Полипептидная цепь С и концы

ДНК-полимераза I состоит из одного полипептида длиной 911 аминокислотных остатков (а. а.) (Air=102 000 D). Этот фермент отличается от прочих ДНК-полимераз Е. соИ наличием З -экзонуклеазной активности. Фактически ДНК-полимераза I — это два фермента на одной полипептидной цепи ограниченный протеолиз расщепляет эту ДНК-полимеразу на большой и малый фрагменты с разными активностями. Большой субфрагмент ДНК-полимеразы I (называемый также ДНК-полимеразой Кленова или фрагментом Кленова) обладает полимеризующей и З -экзонуклеазной (корректирующей) активностями. Малый субфрагмент несет З -экзонуклеазную активность, 5 -экзонуклеаза ДНК-полимеразы I действует на 5 -конец полинуклеотидной цепи только в составе дуплекса и отщепляет от него как моно-, так и олигонуклеотиды. Направление действия 5 -экзонуклеазы совпадает с направлением полимеризации новой цепи ДНК, т. е. в ходе полимеризации экзонуклеаза расчищает дорогу для полимеразы (рис. 29). Подобные свойства ДНК-полимеразы I соответствуют ее функциям в клетке эта полимераза удаляет различного рода дефекты из ДНК в ходе репарации и служит вспомогательной поли- [c.48]

Фундаментальный факт в наших знаниях по рибосомному синтезу белка состоит в том, что полипептидная цепь строится путем последовательного роста от Н-конца к С-концу. В течение элонгации растущий С-конец остается всегда ковалентно фиксированным в пептидилтрансферазном центре на рибосоме, а Н-конец свободен. Естественно допустить, что по мере синтеза белка на рибосоме должно происходить также его сворачивание, и что сворачивание должно начинаться с его Ы-концевой части. [c.272]

Белки разрушаются при действии на них некоторых ферментов, причем различные группы ферментов расщепляют полипептидную цепь по разным участкам. Э к) о пептидам являются гидролазами, расщепля-Ю1ЦИМИ пептидную связь внутри полипептидной цепи, жзопептидаш расщепляют ее на конце белковой молекулы, аминопептидазы атакуют аминоконец полипептидной цепи белка, а карбоксипептидазы - карбоксильный конец. [c.273]

И. может отщепляться разное кол-во аминокислотных остатков, что делает его гетерогенным. После отщепления сигнального пептида у у-И. образуется блокированный N-конец (не содержит своб. группы NHj) в виде пироглю-таматного остатка. у-И. действует на др. клеточные рецепторы нежели а- и -И. и отличается от последних менее выраженной антивирусной и более выраженными иммуно-регуляторной и антиопухолевой активностями. Т-Лимфо-циты человека синтезируют полипептидную цепь у-И. также в виде предшественника, от к-рого затем отщепляется сигнальный пептид, состоящий из 23 аминокислотных остатков с образованием зрелого И. [c.248]

С. имеет видовые различия в структуре молекул в виде замены нли отсутствия отдельных аминокислотных остатков. Напр., молекула С. крысы состоит из 43 аминокислотных остатков (ее С-конец не амидирован), отличается от С. человека аминокислотными остатками в 15 положениях полипептидной цепи. С., выделенный из гипоталамусов свиней или крупного рогатого скота построен из 44 аминокислотных остатков и имеет амидированный С-конец. [c.383]

Общая стратегия определения первичной структуры белка включает несколько этапов. Необходимо (а) провести количественный анализ гидролизата для того, чтобы определить мольное соотнощение имеющихся аминокислот (см. разд. 23.3.2) (б) определить молекулярную массу с помощью подходящего физического метода для того, чтобы вычислить количество всех присутствующих аминокислотных остатков [I—3] (в) определить количество входящих в молекулу полипептидных цепей либо с помощью хроматографического или электрофоретического разделения, либо посредством количественного анализа остатков, содержащих аминогруппу (JV-конец) и карбоксильную группу (С-конец) (см. разд. 23.3.4) [c.256]

Иммуноглобулины, или антитела, синтезируются В-лимфоцитами или образующимися из них плазматическими клетками. Известно 5 классов иммуноглобулинов IgG, IgA, IgM, IgD и IgE, при этом IgG, IgA и IgM — основные классы IgD и IgE —минорные классы иммуноглобулинов плазмы человека. Молекула иммуноглобулина состоит из двух идентичных пар полипептидных цепей. Каждая пара в свою очередь состоит из двух разных цепей легкой (L) и тяжелой (Н). Иными словами, молекула иммуноглобулинов состоит из двух легких (L) цепей (мол. масса 23000) и двух тяжелых (Н) цепей (мол. масса 53000—75000), образующих тетрамер (L,H,) при помощи дисульфидных связей (рис. 17.2). Каждая цепь разделена (может быть, несколько условно) на специфические домены, или участки, имеющие определенное структурное и функциональное значение. Половину легкой цепи, включающую карбоксильный конец, называют константной областью ( J, а N-концевую половину легкой цепи —вариабельной областью (VJ. [c.571]

При объединении аминокислот в белковую цепь образуются пептидные связи —ЫН—СО—. На одном конце цепи находится —СОО -группа (С-конец), на другом — группа —Ы Нз (Ы-конец). Молекулярные веса белков варьируют в широких пределах — от нескольких десятков тысяч (рибонуклеазы) до нескольких миллионов (гемоцианины). Характерные молекулярные веса отдельных полипептидных цепей, входящих в состав молекулы белка, порядка 20 000, что соответствует примерно 150—180 аминокислотным остаткам (средний молекулярный вес аминокислотного остатка равен 117). По установившейся терминологии молекулы, содержащие менее 100 аминокислотных остатков, называют не белками, а полипептидами. Таковы некоторые гормоны, например инсулин, адренокортикотропин (см. стр. 74). Полипептидами часто называют также синтетические полиаминокислоты и их производные. [c.68]

Что же происходит с полипептидной цепью после освобождения ее из рибосомы Еще на рибосоме начинается процесс частичного формирования вторичной структуры белка. После образования 25—30-членного полипептида Л -конец выходит из рибосомы и процесс скручивания белка продолжается вне ее. Это придает структуре жесткость, необходимую для пересечения мембраны эндоплазматического ретикулума (рис. 24.4). [c.468]

Полярный конец полипептидной цепи гликофорина [c.347]

Еще в ранних исследованиях было показано, что в молекулах белка, синтезированных при кратковременной инкубации с меченой аминокислотой, лютка распределяется неодинаково. Эти результаты можно интерпретировать исходя из модели, приведенной на фиг. 167. Согласно этой модели, синтез полипептидных цепей начинается с одного конца и далее рост цепи происходит последовательно, путем присоединения одной аминокислоты за другой до тех пор, пока вся цепь не будет готова. Таким образом, в любой данный момент в системе присутствуют в разной степени завершенные полипептиды. Если в какой-то момент добавить к системе меченую аминокислоту на очень короткое время, не больше того, какое необходимо для завершения синтеза цепи, то содержание метки в различных цепях, синтез которых успеет завершиться за время инкубации с меткой, будет прямо пропорциональным числу остатков этой аминокислоты, включившихся в достраиваемые цепи. Поэтому радиоактивность отдельных участков полипептидных цепей должна быть тем выше, чем дальше отстоит этот участок от того конца цепи, с которого начинается синтез. Исходя из данных по включению, можно было, следовательно, надеяться однозначно установить этот конец. [c.526]

Полипептидная цепь, как известно, представляет собой последовательность аминокислотных остатков. Соединенные друг с другом эти остатки дают регулярный полимер, если Я = Р" =. ... .. = Р", и нерегулярный, если группы Н неэквивалентны. При данном способе написания полипептид слева имеет аминный, или Ы-конец, справа — карбоксильный, или С-конец. Природные белки являются неразветвленными нерегулярными полипептидами. Разветвления в природных полипептидах невозможны, поскольку [c.360]

Толстые нити образованы белком миозином. Каждая толстая нить окружена шестью тонкими. Миозин состоит из двух тяжелых и четырех легких полипептидных цепей (ММ 500 ООО Да). Л -конец каждой тяжелой цепи имеет глобулярную форму, образуя головку молекулы. К каждой из головок нековалентно присоединены по две легкие цепи. С-конец тяжелой цепи имеет конформацию а-спирали. Головка миозина присоединена к остальной части молекулы гибким участком. Это позволяет ей обратимо присоединяться к актину. Палочкообразные хвосты молекул миозина могут соединяться друг с другом, образуя пучки. Головки располагаются вокруг пучка по спирали. В области М-линии пучки соединяются хвост к хвосту , образуя миозиновые нити саркомера. В головке миозина есть центры связывания с актином и АТФ. Она способна гидролизовать АТФ на АДФ-ЬРн, т.е. обладает ферментативной активностью. Присоединение АТФ к миозину и гидролиз АТФ происходят очень быстро, однако продукты гидролиза АДФ и Рн отщепляются от миозина медленно. [c.458]

Кодон, означающий конец синтеза полипептидной цепи эквивалентен точке. [c.169]

Гистон НЗ из тимуса теленка содержит 135 аминокислотных остатков [288], причем суммарный заряд первых 53 из них составляет -М8. Возможно, именно эта часть белка связывается с ДНК. В то же время карбоксильный конец этого гистона обладает гидрофобными свойствами и лишь в незначительной степени — основными. Интересные кластеры основных аминокислот были обнаружены в отдельных участках полипептидной цепи гистона Н2а [289]. Одна из любопытных особенностей строения гистонов — это наличие большого числа микромодификаций, сводящихся к фосфорилированию остатков серина, ацетилированию и метилированию остатков лизина, а также метилированию боковых цепей аргинина. Так, например, остатки Ьуз-14 и Ьуз-23 в гистоне НЗ К-ацетилированы, тогда как остатки Ьуз-9 и Ьуз-27 частично 8-Ы-метилированы — каждый участок содержит частично моно-, частично ди- и частично триметильные производные. [c.302]

Другой отличительной особенностью генетического кода является его непрерывность, отсутствие знаков препинания , т.е. сигналов, указывающих на конец одного кодона и начало другого. Другими словами, код является линейным, однонаправленным и непрерывающимся АЦГУЦГАЦЦ. Это свойство генетического кода обеспечивает синтез точной и в высшей степени упорядоченной последовательности аминокислотных остатков в молекуле белка. В противном случае последовательность нуклеотидов в кодонах будет нарушена и приведет к синтезу бессмысленной полипептидной цепи с измененной структурой и непредсказуемой функцией. Следует указать еще на одну весьма существенную особенность кода-его универсальность для всех живых организмов от Е. соИ до человека. Код не подвергся существенным изменениям за миллионы лет эволюции. [c.522]

За пределами 30—40 остатков, примыкающих к С-концу, N-концевая часть растущего пептида оказывается свешенной с рибосомы вХ кружающую среду. Здесь уже действуют все те факторы, которые определяют спонтанное сворачивание пептида в конформацию, даясттемую" условиям среды. Однако необходимо учитывать три обстоятельства, делающих ситуацию отличной от таковой, наблюдаемой при спонтанной ренатурации развернутого белка в опытах in vitro. Во-первых, если рибосома обеспечивала и поддерживала какую-то определенную универсальную конформацию растущего пептида внутри себя, например а-спираль, то сворачивание белка может начинаться не из вытянутого или беспорядочного состояния цепи, а из данной стартовой конформации. Во-вторых, поиск путей сворачивания начинается не с любых и не с разных участков полипептидной цепи, а идет последовательно с N-концевой части цепи. В-третьих, в процессе сворачивания С-конец фиксирован на частице большой молекулярной массы (т. е. подвижность его резко ограничена), что должно приводить к больщей стабильности промежуточных структур по сравнению с аналогичными структурами свободной полипептидной цепи. [c.273]

Принимается также такое распололсение полипептидной цепи на странице книги, когда группа +ННз— (Л -конец) расположена слева, а группа —СО2 (С-конец) расположена справа. С учетом этого на рис, 23.7.1 изобралсена полностью растянутая конформация. [c.423]

Из а-спиралей молекул актина образуется (по типу конец к концу) две скрученных цепи, причем в спиральном желобке между ними располагается другой белок, тропомиозин. Тропомиозин, как полагают, представляет собой агрегат нескольких полипептидных цепей, образующих скрученные витки. Каждая молекула взаимодействует с семью молекулами актина. Молекула тропомиозина связывается также с молекулой тропонина, состоящего из трех субъединиц. Субъединица Т связывается с тропомиозином, субъединица I — с актинтропомиозиновым комплексом, а субъединица С — с субъединицами Т и I. В отсутствие ионов Са + субъединицы Т и I предотвращают сокращение, ингибируя взаимодействие между актином и миозином. При низких концентрациях иона Са + субъединица С лишь слабо связана с субъединицей I. При более высоких концентрациях Са + последний связывается субъединицей С, которая затем прочно связывается с субъединицей I, удаляя последнюю из актин-тропомиозинового комплекса. Ион Са +, таким образом, действует в качестве депрессора релаксации. 1-Субъединица тропонина интересна тем, что в ней содержится фосфорилиро-ваниая последовательность (29), напоминающая последовательность вокруг центра фосфорилирования в фосфорилазе а) (см. [c.578]

Миозин составляет 50—55% от сухой массы миофибрилл. Представление о миозине как о главном белке миофибрилл сложилось в результате работ А.Я. Данилевского, О. Фюрта, Э. Вебера и ряда других исследователей. Однако всеобщее внимание к миозину было привлечено лишь после опубликования работ В.А. Энгельгардта и М.Н. Любимовой (1939— 1942). В этих работах впервые было показано, что миозин обладает АТФазной активностью, т.е. способностью катализировать расщепление АТФ на АДФ и Н3РО4. Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, превращается в механическую энергию сокращающейся мышцы. Молекулярная масса миозина скелетных мышц около 500000 (для миозина кролика 470000). Молекула миозина (рис. 20.3) имеет сильно вытянутую форму, длину 150 нм. Она может быть расщеплена без разрыва ковалентных связей на субъединицы две тяжелые полипептидные цепи с мол. массой 205000—210000 и несколько коротких легких цепей, мол. масса которых около 20000. Тяжелые цепи образуют длинную закрученную а-спираль ( хвост молекулы), конец каждой тяжелой цепи совместно с легкими цепями создает глобулу ( головка молекулы), способную соединяться с актином. Эти головки выдаются из основного стержня молекулы. Легкие цепи, находящиеся в головке миозиновой молекулы и принимающие участие в проявлении АТФазной активности миозина, гетерогенны по своему составу. Количество легких цепей в молекуле миозина у различных видов животных и в разных типах мышц неодинаково. [c.649]

После удаления N-кoнцeвoй аминокислоты пептида, анализируемого по методу Эдмана, N-кoнeц оставшейся полипептидной цепи можно определить дансильным методом. На следующем этапе отщепляют новую концевую аминокислоту и снова определяют N-конец остатка. Благодаря очень высокой чувствительности дан-сильного метода при наличии 0,1 мкмоля пептида можно с достаточной достоверностью идентифицировать 10—15 аминокислот. [c.284]

Первая а-аминокислота с защищенной ЫНг-группой (БОК-защита) прикрепляется ( садится на якорь ) к поверхности твердой фазы за счет карбоксильнон группы. Таким образом возникает фиксированный С-конец будущей полипептидной цепи. При взаимодействии со следующей а-аминокислотой с защищенно аминогруппой образуется пептидная связь и так операции продолжаются, вклю [c.360]

Изучение белков, содержащихся в плазматической мембране эритроцитов, позволило сформулировать новые представления о строении мембран. Возникло, в частности, предположение о том, что по крайней мере некоторые мембраны имеют скелет . В мембране эритроцита человека содержится пять главных белков и большое число минорных. Большинство мембранных белков-гликопротеины. К интегральным белкам в мембране эритроцита относится гликофорин ( переносчик сахара ). Его молекулярная масса составляет 30000 гли-кофорин содержит 130 аминокислотных остатков и множество остатков сахаров, на долю которых приходится около 60% всей молекулы. На одном из концов полипептидной цепи располагается гидрофильная голова сложного строения, включающая в себя до 15 олигосахарид-ньк цепей, каждая из которых состоит приблизительно из 10 остатков сахаров. На другом конце полипептидной цепи гликофорина находится большое число остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот (рис. 12-20), которые при pH 7,0 несут отрицательный заряд. В середине молекулы, между двумя гидрофильными концами, располагается участок полипептидной цепи, содержащий около 30 гидрофобных аминокислотных остатков. Богатый сахарами конец молекулы гли-1Кофорина локализуется на внешней поверхности мембраны эритроцита, выступая из нее в виде кустика. Считают, что расположенный в середине молекулы гликофорина гидрофобный участок проходит сквозь липидный бислой, а полярный конец с отрицательно заряженными остатками аминокислот погружен в цитозоль. Богатая сахарами голова гликофорина содержит антигенные детерминанты, определяющие группу крови (А, В или О). Кроме того, на ней имеются участки, связывающие некоторые патогенные вирусы. [c.347]

К гликопротеинам относят углевод-белковые комплексы различной структуры, молекулярная масса которых колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Общей чертой гликопротеинов является наличие полипептидной цепи или нескольких цепей, к которым присоединены простетические углеводные группы, имеющие нерегулярное строение. Молекулярная масса олигосахаридных цепочек 512—3 500. Восстанавливающий конец гетеросахаридов соединен О-гликозидной связью с оксиаминокислотами (серин, треонин, оксилизин) или Ы-ацил-гликозиламидной связью с аспарагином. [c.90]

Названия аминокислотных остатков, ооозначенных символами, даны в приведенном перечне. (Некоторые из остатков, обозначенных как Глу или Асп, на самом деле могут быть Глн или Асн.) В скобки взяты те аминокислоты. которые образуют а-спиряль. Направление полипептидной цепи указано черным или штриховкой. Цепь начинается слева (1 -конец) и кончается вверху (карбоксильный ко нец). Группа гема закрашена серым цветом, а атом железа показан в виде сферической частицы. [c.98]

Смотреть страницы где упоминается термин Полипептидная цепь С и концы: [c.273] [c.237] [c.241] [c.492] [c.666] [c.30] [c.383] [c.624] [c.21] [c.56] [c.264] [c.562] [c.566] [c.587] [c.947] [c.437] [c.103] [c.103] [c.422] [c.700] [c.741] [c.170] [c.538] [c.89]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология