Протеины молока

Альбумины от других протеинов отличаются сравнительно низки№ молекулярным весом так, по Зеренсену молекулярный вес яичного альбумина, определенный по осмотическому давлению и по Сведбергу— скоростью седиментации, равен 34 000—34 500. Молекулярный вес альбумина кровяной сыворотки равняется приблизительно 15000-Молочный, или лактоальбумин, мало изучен, и количество его в молоке незначительно (0,1%). В растениях альбумины встречаются в небольшом количестве. Для пластических масс имеет значение лишь альбумин кровяной сыворотки, так как два других животных альбумина,, ввиду их высокой пищевой ценности, не могут служить сырьем для пластических масс. Молочный альбумин в СССР при получении-казеина из молока в настоящее время не выделяется, он идет в отход, вместе с остальными веществами снятого молока. Но если бы даже удалось организовать у нас рациональную переработку молочных, отходов с получением других продуктов, кроме казеина и, в частности, лактоальбумина, то использование его конечно должно итти по пищевой линии, так как в составе молочного альбумина имеется до 7 /(к триптофана, значительно больше, чем в других белковых веществах В отличие от прочих аминокислот, триптофан не может быть синтезирован организмом животного и должен быть введен извне. Потребность молодого растущего организма в этой аминокислоте очень, значительна, и поэтому молочный альбумин должен утилизироваться прежде всего для пищевых целей- Табл. 14 дает аминокислотный состав альбуминов. [c.191]

Растительные эмульсии М/В, стабилизированные протеинами молока, проявляют более сложное поведение. Так как максимум на кривой потенциальной энергии взаимодействия не превышал [c.253]

Протеины молока, например, легко образуют приблизительно удвоенные (по молекулярному весу) агломераты в виде коллоидной суспензии. В этих условиях четвертичные соединения дезактивируются вследствие адсорбции этой суспензией. [c.312]

Особенно перспективно сочетание методов обратного осмоса и ультрафильтрации в молочной промышленности, что дает возможность получать молочные продукты в очищенном виде [201]. Цельное молоко и сливки, например, могут быть ультрафильтрационно сконцентрированы при низких давлениях, что значительно снижает расходы на их транспортирование и хранение. Затем концентрат вновь можно разбавить водой, и полученный продукт не будет отличаться от исходного. В сущности, любой раствор, содержащий протеин, независимо от происхождения содержащихся в нем примесей, может быть дешево и эффективно сконцентрирован и очищен ультрафильтрацией. [c.290]

Витамин Вз или рибофлавин широко распространен в природе в растительном и животном мире. В виде высокомолекулярного соединения с фосфорной кислотой и протеинами он находится в различных органах и тканях почти во всех аэробных клетках. В свободном виде он найден в молоке (лактофлавин), моче и в пигментном слое сетчатки глаз в связанном виде встречается во многих растительных продуктах. Значение витамина Вз Для животного организма заключается в том, что он в составе флавиновых ферментов [c.674]

Нам прекрасно известна нестойкость влажных белковых пищевых продуктов. Молоко, мясо легко портятся, изменяются в своем составе-Так же будет вести себя и пластическая масса из протеинов. Сухая она будет устойчива, стабильна, влажная легко будет изменяться, разрушаться. [c.8]

Необратимое осаждение. При нагревании протеины свертываются и из раствора в воде переходят в осадок, становятся нерастворимыми. Всем хорошо известно свертывание белков яйца при варке, образование пенки из свернувшегося молочного альбумина при кипячении молока. Такие же изменения претерпевают протеины от действия света, долгого хранения, от механического взбалтывания и применения высоких давлений например появление слепоты у пожилых людей, так называемый катаракт, объясняют изменениями роговой белковой оболочки глазного яблока, помутнением ее в силу свертывания протеинов от действия света. При взбалтывании яйца образуются нерастворяющиеся в воде пленки. Казеин при долгом хранении дает мутные растворы. [c.22]

При гидролизе протеинов в кислом водном растворе получают только а-аминокислоты. Гидролиз протеидов дает кро.ме а-амино-к Слот также другие неорганические или органические вещества. Протеины. Ниже перечислены важнейшие протеины. Альбумины хорошо растворяются в воде. Встречаются в молоке, яичном белке и крови, [c.626]

Сыворотка является богатым источником протеинов, молочного сахара, витаминов и минеральных компонентов, однако в обычном виде сыворотке вследствие высокого содержания в ней зольных элементов или солей не пригодна для непосредственного употребления в качестве пищевого продукта. Если из сыворотки удалить значительную часть ионизованных солей, ее состав будет близко соответствовать составу материнского молока. Свежая сыворотка, протеины которой имеют полностью первоначальную функциональную [c.65]

Интересно, что протон является одним из наиболее простых природных веществ, а белок (протеин) — одним из наиболее сложных. Тем не менее они оба считаются первыми соединениями первостепенной важности. Изучению белков мы посвятим три после-дующие главы. Протоны займут по крайней мере одну главу. Ведь присутствие или отсутствие протонов (или ионов водорода) резко отражается на свойствах белков. Протоны виновны в нарушении пищеварения, в изменении кислотности желудка и в порче зубов. Под влиянием уксуса, в состав которого входит уксусная кислота, свертывается молоко. Мясо, которое по тем или иным причинам становится кислым, делается темнее, становится слизистым и его труднее консервировать. [c.142]

В настоящей книге подробно не описываются отдельные типы белковых веществ, основное внимание здесь уделено ферментным белкам. О двух главных группах — растворимых (очень часто простых) и сложных белках — упоминается очень коротко. По своим свойствам и функциям растворимые белки очень разнообразны, иногда это просто питательные вещества для растущих тканей. Значительная часть этих белков наделена специфической биологической активностью — ферменты, антитела, гормоны и др. Важнейшие группы белков, относящиеся к растворимым,— это белки сыворотки крови, белки молока, яиц, растительные протеины, а также протамины и гистоны. [c.37]

Стабилизация белков и ферментов аод влиянием сахаров и многоатомных спиртов (типа глицерина) является одним из наиболее распространенных приемов защиты протеинов. Она используется для сохранения, например, белков крови и ряда пищевых материалов, в том числе белков молока. Необходимой является высокая концентрация сахара (30—40—60% и более), вплоть до высушивания с сахаром предохраняемого белка. Только она может дать заметный эффект. В основе действия подобных веществ лежит способность их связывать большие количества воды, что возможно благодаря наличию в их молекуле большого количества ОН-групп и возможности образования с водой множества водородных связей. Этот вид стабилизации удачно называют мокрым высушиванием белка механизм его, очевидно, подобен механизму высушивания. [c.166]

Биологическое значение эмульсий очень велико. Такие вещества, как молоко и яичный белок, весьма сложные по своему составу, в основном могут быть охарактеризованы как эмульсии типа м/в жиров в водном растворе протеинов и солей. Известно также, что усвоение жиров в организме идет через их эмульгирование под влиянием желчи. Из природных эмульсий, имеющих большое применение в промышленности, следует указать на латекс (млечный сок каучуконосных растений), эмульсию воды в природной нефти. [c.387]

Протеины —состоят только из аминокислот. К ним относятся альбумины и глобулины (входят в состав животных и растительных тканей, например, молока, крови, яиц, мускульной плазмы, злаковых зерен) альбуминоиды и протеноиды (керо-тин —в волосах, рогах, копытах эластин —в соединительной ткани коллаген —в костях и коже). [c.10]

Здесь мы не будем рассматривать преднамеренную модификацию аминокислотных остатков в белках, которая, разумеется, щи-роко используется для изучения их структуры. Артефакты, образующиеся в результате нагревания белков или при обработке химическими препаратами для других целей, также не столь редки. Например, термическая обработка протеинов молока в результате взаимодействия глюкозы с е-аминогруппой лизина приводит к образованию кислотоустойчивых соединений пиридозина (1) и фу-ранозина (2) [7]. Использование глутарового альдегида для сщи-вания цепей белка также вовлекает в реакцию лизин, при этом образуется [8] пиридиниевое производное (3). [c.229]

В работе ( а158ЫиШ, Gг eger, 1973) описана методика температурного скачка, позволяющая проводить кинетическйе. исследования при различных внешних давлениях, и исследована кинетика комплексообразования хромофорной метки бромфенолового голубого с р-лактоглобулином, который представляет собой протеин молока с молекулярной массой 17 750 дальтон. Бромфеноло-вый голубой является хромофорной меткой р-лактоглобулина, он связывается с белком в стехиометрии 1 1, при этом наблюдаются существенные спектральные изменения красителя. Кинетика комплексообразования характеризуется двумя временами релаксации, [c.221]

В настоящее время существует единогласие относительно того, что протеины молока тесно связаны с фосфатндами и что непрочные химические связи между ними приводят к образованию нерастворимых в эфире соединений, в то же время способных к диссоциации в спирте и в ацетоне [75]. Химическая характеристика фосфатидного вещества (выделенного из сухого остатка свежего пахтанья) приводится Холмом [76] и его сотрудниками, а именно — лецитин цефалин сфингомнэлин в соотношения 8,4 4,5 1. [c.426]

Ряд проектов имеет целью улучшение потребительских свойств продуктов, вырабатываемых животными или из животных. Речь, в частности, идет об улучшении качества шерсти овец, о выведении с помощью генетической инженерии пород крупного рогатого скота, в молоке которого снижена концентрация р-лактоглобулина, основного его аллергена, или изменено соотношение отдельных его белков (казеи-нов и сывороточных протеинов). Другой подход состоит в модификации отдельных генов для улучшения физико-химических свойств соответствующих протеинов молока с целью повышения содержания в нем кальция, изменения соотношения отдельных аминокислот, полу- [c.58]

Белки (протеины) представляют собой сложнейшие высокомолекулярные соединения. Это основное вещество, которое входит в состав протоплазмы клеток мышц, хрящей, сухожилий и кожи животных и человека. Они содержатся также в шелке, молоке (казеии) и растениях, особенно в зернах пшеницы, семенах бобовых (растительные белки). Все известные энзимы, многие гормоны и вирусы также состоят из белков, К белкам, применяемым в технике, следует отнести желатин, казеин, яичный альбумин. [c.418]

Крахмальное молоко, максимально очищенное на гидро-циклоиах от растворимого (не более 0,03%) и нерастворимого (не более 0,4%) протеина, с содержанием сухих веществ около 35 % разжижают двойным ферментативным гидролизом с помощью бактериальной а-амилазы и осаха-ривают глюкоамилазой, а-амилаза переводит крахмал сначала в клейстер, а затем в мальтодекстрины. Разжижение крахмала производят инжекцией пара в крахмальное молоко. В молоке с помощью NaOH устанавливают pH 6,2— 6,7, вводят 0,015 % по массе сухих веществ молока СаСЬ, 7з части фермента а-амилазы. В течение 23—25 с смесь [c.137]

ФУКОЗА (6-деэоксигалактоза), моносахарид. Для a-L-Ф. (см. ф-лу) пл 145 °С, (а]о—153 , равновесное [а]п —76,3°. L-Ф. — структурный фрагмент нек-рых олигосахарндов молока, растит, и бактериальных полисахаридов и глико протеинов. D-Ф.— фрагмент растит, гликозидов. Молекулы стероидных гликозидов содержат остатки 3-О-м етил-D-Ф. [c.640]

Трансгенные животные как продуценты ценных биологически активных белков и гормонов имеют ряд преимуществ перед микроорганизмами и клеточными системами. Важно, что новые белки, получаемые в линиях клеток трансгенных животных, могут бьггь модифицированы, их активность сравнима с активностью протеинов. Для молочного производства представляет большой рштерес получение целенаправленной трансгенной экспрессии в эпителиальные клетки молочной железы с целью выхода белков с молоком. Один из основных этапов получения трансгенных животных, продуцирующих гетерогенный белок с молоком, — идентификация промотора, направляющего экспрессию структурных генов в секреторный эпителий молочной железы. [c.131]

В настоящее время выделены гены и промоторы aSl-казеина, р-казеина, а-лактоальбумина, 3-лактоглобулина и сывороточного кислого протеина (WAP). Молочная железа — великолепный продуцент чужеродных белков, которые можно получать из молока и использовать в фармацевтической промышленности. Из молока трансгенных животных извлекают следующие рекомбинантные белки человеческий белок С, антигемофильный фактор IX, а-1-антитрипсин, тканевой плазменный активатор, лактоферин, сывороточный альбумин, интерлейкин-2, урокиназу и химозин. В большинстве проектов, за исключением а-1-антитрипсина и химозина, эти исследования пока еще на стадии разработки и ведутся в основном на трансгенных мьппах, поэтому оценивать их с точки зрения коммерческого интереса еще рано. [c.131]

Необратимое осаждение протеинов, сопровождаемое денатурацией их, почти во всех случаях надо рассматривать как ограничение эмуль-соидных свойств протеинового золя и увеличивание суспензоидных. Денатурация нагреванием по исследованиям Шика и Мартина может происходить только в присутствии воды. Высушенный яичный альбумин, подвергнутый нагреванию до 120° в течение 5 час. в токе сухого воздуха, сохранял способность растворяться. Это свойство протеинов позволяет высушивать молоко при довольно высокой температуре с сохранением растворимости в дальнейшем. При денатурации нагреванием происходят химические реакции и протеин изменяет свой состав. Доказательством значительного изменения протеинов при варке служит лучшая усвояемость их животным организмом так, сырое яйцо переваривается животными и человеком лишь в очень незначительном количестве, в то время как вареное переваривается быстро и полностью. Денатурацию нагреванием не надо смешивать с коагуляцией. Иногда при отсутствии соответ- [c.27]

Познакомившись с основными веществами, находящимися в молоке, мы переходим теперь к главной, с нашей точки зрения, составной части его — к белковым веществам. Их в молоке находится от 3,0 до 3,5%, и большая часть принадлежит казеиногену. Так называют то вещество, которое, будучи коагулировано и выделено из молока, называется казеином. Есть ли разница между казеиногеном и казеином, и какова эта разница, точно ответить нельзя. Вероятно она есть, так как казеиноген находится в молоке в определенном коллоидном состоянии, будучи связан с кальцием и фосфором. При коагуляции, изменяется не только коллоидное состояние, но повреждается и вся система казеиногена, изменяется его связь с некоторыми солями (кальций и фосфор). Возможно рассматривать казеиноген как сложный протеин, т. е. как протеид, состоящий из казеина плюс фосфорнокальциевое соединение (Оппенгеймер). Казеиноген представляет собой более сложный ассоциат по сравнению с казеином. Действием химозина — фермента, находящегося в желудке теленка, в сычуге, казеиноген, коагулируя, переходит в казеин есть предположение, что при этом более сложная мицелла казеиногена распадается на менее сложные — казеина. Какая-либо значительная химическая разница между казеином н казеиногеном не доказана. Установлено лишь, что казеин выпадает в осадок легче казеиногена и что соли кальция и других двузначных металлов осаждают казеин уже при комнатной температуре, а казеиноген — лишь при нагревании. [c.60]

Крэнстон и Томпсон [13] разработали ионообменный метод определения меди в молоке. Подкисление молока хлорной кислотой до pH < 3 обеспечивает переход меди в состояние свободных ионов Сп " и осаждение протеина, причем жиры переходят в творожистый осадок. Профильтрованный раствор пропускают через колонку, заполненную сульфокатионитом в Н-форме. Медь, наряду с другими катионами, поглощается в колонке. После нромывки водой (бидистиллат) катионы элюируют ЗМ НС1. Затем э.люат упаривают досуха, и медь определяют полярографически. [c.284]

Как видно из табл. 5, в состав казеина входит фосфор. Это характерное отличие казеина от других протеинов, на основании которого казеин относят к группе фосфоропротеинов. Римингтон полагает , что фосфор в виде фосфорной кислоты в казеине связан связью сложного эфира, так как только ферменты, расщепляющие эфирные связи, позволяют отделить фосфорную кислоту от казеина. Протеазы такого отщепляющего действия не производят. Это утверждение Римингтона надо отнести к казеину Гаммарстена, т. е. осажденному в изоэлектрической точке, но нельзя распространять на весь фосфор казеина, увлекаемый из молока при осаждении ферментами. [c.61]

Как и молоко, имеющее в своем составе все вещества, необходимые для питания молодого животного организма, семена масличных и бобовых растений в своем составе заключают все вещества, необходимые для развития и роста зародыша растения. В них имеются жиры, углеводы и белковые вещества Задача получения белковых веществ из семян растений, так же как и при изготовлении казеина из молока, сводится к отделению ненужных углеводов и жиров и к коагуляции протеинов из раствора. Разница между молоком и семенами состоит в том, что в молоке белковые вещества находятся в коллоидном растворе, в семенах же—в сухом состоянии. Кроме того в семенах состав углеводов сложнее и разнообразнее, чем в молоке. В последнем мы имеем дело лишь с молочным сахаром, в семенах находятся крахмал, клетчатка и другие углеводы. Свежевыделенное молоко почти не имеет в своем составе ферментов, семена снабжены ими во всем их разнообразии. Помимо ферментов семена масличных и бобовых растений имеют в своем составе алкалоиды и ряд других веществ. Таким образом получение протеинов из семян в более или менее чистом виде—задача очень трудная, значительно сложнее получение казеина из молока. [c.109]

В 1894 г. Поттвен наблюдал коагуляцию казеина от прибавления формалина в молоко. Также коагулировали протеины крови. [c.171]

К альбуминам относят протеины, растворимые в дестиллированной воде, типичным представителем которых является альбумин куриного яйца, называемый яичным альбумином. Кроме яичного различают альбумин кровяной сыворотки, находящийся в крови животных, и молочный, называемый лактоальбумином, присутствующий в молоке совместно с казеином и глобулином. [c.191]

При контролируемых длительности и температуре воздействие сычужного фермента на цельное мопоко приводит к образованию творога, содержащего большую часть протеинов и все жиры, первоначально присутствующие в молоке. Прессованный творог получают при осаждении жиров и протеинов, содержащихся в снятом молоке, воздействуя на мопоко ферментами, кислотами или изменяя его температуру. [c.39]

При образовании молочной кислоты в скисающей сыворотке pH сыворотки снижается и происходит денатурация некоторых лактальбуминовых протеинов. Протеин в обычном молоке или свежей сыворотке представляет собой высокомолекул5ф-ный альбумин с молекулярной массой примерно 40 ООО. При смещении pH в сторону кислых значений, происходящем при скисании сыворотки, высокомолекулярные протеины разрушаются с образованием низкомолекулярных фракшй, таких, как аминокислоты, которые содержат столько же азота, сколько и исходный протеин. (Азот служит мерой количества протеинов.) Однако фракции низкомолекулярных протеинов не обладают такими же функциональными характеристиками, важными для их использования в качестве первоначальных лактальбуминов. Строение низкомолекулярных фракций, способность к коагулированию, их пищевая ценность, вкусовые качества отличаются от подобных характеристик протеинов цельного молока. [c.65]

Мочевина широко применяется в животноводстве в качестве кормовой добавки для жвачных животных, так как является источником, эквивалентным протеину и протеиносодержащих веществ в кормах. В желудочно-кишечном тракте животных содержатся бактерии, с помощью которых осуществляется синтез нужных аминокислот за счет азота, вносимого в корм в виде мочевины или двууглекислого аммония. При скармливании мочевины вместе с кормами коровам на 1 г мочевины получается дополнительно 8—Ю т молока и 500—600 кг мяса. У овец одновременно увеличивается настриг шерсти на 100—150 вг на 1 т израсходованной мочевины. Добавка мочевины в кормовой рацион жвачных животных позволяет уменьшить затраты кормов при производстве 1 ц молока па 13% и нри выращивании молодняка крупного рогатого скота на 15%. Расход мочевины в качестве кормовой добавки не велик на одну корову он составляет [c.40]

Метод Роузера с сотр. [74] до сих пор широко используется для разделения на фракции фосфолипидов. Незначительные изменения были позднее предложены для разделения окисленных фосфолипидов [75]. Ряд исследователей [76, 77] разделяли фосфолипиды на 13 фракций на целлюлозе, обработанной хлороформом, используя элюирование хлороформом, содержащим увеличивающиеся количества метанола [76, 77]. Ренконен [78] разделил липиды, содержащиеся в сыворотке, на нейтральные липиды, цефалины, лецитины, сфингомиелины и лизолецитин с помощью хроматографии на колонках с силикагелем. Затем эти фракции были разделены на индивидуальные компоненты методом колоночной хроматографии, например, на DEAE-целлюлозе или нейтральной окиси алюминия. Колоночная хроматография на силикагеле может сочетаться с другими методами, например с ультрацентрифугированием при исследовании липо-протеинов [79]. Подобный метод разделения на колонках, заполненных силикагелем, был применен для анализов фосфолипидов, содержащихся в молоке [80]. [c.207]

Химические добавки к кормам способствуют повышению продуктивности сельскохозяйственного животноводства и птицеводства. В рацион животных и птиц вводятся белок и фосфор. Для восполнения недостатка растительного белка используют карбамид и соли аммония, а недостатка фосфора — обесфторенные фосфаты. Так, карбамид, содержащий небелковый азот, используется в качестве заменителя кормового протеина и возмещает его недостатки в кормах до 35%. 1 кг скормленного карбамида может дать в среднем дополнительно 9,7 кг молока, 2,1 кг привеса при откорме молодняка крупного рогатого скота и 1,8 кг привеса при его выращивании. [c.303]

Повышение pH и увеличение солей кальция приводят к резкому сокращению времени свертывания молока. Повидимому, химозин расщепляет молекулу казеиногена на две неравные части. Одна из ьшх, отличающаяся ббльшим молекулярным весом, образует молекулу казеина, которая, теряя свой электрозаряд при взаимодействии с многозарядными ионами Са, выпадает в осадок, другая с меньшим молекулярным весом остается в растворе в виде сывоооточного протеина. Расщепление казеиногена связано с освобождением новых карбоксильных и аминогрупп. Этим объясняется способность казеина связывать большее количество щелочи по сравнению с казеиногеном. [c.460]

Электродиализная деминерализация молочной сыворотки привлекла к себе внимание до того, как были получены ионитовые мембраны [ У32]. Ал и Вихерс [А6] предложили применять обессоленную сыворотку с целью приготовления для детей смеси, близкой по составу к материнскому молоку. Как только стали доступны ионитовые мембраны, Вингрд и Блок [ А32] провели деминерализацию сыворотки в многокамерной ванне. Было выяснено, что протеины, присутствующие в сыворотке, собираются на поверхности пор катионитовых мембран и поэтому должны быть удалены до деминерализации. Блок и др. [ВР2] предложили метод устранения протеинов. Эти исследователи покрыли ионитовую мембрану не-селектиБНОй мембраной, которая предохраняла первую от диффузии коллоидов. Авторы отмечали, что этот процесс можно применять для изготовления сывороток крови, латекса, вирусов и растительных экстрактов. Электродиализная деминерализация применима также для молока [ВР1]. Чтобы избежать изменения pH растворов в обессоливающих камерах, их заполняют ионитом. Было отмечено, что кальций не удаляется из молока так быстро, как натрий (из-за его сильной связи с протеином) больше того, иатрий можно удалить полностью (при ионном обмене все ионы удаляются одинаково). [c.36]

Белки (протеинами) — высокомолекулярные соединения, молекулы которых построены из остатков а-аминокислот. Белки содержатся в клетках всех растительных и животных организмов, в крови, молоке, мыщцах, хрящах и входят в состав куриного яйца. Белки — основные компоненты живого организма. Они дают ему оболочку (кожу), обеспечивают его движение (мышцы, сухожилие) и контролируют течение всех жизненных процессов (ферменты). [c.310]

Фосфоропротеиды содержат остатки фосфорной кислоты. По свойствам они близки к протеинам. Содержатся в молоке, яйцах. [c.218]

При созревании хлебных злаков и трав происходит некоторое одревссгекие их стеблей. В них, кроме целлю.позы, содержится большое количество гемицеллюлоз (особенно много пентозанов), а также лигнин, протеины и уроновые кислоты. Зачастую в этих растениях содержится до 4% кремнекислоты и более. Поэтому раствор бисульфита кальция не пригоден для варки соломы, но щелочная варка возможна. Применяя варку соломы с известковым молоком под давлением, получают загрязненную целлюлозу, которая, однако, вполне пригодна для прсизводства желтого соломенного картона, применяемого в производстве кровельного толя. Варка под давлением типа сульфатной обработки с NaOH, Na. S, NagSO дает хорошо отбеливающуюся целлюлозу, которая может быть использована даже для изготовления высококачественной писчей бумаги. [c.335]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология