Фиброин

Перспектива увеличения производства полимерных материалов на основе целлюлозы, хитина и фибриллярного белкового сырья (типа фиброина, коллагена, кератина и пр.), особенно при условии создания интенсифицированных микробиологических технологий по синтезу этих волокно- и пленкообразующих полимеров, является достаточно реальной. Весьма парадоксальным и, по-видимому, случайным является факт образования природных полимерных углеводов на основании формирования О-рядов, а белков - Ь-рядов. И еще два замечания необходимо сделать при анализе ситуации, связанной с возможностью использования природных полимеров, и в частности белков, в качестве волокнообразующих полимеров. [c.336]

Макромолекулы простейшего белка—фиброина шелка—состоят из отдельных звеньев, образованных сочетанием глицина МН,СИ,СООН и аланина МН,СН(СН,)СООН [c.10]

Третичная структура фиброина в твердом состоянии формируется на основании параллельно упакованных ленточных р-структур с параллельно и антипараллельно уложенными растянутыми полипептидными цепями (см. рис. 6.10). [c.376]

Структурообразование в белковом волокне (фиброин, кератин) протекает принципиально так же, как и в целлюлозном волокне. Равновесной конформацией макромолекул кератина является а-спираль. Присутствие цистина обусловливает возникновение между полимерными цепями кератина химических связей - дисульфидных (цистиновых) связей. Три макромолекулы кератина ассоциируются в пачку (протофибриллу), И протофибрилл - в микрофибриллу, и т. д. Наличие областей с различной плотностью упаковки на разных стадиях надмолекулярной организации определяет структурные различия шерстяных волокон. [c.156]

Первичная структура этих белков варьируется в определенных пределах и зависит от природы шелкопряда, диеты, сроков выкормки шелковичных червей и других биологических факторов (см. табл. 6.8). Наибольшую массовую долю в макромолекуле фиброина занимают звенья Gly, Ala, Туг, Ser. Кроме того, в его состав входит небольшое количество (<1%) звеньев ys. Полипептидные цепи фиброина включают гидрофильные и гидрофобные аминокислотные звенья в соотношении 6,3 1. Последовательность аминокислотных звеньев в кристаллических областях полимерного субстрата может быть представлена в виде [c.375]

Белковые вещества разнообразны по своему агрегатному состоянию. Часто это твердые аморфные тела, имеющие вид белых порошков. Белки шерсти (кератин) и шелка (фиброин) — прочные волокна. Некоторые белки получены в кристаллическом состоянии (гемоглобин крови). Многие имеют консистенцию вязких жидкостей или студней. [c.295]

Фиброин и серицин являются фибриллярными белками, составляющими полимерную основу натурального шелка. [c.375]

Полипептидные цепочки в некоторых других белках (р-кератин волос, шерсти, фиброин шелка) спиралей не образуют, а расположены в основном параллельно, в виде лент, которые могут иметь складчатость (рис. 72). Белки с такой микроструктурой относят к р-типу. [c.177]

Вычислить коэффициент седиментации фиброина в растворе трифторуксусной кислоты, если фаница перемещается со скоростью 0,480 см-ч на расстоянии 7 см от оси ротора ультрацентрифуги, вращающегося с частотой МО мин". [c.73]

Второе заключается в том, что волокнообразование - это процесс перевода системы в неравновесное ориентированное состояние в результате приложения внешних силовых полей (механических, электромагнитных, ферментативных). Поэтому в качестве волокнообразующих полимеров оказываются наиболее эффективными фибриллярные белки (фиброин, коллаген). [c.336]

По степени асимметрии макромолекул белка в состоянии равновесия их подразделяют на фибриллярные и глобулярные. Для производства химических волокон и пленок существенный интерес представляют фибриллярные белки, например фиброин, кератин, коллаген, эластин. [c.340]

При производстве натурального шелка коконная нить (кокон) подвергается обработке горячей водой в присутствии поверхностно-активных веществ (ПАВ), в результате чего получают полупродукт - шелк-сырец. Последующая дополнительная гидротермическая обработка ( отварка ) его приводит к получению текстильного натурального шелка, содержащего 4-6% остаточного серицина. Исходя из особенностей первичной структуры фиброина и серицина (см. табл. 6.8), расскажите, какие основные физико-химические процессы происходят при получении натурального шелка. [c.343]

Белковые вещества классифицируют также по форме их молекул, подразделяя на две группы а) фибриллярные (волокнистые) белки, молекулы которых имеют нитевидную форму к ним относят фиброин шелка, кератин шерсти б) глобулярные белки, молекулы которых имеют округлую форму к ним относятся, например, альбумины, глобулины и ряд других, в том числе и сложные белки. [c.298]

Глицин (а-аминоуксусная кислота, гликокол) — СНа — СООН — однй из самых распространенных в природе аминокислот, входит в состав белков бесцветные кристаллы, т. пл. 232— 236° С, растворимы в воде. Г. выделяют из желатина, фиброина, шелка, а также синтезируют. Г. применяется для органического синтеза, для приготовления буферных растворов, в аналитической химии в качестве стандарта для определения аминокислот, для количественного определения Си, Ag. [c.78]

Четкие различия в химических и физико-химических свойствах фиброина и серицина отсутствуют. Фиброин имеет М = (2,5+3,8) 10 , а серицин - 1,6 10 + 3,1 10 Макромолекулы фиброина и серицина характеризуются конформационной неоднородностью полимерная цепь может последовательно включать а-спиральные и -структурные участки, причем их соотношение определяется наличием воды. В условиях высокой подвижности макромолекул (в растворе, в набухшем состоянии) возможны обратимые конформационные переходы а-спираль клубок -структура. а-Спираль построена из повторяющихся аминокислотных звеньев, отличающихся боковыми заместителями. Линейное расстояние вдоль оси спирали между двумя однородными атомами (шаг спирали) составляет 1,5 А. Угол между перпендикуляром к оси спирали и плоскостью, занимаемой аминокислотными звеньями, равен 26°. Один виток спирали включает 3,6 аминокислотных остатка. Это соответствует линейному расстоянию вдоль оси спирали, равному 5,4 А. [c.375]

Ответ. В твердом состоянии фиброин имеет преимущественно упорядоченную структуру, которая характеризуется упаковкой полипептидных цепей в малоподвижные ленточные р-структуры. Очевидно, что подвижность макромолекул в таких фиксированных структурных образованиях существенно ограничена. Поэтому изменение формы материала при смятии (образовании складок) [c.377]

Основная шелковая нить после удаления серицина (около 75% от массы коконной нити) состоит из белкового вещества — фиброина. Молекула фиброина, как и всякого белка, очень сложна. Молекулярный вес около 200 000. Молекула построена из остатков разных аминокислот главнейшие из них [c.287]

В результате ориентации молекул изотропные синтетические полимеры превращаются в анизотропные. Естественные волокна анизотропны вследствие природного синтеза молекул непосредственно в ориентированном состоянии (например, хлопковое и льняное волокна) или вследствие вытяжки в момент формования, когда волокно пластично (например, волокно натурального шелка, формируемое гусеницей из жидкой массы фиброина). [c.195]

Альбуминоиды (протеиноиды, склеропротеины) — белки, резко отличаюпще-ся от других белков по свойствам. Они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами п щелочами, причем с расщеплением молекул. В животных организмах выполняют опорные и покровные функции в растениях не встречаются. Представители фиброин— белок шелка кератин — белок волос, шерсти, рогового вещества, эпидермиса кожи эластин — белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий коллаген — белковое вещество кожи, костей, хрящей, соединительных тканей. [c.297]

Во 2-м издании книги большее внимание уделено способам количественной оценки гибкости (жесткости) макромолекул, а также кинетическим аспектам афегатных и фазовых переходов в полимерных системах. Включен новый раздел, посвященный реологии растворов и расплавов полимеров. Коренной переработке подвергнуты также разделы, связанные с синтезом полимеров, описанием свойств и превращений природных волокнообразующих полимеров. Наряду с целлюлозой определенное внимание уделено хитину и хитозану, являющимся интересными волокнообразующими полимерами. Введен раздел, посвященный химии и физикохимии фибриллярных белков фиброину, кератину, коллагену. Примеры и задачи, приведенные во втором издании книги, взяты из исследовательской и технологической практики авторов книги. [c.9]

При полимеризации ангидрида аланингидроксамовой кислоты (ангидрида Лейкса) получают поли-/--аланин - структурный аналог фиброина натурального шелка. Написать схему синтеза и вычислить молекулярную массу полученного полимера, если при определении свободных аминогрупп по методу Ван-Слайка путем диазотирования навески 3,2445 г вьщелилось при нормальных условиях 1,34 см азота. [c.66]

При обработке белков пероксидом водорода Н2О2 последний реагирует преимущественно с yS-Sy , ys и Met. В присутствии переходных металлов окислению могут подвергаться также боковые заместители Try, Туг и др. Одновременно ускоряются процессы гидролитической деструкции полипептидных цепей фиброин и кератин полностью растворяются (с деструкцией) в 3%-м растворе Н2О2 при 60 °С в течение трех дней. [c.364]

Натуральный шелк представляет собой нить, полученную размоткой коконов шелкопряда в условиях интенсивного набухания при гидротермических обработках. Получаемая таким образом нить характеризуется сложным морфологическим строением два фиброиновых стержня соединяются в единую нить с помощью серициновой прослойки. После дополнительного удаления серицина до содержания его 20-25% коконная нить превращается в шелк-сырец, а при более глубокой отмывке (до 4-5%) - в натуральный шелк. В зависимости от своих функций (формирования армирующей основы шелка - фиброиновых стержней или обеспечения связи между ними) полипептидные цепи имеют первичную структуру, включающую большее (в фиброине) или меньшее (в серицине) количество гидрофобных аминокислотных звеньев, но четкое различие между этими белками отсутствует (рис.6.12). Связь между ними обеспечивается проходными цепями, дисульфидными и сложноэфирными мостиками, межмолекулярными водородными связями, а также через небелковые фрагменты, например через монозы. [c.376]

Взаимное упорядочение полипептидных цепей (кристаллизация) происходит не только по мере уменьшения содержания воды в системе (при высушивании белкового субстрата), но и при нагревании в инертной среде. Максимальная скорость кристаллизационных процессов достигается для обоих белковых компонентов натурального шелка - фиброина и серицина - в области 180-200 °С. Аморфный серицин легко растворяется в воде при 20 °С при pH 7,0 ( 0,1), в то время как кристаллическая форма его оказывается практически нерастворимой. Температуры стеклования Гс фиброина и серицина близки и находятся в области 173-175 °С и 169-172 °С соответственно. Оба фибриллярных белка, составляющих 97-98% массы коконной нити, хараетеризуются примерно одинаковым сродством к воде теплоты гидратации фиброина и серицина составляют соответственно 50,9 и 52,1 кДж/моль. [c.376]

Перспективный способ получения оптически активных веществ— проведение реакций (главным образом гидрирования) в присутствии катализаторов, обладающих асимметри-зующим действием. Серию подобных синтезов выполнил японский исследователь Акабори в 50-х годах он использовал в качестве асимметрического катализатора палладий, нанесенный на фиброин шелка [c.152]

Фиброин растворим в гидротропных растворителях в иоди-дах и роданидах Li (+), К (+), Na (+) в галогенидах и родони-дах Са (2+), Zn (2+) в ди- и трихлор- (или фтор-)уксусной кислоте. Для растворов фиброина в 56%-м водном растворе Na NS, содержащем 10% (об.) ДМСО, при 25 С справедливо соотношение [c.377]

Структура а-сггарали является наиболее важным и широко распространенным случаем организации молекул глобулярных белков (например, ферменты). Структура р-складчатого слоя встречается в фибриллярных белках типа фиброина шелка и р-кератина (кожа, волосы, ногти, рога, копыта и т.д.). [c.271]

А фиброин шелка и р-форма кератина принадлежит к группе фибриллярных белков, у которых почти полностью развернугьте полипептидные цепи организованы в складчатую структуру. [c.271]

Белки чрезвычайно разнообразны. При переходе от одного белка к другому не только и зменяется качественный и количественный аминокислотный состав, но наблюдаются также большие различия в ф изико-химических свойствах. Многие белки, подобно альбуминам, образуют в воде коллоидные растворы другие, например глобулины, не растворяются в воде, но растворимы в растворах нейтральных солей (поваренная соль и др.) кератин, эластин, фиброин и аналогичные им белки характеризуются полной нерастворимостью. Между белками, образующими коллоидные растворы, в свою очередь, существуют различия в отношении способности к высаливанию и осаждению. Эти различия в растворимости используются для разделения белков наряду с описанными [c.395]

С к л е р о п р о т е и н ы. Склеропротеины или опорные белки характерны для животных они выполняют ту роль опорных веществ, которую в растительном мире играет целлюлоза. Нерастворимы в воде и солевых растворах. Многие из них не расщепляются пепсином и трипсином. К склеропротеинам принадлежат кератины (вещества волос, перьев, ноггей и т. д.) коллаген костей, хрящей и соединительной ткани, образующий при нагревании с водой желатину и клей эластин, опорный белок жил и других эластичных тканей фиброин шелка и др. [c.399]

СЕРИИ (а-амино-р-оксипропионовая кислота) НОСН2СН (NHa) СООН — кристаллическое вещество, растворимое в воде, малорастворимое в спирте, т. пл. 228° С. С.— одна из важнейших природных аминокислот, входит в состав почти всех белков. Особенно много С. в фиброине и серинине шелка, есть С. в казеине. В печени из С. образуется цистин [c.223]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

Конденсация субъединиц конек в конец приводит к возникно веиию длинных фибриллярных макроструктур белка — миофибрилл, коллагеноБых и эластических волокон, нейрофибрилл, кератина покровных тканей и шерсти, фиброина шелка и т. д. [c.178]

Курс органической химии (1965) -- [ c.391 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.710 ]

Химия (1978) -- [ c.433 , c.434 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.1053 , c.1055 , c.1057 , c.1058 , c.1059 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.221 , c.224 , c.428 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.40 ]

Химия коллоидных и аморфных веществ (1948) -- [ c.497 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.502 ]

Применение красителей (1986) -- [ c.18 , c.20 ]

Химические реакции полимеров том 2 (1967) -- [ c.0 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 2 (1967) -- [ c.386 , c.417 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.251 ]

Энциклопедия полимеров том 1 (1972) -- [ c.251 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.450 ]

Промышленная органическая химия (1977) -- [ c.287 , c.292 ]

Основные начала органической химии том 1 (1963) -- [ c.787 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.23 , c.128 , c.134 ]

Энциклопедия полимеров Том 1 (1974) -- [ c.251 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.251 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.139 , c.140 , c.168 , c.174 ]

Курс органической химии (1967) -- [ c.391 ]

Успехи стереохимии (1961) -- [ c.315 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.53 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.53 ]

Органическая химия Издание 4 (1981) -- [ c.272 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.694 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.704 , c.710 , c.711 , c.717 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.383 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.217 ]

Светочувствительные диазосоединения и их применение (1964) -- [ c.243 ]

Химия синтаксических красителей Том 6 (1977) -- [ c.253 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.8 , c.108 , c.129 , c.209 , c.210 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.28 ]

Основы химии диэлектриков (1963) -- [ c.129 ]

Курс органической химии Издание 4 (1985) -- [ c.335 , c.339 ]

Синтетические моющие и очищающие средства (1960) -- [ c.419 ]

Конфигурационная статистика полимерных цепей 1959 (1959) -- [ c.224 ]

Общая химическая технология Том 2 (1959) -- [ c.620 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.324 , c.327 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.383 , c.395 , c.399 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.173 , c.653 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.192 , c.721 ]

Курс органической химии _1966 (1966) -- [ c.303 , c.311 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.485 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.130 , c.135 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.25 , c.152 , c.153 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.39 ]

Химия азокрасителей (1960) -- [ c.293 , c.294 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.131 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.326 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.8 , c.9 , c.10 , c.11 , c.12 , c.13 , c.14 , c.15 , c.22 , c.28 , c.32 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.131 ]

Основы химии диэлектриков (1963) -- [ c.129 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология