Эффект Бора

Рис. 5.9. Уравнение, суммирующее эффект Бора. НЬ — гемоглобин.

Эффект Бора, свойственный НЬ, но не МЬ, состоит в зависимости сродства НЬ к Ог от pH среды. Сродство минимально вблизи pH 6 и максимально вблизи pH 9. [c.209]

Эффект Бора, свойственный гемоглобину, но не миоглобину, состоит в том, что сродство НЬ к Оа зависит от pH среды. Оно минимально вблизи pH 6 и максимально вблизи pH 9. Иными [c.425]

Рис. 32. Зависимость Pi/, от pH (эффект Бора) для гемоглобина человека в 0,3 М Na l при 20 °С. Данные получены прямым (О) и косвенным (А) методами [9].

Влияние СО2 и величины pH (эффект Бора) (рис. 5.9). С понижением pH освобождение О2 гемоглобином облегчается. То же происходит при повышении концентрации СО2. Это чрезвычайно важно с физиологической точки зрения, так как в тка- [c.171]

Иными словами, малые концентрации протонов облегчают присоединение Ог и, наоборот малые концентрации Ог облегчают присоединение протонов к НЬ. Повышая pH венозной крови и тем самым увеличивая ее способность поглощать бикарбонат, эффект Бора обеспечивает главный механизм обратного транспорта СОг от тканей к легким. [c.209]

Уравнения связи хорошо описывают эффект Бора. Здесь мы имеем дело вновь с двумя лигандами О2 и Н+. Уравнение (7,13) дает (Я+ и У — количества связанных Н+ и О2 на гем-эквива-лент, ан — активность протонов, р — парциальное давление О2) [c.436]

Взаимодействие между связыванием кислорода и связыванием внешних реагентов иногда называют гетеротропным взаимодействием, а специфическое влияние pH — эффектом Бора. Если поглощение кислорода описывается 8-образной кривой, как на рис. 31, то это указывает на зависимость константы равновесия от степени оксигенации белка в целом и на то, что между отдельными ионами переходного металла имеется некоторое взаимодействие (разд. 7.6). Эти взаимодействия иногда называют гомотропными или кооперативными взаимодействиями либо, как в случае железопорфиринов в гемоглобине, гем-гемовыми взаимодействиями. [c.140]

Физиологический смысл 8-образной кривой У р) для НЬ состоит в уменьшении сродства НЬ к Ог по мере отщепления Оа-Изменения парциального давления Ог в тканях невелики. Если бы для НЬ была характерна гиперболическая кривая У(р) (6.72), то лишь малая доля переносимого Ог отщеплялась бы в тканях. В результате организм задыхался бы даже в атмосфере чистого кислорода. Эффективность дыхательного транспорта регулируется кроме того присутствием кофактора — 2,3-ди-фосфоглицерата (ДФГ), понижающего сродство НЬ к Ог, и эффектом Бора. [c.209]

В результате организм задыхался бы даже в атмосфере чистого кислорода. Эффективность дыхательного транспорта еще больще повыща-ется 2,3-дифосфоглицератом (ДФГ) и вследствие эффекта Бора первый фактор понижает сродство НЬ к О2, а второй увеличивает его. [c.425]

Последний сомножитель в правой части (7,28) дает наклон кривой титрования гемоглобина при степени оксигенации У. Последние два уравнения совпадают с (7,24) и (7,25), если YA не меняется при изменении У, т. е. если доля связанного аниона не зависит от степени оксигенации. Опыт показывает, что действительно нет расхождения между эффектом Бора, измеренным как изменение сродства к О2 при изменении pH, с одной стороны, и освобождением протонов при оксигенации, с другой. Опыт дает [c.437]

Метод связанных функций устанавливает общий термодинамический смысл кооперативности поведения НЬ, конкурентных взаимодействий лигандов и эффекта Бора. [c.437]

Способность гемоглобина связывать кислород зависит от ряда факторов. Было обнаружено, в частности, что на связывание гемоглобином кислорода большое влияние оказывает pH среды и содержание СО . В тканях, где значение pH несколько меньшее по сравнению с легкими, а концентрация Oj достаточно высока, сродство гемоглобина к кислороду снижается, кислород отделяется, а Oj и протон водорода присоединяются к гемоглобину. Напротив, в альвеолах легких при освобождении Oj происходит повышение pH и сродство гемоглобина к кислороду увеличивается (рис. 3.18). Этот феномен называется эффектом Бора в честь ученого, впервые открывшего это явление. В реализации данного эффекта кроме гемоглобина и кислорода участвуют СО2 и протон водорода. Дезоксигемоглобин представляет собой прото-нированную форму пигмента. Реакцию оксигенации можно записать следующим образом [c.51]

Показана. также зависимость от pH (эффект Бора) [c.641]

Гидрокарбонат-ионы в эритроцитах замещаются далее на ионы а " из плазмы, сами переходят в плазму и переносятся ею к легким. Определенная часть СО2 связывается в эритроцитах с N-концевыми а-аминогруппами Г. с образованием остатка карбаминовой к-ты, уменьшая сродство Г. к О2. Увеличение Рсо . т-ры, ионной силы р-ра и уменьшение pH снижают сродство Г. к Oj. Важнейший внутри-эритроцитарный регулятор сродства - анионы 2,3-дифосфо-глицериновой к-ты. Увеличение их концентрации также уменьшает сродство Г. к Oj. Снижение сродства при уменьшении pH в интервале 9-6 наз. щелочным эффектом Бора, к-рый обусловлен существованием равновесия [c.516]

Гемоглобин обладает также другим замечательным свойством, которое делает его еще более эффективным переносчиком кислорода. Если гемоглобин присоединяет кислород при pH 7,4, то он отщепляет 0,6 моля ионов Н+ на каждую связанную молекулу кислорода. В легких ионы Н+, освобожденные гемоглобином, реагируют с бикарбонатными ионами, образуя кислоту Н2СО3, которая диссоциирует с выделением двуокиси углерода последняя диффундирует в воздушное пространство внутри легких. Диссоциация Н2СО3 на Н2О и СО2 протекает медленно по сравнению со скоростью потока крови в легких в красных кровяных тельцах эта реакция катализируется ферментом карбоангидразой. В капиллярах идет обратный процесс образовавшаяся в результате метаболизма СО2 превращается в угольную кислоту Н2СО3, которая диссоциирует на НСО -и Н+. Ион Н+ адсорбируется гемоглобином поглощение Н+ является частью суммарной реакции выделения кислорода из гемоглобина. Этот так называемый эффект Бора объясняется тем, что константы кислотной диссоциации оксигемоглобина отличаются от соответствующих констант дезоксигемоглобина. [c.233]

Разрушение солевых мостиков на концах молекулы гемоглобина при оксигенации приводит к другому интересному эффекту. Значения рК N-кoнцeвыx валинов а-субъединиц и гистидинов НС-3 3 субъединиц в дезокси-форме гемоглобина аномально высоки, поскольку остатки этих аминокислот участвуют в образовании солевых мостиков. В окси-форме эти группы не принимают участия в образовании мостиков и их рКа ниже. Если гемоглобин находится в среде с постоянным значением pH, равным 7, то при оксигенации происходит высвобождение протонов. Это явление, получившее название эффект Бора, имеет важное значение, поскольку подкисление раствора гемоглобина способствует стабилизации дезокси-формы. В капиллярах, где парциальное давление кислорода невелико и может накапливаться двуокись углерода и молочная кислота, понижение pH приводит к тому, что оксигемоглобин отдает свой кислород более эффективно. [c.312]

Другая важная особенность гемоглобина состоит в том, что при связывании четырех молекул кислорода он становится более сильной кислотой и отдает протоны. Напротив, в более основной среде равновесие смещается в сторону окси-формы. Это явление, известное как эффект Бора, обусловливает способность дезоксигемогло-бина связывать СОг в венах и отдавать его в легких. Точный механизм также еще не ясен. Вероятно, с помощью ЯМР можно получить важные сведения о механизме связывания Ог и СОг. [c.376]

Другой пример аллостерического действия в случае гемоглобина был уже рассмотрен в предыдущем разделе. Эффект Бора можно считать результатом действия протонов, играющих в данном случае роль аллостерических эффекторов, присоединяющихся к амино- и имидазоль-ным группам, которые участвуют в образовании солевых мостиков. Физиологическим эффектором является также двуокись углерода, обратимо связывающаяся с концевыми МНг-группами а- и р-субъединиц с образованием карбамино(карбамат, —NH—G00 )-групп [77, 78]. Сильнее сродство к СОг выражено у дезокси-формы гемоглобина. Вследствие этого отдача кислорода оксигемоглобином облегчается в тканях, богатых СОг. Гемоглобин переносит значительную часть СОг к легким, где его оксигенация облегчает отщепление СОг от карбами-но-групп. [c.313]

Кривая связывания кислорода гемоглобином зависит от pH при данной величине р(Ог) сродство к кислороду уменьшается номере уменьшения pH (эффект Бора). Гликолиз представляет собой анаэробный процесс, приводящий к образованию молочной кислоты и диоксида углерода. Оба эти соединения имеют тенденцию к понижению pH и способствуют высвобождению кислорода из оксигемоглобина там, где в этом есть необходимость, В дезоксигемоглобине, напротив, содержатся немного более основные, чем у оксигемоглобина, группы (азот имидазола His-146 в р-цепях и His-122 в а-цепях, а также аминогрупп Val-1 в а-цепях), в силу чего дезоксигемоглобин связывает протон после высвобождения кислорода, что важно для обратного транспорта диоксида углерода к легким. Карбоангидраза катализирует образование бикарбоната в эритроцитах из диоксида углерода и воды, и ионы бикарбоната могут связываться с протонированными группами дезокси-гемоглобина. В легких дезоксигемоглобин перезаряжается кислородом, эффект Бора вызывает высвобождение бикарбоната, из которого под действием карбоангидразы образуется диоксид углерода, который затем выдыхается. Транспорт диоксида углерода дезоксигемоглобином приводит также к образованию производных карбаминовой кислоты с аминогруппами белка (схема (9) . Хотя оксигемоглобин также связывает диоксид углерода, у дезоксигемо-глобина эта способность выше ввиду большей доступности аминогрупп. [c.558]

Из многообразия производных гемоглобина, представляющих несомненный интерес для врача, следует прежде всего указать на оксигемоглобин НЪО, — соединение молекулярного кислорода с гемоглобином. Клслород присоединяется к каждому гему молекулы гемоглобина при помощи координационных связей железа, причем присоединение одной молекулы кислорода к тетрамеру облегчает присоединение второй молекулы, затем третьей и т.д. Поэтому кривая насыщения гемоглобина кислородом имеет сигмоидную форму, свидетельствующую о кооперативности связывания кислорода. Эта кооперативность обеспечивает не только связывание максимального количества кислорода в легких, но и освобождение кислорода в периферических тканях этому способствует также наличие П и СО, в тканях с интенсивным обменом. В свою очередь кислород ускоряет высвобождение СО, и П в легочной ткани. Эта аллостерическая зависимость между присоединением П, О, и СО, получила название эффекта Бора. [c.84]

Эффект Бора (с. 209) получил молекулярное истолкование. При конформационных переходах окси-ВЬ дезокси-НЪ изменяется окружение трех пар слабых оснований таким образом, что они стремятся присоединить протоны при опцеплении Ог. [c.214]

На рис. 6.24 приведен график (6.78), где х — р, для НЬ лошади. Здесь п = 2,95 + 0,05, свободная энергия взаимодействия НЬ с О2 равна 10,9 кДя /моль. С помощью теории Уаймена легко описать эффект Бора (Х = 02, = Н+). [c.215]

НОМ очень сильное влияние оказывает pH и концентрация СО2 связывание СО2 и ионов Н снижает способность гемоглобина связывать О2. В периферических тканях с относительно низким значением pH и высокой концентрацией СО2 сродство гемоглобина к кислороду падает по мере связывания СО2 и ионов Н . И наоборот, в легочных капиллярах выделение СО2 и сопутствующее ему повышение pH крови приводит к увеличению сродства гемоглобина к кислороду. Это влияние величины pH и концентрации СО2 на связывание и освобождение кислорода гемоглобином назьшают эффектом Бора в честь датского физиолога Христиана Бора, впервые открьшшего этот эффект. [c.209]

Малость отношения А Ig ругМ рН свидетельствует об отсутствии эффекта Бора у Mb. [c.427]

Перутца эффект Бора (см. стр. 425) получил молекулярное истолкование. Изменение структуры при переходах окси-НЬ дез-оксн-НЬ изменяет окружение трех пар слабых оснований таким образом, что они стремятся присоединять протоны при отщеплении Оз. В оксигемоглобине а-ЫНг-группы Вал 1а и имидазолы Гис 146 р свободны, но в дезоксиформе они сближаются с карбоксильными группами. Имидазол Гис 122 а сближается с гуанидином в оксигемоглобине, но с карбоксилом в дезоксигемоглобине. При дезоксигенации арцепь поворачивается относительно р2-цепи на 13,5°. Группа е-ЫНг ЛизС5(40)а1 смещается на 7 А в область контакта а Р и образует солевой мостик с С-конце- [c.431]

Дальнейшие подробности можно найти в оригинальной статье Перутца [23], в которой рассмотрен также кислотный эффект Бора. Обсуждая эти конформаци-онные явления, Перутц справедливо указывает, что белок —динамическая система. И третичная, и четвертичная структуры гемоглобина быстро и непрерывно осциллируют между ок-си- и дезокси-конформация-ми. В присутствии лиганда происходит не выключение дезокси-конформации, но сдвиг конформационного равновесия [23]. Рассмотренные Перутцом явления ярко выражают ЭКВ (см. стр. 408). Сдвиг электронной плотности в геме вызывает конформационную перестройку глобулы. [c.432]

Хотя гемоглобин при высоком давлении кислорода почти так же хорошо связывает его, как и миоглобин, при низких давлениях он связывает Ог значительно хуже миоглобина и поэтому передает его миоглобину в мышцах, как это и нужно. Более того, потребность в кислороде будет наибольшей в тканях, которые уже использовали кислород и одновременно выработали СОа. Диоксид углерода понижает pH, а это еще больше увеличивает способность гемоглобина передавать кислород миоглобину. Влияние рЙ, так называемый эффект Бора, а также прогрессивное увеличение констант связывания кислоро да в гемоглобине обусловлены специфическими взаимодействиями между субъединицами. Миоглобин ведет себя проще, поскольку оц состоит только из одной субъединицы. Очевидно, что оба эти вещества необходимы для осуществления процесса транспорта. кислорода. Оксид углерода, РРз и некоторые, другие вещества токсичны, потому что они свя-зыва-ются с атомами железа гемоглобина прочнее, чем Ог. Они действуют как дон курентные ингибиторы. [c.642]

НЬН является тетрамером р-субъединиц и не проявляет кооперативного взаииодействня субъединиц, о чем свидетельствует гиперболический характер кривой титрования. НЬА — один из тетрамерных гемоглобйнов млекопитающих, проявляющих кооперативное взаимодействие субъединиц, что находит свое отражение в 5-образном характере кривой титрования. Эффект Бора (сдвиг положения кривой титрования вдоль горизонтальной осн при нз-иеиении pH, который указывает на ионизацию аминокислотных остатков, участвующих в оксигенации) представлен двумя кривыми титрования для НЬА. Данные получены в 0,1 М фосфатном буфере при pH 7,30 (О) и pH 6,88 (ф). У — доля оксигенированных гемов (Бенеш и сотр. [319]). [c.36]

Физиологический смысл 5-сбразной формы кривой на рис. 31 состоит в том, чтобы помочь гемоглобину освободиться от кислорода в процессе переноса его в клетки ткани там и тогда, где и когда кислород более необходим, а именно там, где парциальное давление кислорода минимально. Большинство типичных гемоглобйнов обнаруживает и другие необычные вариации Р1/2, которые также выполняют определенную физиологическую функцию. На рис. 32 показано, как меняется lg l/2 в зависимости от pH. Это так называемый эффект Бора. Выше pH 6 (щелочной эффект Бора) повышение рн приводит к росту сродства гемоглобина к кислороду, и, наоборот, присоединение кислорода сопровождается освобождением протона. При физиологическом pH это соответствует 0,7 протона на каждый гем [169]. Щелочный эффект Бора выполняет две физиологические функции. Во-первых, ткани, потребляющие кислород, [c.165]

В миоглобинах и мономерных гемоглобинах возможно только гетеротропное взаимодействие. Лишь в последнее время был обнаружен отчетливо выраженный эффект Бора у двух гемоглобйнов hironomus [86] и одного гемоглобина Gly era [148]. Для миоглобинов млекопитающих таких отчетливых эффектов не найдено, однако ряд слабых гетеротропных взаимодействий обнаружен и здесь, например влияние pH (эффект Бора) на связывание кислорода [8] и СО [228], влияние координации кислорода на связывание ксенона и ионов цинка белком [129], а также влияние ксенона на координацию СО и N и на р/С Ре ЮНг [56, 128]. Рентгеноструктурный анализ показал, что связанный ксенон занимает единственное хорошо определенное место рядом с координированным имидазолом [198], однако ионы цинка координируются в положения, расположенные далеко от железопорфирина [12]. [c.170]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.308 , c.312 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.84 ]

Биофизика (1988) -- [ c.209 , c.214 ]

Молекулярная биофизика (1975) -- [ c.425 , c.431 , c.432 , c.436 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.59 , c.60 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.59 , c.60 ]

Биофизика (1983) -- [ c.70 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология