Лактоглобулин основных аминокислот

Содержание основных аминокислот в -лактоглобулине, цельном молоке и гидролизатах казеина Высчитано на 16,0 , о азота [c.91]

Лактальбумин и белки сыворотки молока (коровы) содержат больше лизина и, повидимому, меньше гистидина, чем каЗеин. Наиболее гомогенный из всех белков, выделенных до настоящего времени из молока, -лактоглобулин, был недавно очень тщательно проанализирован на содержание основных аминокислот. Он содержит значительно больше лизина, но меньше гистидина, чем казеин. [c.91]

Белки — полимеры аминокислот — являются полиэлектролитами. У макромолекулы белка много диссоциирующих кислотных и основных групп с различными значениями р/(. Так, например у р-лактоглобулина найдено ПО титрующихся групп на моль белка, т. е. приблизительно 7з аминокислотных остатков этого белка имеют ионную форму. В отличие от кривой титрования глицина, на которой имеются два перегиба в области pH = p/(i и рН = рК2, кривые титрования белков должны иметь множество перегибов. Большое количество перегибов на кривой титрования свидетельствует о том, что буферные свойства белков проявляются в широком диапазоне pH. [c.34]

Ряд проектов имеет целью улучшение потребительских свойств продуктов, вырабатываемых животными или из животных. Речь, в частности, идет об улучшении качества шерсти овец, о выведении с помощью генетической инженерии пород крупного рогатого скота, в молоке которого снижена концентрация р-лактоглобулина, основного его аллергена, или изменено соотношение отдельных его белков (казеи-нов и сывороточных протеинов). Другой подход состоит в модификации отдельных генов для улучшения физико-химических свойств соответствующих протеинов молока с целью повышения содержания в нем кальция, изменения соотношения отдельных аминокислот, полу- [c.58]

Дисперсия оптического вращения. Доля спирализованных участков в молекуле белка — важный параметр его структурной характеристики. В парамиозине, например, более 90% аминокислотных остатков вовлечены в спиральную структуру, тогда как в Р-лактоглобулине участки со структурой а-спирали, вероятно, вообще отсутствуют. Большинство белковых молекул содержит спирализованные участки различной длины, чередующиеся с элементами структуры типа беспорядочно свернутого (статистического) клубка. Долю спирализованных участков можно определить несколькими методами. Чаще всего пользуются методом, оспованным на изучении дисперсии оптического вращения модельных полипептидов. На фиг. 35 схематически показана зависимость оптического вращения синтетического полипептида поли-Ь-глутамата от длины волны при pH 7 и 4. Такое изменение оптического вращения носит название дисперсии оптического вращения. Легко видеть, что кривые дисперсии оптического вращения для двух значений pH резко отличаются одна от другой как в области менеду 250 и 190 ммк, так и в области между 350 и 700 ммк. Эти различия коррелируют с изменениями в структуре полипептида если при pH 4 структура поли-Ь-глутамата является полностью спиральной, то при pH 7 полипептид имеет структуру беспорядочно свернутого клубка. Поскольку спираль представляет собой в основном асимметрическую структуру, вполне естественно, что наличие спирализованных участков усиливает способность полипептидов вращать плоскость поляризации (обусловленную присутствием в цепи остатков асимметрических аминокислот). Важный, но еще не решенный вопрос состоит в том, можно ли, исходя из данных по дисперсии оптического вращения, количественно оценивать долю спиральных структур. В принципе такие оценки можно делать на основе данных по оптическому вращению, полученных в двух разных областях спектра. Для более длинноволновой области Моффит и Янг предложили следующее эмпирическое выражение, описываю- [c.101]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология