Белки буферные свойства

БУФЕРНЫЕ СВОЙСТВА РАСТВОРА БЕЛКА [c.316]

Буферные растворы играют большую роль в биологии. В частности, водные системы в сооружениях биологической очистки сточных вод обладают буферными свойствами, что позволяет микроорганизмам находиться в условиях оптимальных для них значений pH. Буферные свойства обусловлены содержанием в системах ацетатных, фосфорных и карбонатных соединений, а также аминокислот и белков. Такими свойствами обладает почва, [c.21]

Буферные свойства раствора белка [c.351]

Буферное действие белков плазмы сравнительно с бикарбонатами невелико. Наоборот, гемоглобин эритроцитов является важнейшей буферной системой крови (как считают, на гемоглобин приходится до /4 всей буферной емкости крови). Буферные свойства гемоглобина обусловлены возможностью взаимодействия кисло реагирующих соединений с калиевой солью гемоглобина с образованием эквивалентного количества соответствующей калийной соли и свободного гемоглобина (НЬ), обладающего характером очень слабой органической кислоты. [c.459]

Белки — полимеры аминокислот — являются полиэлектролитами. У макромолекулы белка много диссоциирующих кислотных и основных групп с различными значениями р/(. Так, например у р-лактоглобулина найдено ПО титрующихся групп на моль белка, т. е. приблизительно 7з аминокислотных остатков этого белка имеют ионную форму. В отличие от кривой титрования глицина, на которой имеются два перегиба в области pH = p/(i и рН = рК2, кривые титрования белков должны иметь множество перегибов. Большое количество перегибов на кривой титрования свидетельствует о том, что буферные свойства белков проявляются в широком диапазоне pH. [c.34]

Третий случай буферы — слабые кислоты или слабые основания в присутствии их солей. Буфером называют раствор, способный сохранять примерно постоянное значение pH при добавлении сравнительно больших количеств кислоты или основания. Конечно, ни один буферный раствор не имеет бесконечной емкости, и если выйти за пределы емкости, то pH раствора начнет заметно меняться. Одной из наиболее тонко отрегулированных буферных систем является кровь. Хотя какой-то вклад в буферные свойства крови вносит гемоглобин и другие белки, а также фосфаты, все же главным рабочим механизмом буферной системы служит пара бикарбонат натрия — угольная кислота. Истощение этой буферной системы при сильном повышении кислотности приводит к резкому изменению pH с вытекающими отсюда роковыми последствиями. [c.222]

Амфотерный электролит—белок (ср. опыт 272) в растворе проявляет буферные свойства, т. е. может связывать как появляющиеся водородные, так и гидроксильные ионы. В результате окраска индикатора конго переходит от синей к красной (снижается кислотность), а розовая окраска фенолфталеина исчезает (снижается щелочность системы). В этих опытах особенно наглядно обнаруживается амфотерность белка, который в опыте А реагирует как основание, а в опыте Б—как кислота. [c.351]

Кровь и другие физиологические жидкости представляют собой буферные растворы pH крови медленно отклоняется от нормального значения (около 7,4) при добавлении кислоты или основания. Наиболее важными веществами, определяющими буферные свойства крови, являются белки сыворотки (гл. 14), которые имеют основные и кислотные группы, способные соединяться с добавляемой кислотой или основанием. [c.346]

Опыт 140 Буферные свойства раствора белка [c.129]

Белки, будучи амфотерными электролитами, проявляют буферные свойства, хотя их буферная емкость в большинстве случаев незначительна. Исключение составляют белки, содержащие большое число остатков гистидина, на- [c.52]

Буферные свойства белков зависят от наличия в них аминогрупп и карбоксильных групп. [c.242]

Осадок сточных вод и концентрированные производственные сточные воды с БПК выше 5 г/л подвергаются биохимическому разложению Б анаэробных условиях. Оно может происходить в сооружениях-септиках, представляющих собой отстойник, через который медленно проходит сточная жидкость. В двухъярусном отстойнике осадок отделен от проходящей сточной жидкости, его разложение осуществляется в иловой камере. На очистных сооружениях большой производительности осадок сточных вод выделяется в первичных отстойниках и вместе с избыточным активным илом подвергается сбраживанию в метантенках. Интенсивность и глубина разложения осадка прежде всего определяются его составом, который колеблется по соотношению содержания основных органических компонентов (углеводов, белков, жироподобных соединений) и неорганических веществ. Обычно в осадке городских сточных вод содержится 70—80% органических веществ. Так, примерный состав осадка ( % ) белки 24, углеводы 23, жироподобные вещества до 30. Чаще всего при кислом брожении осадка получаются уксусная, масляная, пропионовая кислоты. Образующиеся газы содержат диоксид углерода, метан, водород, сероводород. Водная фаза имеет кислую реакцию среды (рН<5), не обладает буферными свойствами, имеет резкий неприятный запах. [c.274]

Подобно аминокислотам, белки могут нейтрализоваться как кислотами, так и основаниями и, следовательно, обладают буферными свойствами. Поэтому они содействуют поддержанию постоянного pH в жидкостях организма. Как уже отмечалось выше, в кислой среде белки растворяются в виде катионов, а в щелочной — в виде анионов. Это объясняет миграцию белка к катоду при электрофорезе в кислом растворе и к аноду в щелочном растворе. При изоэлектрической точке не происходит электрофореза это свойство служит для установления изоэлектрической точки. (О применении электрофореза для установления однородности белков было сказано выше.) [c.434]

По этим же причинам чувствительность метода снижается при большой концентрации белков, обладающих буферными свойствами. В связи с этим метод потенциометрического титрования при постоянном значении pH в большей мере удобен для работы с очищенными препаратами холинэстераз, лишенными балластных белков. Впрочем, при высокой чувствительности рН-метра удается достаточно точно определять активность холинэстераз даже в гомогенатах тканей. Так, используя рН-метр ЛП-1 с чувствительностью —0,005 ед. pH, нам удавалось измерять скорости реакции порядка 0,01 мкмоля ацетилхолина в 1 мин. при работе с гомогенатами нервной ткани различных животных. [c.150]

Белки —амфотерные вещества. Они могут в растворе связывать как водородные ионы, так и гидроксильные (буферные свойства). В первом опыте белок реагировал как основание, во втором — как кислота. [c.129]

Белки, являясь амфотерными соединениями, способны связывать как водородные, так и гидроксильные ионы, в силу чего они обладают буферными свойствами. [c.224]

Белки представляют собой слабые электролиты амфотерного характера и проявляют хорошие буферные свойства. Каждый белок характеризуется своей изоэлектрической точкой. Большинство белков аморфно, и лишь некоторые были получены в кристаллическом состоянии. Они оптически активны и все почти без исключения имеют левое вращение. [c.355]

Несмотря на то что водные растворы белков обладают свойствами буфера, при физиологических значениях pH их буферная емкость довольно ограничена. Только растворы белков, содержащих много гистидина, обладают буферными свойствами при значениях pH, близких к физиологическому. Таких белков мало. Гемоглобин — чуть ли не единственный белок, который содержит до 8 % гистидина и является мощным внутриклеточным буфером в эритроцитах, благодаря чему значение pH крови поддерживается на постоянном уровне (см. главу 15). В общем случае кис- [c.72]

Кроме того, обладая буферными свойствами, белки поддерживают постоянное значение pH внутренней среды организмов и тем самым во многом определяют феноменальную способность живых систем к сохранению постоянства значений некоторых параметров их внутренней среды гомеостаз). [c.83]

Смесь белков вносят в трубку или в объем пластины, заполненные электропроводящей жидкостью. Возможность конвекции устраняют либо полимеризацией в этой жидкости сетки ПААГ или агарозы, либо помещением в нее гранулированного сефадекса, либо, наконец, образованием в жидкости градиента плотности раствора сахарозы. Вдоль трубки или одного из линейных размеров пластины в электропроводящей жидкости создают и поддерживают линейный градиент pH в определенном, наперед выбранном интервале значений. Жидкость обладает буферными свойствами, так что установившиеся значения pH вдоль градиента не изменяются в присутствии фракционируемых белков. [c.4]

Разбавление буферного раствора не изменяет его pH, по снижает буферную емкость буферное действие прекращается, когда один из компонентов израсходован примерно на 90%. i Буферные растворы играют большую роль в биоло-д Г гии. В частности, водные системы в сооружениях биоло-i тической очистки сточных вод обладают буферными свойствами, что позволяет микроорганизмам находиться в условиях оптимальных для них значений pH. Буферные свойства обусловлены содержанием в системах ацетатных, фосфорных и карбонатных соединений, а также аминокислот и белков. Буферными свойствами обладает почва. [c.17]

Если проследить за распадом сахара и образованием органических кислот в процессе силосования, то можно заметить, что с уменьшением сахара увеличивается количество органических кислот. Однако снижение pH зависит не только от количества молочной и уксусной кислот, но и от буферности растительного материала, которая, в свою очередь, зависит от белка, солей. Чем больше буферность растительной массы, тем больше нужно кислот, чтобы снизить pH корма, т. е. более буферный материал связывает, нейтрализует часть молочной кислоты (ионы водорода). Поэтому, несмотря на накопление кислоты, pH среды почти ие снижается до тех пор, пока не израсходован весь материал, обеспечивающий буферность. Связанные буферным материалом кислоты образуют в силосе-запас так называемых связанных кислот. Более буферное исходное сырье для получения силоса хорошего качества должно иметь больше сахаров, чем менее буферное. Таким образом, силосуемость растений определяется также специфическими буферными свойствами. [c.194]

Щелочную обработку суспензии микроорганизмов можно применять не только для получения биофлокулянта, но и как самостоятельный прием в технологии очистки производственных сточных вод, содержащих клетки микроорганизмов и продукты их метаболизма. Известно, что изоэлектрическая точка некоторых белков соответствует высоким значениям pH, что приводит к их коагуляции и быстрому выпадению в осадок. Наибольший эффект достигается при щелочной обработке сточных вод, содержащих инактивированные клетки. В этом случае буферные свойства осветляемой воды, по-видимому, выражены значительно слабее, чем в присутствии живых клеток и продуктов их мета-болиз.ма. Следует также отметить, что электростатические и поляризационные силы при агрегации живых и мертвых клеток проявляются различно. Как показали тщательно проведенные исследования методом пробного коагулирования, при точном соблюдении временного фактора использование такого простого технологического приема, как подщелачивание, может дать хороший эффект. [c.58]

Дополнительный теоретический анализ естественного градиента pH выполнен Свенссоном [9, 12] в 1961 и 1962 годах. Он предложил заменить многокамерный прибор градиентом плотности и описал свойства амфолитов-носителей, пригодных для формирования стабильного градиента pH. Свеиссон рекомендовал использовать низкомолекулярные амфолиты, обладающие буферными свойствами и- проводимостью в изоэлектрической точке . Поиски подходящих носителей показали [12, 13], что доступные амфолиты не вполне пригодны для работы, особенно при pH 4—7. Для этой цели более или менее пригодны смеси пептидов, полученные частичным гидролизом белков, однако их присутствие затрудняет анализ разделяемых смесей [13]. До настоящего времени наиболее удачными амфолитами оказались соединения, которые были специально синтезированы для этих целей. [c.301]

Карбоксильные группы различных органических кислот, аминокислот и белков гораздо слабее и характеризуются величинами рК, лежащими в пределах от 1,5 до 5. Еще более слабыми кислотными группировками являются сульфгидрильные (рК около 8—10) группы, гидроксильные группы (рК около 10) в нуклеози-дах и фенольные в тирозине. К сильноосновным группам относится в первую очередь гуанидиновая группировка в аргинине с рК 12,5 (сам гуанидин имеет рК около 14). Средней степенью основности рК от 8,0 до 10 обладают различные аминогруппы. Особое место занимает имидазольная группировка гистидина. Имея рК 6,0, т. е. близко к нейтральному pH физиологических жидкостей, эта группа играет большую роль, обеспечивая буферные свойства раствора белковых молекул. Аминные группы нуклеотидов являются крайне слабыми основаниями и имеют рК, как правило, ниже 5. Все эти группы испытывают влияние со стороны соседних ионизированных или просто полярных групп той же молекулы, внутренних связей в молекулах, о чем говорилось выше, и т. д. [1, 2, 10, 13]. Поэтому большое значение имеют экспериментальные методы определения рК групп и их количества в различных соединениях и изучение изменения рК в процессе конформационной перестройки одной и той же молекулы. Рассмотрим основные методы титрования различных групп. [c.25]

Кислотно-оснданые и буферные свойства. Белки подобно аминокислотам проявляют кислотные и основные свойства. Однако амфотерность белковых молекул обусловлена главным образом наличием кислотно-ос-новных групп в составе боковых радикалов аминокислот белка, а также концевых сс-амино- и а-карбоксильной групп. У белка с четвертичной структурой число концевых амино- и карбоксильных групп равно числу протомеров. Однако их количество недостаточно для того, чтобы обеспечить амфотерность макромолекулы белка. Кислотно-основные свойства и заряд белковой молекулы главным образом определяются наличием полярных аминокислотных радикалов, большая часть которых находится на поверхности глобулярных белков. Кислотные свойства белку придают аспарагиновая, глутаминовая и аминолимонная кислоты, а основные свойства — лизин, аргинин, гистидин. Слабая диссоциация 8Н-группы цистеина и фенольной группы тирозина (их можно рассматривать как слабые кислоты) почти не влияет на кислотные свойства белков. [c.72]

Опыт 207. Цветные реакции на белки. . Опыт 208. Буферные свойства раствора белка Опыт 209. Обратимое осаждение бе.пков из [c.184]

При лизисе погибших леток в культуральную жидкость выделяются в числе прочих метаболитов и вещества щелочной природы, обладающие буферными свойствами. Это могут быть как различные соединения, содержащие анион НСОГ. так белки и полипептиды. При потенциометрическом титровании культуральной жидкости соляной кислотой оценивается концентрация собственно МаНСОз плюс концентрация NaH Oa, которой эквивалентна по буферному действию сумма всех других буферных компонентов. [c.298]

Среди структурных компонентов клетки широко представлены биополимеры, содержащие в своем составе углеводы и белки. Ош выделяются в особый класс сложных белков, специфика свойств которых определяется наличием углеводной составляющей. Для их характерно образование растворов высокой вязкости в физиологических буферных смесях, причем екоторые соединения даже при низкой концентрации дают плотные гели, обладающие большим сродством к белкам и липидам. [c.9]

Буферные свойства белков играют очень важную роль в поддержании постоянства pH крови и тканей организма. Кровь и ткани, если исключить воду, состоят преимуществешю из белковых венюств. Белковые молекулы имеют известное количество не связанных между собою карбоксильных и амиш1ых групп и являются поэтому амфотерными электролитами (стр. 36). Они способны связывать как водородные, так и гидроксильные ионы. В кислых растворах белки связывают водородные ионы, в щелочных растворах — гидроксильные ионы. [c.209]

Почвенное органическое вещество вследствие высокой удельной по-верхности (до 800 м /г) и катионообменной емкости обеспечивает буферные свойства почвенной среды, сорбцию, связывание, удерживание воды и разнообразных химических веществ, включая макро- и микроэлементы, ферменты, белки, нуклеиновые кислоты, витамины и другие физиологически активные соединения. [c.137]

Теоретически существуют два общих метода элюции белков-(не считая аффинной элюции, разд. 4.4) а) изменение pH буфера до величины, при которой связывание белка с адсорбентом ослабевает для анионообменников используют более низкие значения pH, а для катионообменников — более высокие б) повышение ионной силы, что вызывает ослабление электростатического взаимодействия между белком и адсорбентом. На практике метод а не всегда дает хорошие результаты. Это объясняется тем, что цри недостаточно высокой буферной емкости резкое и значительное изменение pH по мере элюции белков приводит к плохому разделению индивидуальных компонентов. При-низкой ионной силе буферная емкость должна быть низкой, и попытка изменить значение pH, используя градиент pH, оказывается тщетной из-за буферной силы белков, адсорбированных на колонке, а в случае использования ДЭАЭ-адсорбентов— из-за буферных свойств самого адсорбента. Типичный результат показан на рис. 4.12. Градиент pH может быть успешно использован только тогда, когда интересующие нас белки первыми и очень прочно адсорбируются на ионообменнике. В этом случае можно использовать сильное забуферивание растворов при ионной силе 0,1 и больше. В одной из работ [29] была предложена схема получения сильных буферных градиентов pH при постоянной ионной силе. [c.113]

Прямые методы сводятся к наблюдению за поведением частиц в электрическом поле при электрофорезе. При этом исследуемый белок подвергают электрофорезу в буферных растворах с разными значениями pH. В буферном растворе со значением pH, равным изоэлектрической точке белка, последний электронейтрален и не перемещается в электрическом поле. Эти наблюдения проводят либо макроскопически в особых электрофоретических аппаратах, либо микроскопически в кювете ультрамикроскопа. Помимо прямых методов наблюдения изоэлектричеекого состояния белков существуют и косвенные методы, которые сводятся к наблюдению максимума или минимума того или иного физического свойства, изменяющегося с изменением дзета-потенциала испытуемого раствора. Все эти методы подробно описаны в соответствующих руководствах. [c.340]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология