Михаэлиса-Ментен закон

Было найдено значительное число реакций, подчиняющихся закону Михаэлиса — Ментен [уравнение (142)], и определено большое число констант Михаэлиса, иногда даже в некотором температурном интервале. Однако на основании этого эмпирического закона нельзя установить механизм процесса, так как возможно, что в более сложных случаях можно прийти к тому же уравнению для скорости реакции, например при механизме [c.286]

В соответствии со вторым законом Фика скорость диффузии субстрата в мембрану (в направлении х, перпендикулярном ее поверхности) равна О Скорость ферментативной реакции в мембране определяется уравнением Михаэлиса-Ментен [c.268]

Формально кинетическая схема трансформации полностью подобна кинетической схеме ферментных реакций, идущих всегда через активный комплекс фермента с субстратом. Как и для ферментов, кинетические уравнения трансформации приводят нас к закону Михаэлиса—Ментен [c.350]

В соответствии со вторым законом Фика скорость диффузии субстрата в мембрану (в направлении х, перпендикулярном ее поверхности — см. рис. 16) равна D , где D — коэффициент диффузии субстрата. В стационарном состоянии системы скорости ферментативной реакции, задаваемой уравнением Михаэлиса— Ментен [уравнение (1)], и диффузии субстрата равны. Этому условию соответствует следующее равенство [c.105]

Рассмотрим теперь вопрос о том, возможен ли достаточно точный контроль активности фермента, свойства которого подчиняются обычным законам ферментативной кинетики, в частности следуют уравнению Михаэлиса — Ментен V = У /( Гм+ )-Простой расчет показывает, что в этом случае для увеличения скорости от 0,1 V до 0,9 V необходимо повысить концентрацию субстрата от Гм/9 до 9 Гм, т. е. в 81 раз. Заметим, что речь идет об относительно небольшом увеличении скорости. Аналогичным образом если для какого-либо фермента выполняется уравнение, характерное для простого конкурентного ингибирования, [c.163]

Эти результаты объясняются гипотезой, что между ферментом и субстратом образуется за счет обратимой реакции, подчиняющейся закону действующих масс, лабильный продукт присоединения. Далее этот продукт взаимодействует необратимо и с большой скоростью с реагентом X (например, с водой в случае гидролиза), давая продукт реакции и регенерируя катализатор (Л. Михаэлис и М. Л. Ментен, 1913 г.) [c.798]

Гл. 7 содержит основные сведения по кинетике действия ферментов, занимающих ключевые позиции в клеточном метаболизме, — аллостерических ферментов. Необычные кинетические свойства аллостерических ферментов, важные для выполнения ими регуляторных функций (положительная или отрицательная кинетическая кооперативность по субстрату, т. е. случаи, когда коэффициент Хилла больше или меньше единицы), связаны с их субъединичной структурой и как следствие с наличием в молекуле фермента нескольких активных центров. Если каталитическая эффективность активных центров изменяется по мере насыщения их субстратом в молекуле фермента (это означает, что существуют взаимодействия между активными центрами), то зависимость скорости ферментативной реакции (1 ) от концентрации субстрата (8) обнаруживает отклонения от закона Михаэлиса— Ментен. Следует подчеркнуть, что положительная и отрицательная кинетическая кооперативность по субстрату не являются единственными типами кинетического проявления взаимодействия активных центров в аллостерических ферментах Аллостерические взаимодействия могут приводить также к появлению максимумов и промежуточных плато на кривых зависимости I от [8]о. Для исследования подобных сложных зависимостей потребовалось изменить привычную стратегию постановки кинетического эксперимента, пригодную для изучения гиперболических зависимостей V от [З] во-первых, зкспериментаторам пришлось [существенно увеличивать интервал концентраций субстрата, в котором проводились измерения начальных скоростей ферментативной реакции, и, во-вторых, более густо располагать точки по оси концентраций субстрата. Кроме того, потребовалось повысить точность кинетических экспериментов. Применение подобной измененной стратегии к изучению ферментов, не являющихся объектом аллосте-рической регуляции в клетке, показало, что утверждение, гласящее, что большинство ферментов следует кинетике Михаэлиса— [c.6]

Поскольку свойство повышенной чувствительности к варьированшо концентрации метаболита не всегда отражает кооперативное взаимодействие центров, связывающих метаболит в молекуле ферменгга, более удачным следует считать термин кинетическая кооперативность . Кинетическая кооперативность (положительная, как в обсуждаемом случае, или отрицательная) является характеристикой отклонений от простых кинетических законов типа Михаэлиса — Ментен (см. Б. И. Курганов, Аллостерические ферменты, Наука . М., 1978, стр. 28, 35). — Прим. перев. [c.164]

При относите чьно низких концентрациях пирувата зависимость скорости ферментативной реакции, катализируемоп пируватдегидрогеназным комплексом, выделен НЫМ из грудной мышцы голубя, от концентрации субстра та не подчиняется закону Михаэлиса-Ментен. Кривая имеет S-образную форму [52], что свидетельствует об аллостеричсских взаимоотношениях между центрами свя зывания пирувата пируватдегидрогеназным комплексом Коэффициент Хилла оказался равным 1,5. [c.159]

Определяя в растворе активность того или иного фермента, обладающего четвертичной структурой, экспериментатор часто яе имеет возможности составить представление о том, как изменяется и меняется ли вообще эта структура в процессе каталитического акта. Такой вопрос просто не возникает, если кинетическое ловедение ферментов не обнаруживает отклонений от простых ки-летических закономеростей типа гиперболического закона Михаэлиса—Ментен. [c.153]

Никотинамидадениннуклеотиды могут выполнять регуляторную функцию, связываясь не только на аллостерическом центре, но и на активном. Это, очевидно, возможно в том случае, когда молекула фермента содержит несколько активных центров и каждый из центров выступает по отношению к другим как аллостерический. Взаимодействия активных центров проявляются в отклонениях от закона Михаэлиса—Ментен. Если взаимодействия активных центров лоложительны (т. е. связывание кофермента или субстрата на одном из центров приводит к увеличению каталитической [c.95]