Полипептиды структура

Покажите на фрагменте полипептида возможность образования внутримолекулярных водородных связей при скручивании молекулы белка в спираль (вторичная структура белка). [c.38]

Ниже будут рассмотрены основные химические методы синтеза полипептидов. Они основаны на последовательно реализуемых стадиях поликонденсационных процессов. Два фактора определяют сложность используемых методов необходимость получения высокомолекулярных полипептидов в количествах, достаточных по крайней мере для исследования полученных соединений, и необходимость получения полипептидов с заданной первичной структурой. До настоящего времени преодолеть эти экспериментальные трудности не удалось. [c.350]

Описанные процессы синтеза полипептидов очень трудоемки и практически исключают возможность получения достаточно высокомолекулярных полипептидов с заданной первичной структурой. [c.352]

В табл. 6.7 приведены значения ДС для основных аминокислот (принимая в качестве среды переноса этанол). Поскольку глицин является основным звеном пептидной цепи, обеспечивающим ее конформационные переходы, возникновение конформаций, характерных для данной белковой молекулы, определяется природой боковых заместителей других аминокислотных звеньев, определяющих первичную структуру полипептида. [c.348]

Последние достижения в технике селективного гидролиза, разделения и идентификации позволили определить структуру целого ряда биологически активных полипептидов. Структуры некоторых полипептидов с небольшим молекулярным весом уже полностью подтверждены синтезом, для полипептидов с большим молекулярным весом эта задача еще не решена. Применительно-к полимерным молекулам метод гидролитического расщепления дает ценные сведения только о структуре малых фрагментов, для характеристики же молекулы в целом пока приходится ограничиваться данными физико-химических методов. [c.384]

Белки как природные полипептиды. Структуры белка. [c.47]

Вся структурная организация белков (четвертичная, третичная, вторичная) может быть разрушена внешними воздействиями до первичной структуры полипептида - процесс денатурации. Денатурация белков происходит под действием экстремальных значений pH растворов, УФ-света, рентгеновских лучей, высоких давлений, повышенной температуры, физических воздействий (например, ультразвука). [c.273]

Для проверки метода решена обратная задача из рентгеноструктурных данных для определенных белков получены величины Ха, х и Хг. Зная Ха, % и дгг и сняв спектр КД данного белка, из той же системы уравнений можно определить [Q]na, [9]яр и [0] г на любой длине волны Хп, т. е. вычислить спектральные вклады соответствующих конформаций. Вычисленные таким образом спектральные вклады а-спиралей, р-структуры и статистического клубка хорошо совпали со спектрами модельных полипептидов, приведенных на рис. 24. [c.46]

Сопряжение я-электронов азота, углерода и кислорода придает пептидной связи особый характер. Полипептиды входят в структуру белков. Интересно, что первый синтез белка — инсулина, включающего в свою структуру 51 аминокислоту, который был выполнен до матричного синтеза обычным путем, проходил в 221 стадию. Так как выход продукта на каждой стадии никогда не достигает 100%, то выход конечного продукта многостадийного спн-теза очень мал. Кроме того очистка от побочных продуктов, получающихся на каждой стадии, очень трудна. [c.191]

Связь —СОЫН— между аминокислотами называется пептидной связью. Белки иногда называют полипептидами. Однако обычно термин полипептид относится к полимеру аминокислот с молекулярной массой не менее 10000. Чтобы понять, какую роль играет пептидная связь при образовании полимера, нам следует ознакомиться со структурами аминокислот, из которых состоят белки. [c.444]

Полипептиды составляют основу биополимеров — белков, специфика структуры которых определяется наличием многих типов связей и взаимодействий. Существует понятие о четырех уровнях структуры белков. [c.171]

Типичным примером жидкости, для которой структурные особенности выступают на передний план, является жидкая вода. Сейчас предложено множество моделей структуры жидкой воды, начиная с простейших ассоциатов, льдоподобной модели и кончая образованиями, характерными для полипептидов и полинуклеотидов бесконечно н беспорядочно разветвленный гель с быстро возникающими и исчезающими водородными связями. Выбор определенной модели жидкой воды зависит от изучаемых свойств. [c.136]

Группа СОЫН называется пептидной связью. Благодаря ее многократному повторению в структуре молекулы, белковые вещества получили название полипептидов. Аналогичные группы входят в состав молекул синтетических полимеров (полиамидов, стр. 232). [c.287]

Брадикивины (кннины плазмы крови) — тканевой или местный гормон. По химической природе — это полипептид, структура которого имеет вид [c.269]

Показанная ранее [28, 32] возможность использовать параметры МДУД для выявления присутствия в синтетических полипептидах структур, отличающихся от а-спиральной и клубкообразной, сохраняется для УМ. [c.279]

Все остальные полипептидные и белковые компоненты хроматина обычно называют негистоновыми белками. Их количество достигает 500, включает десятки ферментов, полимеразы, репрессоры, активаторы и 15—20 полипептидов, структура которых недостаточно изучена. Кроме того, из нуклеоплазмы выделены компоненты, участвующие в поддержании пространственной структуры хроматина, белки внутриядерной фибриллярно-гранулярной сети, в том числе актин, тропонин, тубулин, ДНК-релаксирующие белки и нуклеопорины. [c.143]

Осуществив в 1962 г. матричный синтез полипептидов, Мерри-фельд показал, что путь для получения веществ любой, даже самой сложной структуры, открыт. Конструирование и химический синтез не только твердых веществ и материалов, но и создание искусственных органов самого различного назначения уже не кажется в наши дни слишком фантастической задачей и, возможно, довольно [c.8]

Предполагаемые способы образования процессированных псевдогенов полипептидов. Структура процессированных генов полипептидов позволяет предположить, что они являются ДНК-копиями соответствующих мРНК. Согласно одной из моделей, их образование и транспозиция осуществляются путем обратной транскрипции РНК с последующим встраиванием кДНК в геном в месте его асимметричного разрыва (рис. 10.45). При этом происходит [c.268]

Один белок обычно содержит ряд антигенных детерминант (эпитопов, или участков, способных реагировать с антителами). Эти детерминанты зависят от третичной структуры молекулы и могут содержать участки, расположенные в разных областях полипептидной цепи. Для выявления антител, реагирующих с интактным белком, можно использовать синтетические полипептиды, структура которых соответствует известным нуклеотид ным последовательностям и идентична структуре определенных [c.9]

Высокомолекулярные соединения (белки, полипептиды, поливиниловый спирт и другие), добавляемые для стабилизации дисперсных систем, называют з а щ и т н ы м н коллоида м и.. дсорби-руясь иа границе раздела фаз, онн образуют в поверхностном слое сетчатые и гелеобразиь1е структуры, создающие структурно-механический барьер, который препятствует объединению частиц дисперсной фазы. Структурно-механическая стабилизация Г меет решающее значение для стабтытзацин взвесей, паст, пен, концентрированных эмульсий. [c.313]

Белки состоят в основном из /.-аминокислот, характеризующихся определенными значениями [а]в. Полипептиды, полученные из -аминокислот, обладают оптической активностью и в форме статистического клубка. Однако основной вклад в оптическую активность белка дает специфическая спиральная упаковка плоских амидных групп —ЫН—СНК—СО— (звездочка отмечает асимметрический атом углерода, К — боковая группа, специфичная для каждой аминокислоты). В настоящее время наиболее щироко известны две упорядоченные структуры белков а-спираль и р-склад-чатая структура. Переходы амидной группы л->л и /г—>-я вносят различные вклады в оптическую активность полипептидных цепей, находящихся в различных конформациях соответственно спектры ДОВ и КД полипептидов в различных конформациях отличаются друг от друга. На рис. 24 приведены спектры ДОВ и КД модельных полипептидов в конформациях статистического клубка, [c.45]

Как можио выйти из этого положения Яспо, что прип-ципиально возможно два решения надо д,обиться либо количественных выходов на хпмпческпх стадиях — конденсации и снятия заш,ит, либо стопроцентной чистоты выделения, причем любое из этих решений должно быть совершенно общим, работающим для пептидов любой структуры. Первый путь, снимающий саму проблему выделения — безошибочный синтез, н настоящее время представляется нереальным мы пока пе знаем почти ни одной органической реакции, гарантирующей в общем случае стопроцентный выход продукта. Реальным оказался второй путь. Здесь было найдено великолепное по простоте и остроумию решепие носящее вполне общий характер, которое оказалось пригодным для синтеза не только полипептидов, но и других апериодических полимеров, в том числе нуклеиновых кислот. [c.225]

Недостаточность познания структуры белковых молекул не позволяет установить истинный механизм гидролиза, хотя некоторые авторы приводят различные схемы. Так, например, по М. С. Рез-ниченко [34], белки представляют собой трехмерные молекулы, в которых линейные полипептиды связаны в пространстве еномостиками [c.542]

В некоторых микроорганизмах синтез пептидной связи происходит по более простому, примитивному, механизму. В этом случае пептидный синтез идет очень эффективно, хотя и в отсутствие высокоупорядоченного синтезирующего аппарата, обеспечиваемого структурами рибосомы и тРНК. Поэтому таким путем синтезируются лишь короткие белки (полипептиды), например грамицидин S [5]. Грамицидин S считается интересным антибиотиком по нескольким причинам. Во-первых, он содержит фенилаланин в D-конфигурации. d-Аминокислоты встречаются в природе очень редко, а в белках присутствуют только ь-аминокислоты. Во-вторых, грамицидин S содержит аминокислоту орнитин, которая обычно не входит в состав белков. [c.61]

Вторая часть пособия включает описание особенностей структуры, физических и химических свойств функциональных производных углеводородов различных классов, содержащих кислород, азот, серу, фосфор, к-ремний, металльг. Рассматртается характер строения и свойства гетероциклических соединений, включающих атомы кислорода, серы и азота. Особый класс представляют полифункциональные соединения, содержа1цие несколько различных функциональных гр тт. Приведены также принципиальные особенности строения, методов получения и свойств основных классов биохимических веществ - полисахаридов, полипептидов и белков. [c.13]

В принципе, полипептидные цепи белков могут ориентироваться в пространстве самьш различньш образом в виде колец, листов, клубков, сфероидов и т.д., создавая вторичную структуру белков, т.е. способы npo ipaH TtieHHon упаковки полипептидов. [c.269]

Отрезки цепи намного меньше сегмента (например, звенья) в основном имеют выпрямленные конфигурации, а отрезки больше сегмента — свернутые конфигурации. Сегмент обладает и теми, и другими свойствами. Он легко принимает выпрямленные состояния и, таким образом, является исходным кинетическим элементом для процесса образования упорядоченных структур полимеров. Сегменты гибкоцепных полимеров (в частности, эластомеров) включают 5—10 звеньев цепи. Сегменты жесткоцепных полимеров, например таких, как спиральные полипептиды, алкилполиизоциа-наты, включают несколько сотен звеньев, а полужесткоцепные полимеры типа поликарбонатов (ПК) занимают промежуточное положение (в сегменте несколько десятков звеньев). [c.16]

На поверхности белков имеется большое количество гидрофильных групп, которые обусловливают создание вокруг этих макроструктур почти сплошной водной оболочки. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующие полипептидные цепи, обращены преимущественно внутрь структуры. Несмотря на это, некоторое количество воды может быть связано и внутри белковых макроструктур. Часть гидрофильных групп может содержаться и во внутренних отделах белковых макроструктур кроме того, некоторая часть воды может быть замкнута внутри этих структур в своеобразных ячейках , образованных гидратированными полипептид-нымн цепочками. И, наконец, дипольные молекулы воды могут попросту вклиниваться в водородные связи, не нарушая при этом их прочности. Принято различать интермицеллярную воду, находящуюся в свободном состоянии между отдельными белковыми макромолекулами, и интрамицеллярную воду, находящуюся внутри белковых глобул. Для устойчивости коллоидиых частиц имеет значение только вода, создающая внешнюю водную оболочку. Именно она и препятствует столкновению и объединению белковых макромолекул. [c.339]

В принципе, полипептидггые цепи белков могут ориентироваться в пространстве самым раз гичным образом в виде колец, листов, клубков, с41ероидов и т.д.. создавая вторичную структуру белкои. т.е. способы пространственной упаковки полипептидов. [c.269]

Для проявления биологической активности некоторые белки до-лжньг сначала образовать макрокомплекс, состоящий из нескольких третичных структур белковых субъединиц, которые связаны вторичными валентными силами (ионное притяжение, водородные связи). Подобные способы пространственной организации нескольких полипептид-ных субъединиц - это четвертичная структура белка, которая определяет степень ассоциации третичных структур в биологически активном материале. Например, белком с четвертичной структурой является гемоглобин, который состоит из четырех субъединвд (клубков) миоглобина - двух молекул а-гемоглобина, каждая из которых содержит гем. [c.272]

Хотя одна водородная связь понижает энергию системы на несколько кДж/моль, коллективное действие огромного числа водородных связей между молекулами полиамидов, полипептидов и других синтетических полимеров обусловливает прочность волокон и другие ценные свойства. Волокнистые белки живых тканей также обязаны своей структурой водородным связям между молекулами полипептидов. Водородные связи между молекулами органических веществ, содержащих ОН-, КН- и СО-группы, играют большую роль в жизни растений и животных. Небольшая энергия Н-связей приводит к тому, что в живом организме они легко возникают и разрушаются, давая начало образованию множества биологически активных к<5мпонентов важных биохимических процессов. [c.275]

Методы получения и некоторые простые реакции присоединения альдегидов и кетонов Ч.2 (0) -- [ c.407 ]

Кристаллизация полимеров (1966) -- [ c.23 ]

Итоги науки химические науки химия и технология синтетических высокомолекулярных соединений том 7 (1961) -- [ c.266 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология