Наличие одного центра связывания в молекуле фермента

Отличительной особенностью ряда аллостерических ферментов является наличие в молекуле олигомерного фермента нескольких активных центров и нескольких аллостерических регуляторных центров, пространственно удаленных друг от друга. В аллостерическом ферменте каждый из двух симметрично построенных протомеров содержит один активный центр, связывающий субстрат 8, и один аллостерический центр, связывающий эффектор М т.е. 2 центра в одной молекуле фермента (рис. 4.4). Получены доказательства, что для субстрата аллостерические ферменты, помимо активного центра, содержат и так называемые эффекторные центры при связывании с эффекторным центром субстрат не подвергается каталитическому превращению, однако он влияет на каталитическую эффективность активного центра. Подобные взаимодействия между центрами, связывающими лиганды одного типа, принято называть гомотропными взаимодействиями, а взаимодействия между центрами, связывающими лиганды разных типов, —гетеротропными взаимодействиями. [c.126]

Различия в структуре АКТГ овцы, свиньи и быка касаются только природы 31-го и 33-го остатков аминокислот, однако все они наделены почти одинаковой биологической активностью, как и АКТГ гипофиза человека. В молекуле АКТГ, как и других белковых гормонов, хотя и не открыты активные центры наподобие активных центров ферментов, однако предполагается наличие двух активных участков пептидной цепи, один из которых ответствен за связывание с соответствующим рецептором, другой—за гормональный эффект. [c.259]

ДОМ пертурбации растворителем, как в примере 14-Е, показывает, что на поверхности белка находятся 4 триптофановых остатка (т. е. пертурбации может подвергаться некоторая часть из известного числа триптофановых остатков) если изучить фермент-субстратный комплекс, то выясняется, что только три триптофановых остатка находятся на поверхности. Следовательно, когда добавлен субстрат, один триптофан теряет контакт с растворителем. Это можно снова интерпретировать как доказательство присутствия триптофана в активном центре. Значение этого несложного оптического анализа состоит в том, что он осуществляется в растворе и, следовательно, подтверждает, что структура, определенная с помощью рентгеноструктурного анализа (на сухих образцах), а именно наличие в молекуле полости, в которой находится триптофан и происходит связывание субстрата, вероятно, сохраняется для лизоцима и в растворе. [c.404]

Авторы предполагают, что в данном случае связывание кофермента на одних центрах приводит к уменьшению сродства других центров к коферменту (отрицательные взаимодействия). Существует еще один тип отклонений от закона Михаэлиса, обусловленных взаимодействием активных центров в молекуле фермента. Этот тип отклонений характеризуется наличием двух точек перегиба на кривой зависимости V от концентрации субстрата (в некоторых случаях даже наличием плато при промежуточных степенях насыщения фермента субстратом). В качестве примера на рис. 27 приведены зависимости V от концентрации НАД для глутаматдегидрогеназы из В1а51ос1о(Ие11а етегвопИ [44]. Как видно из рисунка, с увеличением концентрации [c.97]

ВХОДИТ несколько молекул моновалентных антител, неизбежно ограничивает чувствительность определения до значений, характерных для конкурентных методов. Это обусловлено невозможностью отделения полностью свободных антител от би- или поливалентных антител, у которых хотя бы один из центров связывания остался свободным —и те, и другие будут связываться с сорбентом. В то же время в ряде случаев требования к чувствительности определения антигена таковы, что их вполне удается удовлетворить с использованием немономерных конъюгатов [фермент — моновалентные антитела], особенно при наличии антител с высоким сродством к антигену. В качестве примера можно отметить разработку на основе ИААК чувствительного (нижний предел обнаружения 0,2 нМ) и очень точного (коэффициент вариации меньше 3%) автоматизированного метода определения дигоксина (Leflar et al., 1984). В этом случае для детектирования использовали немономерный конъюгат типа [F(ab )s — р-галактозидаза]. [c.247]

Наличие обширной субстратсвязывающей области в активном центре пероксидазы создает условия для связывания сразу нескольким молекулам субстратов одинаковых или разных по строению, при возможности только одному из них участвовать в каталитическом процессе. Тогда как действие другого субстрата проявляется в регулировании (активировании или ингибировании) ферментативной реакции. При этом реализуется принцип один окисляется, а другой регулирует каталитический процесс. Причем разные по природе субстраты связываются в различных участках активного центра фермента или в области расположения регуляторного участка. [c.140]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология