Другие типы поперечных связей в белках

Наличие поперечных химических связей в белках сообщает им специфические свойства, такие, как нерастворимость, меньшая способность к набуханию под действием полярных растворителей и повышенная прочность в мокром состоянии. В небольших молекулах таких биологически активных белков, как инсулин и рибонуклеаза, поперечные дисульфидные мостики оказываются необходимыми для проявления этими белками биологической активности. При этом дисульфидные поперечные связи не участвуют непосредственно в биохимических процессах, а функции их заключаются в сохранении в неизменном состоянии такой конформации молекул белка, которая необходима для проявления биологической активности. Модификация дисульфидных поперечных связей шерсти, а также введение в нее новых поперечных связей часто придают новые интересные свойства этому белку. Такими свойствами могут быть повышение прочности на разрыв, уменьшение способности к свой-лачиванию, увеличение устойчивости к агрессивным химическим реагентам (щелочи, кислоты, окислители или восстановители), повышение устойчивости к моли и износостойкости, а также повышение прочности окрашивания. Было показано, что дубление коллагена, необходимое для превращения сырья в технический продукт, также является процессом образования поперечных связей. Поскольку коллаген не содержит цистеина или цистина, в сшивании, протекающем при дублении, участвуют, по-видимому, другие группы, возможно аминные и гидроксильные. В настоящем разделе будут рассмотрены в первую очередь поперечные химические связи упоминавшихся выше классов белков. Шерсть — типичный кератин, являющийся одним из наиболее детально изученных в этом плане белков, дает интересные и наглядные примеры образования, расщепления и поведения как дисульфидных, так и вводимых искусственно поперечных химических связей другого типа. [c.395]

Другие типы поперечных связей в белках [c.68]

Мы можем заключить, таким образом, что размещение близких заряженных боковых групп в упорядоченном состоянии термодинамически менее благоприятно, чем в аморфном состоянии. Сдвиг равновесия между двумя состояниями может, следовательно, происходить при изменении величины pH среды. В дополнение к этому Шерага также предположил [57], что помимо чистых электростатических эффектов pH может изменить в полипептидах и белках характер водородных связей между боковыми радикалами. Разрыв водородных связей, если они являются составной частью кристаллической структуры, будут способствовать плавлению. Химические реакции, которые вызывают образование или нарушение межцепных поперечных связей, также должны влиять на стабильность упорядоченной структуры. (К более подробному рассмотрению роли поперечных связей мы вернемся в гл. 6). Это обстоятельство существенно при анализе поведения полипептидов и белков, принимая во внимание относительную легкость, с которой можно контролировать химическими методами межцепные дисульфидные связи. Помимо уже рассмотренных, можно представить себе и многие другие типы химических реакций, способных влиять на переход кристалл — жидкость, однако нет никакой необходимости рассматривать здесь все возможные варианты. [c.77]

Шерсть обладает меньшим коэффициентом трения в направлении от корня волокна к кончику, т. е. в направлении расположения чешуек, нежели в обратном направлении, противоположном расположению чешуек. Получение волокна, обладающего направленностью коэффициента трения, является для химиков трудной, однако, по-видимому, не совсем невозможной задачей. Тем не менее, у искусственных белковых волокон показатели, определяемые на ощупь, не сильно отличаются от аналогичных показателей для шерсти поэтому при введении этих волокон в смеску с шерстью показатели, определяемые на ощупь, заметно не ухудшаются. В настоящее время еще невозможно получить ткань, состоящую на 100% из искусственного волокна, которая на ощупь не отличалась бы от шерстяной. В искусственных белковых волокнах отсутствуют цистиновые поперечные связи, которые, подобно перекладинам лестницы, связывают между собой длинные макромолекулы белка шерсти (рис. 139) и которые при растяжении волокна деформируются (рис. 140). При удалении растягивающего усилия поперечные связи возвращают макромолекулы в исходное положение, которое они занимали до того, как волокно было нагружено таким образом, волокно шерсти восстанавливает свои первоначальные размеры, и шерстяное изделие вновь приобретает исходную форму, а образующиеся на нем с сладки распрямляются. Роль поперечных цистиновых связей в шерсти очень большая предпринимались многочисленные попытки создания таких поперечных связей и у искусственных волокон но у большинства искусственных белковых волокон создаются поперечные связи другого типа (путем обработки волокна формальдегидом). Эти поперечные связи менее эффективны, чем цистиновые связи в шерсти. [c.492]

Основным типом поперечных химических связей в молекулах природных белков является дисульфидная связь —СНг—3—8—СНг — > образуемая цистином. Кроме того, некоторые типы поперечных химических связей вводятся в макромолекулы белков технического значения для придания им новых ценных свойств. В принципе многие из реакций, используемых для образования поперечных химических связей, подобны реакциям, которые уже рассматривались в настоящем разделе книги как реакции боковых цепей. Основное различие этих реакций заключается в использовании для образования поперечных химических связей не монофункциональных, а би- и полифункциональных реагентов. Если реакционноспособные группы смежных цепей белка расположены подходящим образом относительно друг друга, то их можно ввести в реакцию с двумя реакционноспособными группами бифункционального реагента и получить таким образом в белке искусственно созданную химическую поперечную связь. Внутримолекулярные реакции сшивания могут иногда конкурировать с межмолекулярными кроме того, одна из групп бифункционального реагента может прореагировать с растворителем или другими веществами, находящимися в сфере реакции в этом случае только одна реакционноспособная группа будет взаимодействовать с функциональной группой белка. Такая реакция приводит к образованию новой боковой цепи и снижает соответственно эффективность основной реакции образования поперечных связей. В некоторых случаях взаимодействие. с бифункциональным реагентом может приводить к соединению концов [c.394]

Трудно переоценить роль водородной связи. Об этом свидетельствуют такие данные, как аномально высокие диэлектрические постоянные СН3ОН, Н2О и H N по сравнению с диэлектрическими постоянными других жидкостей, молекулы которых имеют дипольные моменты того же порядка величины, что и первые ассоциация в жидкостях взаимная ориентация молекул во многих органических кристаллах, таких, как пурин и пиримидин (см., например, [34]) процесс прилипания обычной грязи к коже человека упорядоченное расположение поли-пептидных цепей в структуре белка [3] типа изображенной на рис. 13.5 поперечные связи в двойной спирали нуклеиновой кислоты и их значение для образования структуры генов, а также тот факт, что почти во всех биологических процессах на некоторой стадии возникают, по-видимому, водородные связи. [c.376]

ОДИН ИЛИ самое большее два типа строительных блоков, несравнимо про-ш е, чем анализ явлений, наблюдаемых для белков, имеюш их сложную и часто неизвестную) последовательность аминокислот, дисульфидные поперечные связи и целый комплекс других факторов, обусловливающих их уникальную третичную структуру. Приведем два типичных примера поразительных эффектов, которые можно наблюдать для синтетических полипептидов. На рис. 74 представлены результаты экспериментов Доуни и др. [579], которые сополимеризовали Ь- и В-лейцин и определили оптическую активность сополимеров в бензоле — растворителе, в котором полипептиды существуют в спиральной конформации, и в трифторуксусной кислоте, в которой полипептиды находятся в виде беспорядоч- [c.198]

В связи с обнаружением в белках других типов связей возникают две экспериментальные трудности. Во-первых, сравнение данных (например, полученных на основании кривых титрования) о числе реакционных групп, присутствующих в белках, с числом аминокислотных остатков, обнаруженных после гидролиза, редко может быть проведено с точностью, достаточной, чтобы идентифицировать среди примерно 50 или более обычных аминокислотных остатков один особенный, участвующий в связи необычного типа. В то же время такие редкие связи могут играть важную роль в создании структуры, образуя поперечные связи между нолипептидными цепями или точки присоединения углеводов к белку. Вторая трудность состоит в том, что применяемые химические реагенты могут вызывать первоначальное изменение в структуре белка, остающееся незамеченным, так как в конечных продуктах реакции отражается только иумененная структура. Эту возможность всегда следует учитывать при интерпретации экспериментальных данных даже в такой, казалось бы, простой реакции, как гидролиз. [c.130]

Наибольшее значение в белке имеют дисульфидные и гидрофобные связи. В последнее время все чаще высказываются сомнения в том, могут ли водородные связи и связи солевого типа с их относительно низкой энергией обеспечить жесткую конформацию цепей, когда белковые молекулы находятся в водных растворах. Роль водородных и солевых связей относительно невелика. В тех белках, которые содержат остатки цистина — 5—8-мостики играют, по-видимому, важную роль в образовании внутримолекулярных поперечных соединений, в частности между различными участками одной и той же пептидной цепи. Такие связи обнаружены в сывороточном и яичном альбуминах, рибонуклеазе (см. рис. 3), лизоциме, эдестине и др. Вероятно, главная причина этого — относительно высокая прочность дисульфидных мостиков. Неполярные боковые цепи в водных растворах белков окружены молекулами воды, которые могут соединяться с другими частицами воды водородными связями. Взаимное притяжение молекул воды и стремление гидрофобных групп к объединению с группами такого же типа приводит к их вытеснению из водной среды и значительно повышает их сродство друг другу. Гидрофобные связи играют важную роль в поддержании характерной конформации нативных протеинов. [c.34]

Водородные связи могут возникать не только между атомами, образующими пептидную связь, но и между другими группами белковой молекулы. Одна из таких групп дает ион водорода, другая же, содержащая азот или кислород, — необщую пару электронов, отрицательный заряд которых притягивает положительно заряженный ион водорода [102]. Однако большинство водородных связей возникает между атомами, входящими в пептидные группы, в связи с чем эти водородные связи образуют поперечные мостики между параллельными пептидными цепями [103, 104] и стабилизируют внутреннюю специфическую структуру белковой молекулы [105]. В гл. IV уже указывалось, что при воздействии мочевины молекулы белков подвергаются дезагрегации и распадаются на более мелкие структурные единицы. Это действие мочевины также, вероятно, связано с разрывом водородных связей. До сих пор, однако, остается неизвестным, какие типы связей удерживают вместе эти более мелкие структурные единицы в макромолекуле белка. Возможно, что мы имеем здесь дело с феноменом, обусловленным формой поверхностей. Поверхности отдельных мелких структурных единиц могут так тесно прилегать друг к другу, что действующие на близких расстояниях силы притяжения между полярными группами становятся эффективными и обусловливают прочное соединение этих структурных единиц (см. гл. XIV). [c.138]