Фиброин расщепление пептидных связей

Эластические свойства кератина волос и шерсти, ио данным ронтге-ноструктурного анализа, зависят от того, что в нерастянутом белке полипептидная цепь закручена сама на себя. Растягивание развертывает петли и образуег цепь из аминокислотных единиц с периодом идентичности 3,3 А, сравнимым с таковым для фиброина. Кератин богат цистином, который образует дисульфидные поперечные связи между пептидными цепями. Шерсть может быть модифицирована, а волосы завиты путем восстановления меркаптаном для расщепления части поперечных связей и обратного окисления для образования других поперечных связей. Восстановление, которое в случае завивки производится смачиванием раствором тиогликолевой кислоты, приводит к денатурированному белку с менее жесткой структурой, допускающей растяжение и перестройку молекулы. Появление и исчезновение сульф-гидрильных групп можно проследить при помощи нитропрусоидной пробы. [c.668]

Ацильная миграция была положена в основу разработки химического метода специфического расщепления пептидной цепи по амидным связям, образованным остатками серина или треонина. Методика, нашедшая применение в случае фиброина шелка, состоит в обработке белка концентрированной серной кислотой. Образующиеся в результате такой обработки аминогруппы алкилируют 2,4-динитрофторбензолом и аминокислоты определяют в виде динитрофенильных производных ([660] ср. [540а]). Этот метод применяли и для изучения других белков [1787, 2573]. Действием концентрированной серной кислоты можно почти полностью превратить поли-оь-серин в соответствующий полиэфир [708]. Однако были отмечены низкие выходы, неспеци- [c.279]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология