Гемоглобин физиологические функции

Гемоглобин выполняет важную физиологическую функцию переноса кислорода в животном организме. Гемоглобин дает с молекулярным кислородом нестойкое, [c.453]

Физиологические функции гемоглобина [c.135]

Рис. 40.5. Примеры трех типов миссенс-мутаций, ведущих к появлению аномальных -цепей гемоглобина. На рисунке указаны аминокислотные замены и возможные замены в соответствующих кодонах. У гемоглобина Хикари -цепь обладает практически нормальными физиологическими функциями при измененной электрофоретической подвижности. Функция гемоглобина S в результате мутации в -цепи частично утрачена он может связывать кислород, но при деоксигенации выпадает в осадок. В гемоглобине М Бостон в результате мутации в а-цепи ион железа II, входящий в состав гема, окисляется до железа III, что полностью исключает связывание кислорода.

Кровь осуществляет дыхательную функцию прежде всего благодаря наличию в ней гемоглобина. Физиологическая функция гемоглобина как переносчика кислорода основана на способности обратимо связывать кислород. Поэтому в легочных капиллярах происходит насыщение крови кислородом, а в тканевых капиллярах, где парциальное давление кислорода резко снижено, осуществляется отдача кислорода тканям. [c.591]

Биохимические сведения. Железо — это элемент, абсолютно необходимый для жизни. Все клетки животных и растений содержат железо как в связанном виде с органическими веществами, так и в виде ионов железа. Гемоглобин, красящее вещество крови, состоит из белка с очень большим молекулярным весом, названного глобином, который связан с собственно красящим веществом крови гемом. Сложная органическая молекула гема содержит один атом комплексно связанного двухвалентного железа. Этот атом слабой перекисной связью может присоединить одну молекулу кислорода, причем железо остается двухвалентным. Физиологическая роль этого соединения (оксигемоглобина) состоит, как было отмечено выше (см. стр. 321, 481), в транспортировке кислорода от легких к тканям. В клетках содержатся и другие соединения железа, также связанные с белками, родственные гемоглобину, но вьшолняющие функции окислительно-восстановительных ферментов. Эти соединения, цито-хромы и дыхательный фермент, содержат в восстановленном состоянии двухвалентное, а в окисленном — трехвалентное железо. На переходе от одной степени окисления к другой и основана каталитическая функция этих веществ в процессе окисления составных частей пищи в организме. [c.668]

Учитывая физиологическую функцию хлорофилла и гемоглобина, можно видеть, что как процесс ассимиляции углекислого газа зелеными растениями, так и процесс дыхания животных осуществляются при посредстве внутренних комплексных солей. Детальный механизм этих процессов пока неясен. Однако очень интересно и важно то, что дыхательная функция разнообразнейших беспозвоночных осуществляется при посредстве внутрикомплексных соединений, содержащих металлы переменной валентности (медь, марганец, ванадий). [c.529]

Физиологическая функция гемоглобина и миоглобина заключается в обратимом связывании кислорода непосредственно ферро-порфириновой группой. Связывание кислорода гемоглобином характеризуется 5-образной зависимостью между долей оксигенированных гемов и логарифмом концентрации растворенного кислорода [98, 100]. В противоположность этому связывание кислорода молекулой миоглобина характеризуется гиперболической зависимостью Эти различия показаны на рис. 4, на котором приведены кривые диссоциации кислорода тетрамерного гемоглобина человека, со- [c.35]

Здесь для сравнения приведены две другие аномальные формы гемоглобина, С и О.) Можно видеть, что гемоглобин 5 отличается от гемоглобина А лишь тем, что в одной из цепей один из остатков глутаминовой кислоты замещен в нем на валин. Благодаря этому замещению возникает различие в один заряд на одну половину молекулы. Почему это различие приводит к столь большому различию растворимостей, наблюдаемому в эксперименте, пока не ясно. В гемоглобине С тот же остаток глутаминовой кислоты замещен положительно заряженным остатком лизина. Таким образом, в трипсиновом гидролизате НЬС имеется пептид, обладающий противоположным зарядом по сравнению с соответствующим пептидом в гидролизате НЬА. Гены, определяющие гемоглобины А, 5 и С, аллельны между собой. Что касается гемоглобина О, то генетики установили, что он неаллелен с остальными тремя. Интересно, что в НЬО замещен аминокислотный остаток, соседний с тем, который замещается в гемоглобинах 5 и С. С помощью электрофореза, чувствительного в первую очередь к различиям в зарядах, был обнаружен также ряд других аномальных гемоглобинов. Детально описать ЭТИ различия можно будет лишь после того, как будет установлена последовательность аминокислот в каждом из исследуемых гемоглобинов. Замещение одной аминокислоты на другую может и не привести к изменению функции гемоглобина, т. е. иметь лишь генетическое, а не физиологическое значение. По-видимому, в случае НЬО дело обстоит именно так. [c.224]

Изучение строения белков, выполняющих важные физиологические функции, позволило в ряде случаев вскрыть химическую первопричину некоторых болезней. Так, при тяжелой наследственной болезни, так называемой серповидной анемии, аномальным оказывается белок крови — гемоглобин в сложной цепи этого белка всего одна аминокислота заменена другой. Подобных молекулярных болезней (термин, предложенный известным американским ученым Полингом) в настоящее время известно уже несколько. [c.389]

НО также и потому, что в гемопротеинах имеется необычайно тонкое равновесие между состояниями с максимальной и минимальной спиновой мультиплетностью. Можно предположить, что изменение спинового состояния железа определяется стереохимическими факторами. Изменение спинового состояния при переносе электрона между уровнями eg и t2g сопровождается изменением ионного радиуса катиона железа и изменением длин связей металл — лиганд. Как показано на примере простых неорганических комплексов [58], ионный радиус Fe(II) или Ре(И1) увеличивается примерно на 20% при переходе от низкоспинового состояния к высокоспиновому (табл. 3). Стереохимическое значение данного спинового состояния железопорфиринового комплекса, следовательно, заключается в том, что расположение катиона железа относительно плоскости координируемых атомов азота пиррольных колец порфирина зависит от длин связей железо — порфирин, изменяющихся по мере того, как меняется ионный радиус металла и взаимодействие металл-лиганд. Кроме того, поскольку связывание кислорода сопровождается изменением спинового состояния [105] и положение атома железа относительно плоскости порфирина должно коррелировать во времени и пространстве со связыванием молекулы кислорода, предполагается [103, 104], что изменение стереохимии железо-порфирина вызывает конформационные изменения, ответственные за кооперативное связывание кислорода. В этом и заключается биологическая роль электронной конфигурации атома железа в физиологической функции гемоглобина. [c.40]

Интересно сравнить структуру цитохрома 65 со структурой других гемопротеидов — миоглобина, гемоглобина и цитохрома с. Аминокислотные последовательности полипептидной цепи цитохрома 65, миоглобина и а- и р-цепей глобина очень близки. Однако способность к связыванию лигандов и физиологические функции этих гемопротеидов совершенно различны, что обусловлено различием их вторичной и третичной структур. [c.157]

Мягкие кислоты связывают мягкие основания за счет ковалентных связей, жесткие кислоты связывают жесткие основания за счет ионной связи с образованием устойчивых соединений. Это обстоятельство используется в практических целях. В частности, она объясняет, почему алюминий встречается в природе в виде оксида, гидроксида и силикатов, кальций —в виде карбоната медь, ртуть — в виде сульфидов. Металлы переходных элементов VIH группы периодической системы, как мягкие кислоты, катализируют реакции, в которых принимают участие умеренно мягкие основания (оксид углерода). Другие более мягкие основания (соединения мышьяка и фосфора) служёт каталитическими ядами, так как они образуют более прочные соединения с этими металлами и блокируют их активные центры. Этим же объясняется ядовитость СО для человека. СО образует с Ре (II) гемоглобина крови более устойчивое соединение, чем кислород. Аналогичную роль играют ионы тяжелых металлов (РЬ +, Hg + и др.), которые, взаимодействуя с SH-группами физиологически важных соединений, выключают их функцию. [c.287]

Для осуществления физиологической функции крови миоглобин должен иметь большее сродство к кислороду, чем гемоглобин. Константа равновесия образования комплекса миоглобина (МЬ) с кислородом имеет вид [c.577]

Ознакомление с физиологической функцией гемоглобина привело меня к изучению механизма окислительных процессов, совершающихся в животном организме, и процессов медленного окисления вообще. Таково происхождение предлагаемой работы. [c.242]

Биохимические свойства. Окись углерода очень токсична. Ее действие на организм состоит в том, что она соединяется с гемоглобином крови и лишает его возможности выполнять физиологическую функцию переноса кислорода от легких до капилляров различных органов. Насекомые могут существовать, поскольку они не имеют гемоглобина, в атмосфере окиси углерода, содержащей достаточное количество кислорода. [c.481]

Некоторые оксидазы, широко распространенные в живых организмах, являются хромопротеидами, родственными гемоглобину, но отличающимися от последнего своими физиологическими функциями. Все они содержат в качестве простетической группы комплекс Я елеза с протопорфирином. К этой категории относятся каталаза и пероксидаза — два фермента, катализирующие реакции перекиси водорода, а также цитохром и дыхательный фермент Варбурга (цитохромоксидаза), играющие особенно важную роль в клеточных окислениях. Все эти ферменты были выделены в кристаллическом состоянии (два других — цитохромы а ж Ъ — были идентифицированы по их спектрам) (об их ферментативном действии см. главу Ферменты ). [c.454]

В чем заключается физиологическая функция гемоглобина Каков механизм работы гемоглобина [c.304]

Сезонные или годичные ритмы, связанные с вращением Земли вокруг Солнца, в значительной степени определяются изменениями длины светового дня (фотопериодизм). Помимо этого, большое значение имеют сезонные колебания температуры, влажности, электрические и магнитные возмущения, изменение состава окружающей среды и характера пищи. Сезонные ритмы наблюдаются у всех организмов, во всех широтах и географических зонах, выражаются в явлениях миграции, зимней и летней спячки, в других стереотипах поведения (строительство нор, гнезд). По данным разных авторов, у человека происходят такие сезонные вариации биохимических и физиологических функций, как увеличение в зимний период содержания белка в сыворотке крови возрастание у детей с февраля по июль усвоения фосфора и кальция и непрерывное снижение его с августа по январь независимо от количества этих веществ в продуктах питания повышение холестерина в зимне-весенний период в крови здоровых людей снижение уровня артериального давления в осенне-зимний период, ускоренное заживление ран весной ускорение роста детей весной и летом и прибавление их массы в середине осени и зимы возрастание уровня гемоглобина в декабре-январе увеличение содержания кортикостероидов в моче в холодный период года и снижение их количества летом усиленное вы- [c.17]

С регуляцией жизнедеятельности позвоночных тесно связаны физиологические процессы, протекающие в эритроцитах (гл. 32), а также функционирование гемоглобина, который относится к группе наиболее глубоко и обстоятельно изученных белков и служит удобным объектом для выявления взаимосвязи структуры и физиологической функции белка (гл. 31). [c.20]

Многие природные пигменты принимают участие в важных метаболических или физиологических процессах. Особенно детально изучено функционирование хлорофилла и других пигментов в фотосинтезе и роль гемоглобина как переносчика кислорода. Во многих случаях, однако, единственной известной функцией пигмента является то, что он придает окраску организму или той его части, которая содержит данный пигмент. [c.29]

Хотя взаимодействие белка с его физиологическим лигандом отличается высокой специфичностью, всегда можно подобрать вещество, природное или синтетическое, которое является структурным аналогом лиганда и тоже комплементарно центру связывания. Если такой аналог ввести в организм, то он будет соединяться с соответствующим белком вместо естественного лиганда, в результате чего функция белка окажется заблокированной. Вещества, взаимодействующие с активным центром белка и блокирующие его функцию, называют ингибиторами (чаще всего этот термин применяют по отношению к веш ествам, блокирующим функцию ферментов). Например, молекула угарного газа СО достаточно сходна с молекулой кислорода О2, чтобы присоединяться к гемоглобину. Сродство СО к гемоглобину примерно в 200 раз больше, чем сродство кислорода, и поэтому даже при низкой концентрации угарного газа в воздухе (0,1-0,3 %) значительная часть гемоглобина оказывается блокированной угарным газом и не участвует в транспорте кислорода. В результате может наступить тяжелое отравление, нередко со смертельным исходом. Следовательно, структурные аналоги естественных лигандов могут быть ядами. [c.52]

Белковый состав организма взрослого здорового человека более или менее постоянен, однако возможны изменения содержания отдельных белков в зависимости от физиологической активности, состава пиш и и режима питания, циклические изменения (биоритмы). В процессе развития организма, особенно на самых ранних стадиях (от зиготы до формирования дифференцированных органов со специализированными функциями), белковый состав изменяется значительно. В основе различий структуры и функции специализированных клеток лежат различия их химического состава, прежде всего белкового. Например, эритроциты содержат гемоглобин, обеспечиваюш ий транспорт кислорода кровью мышечные [c.59]

Действительно, к наиболее замечательному свойству гемоглобина относится его способность кооперативно связывать кислород, т. е. сродство тетрамера к кислороду возрастает по мере насыщения кислородом. Концепция аллостерии, выдвинутая Моно и сотр., была создана в процессе изучения свойств этого белка. Кооперативность необходима для переноса кислорода от носителя гемоглобина к акцептору миоглобину, а также для выполнения других физиологических функций. [c.361]

Гемопротеиновые ферменты каталазу и пероксидазу часто сравнивают с гемоглобином и миоглобином сточки зрения отношения к перекиси водорода. Хотя такого рода подход и может быть поучительным, все же нет никакнх доказательств, что взаимодействие гемоглобина или миоглобина с перекисью водорода в организме имеет в обычных условиях существенное 31 ачение. Оба эти вещества образуются за счет связывания белка, называемого глобином, с восстановленным протопорфирином железа, или феррогемом [3701. Гемоглобин содержит четыре группы феррогема на молекулу, а миоглобин—только одну. Основная физиологическая функция этих веществ состоит в координационном связывании молекулярного кислорода. В таком виде гемоглобин функционирует в качестве переносчика кислорода из легких к тканям, что [c.350]

Гемоглобин представляет сложное органическое вещество, составленное из белка глобина и красящего вещества — гема. В состав гемоглобина входит железо, которое играет большую роль в физиологических функциях данного соединения. При гидролизе ге-моглобина в присутствии соляной кислоты он расщепляется красящее вещество превращается в хлористоводородную соль, называемую гемином, которая может быть выделена в кристаллическом виде. Гем содержит все железо, входящее в состав гемоглобина. [c.207]

Физиологический смысл 5-сбразной формы кривой на рис. 31 состоит в том, чтобы помочь гемоглобину освободиться от кислорода в процессе переноса его в клетки ткани там и тогда, где и когда кислород более необходим, а именно там, где парциальное давление кислорода минимально. Большинство типичных гемоглобйнов обнаруживает и другие необычные вариации Р1/2, которые также выполняют определенную физиологическую функцию. На рис. 32 показано, как меняется lg l/2 в зависимости от pH. Это так называемый эффект Бора. Выше pH 6 (щелочной эффект Бора) повышение рн приводит к росту сродства гемоглобина к кислороду, и, наоборот, присоединение кислорода сопровождается освобождением протона. При физиологическом pH это соответствует 0,7 протона на каждый гем [169]. Щелочный эффект Бора выполняет две физиологические функции. Во-первых, ткани, потребляющие кислород, [c.165]

Например, А. Е. Кульков и А. М. Гельфопд 7i, описывая условия работы в кустарных мастерских по изготовлению термометров, приводят страшные примеры отравления детей парами ртути. О пагубном влиянии паров ртути на детей сообщает Лоренц В результате разрушения ртутной лампы, находящейся в работе, отравились трое маленьких детей, из которых двое вскоре умерли. Это отравление сопровождалось больпшми изменениями дыхательных путей, в то время как сколько-нибудь значительных нарушений в работе почек и кишечника не наблюдалось. Глубокие нарушения физиологических функций наблюдаются у женщин под влиянием паров ртути и ее соединений. Е. И. Золотарева 73 отмечает, что при ртутной интоксикации происходит нарушение менструации, выражающееся в задержке, доходящей до 6 месяцев, а в некоторых случаях наступает аменоррея — заболевание, при котором менструация полностью прекращается. Как правило, беременность у женщин, отравленных ртутью, протекает более тяжело наблюдается значительное снижение гемоглобина, резкая потеря веса даже во вторую половину беременности, общая слабость и сонливость, сильно снижается работоспособность. Было показано что ртуть, циркулирующая в организме беременных женщин, накапливается в плоде, следовательно, живой организм уже в период антенатального развития находится под влиянием вредного воздействия, что не проходит бесследно. [c.251]

Разбирая данные, которые мы имеем в настоящее время относительно химической природы и физиологических функций хлорофилла и гемоглобина, я пришел к заключению, что никакой аналогии не существует между этими двумя веществами. Как я показал в другом месте, аналогия эта, если бы даже и существовала, ие имеет никакой связи с механизмом образования муравьиного альдегида в растениях. Да и вообще, если она и представляет некоторый интерес, то разве только в том смысле, что мсжет быть рассматриваема как отдаленное доказательство общего происхождения животного и растительного царств. [c.242]

Производные пиррола чрезвычайно распространены в природе и играют важную роль в организмах растений и животных. Так, из продуктов распада хлорофилла (красящее вещество зеленых растений) и гемоглобина (красящее вещество крови) Ненцким были выделены различные гомологи пиррола, называемые общим именем гемопирролов. Таким образом, столь важные в физиологическом отношении веществ, как хлорофилл и гемоглобин, выполняющие ответственные физиологические функции в животном и растительном мире, оказались производными пиррола. При распаде красящего вещества желчи, билирубина, также образуются различные гомологи пиррола, следовательно и билирубин — производное пиррола. [c.614]

В монографии рассматриваются механизмы влияния факторов внешней среды (содержание кислорода и углекислоты, влажность, температура, давление) и изменения состава внутренней среды на процессы обмена веществ, обусловливающие адаптащш живых организмов к этим воздействиям. В основе биохимической адаптации лежит изменение типов макромолекул, входящих в состав живых систем, их количества и строения или регуляции их функций, С этих позиций обсуждаются проблемы гомеостаза и физиологической адаптации. На примере строения и функционирования гемоглобина рассматривается адаптация в онтогенезе. Приведены также данные о механизмах межвидовых различий адаптации. [c.4]

Гемсодержащие белки участвуют в процессах связывания и транспорта кислорода, в транспорте электронов и фотосинтезе. Детальное изучение гемоглобина и миоглобина выявляет ряд структурных аспектов, общих для многих белков. Говоря о большом биомедицинском значении этих белков, мы имеем в виду, что результаты, полученные при их исследовании, наглядно иллюстрируют структурнофункциональные взаимосвязи. Кроме того, эти исследования выявляют молекулярную основу ряда генетических болезней, таких, как серповидноклеточная анемия (возникающая в результате изменения свойств поверхности Р-субъединицы гемоглобина) или талассемия (хроническое наследуемое гемолитическое заболевание, характеризующееся нарушениями процессов синтеза гемоглобина). Летальный эффект цианида и окиси углерода объясняется тем, что эти вещества блокируют физиологическую функцию гемопротеинов—цитохромоксидазы и гемоглобина соответственно. Наконец, стабилизация четвертичной структуры дезоксигемоглобина 2,3-бисфосфоглицератом (ДФГ) занимает центральное место в исследовании механизмов кислородной недостаточности в условиях высокогорья и процессов адаптации к этим условиям. [c.52]

Известно, что при достижении баланса железа в организме часть его сохраняется в паренхиматозных органах в форме ферритина - соединения трехвалентного железа с белком апоферритином и свободными сульфгидрильными группами. Главная функция ферритина - быстрая мобилизация железа дяя синтеза гемоглобина и тканевых геминов в зависимости от потребности. Кроме того, это компонент медленно обменивающегося пула железа в энтероцитах. Если в нем нет необходимости, то через несколько дней внутриклеточный ферритин элиминируется при физиологическом слущивании эпителиальных клеток. Другой формой запасного железа, связанного с белком, является гемосидерин - производное ферритина с более высокой концентрацией железа, присутствующее в организме в основном при избыточном отложении железа - гемосидерозе. [c.525]

Представляют интерес появившиеся в последние годы работы, освещающие вопрос о физиологической роли эндогенного метгемоглобина, составляющего в нормальных условиях 1—5% содержания гемоглобина (эссенциальная метгемоглобинемия). В клинической литературе описывается аутотоксическая метгемоглобинемия как результат поступления в кровь нитритов вследствие изменения кишечной флоры или изменения нормальной резорбции кишечного эпителия, нарушения антитоксической функции печени. Имеются также сообщения о защитной роли метгемоглобина, который может служить противоядием при некоторых отравлениях (В. Н. Карасик, 1935 Н. Н. Савицкий, 1944, и др.). [c.159]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология