Мальтогексаоза

Наконец, расчет показателя сродства сайта Л был проведен следующим образом. Сначала было вычислено суммарное сродство всех сайтов А —Л , которое оказалось равно 6,4 ккал/моль (см. табл. 7). Затем, исходя из представлений о характере связывания мальтогексаозы с активным центром (см. рнс. 8), было найдено суммарное сродство сайтов Лг—Л (6,1 ккал/моль), для чего использовали величину. кцат1Кт для гидролиза мальтогексаозы (табл. 6), а также формулы (18), (29) и (30). Разность показателей сродства Л(—Л7 и Л2—Л7 дало величину Л,= = 0,3 ккал/моль. [c.51]

Для действия Така-амилазы А было найдено, что без учета множественной атаки теоретическая модель достаточно хорошо описывает экспериментальные данные, за исключением кинетической кривой образования глюкозы, которая в эксперименте образуется в более высоких концентрациях и на более ранних стадиях гидролиза (например, в концентрации М на глубине 6% вместо расчетной глубины 27%). При действии бактериальной а-амилазы экспериментальные кривые не совпадают с расчетными для образования мальтозы и мальтотриозы, причем в эксперименте мальтотриоза образуется в наибольщих количествах по сравнению с другими сахарами, в то время как по расчетным данным олигосахарид G3 должен следовать за Ge, G2 и G5. Наконец, при действии глюкоамилазы на амилозу отклонения расчетных кинетических кривых от экспериментальных наблюдаются для всех промежуточных олигосахаридов (со степенью полимеризации 2—7), особенно в начальный период реакции. Если расчеты показывают, что промежуточные олигосахариды со степенью полимеризации 2—7 должны появляться в реакционной системе в заметной степени лишь после заметной степени конверсии исходногсу субстрата (мальтоза — после 50% конверсии, мальтотриоза — 40%, мальтогексаоза — 25% и т. д.), то на практике эти промежуточные продукты появляются почти сразу же после начала реакции (мальтоза — при степени конверсии около 10%). [c.92]

Уравнение (83) было применено к описанию кинетики действия Така-амилазы А на мальтогексаозу, меченную по восстанавливающему концу. [c.110]

С амилозой дело обстоит сложнее. Ее молекула — спираль, на одном витке которой помещается точно шесть остатков глюкозы. Как любая правильная спираль, эта система повторяет сама себя, если ее сдвинуть вдоль оси на длину одного витка. В этом смысле повторяющееся звено амилозы представляет собой отрезок цепи из шести моносахаридных остатков, т. е. остаток гексасахарида мальтогексаозы. [c.29]

Эти выводы носят предположительный характер и требуют экспериментально подтверждения. Однако предварительные оценки показывают, что изменение энтальпии в реакции иода с мальтогексаозой меньше, чем в реакции иода с а-циклодекстрином. [c.41]

Для ферментов из мышц и из растений необходимы разные затравки. В случае фосфорилазы картофеля активной затравкой с наименьшим размером молекул служит мальтотриоза, однако она малоактивна. Высшие мальтодекстрины, а именно мальтотетраоза, мальтопентаоза и мальтогексаоза, значительно более эффективны, их затравочная активность фактически равна активности крахмала [170]. При наличии эффективной затравки синтез амилозы протекает по механизму, при котором все цепи затравки удлиняются примерно с одинаковой скоростью. В случае мышечной фосфорилазы в качестве затравки могут служить также разветвленные полисахариды, такие, как гликоген или амилопектин, тогда как амилаза и мальтодекстрин оказываются неактивными. [c.149]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология