Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Фосфорилаза мышечная

    Более подробно изучен механизм активирования и регуляции мышечной гликогенфосфорилазы, активирующей распад гликогена. Выделяют 2 формы каталитически активную —фосфорилаза а и неактивную —фосфорилаза Ь. Обе фосфорилазы построены из двух идентичных субъединиц (мол. массой 94500), в каждой остаток серина в положении 14 подвергается процессу фосфорилирования—дефосфорилирования, соответственно активированию и инактивированию (рис. 8.6). [c.292]


    Фосфорилаза а катализирует фосфоролиз гликогена в глюкозо-1-фосфат. Мышечная фосфорилаза Ь активна только в присутствии [c.364]

    АКТИВНОСТЬ ФОСФОРИЛАЗЫ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ [c.59]

    Большинство ферментов гликолиза локализовано в саркоплазме мышечных волокон. Ферменты фосфорилаза и гексокиназа, обеспечивающие начальные реакции гликолиза, легко активируются при повышении концентрации АДФ и неорганического фосфата в саркоплазме. Кроме того, образование активной формы фосфорилазы стимулируется катехоламинами и ионами Са , уровень которых повышается при мышечном сокращении. Все это способствует быстрому подключению гликолиза к ресинтезу АТФ [c.312]

    Третий тип —кальциевая регуляция, основанная на аллостерическом активировании киназы фосфорилазы Ь ионами Са , концентрация которых повышается при мышечном сокращении, способствуя тем самым образованию активной фосфорилазы а. [c.293]

    Таким образом, до того как глюкоза отложится в виде гликогена, она предварительно фосфорилируется. Необходимая для этого гексокиназа тесно связана с компонентами клеток и не переходит в раствор, т.е. в мышечный экстракт, подобно гексокиназе дрожжей. (О фосфорилазе будет сказано ниже.) [c.253]

    Две первые стадии гликогенолиза обратны двум последним стадиям гликогенеза. Глюкоза поступает в кровь из печени, так как в печени содержится основное количество фосфорилазы — фермента, катализирующего гидролиз гликогена. В мышечных клетках гликоген не гидролизуется, так как содержание в них фосфорилазы очень незначительно. [c.328]

    Нервные и гормональные сигналы могут усиливать, ослаблять или видоизменять эффекты друг друга. Примером одновременного и согласованного регуляторного их влияния может служить изменение активности фермента киназы фосфорилазы, стимулирующей распад гликогена (гликогенолиз). Как видно из рис. 105, этот фермент активируется ионами Са , которые поступают в клетки мышц и печени при воздействии нервного импульса или цАМФ, образующегося при участии гормона адреналина. При одновременном их влиянии фермент становится высокоактивным. Таким образом осуществляется тонкая регуляция основного механизма энергообразования при интенсивной мышечной деятельности в соответствии с потребностями в энергии. [c.280]

    Многие фосфорилазы ведут себя довольно загадочно. Например, мышечная гликогенфосфорилаза, катализирующая превращение гликогена (расщепление а-гликозидных связей) в а-О-глюкозо-1-фосфат, не обнаруживает ни способности катализировать парциальные реакции обмена, ни инверсии конфигурации, как этого можно было бы ожидать в случае реакции одноактного нуклеофильного замещения. Аналогичным образом при инкубировании фермента с глюкозо-1-фосфатом и арсенатом не происходит арсенолиза [18]. Возможно, это объясняется тем, что фермент не проявляет активности, пока не будут связаны оба субстрата. А это значит, что для функционирования активного центра фермента необходимо, чтобы между конформацией фермента и структурой двух субстратов установилось строгое соответствие, т. е. что активная конформация ферментного белка стабилизируется в присутствии субстратов. [c.100]


    Регуляция скорости гликолиза осуществляется путем изменения активности двух ферментов фосфорилазы и фосфофруктокиназы. Фосфорилаза катализирует первую реакцию распада гликогена - отщепление от него глюкозо-1-фосфата. Этот фермент активируется адреналином, АМФ и ионами кальция, а ингибируется глюкозо-6-фосфатом и избытком АТФ. Второй регуляторный фермент гликолиза - фосфофруктокиназа - активируется АДФ и особенно АМФ, а тормозится избытком АТФ и лимонной кислотой (лимонная кислота - промежуточный метаболит цикла трикарбоновых кислот). Наличие таких регуляторных механизмов приводит к тому, что в покое гликолиз протекает очень медленно, при интенсивной мышечной работе его скорость резко возрастает и может увеличиваться по сравнению с уровнем покоя почти в 2000 раз, причем повышение скорости гликолиза может наблюдаться уже в предстартовом состоянии за счет выделения адреналина. [c.145]

    Значительная скорость окислительного распада углеводов в организме и возможность быстрой мобилизации, их из депо (печень и мышцы) в условиях, требующих дополнительной затраты энергии (эмоциональное возбуждение, напряженная мышечная и умственная деятельность), свидетельствует о важной роли углеводов в энергетике организма. Так, психические факторы, эмоциональные переживания, вызывающие усиленное выделение адреналина в кровь, способствуют увеличению активности фосфорилазы, катализирующей фосфоролиз гликогена. При усиленной мышечной работе запасы гликогена исчезают. В мышечных клетках происходит расщепление и окисление углеводов, а энергия этого процесса используется для функциональной деятельности мышц. [c.318]

    В мышечной ткани открыты 3 типа регуляции гликогенфосфорилазы. Первый тип—ковалентная регуляция, основанная на гормонзависимом фосфорилировании—дефосфорилировании субъединиц фосфорилазы (см. рис. 8.6). [c.292]

    Превращение это связано с укрупнением молекулы вдвое и фосфорилированием. Недавно [369] была выяснена последовательность аминокислот около остатка серина, фосфорилируемо-го при этой реакции в мышечной фосфорилазе кролика  [c.263]

    Отмеченный фигурной скобкой гексапептид С найден также в мышечной фосфорилазе человека, тогда как в печеночной фосфорилазе кролика найдена иная последовательность аминокислот [366]. [c.263]

    Фосфорилаза мышечной ткани существует в двух взаимопревра-щающихся формах активной — фосфорилаза а и неактивной — фосфорилаза Ь (с. 219). [c.58]

    I (болезнь Гирке) II (болезнь Помпе) III (болезнь Кори) IV (болезнь Андерсена) V (болезнь Мак-Ардля) VI (болезнь Херса) г люкозо-6-фосфатаза а-1,4-глюкозидаза (лизосомная) Амило-1,6-глюкозидаза Фермент ве1вления Фосфорилаза (мышечная) Фосфорилаза (печеночная) Печень, почки Все органы Печень, сердечная и скелетные мышцы, лейкоциты Печень, мышцы, почки, лейкоциты Мышцы Печень [c.263]

    В мышечном экстракте, полученном, как описано ранее (с. 50), 1сследуют процент превращения глюкозо-1-фосфата в гликоген под влиянием фосфорилазы а и Ь (с. 58). В крови определяют содержа- [c.59]

    Молекула киназы фосфорилазы состоит из субъединиц четырех типов ар б. Молекулярная масса фермента — 1,3-10 Да — отвечает формуле (аРуб)4- Киназа фосфорилазы играет, как показано, ключевую роль в регуляции обмена гликогена и в сопряжении гликогенолиза и мышечного сокращения. В скелетной мускулатуре она существует в двух молекулярных формах нефосфорилированной ( неактивированная ) и фосфорилированной ( активированная ). Первая активна лищь при pH 8,2, вторая — при pH 6,8 и 8,2. При активации фермента отнощение активностей, измеренных при pH 6,8/8,2, возрастает от 0,05 до 0,9—1,0. Активация киназы достигается фосфорилированием а- и р-субъединиц, которое катализирует цАМФ-зависимая протеинкиназа. Каталитическую роль выполняет -субъединица б-субъединица идентична a +- вязывaющeмy белку — кальмодулину. Ферментативная активность киназы фосфорилазы полностью зависит от ионов На р-субъединице фермента имеется регуляторный центр, обладающий высоким сродством к АДФ. Константа Михаэлиса для АТФ равна [c.223]

    Пиридоксальфосфат идеально приспособлен для катализа реакции аминосоединений. Поэтому его обнаружение в роли необходимого кофактора гликогенфосфорилазы (гл. 7 разд. В, 5) вызвало удивление. Кофермент связан с фосфорилазой в основном так же, как и в случае трансаминазы (разд. Д, 6), но функция его не ясна [43]. Поразительным является тот факт, что, по имеющимся данным, 50% всего количества витамина Ве в организме находится в виде PLP в составе мышечной фосфорилазы [44]. Из исследований, проведенных на крысах с недостаточностью витамина Ве, следует, что PLP в фосфорилазе может служить резервным источником, значительная асть которого при недостаточности витамина Ве может расходоваться на другие цели. [c.222]

    Так же как и другие киназы, протеинкиназа и киназа фосфорилазы требуют для своей активности ионы магния. Кроме того, киназа фосфорилазы в своей неактивной форме аллостерически активируется ионами кальция. Напомним, что инициирование процесса мышечного сокращения вызывается нервными импульсами, которые стимулируют освобождение ионов кальция из пузырьков эндоплазматического ретикулума. Таким образом, ионы кальция не только включают процесс мышечного сокращения, но и ускоряют процесс фосфорилирования фосфорилазы Ь в фосфорилазу а. Теперь некоторые этапы каскадного механизма становятся яснее. Оказывается, что наиболее важная стадия, катализируемая киназой фосфорилазы, нужна для того, чтобы дать возможность реализоваться следующей стадии, на которую оказывают специфическое влияние ионы кальция, освобождающиеся при нервном возбуждении. С другой стороны, возможность активации киназы фосфорилазы в результате фосфорилирования протеинкиназой делает процесс чувствительным к гормональной стимуляции. [c.509]


    Как уже говорилось, на поверхности мышечных клеток адреналин связывается с -адренэргическими рецепторами, что ведет к активации аденилатциклазы и повышению уровня сАМР в цитозоле. сАМР активирует А-киназу, и она фосфорилирует другой фермент -киназу фосфорилазы (первую протеинкиназу, которую удалось получить в очищенном виде в 1959 г.). Эта последняя в свою очередь фосфорилирует (и тем самым активирует) гликогенфосфорилазу, отщепляющую остатки глюкозы от молекулы гликогена (рис. 12-26). Активированная А-киназа, кроме того, усиливает фосфорилирование гликогенсинтазы - фермента, осуществляющего последний этап синтеза гликогена из глюкозы, фосфорилирование инактивирует гликогенсинтазу и прекращает синтез гликогена. С помощью такого каскада взаимодействий повышение уровня сАМР приводит одновременно как к уменьшению синтеза гликогена, так и к усилению его распада, что максимально увеличивает количество глюкозы, доступной для использования клеткой. [c.373]

    Бесцв. иглы, i 264 271 (разл.). Раств-сть р. EtOH, ац., укс. кисл. н. р. Н2О, эф. Ингибирует мышечную фосфорилазу, а также захват глюкозы эритроцитами. Механизм воздействия на эритроциты не совсем ясен. [c.244]

    Первой реакцией гликолизного цикла в мышцах является превращение гликогена в 1-фосфат глюкозы (эфир Кори) при действии мышечной фосфорилазы и при помощи неорганического фосфата. Под действием фосфоглюкомутазы 1-фосфат изомеризуется далее в 6-фосфат глюкозы [c.253]

    Хотя здесь речь шла о мышечных фосфорилазах, основные принципы действия этого фермента относятся и к печеночной фосфорилазе. Последняя также существует в двух формах — активной и малоактивной и их взаимопревращениями регулируется фосфоролиз в печени. Однако печеночная фосфорилаза отличается от мышечной как по строению, так и механизму регуляции, что вполне понятно исходя из различий динамики обмена гликогена в мышцах и печени. Новые интересные данные о печеночной фосфор илазе были получены в последние годы Ливановой [189]. [c.201]

    Адреналин действует не только на печень, но и на скелетные мыпщы и сердце, где он способствует распаду гликогена также путем стимуляции мышечной фосфорилазы через образование сАМР. Поскольку в мышцах и сердце отсутствует глюкозо-6-фосфатаза, продуктом расщепления гликогена в этих органах является не глюкоза крови, а молочная кислота, образующаяся из глюкозо-6-фосфата в ходе гликолиза. Таким образом, стимуляция распада гликогена в мышцах ведет к увеличению скорости гликолиза и образования АТР, что обеспечивает быстрое возрастание мышечной активности. [c.793]

    Обобщая, можно считать, что адреналин, по-видимому, непосредственно стимулирует сокращение сердечной мышцы, а также одновременно стимулирует циклазную систему, удовлетворяя дополнительную потребность в АТФ для мышечной деятельности. Термин рецептор употребляется здесь для обозначения места действия адреналина при активации фосфорилазы. Однако для бесклеточных систем термин рецептор энзимологами обычно не применяется. [c.366]

    Эта реакция применялась в полном синтезе резерпина [3083]. Гетероциклические амины, такие, как 5-аминоизоксазол [1624] и 4-ами-нопиперазин [2901], в результате реакции с ароматическими альдегидами с последующим восстановлением боргидридом натрия образуют соответствующие аралкиламиносоединения. Восстановлением азометинового производного мышечной фосфорилазы с последующим гидролизом был получен е-Л -пиридоксиллизин [1046]. [c.316]

    Пиридоксаль-5-дигидрофосфат (биологически активная форма пиридоксина с формильной группой в положении 5) при восстановлении боргидридом натрия дает пиридоксин-5-дигидрофос-фат [XXXVIII, R = H R" = P0(0H)2] [2062]. Пиридоксаль-5-ди-гидрофосфат является составной частью мышечной фосфорилазы и в виде шиффова основания связан с аминогруппой белка. В результате восстановления мышечной фосфорилазы с помощью NaBHi из реакционной смеси был выделен е-Л -пиоидоксиллизин [1046]. [c.511]

    Для ферментов из мышц и из растений необходимы разные затравки. В случае фосфорилазы картофеля активной затравкой с наименьшим размером молекул служит мальтотриоза, однако она малоактивна. Высшие мальтодекстрины, а именно мальтотетраоза, мальтопентаоза и мальтогексаоза, значительно более эффективны, их затравочная активность фактически равна активности крахмала [170]. При наличии эффективной затравки синтез амилозы протекает по механизму, при котором все цепи затравки удлиняются примерно с одинаковой скоростью. В случае мышечной фосфорилазы в качестве затравки могут служить также разветвленные полисахариды, такие, как гликоген или амилопектин, тогда как амилаза и мальтодекстрин оказываются неактивными. [c.149]

    Молекулярный вес главного (амилопектин) компонента крахмала чрезвычайно велик (10 —10 ), и так как из каждых 20 остатков глюкозы один образует концевую группу, структура молекулы должна быть весьма разветвленной. Каждое разветвление образовано ценью а-1,4 -связанных остатков глюкозы каждая цепь присоединена к другой (в точке разветвления) а-1,6 -связями. Поэтому амилопектин состоит но кра11ней мере из 300 ценей, каждая из которых содержит в среднем по 20 остатков глюкозы и связана с себе подобными 1,6 -связями. Много изобретательности было приложено при разработке методов, нри помощи которых можно получить дальнейшие сведения о взаимном расположении этих цепей. Эта проблема — все еще одна иа основных проблем химии крахмала, и в этой статье можно лишь кратко указать тин структуры, предпочитаемой на основании данных, доступных в настоящее время. Последние, упомянем мимоходом, были получены почти исключительно нри помощи энзиматических процессов. В США школа Кори применяла для расщепления амилопектина мышечную фосфорилазу, тогда как в Англии Пит, Уилан и их сотрудники применяли для этого Р-амилазу и один энзим (обозначенный К-энзим ), действующий на 1,6 -связи в точках разветвления. Общая картина представлена схемой (XXVIII), из которой видно, что хотя бы часть ценей имеет но меньшей мере две точки разветвления [23] [c.166]

    Этот путь ресинтеза, так же как и креатинфосфатный, относится к анаэробным способам образования АТФ. Источником энергии, необходимой для ресинтеза АТФ, в данном случае является мышечный гликоген, концентрация которого в саркоплазме колеблется в пределах 0,2-3%. При анаэробном распаде гликогена от его молекулы под воздействием фермента фосфорилазы поочередно отщепляются концевые остатки глюкозы в форме глюкозо-1-фосфата. Далее молекулы глюко-30-1-фосфата через ряд последовательных стадий (их всего 10) превращаются в молочную кислоту (лактат), которая по своему химическому составу является как бы половинкой молекулы глюкозы. В процессе анаэробного распада гликогена до молочной кислоты, называемого гликолизом, образуются промежуточные продукты, содержащие фосфатную группу с макроэргической связью, которая легко переносится на АДФ с образованием АТФ. [c.144]

    Однако в настоящее время этой реакции отводят не энергетическую, а регуляторную роль. Это связано с тем, что АМФ является мощным активатором ферментов распада углеводов - фосфорилазы и фосфофруктокиназы, участвующих как в анаэробном расщеплении гликогена и глюкозы до молочной кислоты, так и в их аэробном окислении до воды и углекислого газа. Оказалось также, что превращение АМФ в инозиновую кислоту имеет положительное значение для мышечной деятельности. Образующийся в результате дезаминирования аммиак может нейтрализовать молочную кислоту и тем самым преду1феждать наступление изменений в миоцитах, связанных с ее накоплением (сдвиг pH, изменение конформации белков, снижение активности ферментов и др.). При этом общее содержание адениловых нуклеотидов (АТФ, АДФ, АМФ) в клетках не изменяется, так как инозиновая кислота при взаимодействии с одной из аминокислот - аспарагиновой кислотой снова превращается в АМФ. [c.149]

    При распаде углеводов в мышечных экстрактах наблюдаются те же реакции, что и при спиртовом брожении. Щревращеиие углеводов начинается с фосфоролиза гликогена, т. е. с момента присоединения к гликогену неорганической фосфорной кислоты и отщепления от него молекулы глюкозо-1-фосфата. Эта реакция катализируется мышечным ферментом фосфорилазой. Отщепившийся глюкозо-1-фосфат под влиянием фермента фосфоглюкомутазы превращается в глюкозо-6-фосфат. [c.331]

    Большинство реакций, протекающих с потреблением энергии, получает эту энергию за счет расщепления АТР. Существуют два главных механизма, с помощью которых может использоваться энергия у ТР. Благодаря реакциям, катализируемым синтетазами, процесс биосинтеза может быть непосредственно сопряжен с расщеплением одной или другой пирофосфатной связи АТР. Подобный же результат может быть достигнут при одновременном действии киназы и фосфорилазы киназа катализирует перенос фосфатной группы с АТР на первый компонент реакции, который затем при участии фосфорилазы переносится из соединения с фосфатом на второй компонент реакции, так что в результате освобождается ортофосфат. Мышечное сокращение и сокращение других контрактильных систем зависит от АТР и вызывает ее расщепление. Показано также, что осмотическая работа (например, при секреции желудочного сока или при переносе ионов сквозь мембраны), биолюминесценция и возникновение электрического потенциала также связаны с расщеплением АТР. [c.82]


Смотреть страницы где упоминается термин Фосфорилаза мышечная: [c.507]    [c.322]    [c.253]    [c.321]    [c.146]    [c.147]    [c.153]    [c.48]    [c.84]    [c.146]    [c.147]    [c.380]    [c.199]    [c.399]    [c.376]    [c.381]   
Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.192 , c.193 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.192 , c.193 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Влияние адреналина на уровень сахара крови и активность фосфорилазы мышечной ткани . Превращение глюкозо-1-фосфата в глюкозо-6-фосфат



© 2024 chem21.info Реклама на сайте