Оксипролин эластине

Общими для эластина и коллагена являются большое содержание глицина и пролина, наличие оксипролина, хотя последнего в эластине примерно в 10 раз меньше, чем в коллагене. Как и в коллагене, в эластине мало метионина и отсутствуют триптофан и цистеин. [c.664]

Для получения эластина, структурного белка эластических волокон, используют обычно шейную связку быка. По своим свойствам эластин напоминает коллаген, но отличается от коллагена еще большей устойчивостью к действию протеолитических ферментов, кислот и оснований. Эластин подобно коллагену также характеризуется высоким содержанием глицина. Оба белка содержат примерно одинаковые количества этой аминокислоты, но содержание пролина и оксипролина в эластине намного ниже, чем в коллагене (см. табл. 1) [51]. [c.214]

Э. Абдерхальден) глицил-L-аланин, глицил-Ъ-тирозин и L-аланил-глицин из фиброина шелка глицил-L-лейцин и Ь-аланил-Ь-лейцин из эластина, а также Ь-пролил-Ъ-фенилаланин из глиадина. Из последнего белка был выделен также тетрапептид, дающий при гидролизе гликоколь, L-аланин и L-тирозин. Из кератина гусиных перьев был выделен тетрапептид, состояпщй из гликоколя, пролина и оксипролина. [c.411]

Эластин, эластичность которого сходна с эластичностью каучука, образует волокнистую ткань артерий и некоторых сухожилий, например выйной связки быка (связка nu hae она содержит, однако, и коллагеновое волокно). Эластин не превращается в желатину при кипячении с водой и переваривается трипсином. Подобно коллагену, волокна эластина состоят из простых аминокислот, главным образом из лейцина, гликоколя и пролина, и не содержат оксипролина, аланина, дикарбоновых аминокислот, триптофана и гистидина. [c.451]

Окси-Ь-пролин найден только в гидролизатах эластина и коллагена, где на его долю приходится до 13% всех аминокислотных остатков. При обработке нингидрином оксипролин дает на хроматограммах желтую окраску, при обработке изатином он может быть обнаружен в виде синего пятна. Взаимодействие оксипролина с перекисью водорода с последующим подкисле-нием раствора приводит к образованию пиррол-2-карбоновой кислоты (стр. 352), которая дает с л-диметиламинобензальде-гидом (реактив Эрлиха) интенсивное красно-фиолетовое окрашивание. [c.19]

L-Оксипролин был найден в кислотных гидролизатах немногих белков, в частности в коллагене и в меньших количествах в эластине. Распространение его в природе, очевидно, ограничивается преимущественно белками соединительной ткани животных. Значение оксипролина в строении коллагена рассмотрено в статье Густавсона [1094]. До сих пор не найдено организмов, нуждающихся для роста в этой аминокислоте. При выращивании Sar ina lutea в присутствии оксипролина он накапливается [c.349]

Пролин входит в состав всех белков и многих других физиологически важных веществ, например, таких, как инсулин и грамицидин. Особенно много пролина в проламинах — белках семян злаков, в коллагене, казеине, эластине и других белках. В животных организмах может синтезироваться из глутаминовой кислоты, т. е. является заменимой аминокислотой. В процессе биологического окисления пролин превращается в оксипролин являющийся ее антагонистом. [c.421]

Оксипролин (у-оксипролин, 4-оксипирролидин-2-карбоновая кислота) входит в состав белков соединительной ткани так, в коллагене оксипролина до 13%. Содержится в эластине, встречается в свободном состоянии в цветках сандалового дерева, находится в ядовитых пептидах бледной поганки. [c.421]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология