Белки полипептидные цепи

Фиг. 42. Схема, иллюстрирующая денатурацию и ренатурацию белка. Полипептидная цепь нативного белка, свернутая и скрепленная внутримолекулярными дисульфид-ными мостиками, развертывается в результате восстановительного разрушения этих мостиков в 8 М мочевине с добавлением -меркаптоэтанола. После удаления мочевины и меркаптоэтанола происходит

Третичная структура белковой молекулы образуется при свертывании поли-пептидной цепи в компактную трехмерную систему (в случае ферментов это, как правило, сферическая глобула). При рассмотрении сил, определяющих свертывание полипептидной цепи (цепей), прежде всего укажем на следующее фундаментальное свойство белков полипептидные цепи стремятся свернуться так, чтобы во внут- [c.11]

У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в клубок — компактную глобулу (рис. 22). Эта структура поддерживается за счет гидрофобных взаимодействий, а также водородных, дисульфидных, ионных и других связей. [c.650]

Каждый белок строится из своего набора аминокислот, остатки которых располагаются в полипептидной цепи в строго определенной последовательности. Так формируется молекула или первичная структура белка, специфичная для каждого вида организмов. Фрагменты такой молекулы взаимодействуют между собой, образуя водородные связи, в результате чего цепочечная молекула скручивается в спираль. Каждый виток спирали содержит нецелочисленное количество остатков, также связанных между собой, что делает неповторимой пространственную структуру спирали и придает устойчивость всей системе. Особенности скручивания цепей определяют вторичную структуру белка. Полипептидные цепи белка могут взаимодействовать не только за счет водородных связей. В сшивании и скручивании молекулы участвуют еще и амидные связи, дисульфидные мостики, связи между радикалами, поскольку радикалы могут включать самые разные функциональные группы. [c.434]

А. В глобулярных белках полипептидная цепь свернута так, что образуется компактная структура. Эти белки обычно растворимы в водной среде. Б. В к )атине, фибриллярном белке волос, полипептидные цепи вытянуты вдоль одной оСи. [c.141]

В молекулах некоторых фибриллярных белков (Р-кератины волос и шерсти, фиброин шелка и др.) полипептидные цепи почти полностью растянуты и расположены в виде слоев. В молекуле таких белков полипептидные цепи, образующие слой, определенным образом изгибаются, создавая складчатую конфигурацию слоя. При этом не возникает пространственных затруднений для размещения боковых цепей. [c.46]

Перутц и сотрудники выполнили рентгенографический анализ гемоглобина и довели это исследование почти до той же стадии, до которой Кендрью довел исследование миоглобина. Каждая, из четырех полипептидных цепей гемоглобина совершенно аналогична по размерам и по расположению в цепи аминокислотных остатков молекуле миоглобина. Оказывается, что в кристаллах обоих белков полипептидные цепи тоже свернуты совершенно одинаково. [c.85]

Эластические свойства кератина волос и шерсти, ио данным ронтге-ноструктурного анализа, зависят от того, что в нерастянутом белке полипептидная цепь закручена сама на себя. Растягивание развертывает петли и образуег цепь из аминокислотных единиц с периодом идентичности 3,3 А, сравнимым с таковым для фиброина. Кератин богат цистином, который образует дисульфидные поперечные связи между пептидными цепями. Шерсть может быть модифицирована, а волосы завиты путем восстановления меркаптаном для расщепления части поперечных связей и обратного окисления для образования других поперечных связей. Восстановление, которое в случае завивки производится смачиванием раствором тиогликолевой кислоты, приводит к денатурированному белку с менее жесткой структурой, допускающей растяжение и перестройку молекулы. Появление и исчезновение сульф-гидрильных групп можно проследить при помощи нитропрусоидной пробы. [c.668]

Многие белки, имеющие волокнистую (фибриллярную) структуру, к числу которых относятся ткани волос, ногтей, рогов и мышц, состоят из полипептидных цепей, обладающих конформацией альфа-спирали спирали расположены приблизительно параллельно, причем их оси направлены вдоль волокна. В некоторых из этих белков полипептидные цепи с конформацией альфа-спирали скучены между собой так, что образуют как бы кабели или веревки. Волокна волос и рогов можпо растянуть более чем вдвое по сравнению с их нормальной длиной этот процесс связан с разрывом водородных связей в альфа-спирали и образованием цепей [c.682]

Все мембранные транспортные белки, изученные настолько детально, что их расположение в мембране точно установлено, оказались трансмембранными белками, полипептидная цепь которых пересекает липидный бислой несколько раз. Эти белки обеспечивают перенос специфических веществ через мембран без непосредственного контакта с гидрофобной внутренностью липидного бислоя, формируя в нем сквозные проходы. [c.381]

В структурных белках мышечной и соединительной ткани, так называемых фибриллярных белках, полипептидные цепи вытянуты в длину, прочно удерживаются друг возле друга в основном дисульфидными связями —5—5—, которые придают белкам прочность и устойчивость. [c.213]

Характерная особенность полипептидных цепей многих белков — склонность закручиваться в спираль. Это определяется взаимным пространственным расположением аминокислотных остатков, обусловленным, например, тетраэдрической направленностью валентностей углерода. На рис. 32 показана схема образования такой спирали (как бы обволакивающей поверхности цилиндра) с правым ходом витков (так называемая а-спираль). На схеме видно возникновение между отдельными витками спирали внутримолекулярных водородных связей >С = 0 --Н—, придающих ей устойчивость. В некоторых белках полипептидные цепи могут иметь вытянутую так называемую р-форму,которая стабилизируется межмолекулярными водородными связями, соединяющими в своеобразные нити разные цепи. [c.332]

Второй уровень пространственной организации - вторичная структура - описывает пространственную форму полипептидных цепей. Например, у многих белков полипептидные цепи имеют форму спирали. Фиксируется вторичная структура дисульфидными и различными нековалентными связями. [c.7]

Во-вторых, общая конформация полипептидной цепи в очень большой степени зависит также от природы боковых цепей аминокислот. В связи с влиянием на третичную структуру природы боковых цепей наиболее важно то обстоятельство, что в клетке белок находится в. водной среде. Как видно из структуры миоглобина, при образовании трехмерной конфигурации белка полипептидные цепи сворачиваются, закручиваются и изгибаются таким образом, что большинство тех аминокислот, боковые цепи которых гидрофобны (плохо связываются с водой), оказываются в сухой , изолированной от воды сердцевине молекулы. Такими гидрофобными аминокислотами являются изолейцин, валин, пролин и фенилаланин. На влажной , контактирующей с водой поверхности молекулы оказываются в максимальном количестве те аминокислоты, боковые цепи которых гидрофильны (хорошо связываются с водой). К таким аминокислотам относятся глутаминовая кислота, лизин и треонин. В результате из множества возможных пространственных конформаций белок принимает такую третичную структуру, которая под действием много- [c.96]

Способность белков, полипептидных цепей к точнейшему, строго специфичному различению молекул (что служит необходимым условием матричной полимеризации), общеизвестна. Прославленная специфичность ферментов — один нз примеров этой способности. [c.56]

Не следует представлять дело так, что в любом белке полипептидная цепь полностью спирализована. Такие случаи очень редки. Видимо, для каждого белка характерна та или иная степень спирализации полипептидной цепи [c.66]

Эти рецепторы образуют комплекс с мембранными GTP-свя-зывающими белками (G-белками). Первичными сигналами для этих рецепторов служат низкомолекулярные гормоны и нейротрансмиттеры (адреналин, норадреналин, ацетилхолин, серотонин, гистамин), пептидные и белковые гормоны (адренокортикотроп-ный гормон, соматостатин, вазопрессин, гонадотропные гормоны). Один и тот же первичный мессенджер может инициировать передачу сигнала с участием последовательности разных рецепторов G-белков. Эти рецепторы представляют собой мономерные интегральные мембранные белки, полипептидная цепь которых семь раз пересекает клеточную мембрану. При связывании лиганда с рецептором изменяется конформационное состояние комплекса рецептор G-белка — G-белок. В результате облегчается обмен связанного с G-белком GDP на GTP (рис. 15). Активиро- [c.67]

В растворе белки имеют строго определенную конформацию, или трехмерную структуру. Биологическая активность почти всех без исключения белков, будь то белки-катализаторы, структурные белки, белки, ответственные за транспортные процессы, белки, участвующие в формировании опор-но-двигательного аппарата, или белки-регуляторы, зависит от сохранения их природной, или активной, конформации. Белки в соответствии с их конформацией можно разделить на две категории. Глобулярные белки имеют компактную, примерно сферическую форму, образующуюся в результате нерегулярной укладки полипептидных цепей (рис. 129). В фибриллярных белках полипептидные цепи располагаются параллельно друг другу, образуя длинные нити или слои (рис. 1.30). Больщинство ферментов [c.59]

Типичные примеры белков, к-рые удерживаются в М б. благодаря гидрофобному а-спиральному участку полипептидной цепи,-цитохром -редуктаза и хщтохром Ь . К белкам, полипептидная цепь к-рых однократно пересекает М. б., относятся, напр., антигены тканевой совместимости и мембраносвязанные иммуноглобулины, к белкам, пересекающим М. б. более одного раза,-бактериородопснн. Нередко мембранные белки представляют собой сложные комплексы, состоящие из неск. субъединиц (напр., цитохром с-ок-сидаза состоит из 12 субъединиц). [c.29]

Однако в мучае лков, проходящих сквозь мембрану снова в водную фазу (межмембранный просвет эндоплазматического ретикулума эукариот, периплазматическое пространство грамотрицательных бактерий, или вообще наружу), ситуация оказывается более сложной. Здесь, по-видимому, осуществляется многоэтапное сворачивание белка, с вовлечением ко-трансляционного и пост-трансляционного процессинга полипептидной цепи и ее энзиматических ковалентных модификаций. Как бы то ни было, в случае водорастворимых секреторных белков, полипептидная цепь сначала оказывается в гидрофобном окружении липидного бислоя мембраны и сворачивается, по-видимому, без формирования компактного гидрофобного ядра, а затем, по выходе из мембраны, она вынуждена перестраиваться из этой промежуточной конформации в водорастворимую глобулу с гидрофобным ядром и полярной поверхностью. [c.275]

Многие белки, имеющие волокнистую структуру, к числу которых относятся ткани волос, ногтей, рогов и мышц, состоят из полинептидных цепей, обладающих конфигурацией а-спирали спирали расположены приблизительно параллельно друг другу, причем их оси направлены вдоль волокна. В некоторых белках полипептидные цепи с конфигурацией а-спирали скручены между собой так, что образуют как бы кабели или веревки (рис. 180). Волосы и ткани, образующие рог, можно растянуть более чем вдвое по сравнению с их нормальной длиной этот процесс связан с разрывом водородных связей в а-спирали и образованием цепей с распрямленной конфигурацией. Волокна шелка состоят из полинептидных цепей с вытянутой конфигурацией, связанных между собой водородными связями, имеющими поперечное направление. [c.490]

Глобулярные белки, судя по результатам исследования их формы и размеров, имеют компактно свернутые полипептидные цепи. Рентгеноструктурный анализ миоглобина и других небольших по размерам одноцепочечных белков, таких, как цитохром, с, лизоцим и рибонуклеаза, показывает, что для каждого из этих белков характерна определенная третичная структура, т. е. специфический способ свертывания полипептидной цепи в пространстве. Во всех глобулярньк белках полипептидные цепи очень плотно свернуты, так что внутри молекулы белка если и остается, то лишь немного места для молекул воды. Почти все гидрофобные R-группы скрыты внутри молекулы и экранированы от взаимодействия с водой, большинство же ионных К-групп находится на поверхности в гидратированном состоянии и обращено в сторону [c.221]

На четвертом и последнем этапе биосинтеза белка полипептидная цепь из матрицы (рибосомы) высзобождается в цитоплазму. Механизм этого процесса до настоящего времени изучен слабо. Установлено, однако, что удаление пептидной цепи из рибосом требует затраты энергии и происходит лишь при наличии АТФ. Значительное влияние на этот процесс оказывает и ионный состав среды, в частности концентрация ионов магния [c.293]

Строение глобулярных белков значительно сложнее и для них характерны многократно завернутые полипептидные цепи, которые взаимодействуют между собой. Изучены глобулярные белки значительно меньше фибриллярных, но их можно в ряде случаев превратить в фибриллярные белки, например путем денатурации. Поэтому предполагается, что они обладают в основном той же структурой, что и фибриллярные а-белки. Однако в глобулярных белках полипептидные цепи свернуты таким образом, что молекулы приобретают формы эллип- [c.83]

Но в организме наряду с глобулярными белками встречаются и мицеллярные или фибриллярные белки, полипептидная цепь которых вытянута из них главным образом состоят опорные образования, 1В0Л0Кна, например, фиброин (белок шелковой нити). Полипептидные цепи связываются в пучки естественных белковых волокон. [c.333]

У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в компактную глобулу. Способ свертывания полипептидных цепей глобулярных белков называется третичной структурой. Третичная структура поддерживается уже обсуждавщимися выще связями трех типов — ионными, водородными и дисульфидными, а также гидрофобными взаимодействиями (рис. 3.33). В количественном отношении наиболее важны именно гидрофобные взаимодейст- [c.136]

Известно множество белков, полипептидная цепь которых пронизывает липидный бислой несколько раз в противоположных направлениях (многопроходные белки). Полагают, что в таких белках внутренний сигнальный пептид служит сигналом начала переноса, который длится до следующего сигнала остановки. Таким образом, основной единицей при транслокации является полипептидная петля между двумя гидрофобными сегментами (одним пептидом начала переноса и одним останавливающим пептидом). Оба этих сегмента в зрелом белке представляют собой а-спиральные мембраносвязанные домены. Гипотетический механизм, с помощью которого может происходить встраивание такой петли в мембрану, представлен на рис. 8-46. Для сложного трапсмембраппого белка, у которого липидный бислой пронизывает много гидрофобных сс-спиралей, транслокация должна вновь запускаться вторым стартовым пептидом и продолжаться до тех пор, пока следующий стоп-пептид не прервет ее, и так далее для последующих старт- и стоп-пептидов (см. рис. 8-48, Г), [c.48]

Как уже упоминалось, плазматические мембраны представляют собой динамическую структуру, состоящую из липидного бислоя и одноцепочечных мембранных белков, полипептидные цепи которых насквозь прошивают липидный слой. Для совмещения с гидрофобным слоем мембранные белки имеют участки пептидной цепи (домены) с повышенной гидрофобностью боковых фупп. Гидрофильные участки этих цепей располагаются на обеих сторонах мембраны. В зависимости от числа трансмембранных доменов и химической ориентации пептидной цепи (от N- к С-концу) различают несколько типов мембранных белков. Тип I имеет один трансмембранный домен, N-конец, экспонированный вовне, и С-конец, расположенный на плазматической стороне мембраны. Тип И тоже имеет один домен и противоположную ориентацию цепи — ее С-конец находится на внешней стороне мембраны. Тип П1 содержит несколько трансмембранных доменов и внутримембранных петель, при этом оба конца цепи могут оставаться в цитоплазме. Тип IV представляет собой мультимер, т. е. состоит из нескольких субъединиц, трансмембраниые домены которых образуют общий трансмембранный канал. Кроме того, некоторые мембранные белки, особенно ферменты, могут быть закреплены на липидном слое мембраны ковалентными связями [c.117]

Обеспечение возможно более интенсивной жизнедеятельности решается передачей соответствующих функций белкам. Однако-интенсивная работа дорого стоит макромолекулам белков. Эти молекулы все время повреждаются и ломаются. Взамен синтезируются новые. Таким образом, чем интенсивнее функция белков, тем интенсивнее они обновляются. Это постоянное их обновление стало очевидным после первых же опытов Р. Шонхей-мера с изотопной меткой (см. [244]). По существу, после возникновения механизма синтеза белка на полинуклеотидных матрицах, дальнейшая эволюция состоит в совершенствовании белков, полипептидных цепей. Кинетические свойства самих матричных полинуклеотидных молекул перестают быть факторами эволюции. Фенотип, т. е. результат реализации наследственных свойств в жизнедеятельности (кинетические свойства) отделяется от генотипа, т. е. совокупности наследственных текстов (информационно-термодинамические свойства), т. е. белковый фенотип отделяется от нуклеотидного генотипа. Такое разделение кинетики и термодинамики, фенотипа и генотипа, не нужно понимать слишком буквально. Речь идет лишь о ведущих критериях естественного отбора, физико-химических факторах эволюции. [c.63]

Белки — это природные полимеры, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями. Последовательность аминокислотных остатков называется первичной структурой белка. Полипептидная цепь скручена в пространстве в спираль за счет водородных связей между группами —ЫН— и —СО—. Пространственная структура полипептидной цепи называется вторичной структурой. Трехмерная конфигурация закрученной спирали в пространстве, образованная за счет дисульфидиых мостиков —8— 8— между цистеиновыми остатками и ионных взаимодействий, называется третичной структурой. [c.123]

Они представляют собой интегральные мембранные белки, полипептидные цепи которых несколько раз пронизывают липидный бислой- Связывание агониста с рецептором приводит к открыванию канала и селективному изменению ионной проницаемости мембраны. К таким рецепторам — ионным каналам относят лигандуправляемые ионные каналы, являющиеся рецепторами нейротрансмиттеров (см. табл. 8). [c.70]

Последовательность аминокислот, ковалентно связанных в нолинептидную цепь, называется первичной структурой белка. Полипептидная цепь принимает специфическую конформацию, известную как вторичная структура белка, которая в свою очередь укладывается в компактное образование, именуемое третичной структурой. Такое образование, сформированное первичной, вторичной и третичной структурами, может представлять собой либо самостоятельный белок, либо в качестве мономера (субъединицы) ассоциироваться с такими же или другими мономерами, образуя сложный мультимерный белок. Под четвертичной структурой понимают расположение в пространстве взаимодействующих между собой субъединиц, образованных отдельными полипептидными цепями белка (Рис. 11). [c.39]

Основные этапы трансляции матричной РНК с образованием белка (полипептидная цепь и мРНК изображены без соблюдения масштаба). А. Пфвая рибосома уже [c.36]

Соединение аминокислот с образованием полипептидной цепи-это только первый шаг в процессе формирования многих белков. Полипептидная цепь должна быть уложена так, чтобы образовались правильные вторичная и третичная структуры, а в большинстве случаев отдельные полипептиды должны обьединиться в функциональные олигомерные комплексы. Являются ли эти процессы полностью саморегулируюшимися или протекают при участии ферментов-пока неясно. До образования функционально активных белков первичные продукты трансляции часто претерпеванэт разные сложные изменения. Приведем несколько примеров таких изменений. [c.163]

Многие белки, в частности миоглобин, состоят из одной полипептидной цепи другие содержат две цепи или более, причем цепи могут быть одинаковыми или разными. Так, молекула гемоглобина построена из 2 цепей одного типа и 2 цепей другого типа эти четыре цепи связаны между собой нековалентными связями. В некоторых многоцепочечных белках полипептидные цепи соединены дисульфидньп и мостиками, В инсулине, например, две составляющие его цепи соединены двумя дисульфидными связями. [c.24]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология