Регуляция действия ферментов

Регуляция действия ферментов и теория энзиматического катализа. [c.18]

Хотя в большинстве известных случаев регуляция действия ферментов путем их ковалентной модификации осуществляется через фосфорилирование и де-фосфорилирование специфических остатков серина, как только что описано на [c.264]

Мы приводили примеры метаболических процессов, где осуществлялся биосинтез двух различных соединений в результате разветвления общей для этих двух процессов последовательности реакций. Регуляция действия ферментов в таких случаях осложняется, хотя иногда при наличии двух ферментов, катализирующих одну и ту же стадию, они могут подвергаться ингибированию по механизму тина обратной связи разными метаболитами. В этом случае синтез каждого из этих двух ферментов может, очевидно, подвергаться репрессии и дерепрессии независимо от другого. Однако есть еще одна возможность. Так, четыре фермента, катализирующие биосинтез валина из пирувата, в то же время катализируют синтез изолейцина из пиру- [c.67]

РЕГУЛЯЦИЯ действия ФЕРМЕНТОВ [c.85]

На основании имеющихся данных можно различать два механизма регуляции действия ферментов по принципу обратной связи а) угнетение синтеза ферментов (репрессия) и б) угнетение ферментативной активности концентрацией конечного продукта. [c.238]

Эти рассуждения снова приводят нас к вопросу о том, что активность ферментов можно усилить или подавить. Может быть, диабетогенный гормон подавляет активность гексокиназы, вырабатывая вещества, которые занимают замочную скважину молекулы фермента и таким образом мешают ему воздействовать на нормальный субстрат Может быть, инсулин противодействует тормозящему действию, удаляя эти вещества и тем самым освобождая, так сказать демаскируя , фермент На эти вопросы помогут ответить лишь дальнейшие исследования, но и сейчас уже известно, что демаскирующий эффект имеет важное значение в регуляции действия ферментов при многих биологических процессах. Пепсин, например, чья функция состоит в переваривании белка, выделяется стенкой желудка в виде неактивного вещества пепсиногена, который только в самом желудке под влиянием имеющейся здесь соляной кислоты превращается в активный фермент. Это превращение сопровождается падением молекулярного веса с 42 000 до 38 000, что можно объяснить удалением части белка, маскирующего действие пепсина. [c.179]

Они отличаются друг от друга по степени активности, некоторым физическим свойствам (например, молекулярной массе, электрофоретической подвижности), локализации в органах и тканях и т. п. В зависимости от возраста, физиологического состояния и других причин в организме устанавливается то или иное соотношение изозимов, которому соответствует определенный уровень активности фермента в целом. Изменение соотношения ИЗОЗИМОВ во всем организме или в отдельных тканях и органах представляет, таким образом, один из способов регуляции действия ферментов. [c.101]

Учение об активаторах и ингибиторах ферментов в настоящее время сливается с более широким и общим вопросом о регуляции действия ферментов [c.113]

РЕГУЛЯЦИЯ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ [c.92]

Аллостеризм — важное явление, обеспечивающее регуляцию действия ферментов на молекулярном уровне. Наличие регуляции биохимических процессов означает существование каналов прямой и обратной связи, по которым передается надлежащая информация. Передача информации в клетке есть передача химических сигналов, т. е. молекул и ионов. В клетке функционируют вещества, реактивность которых определяется воздействием на них молекулярных сигналов. Поскольку источником таких сигналов служат ферменты, именно они подлежат влиянию химических обратных связей. Можно прийти к логическому выводу о существовании регуляторных ферментных систем. Уже говорилось, что фермент можно рассматривать как преобразова- [c.203]

В заключение можно отметить, что новые, даже не вполне ясные сейчас, перспективы возникнут в теоретической и практической ферментологии после выяснения механизмов регуляции действия ферментов в живой клетке. Расшифровка природы аллостерического центра и ретроингибирования, механизмов репрессии, аллостерическое регулирование при помощи специфических иизкомолекулярных веществ позволят управлять ходом ферментативных нроцессов в животных и растительных тканях, в клетках микроорганизмов, осуществляя это как in vivo, так и вне организма. Тем самым будут открыты новые возможности для использования ферментов в медицине, промышленности, сельском хозяйстве, в химии, химической промышленности и других областях. [c.340]

В Эависимости от возраста, физиологического состояния и т. д. в организме устанавливается то или иное соотношение изоферментов, которому соответствует определенный уровень активности фермента в целом. Изменение <соотиошевия изофермеитов во всем организме или отдельных его органах и тканях один из способов регуляции действия ферментов. [c.105]

Регуляция действия ферментов аллостерические механизмы, химическая модификация, по приЦципу обратной связи, понятие о проферментах. Примеры метаболических путей, регулируемых этими механизмами. Физиологическое значение регуляции действия ферментов. [c.95]

Для гликогена мозга характерно наличие большой разветвленности за счет аФ (1-6) ГЛЮКОЗЫ, причем в центре молекулы гликогена имеются ветвления из 3—4 глюкозных остатков, а боковые цепи имеют 6—8 глюкозных остатков. При большом ветвлении гликоген легко подвергается ферментативному расщеплению, так как чем больше свободных концов в молекуле гликогена, тем легче они подвергаются воздействию ферментов и тем быстрее происходит метаболизм гликогена. Таким образом, н1гге1гснвная обновляемость гликогена мозга непосредственно связана с его своеобразным строением, точнее разветвленностью. (Е. Л. Розенфельд. Механизм регуляции действия ферментов, участвующих в обмене гликогена.— В кн. Химия и биохн-мня углеводов. М., 1969, с. 195—204). [c.264]

Однако, хотя первичный способ действия молеет включать изменения мембранной проницаемости, существуют достаточно убедительные данные, что вторичные эффекты обратимости фи-г тохрома связаны с процессами регуляции действия ферментов. Так, у проростков овса при облучении К- Свётом происходит быстрое превращение АДФ в АТФ, а в других тканях происходит изменение уровней НАДФ, что можно.предотвратить облучением ДК-светом. Кроме того, облучение К- Светом приводит к повышению активности целого ряда ферментов. Так, К-свёт повышает уровень фенилаланин—аммиак-лиазы (ФАЛ) (рис. 8.10), которая катализирует отщепление аммиака от молекулы фенилаланина с образованием коричной кислоты у проростков гороха. [c.312]

В приведенном примере регуляция действия фермента осуществляется эффектором, по химической природе отличающимся от субстрата это гетеротроп-ные аллостерические ингибиторы и активаторы. Если фермент построен из [c.93]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология