеолитических ферментов, по крайней мере в обычных условиях. [c.327]

Из протеиноидов позвоночных следует отметить коллаген, эластин и кератин. Коллаген представляет главную составную часть соединительной ткани кожи и сухожилий и основное органическое вещество костей и хрящей. Коллаген устойчив к действию некоторых протеолитических ферментов он расщепляется пепсином, но не трипсином. При действии холодной воды на указанные ткани коллаген не растворяется его можно перевести в раствор лишь при более высокой температуре, но при этом строение его изменяется. [c.328]

В группу протеинов, или простых белков, обычно включают также так называемые протеиноиды. Эти вещества имеют лишь некоторые свойства белков, по ряду же свойств они значительно отличаются от большинства белков, прежде всего малой растворимостью. К протеиноидам относится ряд белков, играющих в организмах животных и растений опорную, механическую, защитную роль. [c.311]

Представителями протеиноидов являются кератин, входящий в состав кожи, волос (шерсти), ногтей, рогов фиброин, входящий в состав шелка, и т. д. Некоторые из этих белков имеют наиболее простое строение и изучены больше других белков. [c.311]

В работах Фокса (1966—1968) экспериментально исследовалась самоорганизация в полипептидных цепях, образуемых при термической поликонденсации эквимолярных смесей 18 канонических аминокислот (кроме Асп и Глу) в присутствии солей фосфорной кислоты, игравших роль водоотнимающих средств. Прп этом образуются цепи неравномерного состава, синтетические полипептиды, названные Фоксом протеиноидами. Эти соединения обладают каталитической активностью, сходной с ферментативной с их помощью удалось проводить реакции гидролиза, декарбокснлнрования, амннирования и дезаминирования. Однако полимеразная активность у протеиноидов пе обнаружена. [c.537]

Протеиноиды вызывали большой интерес и тщательно изучались выяснилось, что они способны образовывать мембраны и замкнутые полости, а отдельные микросферы, соединяясь, дают цепочки и более сложные сочетания. По мнению С. Фокса, зоны вулканической деятельности могли быть теми местами, в которых протекал первичный синтез — конденсация протеиноидов. Дожди вымывали эти соединения, выносили их к отмелям рек или морей, где, вероятно, происходили в дальнейшем процессы усложнения протеиноидных структур. [c.210]

Рассмотрим коротко некоторые свойства микросфер, взяв их в качестве модели протоклетки. Протеиноидные микросферы имеют сферическую форму, диаметр их в зависимости от условий получения колеблется от 0,5 до 7 мкм (рис. 50). По величине и форме они напоминают кокковые формы бактерий, иногда образуют цепочки, похожие на цепочки стрептококков. Каждая микросфера содержит около Ю молекул протеиноида. Протеиноид- [c.194]

Обычно различают протеиноиды беспозвоночных и позвоночных. К первым относят фиброин, спонгин, горгонин и др. Они входят в состав опорных или покровных тканей беспозвоночных. Фиброин входит в состав нити шелкопряда. Спонгин представляет иодсодержащий (1—2%) белок скелета морских губок при гидролизе из него выделен дииодтирозин. Горгонин выделен из скелета кораллов в составе различных горгонинов встречаются иод, бром, хлор входящий в их состав галоген замещает водород обычно в ароматическом ядре тирозина. [c.327]

Фибриллярные белки — альбуминоиды (протеиноиды или скле-ропротеины)—не растворяются в воде, растворах солей, этаноле, разбавленных щелочах и кислотах. Обладают сравнительно высокой устойчивостью к действию химических реагентов и ферментов. Многие представители этой группы имеют сравнительно простой аминокислотный состав (табл. 31). [c.217]

Фибриллярные альбуминоиды (протеиноиды, склеро протеины) Коллаген, эластин, ретикулин — — — — — — [c.220]

Заметим также, что ряд авторов считает неправильным отнэсить к белкам некоторые сравнительно просто построенные фибриллярные белки (например, из соединительной ткани), предлагая выделять их в переходную по сложности группу протеиноидов. [c.8]

Биофизика (1988) -- [ c.537 , c.559 ]

Микробиология Издание 4 (2003) -- [ c.193 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.9 , c.53 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.9 , c.52 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.0 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.25 , c.26 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.327 , c.328 ]

Курс органической химии _1966 (1966) -- [ c.311 ]

Органическая химия Издание 4 (1970) -- [ c.213 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.39 ]

Происхождение жизни Естественным путем (1973) -- [ c.114 , c.116 , c.137 , c.138 , c.381 , c.382 ]

Микробиология Изд.2 (1985) -- [ c.168 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.80 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология