емоглобин

Ректальная температура Г емоглобин Эритроциты Лейкоциты [c.119]

Сывороточный ал бумин человека Г емоглобин [c.152]

Поливинилбутираль Г емоглобин Вода 296— 6,8 Непро- [c.68]

Ацетат целлюлозы 0,5 200 64500 Г емоглобин 100 [c.215]

Транспортные белки плазмы крови связывают и переносят специфические молекулы или ионы из одного органа в другой. Г емоглобин, содержащийся в эритроцитах, при прохождении крови через легкие связьшает кислород и доставляет его к периферическим тканям, где кислород высвобождается и используется для окисления компонентов пищи-процесса, в ходе которого произво- [c.139]

Г емоглобин переносит значительную долю (около 20%) общего количества СО2 и ионов Н, образующихся в тканях и поступающих в легкие и почки. [c.208]

С каким участком молекулы гемоглобина связывается ДФГ В молекуле гемоглобина имеется открытая центральная полость, или канал, который хорошо виден на рис. 8-10, Этот канал, выстланный многими положительно заряженными К-группами, и служит местом связывания ДФГ, который присоединяется к дезоксигемоглобину и образует поперечную связь (солевой мостик) между двумя 3-субъеди-ницами. При связывании гемоглобином кислорода ДФГ вытесняется из полости. Г емоглобин связывает только одну молекулу ДФГ (рис. 1) напомним, что он может связывать по четыре молекулы О2 или СО2 и примерно четыре иона Н. [c.213]

Г емоглобин можно рассматривать как молекулярную автоматическую систему управления, которая отзывается на изменение концентрации любого из его четы- [c.213]

Необычная форма эритроцитов у больных серповидноклеточнои анемией обусловлена присутствием в них аномального гемоглобина. Г емоглобин серповидных клеток получил название гемоглобина 8, тогда как гемоглобин, содержащийся в эритроцитах нормальных взрослых людей, называется гемоглобином А. При дезоксигенации гемоглобин 8 становится нерастворимым и образует пучки трубчатых волокон (рис. 8-21), что совершенно несвойственно гемоглобину А, сохраняющему растворимость и после освобождения кислорода. Именно нерастворимые волокна дезоксигемоглобина 8 приводят к деформации эритроцитов, принимающих серповидную форму. [c.216]

Г емоглобин больных серповидноклеточной анемией имеет измененную аминокислотную последовательность. ....... [c.363]

Г емоглобин. Для получения гемоглобина необходимо обработать кровь, содержащую оксигемоглобин, восстановителями. Это достигается добавлением реактива Стокса (244). В пробирку с разбавленной кровью, оставшуюся от прошлого опыта, добавляют по каплям раствор Стокса. Образуется гемоглобин, дающий одну широкую полосу в желто-зеленой части спектра. [c.221]

Глобулярные белки в большинстве случаев представляют собой растворимые в воде вещества, в которых благодаря полифункциональности аминокислот, входящих в состав макромолекулы, содержится значительное число гидрофильных групп. В противоположность гликогену, для которого доказано наличие сильно разветвленной структуры, строение глобулярных белков точно не установлено. Шарообразная форма макромолекул этих белков может быть обусловлена скручиванием полипептидных цепей, как это предложено, например, Перутцем для/емоглобина. При этом возможно скручивание на малых (около 5 А) и на больших (около 50 А) расстояниях. Наиболее подробно исследован инсулин, строение которого было выяснено Зангером. Вес его частицы — около 12 ООО в состав инсулина входят 102 остатка аминокислот, соединенных в четыре цепи. Одна цепь ( цепь глицина ) состоит из 21 аминокислотного остатка в ней имеются также внутримолекулярные цистиновые мостики двумя цистиновыми мостиками она соединяется с другой цепью ( цепь фенилаланина ), состоящей из 30 остатков аминокислот. Каждая пара таких двойных цепей, соединяясь, дает частицу инсулина. Растворимый инсулин при длительном нагревании при pH 2,0—2,5 превращается в фибриллярную модификацию обратное превращение может быть осуществлено при действии щелочи. [c.102]

Сродство гемоглобина к кислороду уменьшается в присутствии солей [162]. Это сродство, однако, возрастает в концентрированных растворах мочевины, в которых молекулы гемоглобина подвергаются дезагрегации [116, 163]. Подкисление растворов т емоглобина углекислотой или другими кислотами уменьшает сродство гемоглобина к кислороду. Это явление представляет собой процесс, обратный описанному выше эффекту Бора, — увеличению кислотности (способности связывать основания) при переходе гемоглобина в оксигемоглобин [116]. Указанные явления объясняют наличием в глобине ионной группы, находящейся рядом с группой, связывающей железо и влияющей на сродство железа к кислороду. [c.249]

Г емоглобин, лейкоциты, РОЭ Гемоглобин, лейкоциты, РОЭ ЭКГ [c.366]

Г емоглобин, эритроциты, лейкоциты, формула, ретикулоциты, тромбоциты, РОЭ Клинический анализ крови [c.366]

Г емоглобин, лейкоциты, РОЭ. Уробилин в моче. Тромбоциты [c.366]

Г емоглобин, лейкоциты, РОЭ, Уробилин в моче [c.366]

При исследовании частей трупа, когда выделеииая кровь не прислана, выжимают ее из присланных частей печени. С целью получить нормальную кровь для сравнения берут бычью нечень и отжимают из нее кровь, разводят водой и взбалтывают с воздухом, чтобы образовался спектр оксих емоглобина. [c.373]

Инсулин (гормон поджелудочной железы) - 6000 Да Миоглобин (переносчик кислорода в мышечных клетках) - 17 ООО Да Г емоглобин (белок красных клеток крови) - 68 ООО Да Миозин (сократительный бедок мышц) - 500 ООО Да Глутаматдегидрогеназа (фермент печени) - 1 ООО ООО Да [c.9]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология