Этапы определения структуры малой молекулы

В последние годы рентгеноструктурный анализ широко применяется Для определения структуры молекул белков и нуклеиновых кислот. Длины и углы связей, точно установленные для малых молекул, ис-, лользуются как стандартные значения в предположении, что они сохраняются такими же и в более сложных полимерных структурах. Одним 3 этапов определения структуры белков и нуклеиновых кислот является построение молекулярных моделей полимеров, согласующихся с рентгеновскими данными и сохраняющих стандартные значения длин связей и валентных углов (рис. 4-19, ) [71]. [c.183]

ЭТАПЫ ОПРЕДЕЛЕНИЯ СТРУКТУРЫ МАЛОЙ МОЛЕКУЛЫ [c.371]

Методы, описанные выше для малых молекул, не приводят к успеху при работе с белками и нуклеиновыми кислотами. Эти большие молекулы в общем случае не содержат удобно расположенных тяжелых атомов. Даже если такие атомы и попадаются, все равно сложность структуры требует иных подходов для ее определения. Типичное кристаллографическое исследование макромолекул состоит из следующих этапов [c.378]

Для рассматриваемой модели это условие на первый взгляд выглядит нереальным, так как число возможных комбинаций случайных и беспорядочных конформационных флуктуаций белковой цепи невероятно велико, и появление среди них бифуркационных флуктуаций как будто бы ничтожно мало. Перебор всех микроскопических состояний даже у самых низкомолекулярных белков занял бы не менее лет. Противоречие между характером описываемого процесса и наблюдаемой продолжительностью свертывания снимается, если предположить, что актуальные на первом этапе сборки белка бифуркационные флуктуации возникают независимо и одновременно на разных участках полипептидной цепи. Иными словами, начало пространственного структурирования белка представляется рядом параллельно идущих процессов формообразования как бы не связанных друг с другом олигопептидных фрагментов молекулы. Чтобы это действительно могло происходить при вполне определенном сочетании необратимых флуктуаций, следует допустить возможность образования конформационно достаточно жестких структур только за счет взаимодействий остатков в пределах сравнительно коротких участков белковой цепи. При количестве возможных сочетаний низкоэнергетических флуктуаций порядка 10" (п - число аминокислотных остатков) и продолжительности одной флуктуации с время вероятного появления локальной структуры при беспорядочно-поисковом механизме ориентировочно равно 10> -14 Следовательно, для фрагмента белковой цепи, например с и = 12, время сборки составит всего 10 с. Чтобы процессы структурирования разных участков аминокислотной последовательности могли идти параллельно и независимо друг от друга, требуется также предположить чередование в белковой цепи конформационно жестких и лабильных фрагментов. [c.97]

Только ли Ul-мяРНК содействует сплайсингу РНК, или имеются и другие помощники Геном некоторых вирусов кодирует синтез молекул малых РНК. Один из таких вирусов-аденовирус, продуцирующий VAI-PHK. Эта РНК комплементарна последовательностям на границах экзон—интрон некоторых генов аденовируса она может участвовать в их узнавании. Если в создании структур, узнаваемых при сплайсинге, участвуют малые подвижные РНК, то для осуществления определенных этапов сплайсинга может потребоваться синтез специфических РНК-помощников. [c.330]

Для осуществления реакций белкового синтеза, которые мы только что описали, требуется сложный каталитический аппарат Растущий конец полипептидной цепи должен, например, определенным образом подстраиваться к молекуле мРНК, для того чтобы каждый последующий кодон мРНК мог точно соединиться с антикодоном тРНК, не проскочив ни на один нуклеотид, ибо это привело бы к сдвигу рамки считывания (см. разд. 3.2.8). Эти и другие этапы белкового синтеза осуществляются рибосомами - крупными комплексами, состоящими из молекул белков и РНК. Рибосомы эукариот и прокариот очень сходны по своей структуре и функции. Каждая из них состоит из двух субъединиц - большой и малой, образующих в совокупности комплекс с массой в [c.264]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология