Редуктазы субъединицы

Цитохром с соединяется с той областью /Со Н-цитохром с-редуктазы, которая содержит цитохром Си Во взаимодействии участвует богатая остатками лизина часть цитохрома с 1у5- 3, -72, -86 и возможно, -79, -27). В цитохромоксидазе также есть место связывания цитохрома с. Оно локализовано на субъединице II. В связывании участвуют анноны карбоксильных групп Л5/7-158, -112 и С/ -198, -144, образующие солевые связи с катионными (аминными) группами перечисленных выше лизинов. [c.89]

Сукцинат убихинон-редуктаза (СУР) катализирует окисление сукцината убихиноном. По данным электрофореза, в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия фермент состоит из 3 —4 полипептидов. Субъединицы с молекулярными массами 70 000 и 28 000 Да представляют собой собственно сукцинатдегидрогеназу, в субстратсвязывающем центре которой происходит дегидрирование сукцината низкомолекулярные компоненты комплекса И (м. м. ок. 15 000 Да) придают сукцинатдегидрогеназе реактивность по отношению к убихинону, чувствительность к специфическим ингибиторам и, по-видимому, принимают участие в связывании фермента с мембраной. Выделение препарата СУР основано на экстракции фермента из мембраны с помощью неионного детергента тритона Х-100 и концентрировании препарата охлажденным ацетоном. Дальнейшее фракционирование сульфатом аммония и очистка на кальдий-фосфатном геле позволяют получить фермент в высокоочищенном состоянии с каталитической активностью около 25 мкмоль окисленного сукцината в 1 мин на [c.423]

Если для A. используют метанол, р-ция наз. метаноли-зом, если этанол-эта н о л и 3 о м, и т.п. А. протекает по механизму нуклеоф. замещения. Об А. см. в ст. Спирты. АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА (алкоголь НАД оксидо-редуктаза), фермент класса оксидоредуктаз, катализирующий в присут. никотинамидаденнндинуклеотида (НАД) окисление спиртов и ацеталей до альдегидов н кетонов. Состоит из двух (печень лошади) или четырех (дрожжи) одинаковых суб>единиц с мол. м ок. 40 тыс, первичная структура фермента расшифрована полностью. Существует в виде нескольких отличающихся строением молекулы форм (изоферментов). Каждая субъединица построена из двух доменов, на границе к-рых находится глубокий карман , ограниченный гидрофобными аминокислотными остатками На его дне локализован атом Zn, связанный с двумя остатками цистеина и одним остатком гистидина, [c.95]

Типичные примеры белков, к-рые удерживаются в М б. благодаря гидрофобному а-спиральному участку полипептидной цепи,-цитохром -редуктаза и хщтохром Ь . К белкам, полипептидная цепь к-рых однократно пересекает М. б., относятся, напр., антигены тканевой совместимости и мембраносвязанные иммуноглобулины, к белкам, пересекающим М. б. более одного раза,-бактериородопснн. Нередко мембранные белки представляют собой сложные комплексы, состоящие из неск. субъединиц (напр., цитохром с-ок-сидаза состоит из 12 субъединиц). [c.29]

Точность собираемой таким путем информации зависит прежде всего от качества кристаллов в больщинстве случаев достигается разрешение не выше 1,5 — 2 нм. Тем не менее метод позволяет делать выводы о пространственной организаци 1 молекулы, особенно для больших белков, состоящих из нескольких субъединиц. Так, например, в ходе исследования трехмерной структуры цитохром-- -редуктазы — фермента системы окислительного фосфорилирова-ния в митохондриях — удалось установить общую форму молекулы ивзаимное расположение ее субъединиц (рис.53). Размер молекулы фермента в перпендикулярном к плоскости мембраны направлении составляет около 15 нм. Центральная часть молекулы, толщиной около 5 нм, погружена в липидный бислой и составляет около 30% всего белка. С одной стороны мембраны участок молекулы фермента (— 50% всего белка) выступает над плоскостью бислоя на 7 нм, с противоположной стороны 20% белка) — на 3 нм. Фермент присутствует в кристалле в виде димеров наиболее сильный контакт между мономерами наблюдается в центре мембраны. [c.103]

В настоящее время известно, что в хромосомном участке ДНК находятся семнадцать генов. Функции тринадцати из них уже установлены, однако очищены продукты лишь пяти генов. Показано, что nif D и nif К кодируют а- и р-субъединицы MoFe-белка, nif Н кодирует субъединицу Fe-белка, nif F кодирует флавопротеин флаводок-син и nif J кодирует пируватфлаводоксин-оксидо-редуктазу. Последние ферменты участвуют в создании и переносе восстановительного потенциала нитрогеназы. [c.148]

Используя приведенные выше данные, можно провести сравнение пространственных структур ряда функционально неродственных белков, таких, как, например, Ка , К+-АТРаза почек, белок быстрых натриевых каналов и аденилатциклаза мозга. Их объединяет то, что все они относятся к интегральным мембранным белкам и выполняемые ими функции имеют трансмембранный характер перенос веществ или передача химических сигналов. По-видимому, благодаря этому их пространственная организация имеет ряд общих особенностей. Все они содержат в своем составе гидрофобный сегмент, локализованный в средней части молекулы. Значительные части полипептидной цепи экспонированы на обеих мембранных поверхностях. Причем в некоторых случаях, таких, как, например, аденилатциклаза, одна полипептидная цепь образует три последовательно расположенных домена надмембранный, мембранный и внутриклеточный. В других, — например, Ка" , К -АТРаза, внутриклеточный домен образован а-субъе-диницей, тогда как Р-субъединица экспонирована практически целиком на внешней мембранной поверхности. Аналогичные особенности строения прослеживаются также и для других белков, функции которых имеют трансмембранный характер (ацетилхолиновый рецептор, цитохром-с-оксидаза или цитохром-редуктаза). [c.214]

Система реакций Q-цикла катализируется в хлоропластах РСНг-пластоцианин-редуктазой (комплексом bef). Комплекс содержит по крайней мере четыре полипептида. Три из них снабжены редокс-центрами. Это цитохром f (32 кДа), двугемовый цито-хром be (23 кДа) и FeS-белок (20 кДа). Четвертая субъединица (17 кДа) прямо не участвует в переносе электронов. Субъединич-ный состав комплекса bef, а также фотосистем I и II приведен в табл. 3. [c.71]

Наряду с переносчиками восстановительных эквивалентов в состав /СорНг-цитохром с-редуктазы входит, видимо, восемь полипептидов, лишенных простетических групп. Один из них (субъединица VI) связывает KoQ. Она состоит из ПО аминокислотных остатков и содержит большое количество (около 50%) а-спиральных участков. [c.83]

Существует очень мало данных о встраивании во внутреннюю мембрану тех белков, которые синтезируются в матриксе. К белкам этого типа относится небольшое количество очень гидрофобных полипептидов, принадлежащих следующим комплексам НАДН-/ oQ-редуктазе (несколько полипептидов неизвестной функции), / oQ 2-UHToxpOM с-редуктазе (цитохром Ь), цитохромоксидазе (субъединицы /—III) и Н+-АТФ-синтазе (субъединица 9, или протеолипид). Все они образуются сразу в зрелой форме. Вопрос о том, нужна ли энергия для их встраивания в мембрану, остается открытым. [c.166]

У L. lei hmanii такая система содержит кобаламин (гл. 50) и не-идентифицированный органический свободный радикал. Остальные подробности малоизвестны. Редуктаза Е. oli (мол. м.асса 160000) состоит из неидентичных субъединиц. Субстрат, по-видимому, входит в щель, на одной стороне которой находятся две —SH-группы, происходящие от одной субъединицы, а на другой — Fe + и орга- [c.498]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология