Эукариоты рибосомы

Прокариоты не имеют окруженного мембраной ядра. ДНК в виде замкнутой в кольцо молекулы свободно располагается в цитоплазме. Эта бактериальная хромосома содержит всю необходимую для размножения клетки информацию. Кроме того, в прокариотической клетке могут содержаться очень небольшие кольцевые молекулы ДНК-плазмиды без них, однако, клетка может обойтись. Прокариотическая клетка органелл не содержит подразделение клетки на компартменты менее выражено, чем у эукариот. Рибосомы меньше (70S). У прокариот рибосомы, ферменты белкового синтеза и состав клеточной стенки имеют ряд особенностей, благодаря которым на клетку могут специфически [c.11]

У эукариот синтез белка протекает в основном так же, как и у прокариот, хотя и имеются некоторые различия. Например, у эукариот рибосомы имеют больший размер, у них больший ассортимент белков и белковых факторов [c.467]

Реальность более сложна, поскольку определенные полипептиды хлоропластов кодируются ядерными генами и синтезируются на цитоплазматических рибосомах 805-типа (или эукариот). Эти пептиды затем транспортируются в хлоропласты и в известных случаях превращаются в активные формы после отщепления небольшого участка. Поэтому значение генома хлоропластов представляется не совсем ясно. [c.238]

Возможно существование каких-то регуляторных белков или малых рибонуклеопротеидов, которые взаимодействуют с транслирующей рибосомой и избирательно останавливают или затрудняют элонгацию в определенных местах. Известен пример таких специфичных репрессоров элонгации в эукариотах это рибонуклеопротеид-ная частица, содержащая 7S РНК частица узнает особую N-концевую гидрофобную последовательность образующегося полипептида на транслирующей рибосоме, присоединяется к рибосомам и останавливает элонгацию до тех пор, пока рибосома не вступит во взаимодействие с мембраной эндоплазматического ретикулума (см. В.IX.2). Не исключено, что подобные механизмы используются для регуляции скорости элонгации на других стадиях синтеза белка, например, на определенных стадиях сворачивания белка или сборки белка на транслирующей рибосоме. [c.213]

Рибосомы эукариот (клеток, содержащих ядра) характеризуются большим значением 5 o.w(80S, а не 70 S), м. м. (4,1—4,7) 10 и несколько большими размерами (сухой объем 5 10 нм ). 70 S-рибосомы состоят из дву субъединиц 30 S и 50 S, иа которые они распадаются при уменьшении концентрации двухвалентных ионов (Mg ) или при увеличении концентраций одновалентных ионов. М. м. 50 S-частиц 1,8 10 , 30 S-частиц (0,7-1,0) 10 . [c.272]

С рибосомами эукариот (рибосомы животных клеток) - аминогликозиды взаимодействуют очень слабо, поэтому отрицательно не действуют на человека и животных. [c.229]

Непосредственно после р-щш транспептидации деацили-рованная тРНК занимает Р-участох рибосомы, а новообразованная пептидил-тРНК-А-участок (см. рис. 2). Завершающая фаза цикла иаз. транслокацией. Она катализируется крупным мономерным белком, обозначаемым как фактор элонгации G (EF-G) у прокариот или еЕР-2 у эукариот, с использованием молекулы ГТФ. [c.622]

Скорость Т. в процессе элонгации также может подвергаться регуляции, как тотальной, так и избирательной. Макс. скорости чтения мРНК рибосомами в отсутствие всяких ограничивающих факторов у прокариот и эукариот составляют соотв. 50 и 30 нуклеотидных остатков в секунду (при 37 °С) регуляторные воздействия могут уменьшить ее до 3-10 нуклеотидов в секунду. [c.622]

Кислый белок L7/L12 рибосом Е. соН (120 аминокислотных остатков, молекулярная масса 12200 дальтон) является уникальным в том отношении, что представлен четырьмя молекулами на рибосому он, по-видимому, образует тетрамер с молекулярной массой около 50000 дальтон. Аналоги этого кислого белка имеются в рибосомах всех организмов, включая как прокариоты, так и эукариоты. [c.91]

Взаимодействуя с, терминирующим кодоном и рибосомой, факторы терминации (RF-1 и RF-2 прокариот или RF эукариот) как бы имитируют посадку аминоацил-тРНК в А-участок транслирующей рибосомы. Однако вместо последующей атаки сложноэфирной связи пептидил-тРНК аминогруппой аминоацил-тРНК имеет место атака той же связи молекулой воды. В обоих случаях реакцию переноса пептидильного остатка либо на аминогруппу, либо на воду катализирует пептидилтрансферазный центр рибосомы (см. ниже). [c.267]

Оба типа клеток имеют рибосомы, причем рибосомы эукариот (мол. масса 4,2 10 ) значительно большего размера (23 нм в диаметре), чем рибосомы прокариот (мол. масса 2,5 Ю , 8 нм в диаметре). Обычно рибосомы характеризуют по скорости их седиментации в центрифужном поле, которая количественно выражается константой седиментации s в единицах Сведберга S (см. главу 1). Величина s зависит не только от размера частиц, но и от формы и плотности, так что она непропорциональна размеру. Число рибосом в микробной клетке равно примерно 10 , а эукариот —около 101 [c.513]

Рибосомы эукариотов (организмов, клетки которых содержат ядра) характеризуются большим значением Sm, ю (80 S, а не 70 S), м. в. (4,1—4,7) 10 и несколько большими размерами [c.578]

Однако в эукариотах рибосомы после разрыва пептидного якоря еще обнаруживают существенное сродство к мембране эндоплазматического ретикулума. В опытах in vitro полная диссоциация рибосом от мембран эндоплазматического ретикулума достигается лишь путем совместной обработки микросом пуромицином и высокой ионной силой. Можно показать также определенное сродство нетранслирующих рибосом или рибосом, только начав- [c.275]

Рибосомы сами по себе являются рибонуклеопротеинами с содержанием нуклеиновых кислот -60%. Они находятся в свободном состоянии прежде всего в цитоплазме и в связанном — в эидоплазматическом ретикулуме. Все рибосомы состоят из двух субъединиц, на которые они диссоциируют в зависимости от концентрации. У наиболее хорошо изученных рибосом Е. oli большая (50 S) субъединица включает 5 S- и 23 S-рибосомные РНК, а также 34 различных белка малая (30 S) субъединица состоит из 16 S-рибосомной РНК и 21 белка. Рибосомы эукариот образованы 60 S- и 40 S-субъединицами. [c.393]

Рибосомы представляют собой рибонуклеопротеиновые частицы размером 20 нм, состоящие из двух субъединиц — 30 8 и 50 8. Рибосомы отвечают за синтез белка. Перед началом синтеза белка происходит объединение этих субъединиц в одну — 70 8. В отличие от клеток эукариотов рибосомы бактерий не объединены в эндоплазматическую сеть. [c.9]

В то же время известно, что как в прокариотических, так и в эукариотических клетках часть рибосом, организованных в полирибосомы, является свободными (хотя в эукариотах они, повидимому, связаны с каким-то цитоскелетом ), а другая часть прикреплена к мембранам. В прокариотах полирибосомы могут сидеть на внутренней стороне цитоплазматической мембраны клетки, в то время как в эукариотах местом размещения мембраносвязанных рибосом является так называемый шероховатый эндо-плазматический ретикулум цитоплазмы прикрепленные рибосомы могут продуцировать Лептид непосредственно в мембрану. Соответственно, в зависимости от локализации рибосом, ко-трансляцион-ное внерибосомное сворачивание растущего полипептида может происходить либо в водной среде цитоплазмы, либо в гидрофобном окружении липидного бислоя мембраны. [c.274]

Перед инициацией рибосома должна диссоциировать на составляющие ее субчастицы-малую (30S у прокариот и 40S у Эукариот) и большую (50S у прокариот и 60S у эукариот) 70S - 30SI -1- 50S 80S->40S -1- 60S [c.620]

Оказалось, что в эукариотических клетках рибосома с экспонированной сигнальной последовательностью растущего пептида действительно сначала взаимодействует со специальной малой частицей, получившей название сигналузнающей частицы или 8КР. Частица представляет собой 118 рибонуклеопротеид, содержащий 78 РНК длиной около 300 нуклеотидов и шесть белков (полипептидов) с молекулярными массами 72000, 68000, 54000, 19000, 14000 и 9000 дальтон все эти компоненты находятся в частице в эквимолярных количествах, по одному на частицу. Частицы, по-видимому, универсальны, во всяком случае среди эукариот. Они имеют определенное сродство к мембране эндоплазматического ретикулума, так что могут находиться с ней в лабильной и обратимой ассоциации, хотя значительная их часть представляет собой растворимый цитоплазматический компонент. Кроме того, они имеют некоторое, относительно небольшое, сродство и к рибосомам. Присутствие на рибосоме сигнального пептида повышает сродство рассматриваемых частиц к рибосоме на несколько порядков. [c.283]

Однако хлоропласты и митохондрии эукариотических клеток содержат рибосомы, отличные от 80S типа. Рибосомы хлоропластов высших растений принадлежат к истинному 70S типу и практически не отличимы от рибосом эубактерий и синезеленых водорослей по вышеприведенным показателям и по более детальным молекулярным характеристикам. Митохондриальные рибосомы более разнообразны в зависимости от принадлежности организма к тому или иному царству эукариот. Наиболее изучены рибосомы митохондрий грибов и млекопитающих. Митохондриальные рибосомы грибов (Sa haromy es, Neurospora) похожи на прокариотические 70S рибосомы, но, может быть, лишь слегка крупнее (около 75S) и содержат относительно больше белка абсолютное содержание рибосомной РНК в них, повидимому, почти такое же, как в типичных 70S рибосомах. Митохондриальные рибосомы млекопитающих, однако, существенно мельче типичных 70S рибосом, имея также и существенно меньшее абсолютное количество рибосомной РНК на частицу их иногда называют мини-рибосомами . Действительно, коэффициент седиментации рибосом из митохондрий млекопитающих составляет всего около 55S, а тотальная масса рибосомной РНК на частицу более чем на 1/3 меньше, чем в типичных 70S рибосомах. В то же время, митохондриальные рибосомы млекопитающих содержат довольно много белка, так что общие размеры их как будто бы не сильно отличаются от таковых прокариотических рибосом. В целом, несмотря на ряд необычных черт, по ряду своих признаков, и в том числе по функциональному поведению, митохондриальные рибосомы млекопитающих все же близки к прокариотическим 70S рибосомам. [c.54]

Особый интерес представляют, конечно, взаимодействия рибосомных белков с высокополимерными рибосомными РНК (16S и 23S РНК прокариот или 18S и 28S РНК эукариот), ибо они представляют собой основной ковалентный каркас и структурное ядро рибосомных субчастиц. По-видимому, больщинство рибосомных белков контактируют и так или иначе взаимодействуют с высокополимерными рибосомными РНК. Однако среди них можно выделить специальные сердцевинные РНК-связывающие белки, которые прочно взаимодействуют с соответствующей рибосомной РНК, более или менее независимо от других белков. Такими белками малой (30S) рибосомной субчастицы Е. соИ, независимо вступающими в комплекс с 16S РНК, являются S4, S7, S8, S15, S17 и S20. Каждый из них связывается только со специфическим местом на 16S РНК, узнавая его нуклеотидную последовательность и пространственную структуру. Эту последовательность можно выявить таким путем изолированный белок добавляется к рибосомной РНК, в результате чего образуется специфический белок-РНК-комплекс комплекс переваривается рибонуклеазой, так что негидролизованной остается лищь та часть нуклеотидной последовательности, которая закрыта белком эта защищенная последовательность определяется и, таким образом, идентифицируется. Другой метод локализации белков на первичной структуре рибосомной РНК — ковалентная сщивка (например, фотоиндуци-рованная) белка с РНК непосредственно в составе рибосомы, с последующим удалением несшитых белков, перевариванием РНК с помощью РНКазы и идентификацией сшитого олигонуклеотида. Расположение мест связывания вышеуказанных шести белков вдоль цепи 16S РНК схематически показано на рис. 59, а. Видно, что белки [c.100]

Транслокация катализируется довольно крупным белком, называемым фактором элонгации G (EF-G) у прокариот или фактором элонгации 2 (EF-2) у эукариот. Молекулярная масса EF-G —около 80000 он представляет собой одну полипептидную цепь длиной 701 аминокислотный остаток (в случае Е. соИ), образующую несколько глобулярных доменов. Эукариотический EF-2 несколько крупнее EF-G его молекулярная масса у млекопитающих и ряда других животных — около 95000. EF-G (или, соответственно, EF-2) взаимодействует с ГТФ и с рибосомой. При этом взаимодействии наводится ГТФазная активность, и ГТФ расщепляется до ГДФ и ортофосфата. При взаимодействии (комплексообразовании) EF-G и ГТФ с претранслока-ционной рибосомой происходит быстрая транслокация, а EF-G, ГДФ и ортофосфат освобождаются из комплекса с рибосомой. [c.198]

В эукариотах ик тся единственный фактор терминации, называемый RF. Его мономер1тая форма имеет молекулярную массу около 50000—60000 дальтон, но, по-видимому, он обычно присутствует в виде димера с молекулярной массой около 120000 дальтон. RF способен узнавать все три терминирующих кодона (UAA, UAG и UGA), взаимодействует с ГТФ и вместе с рибосомой проявляет ГТФазную активность. [c.267]

Химически рибосомы представляют собой пуклеопротеины, состоящие из РНК и белков, причем 80S рибосомы эукариот содержат примерно [c.513]

В различных нуклеопротеинах количество нуклеиновой кислоты колеблется от 40 до 65% (например, в рибосомах про- и эукариот). В вирусных нуклеопротеинах количество нуклеиновых кислот не превышает 2—5% от общей массы. Так, у вируса табачной мозаики (ВТМ) на долю РНК, правда, с огромной молекулярной массой —около 2000000, приходится всего около 2%. Остальная часть этой гигантской вирусной частицы приходится на долю однотипных белковых субъединиц (рис. 2.3). Ионная связь между РНК и белковыми молекулами ВТМ весьма непрочная и легко разрывается даже в мягких условиях, что позволяет отделить РНК от белка. Интересно, что после удаления разрывающего ионную связь агента при смешивании этих продуктов происходят полная регенерация исходного ВТМ, восстановление всех его физических параметров и биологических свойств, включая способность поражать зеленый лист. Это явление самосборки, впервые открытое у ВТМ, в дальнейшем было обнаружено также у бактериофагов, представленных нуклеопротеинами. Акад. A. . Спирин и одновременно М. Номура разделили 70S рибосомы (рибонуклеопротеины) на их состав- [c.87]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология