Тристрам

Тристрам [619] наблюдал, что выход аргинина понижается с увеличением содержания углеводов в гидролизуемых препаратах. Он предложил вносить в этих случаях следующие эмпирические поправки. [c.34]

Общие потери. Для установления общей суммы потерь, как. механических, так и связанных с растворимостью, Тристрам [619] пользовался смесью чистых аминокислот и установил следующие поправки к методу Коссель-Блока. [c.35]

Коссель-Блок Тристрам —619 13,4 1,8 2.2 [c.96]

Миллер Миллер -Миллер -Тристрам-Миллер [c.98]

Миллер -Тристрам Миллер [ Тристрам [c.98]

Каучуковый Барнштейн Тристрам—620 15,0 1,0 1,1 [c.254]

Латекс Фореман Тристрам — 620 15,0 j 12,9 9,9 [c.320]

Сороковые годы ознаменовались введением в практику химических и биохимических исследований аналитических методов, основанных на совершенно новых принципах. Эти методы не только привели к кардинальным успехам в области аминокислотного анализа , как писал в 1943 г. Г. Тристрам [432], но и привели к постепенному переходу биологической химии в целом на новый уровень исследований, вызвав изменения, оказавшиеся революционными для всей биологии. [c.131]

Ион двухвалентного железа широко изучали в качестве восстанавливающего агента, пригодного для количественного определения органических пероксидов. Один из обычных методов определения пероксидов, предложенный Янгом, Фохтом и Ньюлендом 14], основан на восстановлении соединения в кислом растворе роданидом железа(II) в метаноле с последующим измерением интенсивности окраски образующегося роданида железа (III). Бол-ланд, Сундралингам, Саттон и Тристрам [15] использовали этот метод в несколько измененном виде для исследования каучука, а Фармер и др. [16] сделали теоретические заключения из результатов, полученных этим методом. Липе, Чапмен и Мак Фарлейн [11] пользовались аналогичным методом, применяя вместо метанола ацетон. [c.270]

Абдергальден с сотрудниками [23, 24] и Блок [88] утверждают, что в осадке Си (ОН) 2 — СиСОз теряется значительное количество гистидина, особенно в тех случаях, когда работают с малыми объемами и с малыми количествами белка (см. видоизменение метода по Блоку [881). Тристрам опровергает это положение [619]. [c.22]

Если пикрат лизина разлагается не выше 250° (неиспр.), то его следует перекристаллизовать из небольшого количества горячей воды и внести поправку на растворимость пикрата лизина Е воде 540 мг в 100 мл при 21—22 (Лавров [40Э]) или 340 мг в 100 ли воды при О"" (Тристрам [619]). [c.30]

Введение. Вопрос о потерях аминокислот, происходящих во время гидролиза, кратко обсуждался в первой главе (см. Коссель и Кучер [379], Хантер и Дофинэ [313], Тристрам [619], Рош и Блян-Жан [551], Блок и Боллинг [105] и др.). Тогда как вопрос о распаде основных аминокислот относительно мало освещен, литература о деструкции тирозина и в особенности триптофана достаточно обширна. Это вызвано двумя обстоятельствами 1) ароматические аминокислоты значительно легче определяются количественно, и 2) неустойчивость триптофана, в особенности при кислотном гидролизе, была установлена еще до его выделения Гопкинсом и Коле в 1901 г. Старая литература по этому вопросу достаточно рассмотрена Митчелл и Гамильтоном [462]. В настоящей работе будут обсуждены современные данные, касающиеся распада этих аминокислот во время гидролиза белка. [c.107]

Тристрам [99] применил этот подход к некоторым другим белкам и заключил, что некоторые группы аминокислот распределяются в белках таким образом, что гистограммы последних носят характер одной или нескольких частично перекрывающихся кривых нормального распределения. Если такое распределение отражает какую-то природную закономерность, то это может указывать либо на то, что механизм синтеза белка более или менее одинаков для всех видов клеток, либо скорее на то, что механизмы синтеза избирательны и не допускают образования любых стереохимически возможных белков . [c.25]

Наоборот, Хорнуфф и Флат [98], проводя опыты с триазино-выми красителями, определили, что другая концевая аминокислота — валин — вступает с ними в реакцию, а аспарагиновая и глутаминовая кислоты — нет. Они обнаружили, что в боковых цепях реагируют аргинин и гистидин, но не лизин. Хилле [105] считает активными центрами, в боковых цепях гистидин, серин и ци-стеин, а Дербишир и Тристрам [108], работавшие с акриламидными красителями, что в реакцию вступает только свободная аминогруппа связанного лизина. Они не могли полностью исключить реакцию с цистеином из-за низкого содержания его в шерсти. Возможную реакцию с имидазольной группой гистидина изучить не удалось, так как не смогли подобрать соответствующую модель, а проведенные Муром и Стейном анализы не дали никаких результатов. Реакцию с концевыми аминогруппами также не исследовали, так как их количество настолько мало, что они не могут оказать заметного влияния на результаты крашения. [c.256]

Для обеспечения высокой специфичности разрабатываемых и применяемых современных методов анализа и для достижения максимальной точности получаемых результатов рекомендуется соблюдать следующие условия (ср. Штейн [1], Чибнэлл [33] и Тристрам [34]). [c.214]

Дани и Роклэнд [37] и Тристрам [38] предложили, чтобы чистота аминокислоты определялась по следующим признакам [c.215]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология