Така-амилаза

Следует отметить, что нелинейные уравнения типа (31) возникают оттого, что в таком подходе используются только кинетические параметры, анализ которых не позволяет различить позиционные изомеры (например, верхний и нижний для тримера на рис. 9). Это, в свою очередь, приводит к появлению разности в правой части уравнения (31). Если бы авторы измерили также относительные частоты расщепления связей (как в описанном выше случае картирования активного центра Така-амилазы А), то стало бы возможным использовать соотношения (24) и (25), [c.53]

Однако на практике сильное влияние степени полимеризации субстрата п на скорость ферментативного гидролиза обычно наблюдается лишь для значений п = 2—4, и для более высоких п скорости гидролиза отличаются не столь значительно. Так, для -амилазы (Така-амилазы у ) константы скоростей второго порядка наиболее чувствительные к степени полимеризации субстрата) в [c.79]

Кинетические параметры гидролиза циклических и линейных мальтодекстринов под действием Така-амилазы А (pH 5,3 25°С) [3-5 [c.80]

Во-вторых, еще более удивительная способность действия ферментов состоит в том, что ферменты весьма специфичны. Так, амилаза, содержащаяся в слюне, легко и быстро расщепляет крахмал, молекула которого состоит из огромного числа одинаковых глюкозных звеньев. Но она не катализирует процесс распада сахарозы. [c.150]

Большинство ферментов обладает очень высокой специфичностью действия по отношению к определенным веществам (субстратам) или определенным типам химических связей. Так, амилаза слюны расщепляет крахмал, но не действует на другой полисахарид — целлюлозу. Для осуществления взаимодействия молекул фермента и субстрата, на который воздействует фермент, нередко необходимо участие неорганических ионов. Эти ионы выступают в роли активаторов ферментов. [c.109]

Воздействие ферментов строго специфично, т. е. каждый фермент действует только на то или иное соединение, вызывая определенную реакцию. Так, амилаза расщепляет только крахмал, сахараза — только сахарозу и не действует на лактозу, пепсин гидролизует белки и т. д. [c.15]

Аффинности (показатели сродства) индивидуальных сайтов Така-амилазы А, выраженных в ккал1моль [5] [c.48]

Пример 12. В работе Хироми с сотр. [18] изучали кинетику гидролиза амилозы (средняя степень полимеризации 17) под дей ствием Така-амилазы Л, а-амилазы бактериального происхождения и глюкоамилазы из Rhizopus niveus. При этом они регистрировали концентрацию глюкозы, а также промежуточных продуктов реакции со степенью полимеризации 2—7 и сопоставляли экспериментальные результаты с расчетными. Расчетные данные базировались иа соответствующих картах активного центра, полученных авторами в предыдущих работах, и на разработанной ими кинетической модель действия деполимераз (см. уравне -ния 54—61) с учетом или без учета эффективности множественной атаки. [c.92]

Для действия Така-амилазы А было найдено, что без учета множественной атаки теоретическая модель достаточно хорошо описывает экспериментальные данные, за исключением кинетической кривой образования глюкозы, которая в эксперименте образуется в более высоких концентрациях и на более ранних стадиях гидролиза (например, в концентрации М на глубине 6% вместо расчетной глубины 27%). При действии бактериальной а-амилазы экспериментальные кривые не совпадают с расчетными для образования мальтозы и мальтотриозы, причем в эксперименте мальтотриоза образуется в наибольщих количествах по сравнению с другими сахарами, в то время как по расчетным данным олигосахарид G3 должен следовать за Ge, G2 и G5. Наконец, при действии глюкоамилазы на амилозу отклонения расчетных кинетических кривых от экспериментальных наблюдаются для всех промежуточных олигосахаридов (со степенью полимеризации 2—7), особенно в начальный период реакции. Если расчеты показывают, что промежуточные олигосахариды со степенью полимеризации 2—7 должны появляться в реакционной системе в заметной степени лишь после заметной степени конверсии исходногсу субстрата (мальтоза — после 50% конверсии, мальтотриоза — 40%, мальтогексаоза — 25% и т. д.), то на практике эти промежуточные продукты появляются почти сразу же после начала реакции (мальтоза — при степени конверсии около 10%). [c.92]

Авторы работы [18] показали, что, введя представление о множественной атаке в кинетическую схему (см. схемы 52—53), можно согласовать теоретические расчеты и экспериментальные данные для действия Така-амилазы Л, если степень множественной атаки равна 1,6 (рассчитано по формуле 62), и субстрат проскальзывает вдоль активного центра на мальтотриозный фрагмент. Согласование экспериментальных и теоретических данных для действия глюкоамилазы не совсем удовлетворительное даже в оптимальном случае (степень множественной атаки 8,0 и периодическое проскальзывание на одну глюкозную единицу), хотя и лучшее, чем без введения механизма множественной атаки. [c.92]

Уравнение (83) было применено к описанию кинетики действия Така-амилазы А на мальтогексаозу, меченную по восстанавливающему концу. [c.110]

Уравнения типа (116) были применены в работе [7] для моделирования совместного и гюследовательного действия Така-амилазы А и глюкоамилазы на амилозу со средней степенью полимеризации 17, и было получено вполне удовлетворительное совпадение экспериментальных и расчетных кинетических кривых. Здесь следует отметить, что в расчетную модель не вводились какие-либо представления о множественной атаке в реакциях, катализируемых амилазами. [c.123]

Под действием а-амилазы (КФ 3.2.1.1 така-амилаза А в Asp. oryzae) связи разрываются беспорядочно, но преимущественно в середине (внутри) цепей. В результате образуются главным образом низкомолекулярные декстрины (не окрашивающиеся йодом), небольшое количество мальтозы и олигосахаридов, в том числе олиго-сахаридов с разветвленной цепью. Исходя из характера действия, а-амилазу называют еще эндогенной или декстриногенной амилазой. [c.118]

Глюкоамилаза (КФ 3.2.1.3 синонимы — амилоглюкозидаза, у-амилаза, така-амилаза Б в Asp. oryzae), содержащаяся в плесневых грибах, катализирует разрыв а-1,4- и а-1,6-глюкозидных связей в крахмале, панозе, изомальтозе и связей а-1,3 в нигерозе. При катализе этим ферментом от нередуцирующпх концов амилозы и амилопектина последовательно отщепляются остатки глюкозы, являющейся конечным продуктом гидролиза. [c.120]

Биополимеры, содержащие одновременно пептидные и полисахаридные цепи, уже достаточно давно найдены в животных организмах. Позднее они были обнаружены также в микроорганизмах и растениях и в настоящее время составляют наиболее обширный и изученный класс смешанных биополимеров. Существует известная неопределенность в номенклатуре этих соединений, которые часто называются углевод-белковыми соединениями или комплексами они известны и под наименованиями мукополисахаридов (для веществ, содержащих большое количество углеводов), мукопротеинов (для веществ, содержащих больше белковых фрагментов), мукоидов и т. п. В последнее время их чаще всего называют гликопротеинами, независимо от соотношения в них пептидной и полисахаридной части, и мы принимаем здесь зто наиболее целесообразное название. Гликопротеины выделены из многих секреторных жидкостей, таких, как плазма крови, цереброспинальная жидкость, моча, синовиальная жидкость, слюна, желудочный сок и т. п. Они имеются в эритроцитах, нервной ткани и т. д. Очень многие белки содержат определенное количество углеводов , присоединенных в виде олиго- или полисахаридных цепей, и в сущности являются гликопротеинами сюда относятся овальбумин и овомукоид — главные компоненты белка куриного яйца, Y-глобулин и другие белки крови, многие ферменты, такие как, например, рибонуклеаза В, така-амилаза, глюкозооксидаза из Aspergillus niger, некоторые гормоны, в частности гормоны гипофиза (тиреотропин, фолликулостимулирующий гормон), и др. Важнейшая функция гликопротеинов связана, по-видимому, с обеспечением всех видов клеточных взаимодействий, таких, как скрепление клеток в тканях, иммунохимическое взаимодействие, оплодотворение и т. п. (см. гл. 22). [c.566]

Имеются вполне определенные данные о том, что некоторые ферменты также являются гликопротеинами. К ним относится така-амилаза А, содержащая ксилозу и маннозу в соотношении I 8, из которой выделены протеолизом гликопептидные фрагменты Ч Рибонуклеаза В из панкреатического сока имеет углеводную компоненту, содержащую маннезу nN-аце-тилглюкозамин (3 1) - Аномально высокое есдержание углеводов обнаружено в Р-галактозидазе из слизистой оболочки желудка . Имеются, сведения о содержании углеводов и в других ферментах. [c.578]

Избирательное фосфорилирование специфического остатка серина в так называемых сериновых протеиназах , таких, как химотрипсин, трипсин и тромбин, впервые осуществлено Янсеном с сотр. [167—169], применившим в качестве реагента диизо-пропилфторфосфат (ДФФ). Воздействие на эти ферменты мочевины [170—171] или фотоокисление (в присутствии метиленового синего) остатка гистидина активного центра, близкого остатку серина [85, 95], приводит к тому, что такие белки уже не удается модифицировать с помощью ДФФ. ДФФ не инактивирует бромелайн, папаин или така-амилазу А [172], поскольку эти ферменты не принадлежат к группе сериновых протеиназ вместо остатка серина они имеют в активном центре остаток цистеина. С помощью ДФФ в них можно фосфорилировать некоторые остатки тирозина, но не 5Н-группу активного центра [56, 173]. Напротив, -нитрофеннлацетат (НФА) ацетилирует 5Н-группу глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы и тем самым инактивирует этот фермент [174, 175]. [c.367]

Для характеристики гликогена, так же как и амилопектина, большое значение имеет отношение к действию ферментов. Различные ферменты направляют ход физиологических реакций этих соединений так, амилаза (раньше называвшаяся диастазой) вызывает в живых организмах осахаривание крахмала, что используюттакжевряде [c.92]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология