Пролин содержание в белках

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

Если бы а-спираль была единственным типом вторичной структуры белков, то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Поскольку это не так, следует заключить, что а-спирали составляют лишь отдельные участки полипептидных цепей. Отклонение от а-спиральной структуры вызвано разнообразными факторами к ним относится содержание пролина, оксипролина и (или) валина в пептидной цепи. После образования пептидной связи амидный водород отсутствует в пролине и оксипролине, и эти аминокислотные остатки не могут участвовать в образовании водородных связей в а-спирали. Изопропильная группа валина, по-видимому, ослабляет а-спираль из-за стерического отталкивания. [c.408]

Трипсин 21 расщепляет пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы лизина и аргинина. К гидролизу трипсином устойчивы связи лизина и аргинина с пролином (лиз—про и арг—про). Замедление гидролиза этим ферментом наблюдается тогда, когда остатки лизина и аргинина находятся рядом со свободными а-амино- и а-карбоксильными группами, а также в участках полипептидной цепи с повышенным содержанием основных аминокислот (связи ЛИЗ—лиз, арг—арг, лиз—арг и арг—лиз расщепляются только частично). Селективность расщепления трипсином можно повысить путем блокирования e-NH2-rpynn лизина (например, ангидридами янтарной, малеиновой или цитраконовой кислот) или же гуанидиновых группировок аргинина (дикетоновыми реагентами, такими как диацетил, циклогександион, фенилглиоксаль и др.). Гидролизу трипсином могут подвергаться связи, образованные и остатками цистеина, после превращения его в аминоэтилцистеин обработкой белка этиленимином. [c.140]

Коллаген — основной фибриллярный белок кожи, сухожилий, хрящей, костей, роговицы глаза, стенок артерий и других тканей. Коллаге-новые фибриллы — важный компонент межклеточного вещества, цементирующего клетки в тканях (важными связующими веществами являются также гиалуроновая кислота и другие мукополисахариды). От большинства других белков коллаген отличается высоким содержанием остатков пролина и оксипролина, которые составляют 25% всех аминокислотных остатков, а также глицина, остатки которого составляют 34%. В процессе синтеза коллагена вначале образуется белок проколлаген. Он не содержит оксипролина и коллаген образуется пз него при гидроксилировании примерно половины остатков пролина. Для протекания реакции гидроксилирования необходим витамин С. [c.434]

Для получения эластина, структурного белка эластических волокон, используют обычно шейную связку быка. По своим свойствам эластин напоминает коллаген, но отличается от коллагена еще большей устойчивостью к действию протеолитических ферментов, кислот и оснований. Эластин подобно коллагену также характеризуется высоким содержанием глицина. Оба белка содержат примерно одинаковые количества этой аминокислоты, но содержание пролина и оксипролина в эластине намного ниже, чем в коллагене (см. табл. 1) [51]. [c.214]

Различия ( 10 %) между препаратами белых и зеленых белков распространяются на 13 аминокислот, и среди них 10 имеют содержание свыше или равное 3 %. Основные различия приходятся на серии (+72% в зеленых протеинах), пролин (+24 %), изолейцин ( + 22 %), тирозин ( — 30 %) и аргинин (-36 %). [c.251]

С другой стороны, аспарагиновая и особенно глутаминовая кислоты, а также лейцин, изолейцин и пролин обычно находятся в белках семян растений в количествах более 5—8%, и часто общее содержание этих пяти аминокислот составляет 60—70% количества аминокислот в белках растений. [c.218]

Основная масса азота большинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глютаминовую и аспарагиновую кислоты или а-аланин. Содержание этих трех аминокислот в белках достигает 25—30%. Кроме того, в процессах обмена в животных тканях указанные аминокислоты возникают из других аминокислот. Так, глютаминовая кислота образуется из пролина, оксипролина, орнитина и, возможно, из гистидина аланин образуется из триптофана, цистина и, вероятно, из серина. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, составляет также около 25—30% белковой молекулы. В результате около 50—60% белковой молекулы составляют аспарагиновая кислота, аланин, глютаминовая кислота и аминокислоты, связанные с ними прямым переходом в обмене. [c.354]

Растворимость белков в воде, несомненно, определяется их химической структурой, т. е. природой и числом аминокислот и их расположением в молекуле белка.Естественно предположить, что большое количество положительно или отрицательно заряженных ионных групп будет увеличивать как сродство белков к воде, так и их растворимость. Такая зависимость, действительно, наблюдается, однако ионные группы могут оказывать и обратное действие, легко соединяясь с ионными группами противоположного знака и образуя солеобразные связи как внутри белковой молекулы [34], так и с примыкающими белковыми молекулами. Образование солеобразных связей всегда ведет к дегидратации [34], а возникновение этих связей между молекулами способствует образованию крупных нерастворимых белковых агрегатов. По этой причине многие белки нерастворимы, несмотря на наличие в них большого количества анионных и катионных групп. Мы в настоящее время не можем, исходя из аминокислотного состава белка, предсказать, какова будет его растворимость в воде. Мы не можем также объяснить, почему растительные проламины растворимы в спирте. Это свойство обычно объяснялось высоким содержанием в них пролина, который растворим в спирте. Коллаген, однако, несмотря на еще более высокое содержание в нем пролина, в спирте нерастворим. [c.112]

Помимо активного, защищающего от замораживания белка в плазме содержатся три меньших, неактивных гликопротеина М 2700 — 7800), у которых в молекуле на каждые два остатка треонина приходится дополнительно один остаток пролина. Их концентрация в крови рыб составляет 10 — 15 мг/мл при суммарном содержании гликопротеинов 25 мг/мл. Их функция, по-видимому, состоит в стимуляции антифризной активности бес-пролиновых белков плазмы. [c.430]

Опыты с введением пролина, меченного одновременно дейтерием и показали, что из него у животных образуется оксипролин (выделенный из белков тканей оксипролин содержал дейтерий и тяжелый азот). Образование оксипролина из пролина — процесс необратимый. При введении в организм меченого оксипролина не наблюдалось появления в белках тканей меченого пролина. Следует указать, что введенный оксипролин вообще мало используется для синтеза белков тканей. Введенный меченый оксипролин обнаруживается в очень малых концентрациях в белках тканей. При введении же меченого пролина в белках тканей обнаруживается большая концентрация меченого оксипролина, чем при введении меченого оксипролина. Эти данные указывают, что оксипролин тканевых белков возникает из пролина. В гидроксилировании пролина в белках участвует аскорбиновая кислота. При недостатке последней (при цинге) нарушается образование проколлагеиа — белка с высоким содержанием оксипролина. Об особом поведении оксипролина у животных легко судить по результатам исследований с кормлением животных различными аминокислотами. В то время как различные аминокислоты, введенные в организм с пищей, легко им усваиваются, при введении оксипролина имеет место его выделение в значительных количествах в неизменном виде. [c.373]

Рпс. 5,3. Два примера аномального поведения гибридных белков. Фрагмент кДНК Antennapedia был встроен в вектор Xgtll в двух разных рамках считывания. Самый большой по размеру из мажорных продуктов (дорожка 1) синтезируется при считывании с неправильной рамкой, но вследствие чрезвычайно высокого содержания G в ДНК и пролина в белке образующийся продукт обладает такой же подвижностью, как продукт, кодируемый правильной рамкой считывания черная стрелка, дорожка 1). Вторая рамка считывания (дорожка 2) правильная, и размер ее мажорного продукта (дорожка 2, черная стрелка) также соответствует заранее рассчитанному. Однако этот белок не является полноразмерным гибридным белком. Минорный продукт большего размера (дорожка 2, светлая стрелка) выявляется при окрашивании с использованием антител к -галактозидазе (данные не представлены) и антител к С-концевому участку белка (данные не приведены). Высокое содержание пролина в гибридном белке приводит к увеличению кажущейся молекулярной массы на 10—15 кДа. Этим объясняется ошибочный вывод о том, что обладающий низкой подвижностью продукт деградации является полноразмерным белком. [c.146]

КАЗЕИН (от лат. aseus-сьф), осн. белковая фракция коровьего молока относится к запасным белкам. Представляет собой смесь неск. фосфопротеидов (осн. компоненты-а , - и к-К.) сходной структуры. В коровьем молоке содержание К. составляет 2,8-3,5% по массе (от всех белков молока-ок. 80%), в женском-в два раза меньше. Содержание а -, - и к-К. от всего К. составляет соотв. 54,2, 30,1 и 13,3%. В фракцию К. входит также у-К. (2,5% от всего К.)-продукт частичного протеолиза -K., катализируемого протеиназой молока. Осн. компоненты К. имеют генетич. варианты, отличающиеся неск. аминокислотными остатками. Изучена первичная структура всех К. и их физ.-хим. св-ва. Эти белки имеют мол. массу ок. 20 тыс., изоэлектрич. точку (р/) ок. 4,7. Содержат повыш. кол-ва пролина (полипептидная цепь имеет -структуру), устойчивы к действию денатурантов. Остатта фосфорной к-ты (обычно в виде Са-соли) образ)тот сложноэфирную связь гл, обр. с гидроксигруппой остатков серина. Высушенный К.-белый порошок без вкуса и запаха, практически не раств. в воде и орг. р-рителях, раств. в водных р-рах солей и разб. шелочей, из к-рых выпадает в осадок при подкислении. [c.284]

Белки коллагеновой группы характеризуются относительно высоким содержанием остатков пролина и оксипролина. Как показали последние исследования, эти остатки вместе с остатками глицина скапливаются на отдельных участках молекулярных цепей. На этих учасшах возникают конфигурации, имеющие много общего с конфигурацией цепи поли-Ь-пролина. [c.543]

Одной из нерешенных проблем биологии является механизм Т1ревраш,ения химической энергии в механическую работу. Самыми маленькими движуш,имися органами являются жгутики бактерий, и можно думать, что исследования данного объекта помогут хотя бы отчасти проникнуть в эту тайну. Жгутики прокариот построены из белка одного типа — флагеллина. Молекулы флагеллина совсем не содержат остатков цистеина и триптофана, а остатки фенилаланина,, пролина и гистидина присутствуют в них лишь в небольших количествах. Этот белок характеризуется высоким содержанием гидрофобных аминокислот и имеет один остаток необычной аминокислоты — е- -метиллизина. Субъединицы жгутиков образуют спиральную структуру (рис. 4-7), формируя в ней также 11 почти параллельных оси опирали рядов— надспиралей с шагом 2,3 мкм Д. Эта последняя особенность жгутиков очень важна для понимания механизма их-функционирования. Мутантные бактерии, жгутики которых имеют линейную структуру, неподвижны. [c.281]

Признаком проламинов является высокое содержание глутаминовой кислоты (30 — 45 Ь) и пролина (15%). Они нерастворимы в воде, но растворяются в 50 — 90%-ном этаноле. Вместе с содержащими глутаминовую кислоту (до 45%) глутелинами они чаще всего встречаются в белках зерна. [c.345]

Аминокислотный состав белковых фракций семян злаков к настоящему времени довольно хорошо изучен. В таблице 10, составленной по данным Е. Иемма (1958), приведены резз льтаты определений содержания аминокислот в некоторых белках, выделенных из семян. Эти данные показывают, что содержание почти всех аминокислот в отдельных белковых фракциях сильно различается. По своему аминокислотному составу особенно отличаются от других белковых фракций проламины. Эта группа белков характеризуется очень высоким содержанием глутаминовой кислоты и амидного азота. В глиадине пшеницы и гордеине ячменя, например, почти половина от общего содержания азота в белках приходится на долю глутаминовой кислоты и амидов. Амидные группы в белках связаны с глутаминовой кислотой, и, таким образом, в проламинах до половины общего количества азота содержится в виде этих комплексов. Проламины характеризуются также высоким содержанием пролина (до 15% в гордеине ячменя) и очень малым количеством серусодержащих аминокислот и основных аминокислот, особенно лизина. [c.355]

Помимо рентгенограмм, характерных для а- и Р-форм белков, известен еще один тип рентгенограмм, а именно для коллагена — белка сухожилий и кожи. На уровне первичной структуры коллаген характеризуется высоким содержанием остатков пролина и оксипролина и частым повторением фрагмента 01у-Рго-Орг. Присутствие пирролидинового кольца в пролине и окси-пролине может несколькими способами воздействовать на вторичную структуру. Азот амидной группы не содержит водорода, способного к образованию [c.1060]

Что касается аминокислот, входящих в состав гликопротеинов, то последние представлены чаще всего во всем их разнообразии, хотя можно отметить несколько интересных особенностей. Так, содержание ароматических и серусодержащих аминокислот обычно очень невелико. Отмече-но , что все известные гликопротеины по аминокислотному составу могут быть разделены на две довольно определенные группы. Гликопротеины одной группы, содержащие небольшой процент сахаров и близко стоящие к белкам, имеют обычный стандартный набор аминокислот к этой группе относятся гликопротеины плазмы и многие другие углеводсодержащие белки. Гликопротеины второй группы содержат относительно меньше аминокислот, но состав этих аминокислот более специфичен наиболее характерным признаком этой группы гликопротеинов является очень высокая доля оксиаминокислот (серина и треонина), которые в отдельных случаях, например в групповых веществах крови, составляют половину всех аминокислот аномально высоким бывает также содержание пролина и глицина. [c.568]

В работах Крешека и сотр. [234, 235] конформация казеинов в растворах изучалась методами светорассеяния и дисперсии оптического вращения. Значения оказались равными 233 и 218 ммк для нефракционированного казеина и 212 ммк для Р-казеина, что характерно для белков с конформацией статистического клубка. Авторы также считают, что казеин не существует в а-спиральной форме из-за высокого содержания пролина было высказано предположение, что конформация статистического клубка обусловливает склонность казеина к агрегации. Гидрофобные взаимодействия, которые Б общем случае стабилизируют спиральные конформации, не могут проявиться в стабилизации внутримолекулярных упорядоченных структур из-за высокого содержания пролиновых остатков и проявляются в межмолекулярных взаимодействиях, приводящих к агрегации (особенно тепловой). [c.102]

Определения аминокислот белков показали, что отдельные белки резко различаются по составу аминокислот. В некоторых белках отдельные аминокислоты могут отсутствовать или находиться в ничтожном количестве, а других может быть очень много. Например, зеин семян кукурузы не содержит лизина и триптофана, в то же время в нем много глутаминовой кислоты, лейцина, пролина и аланина. В глиадине пшеницы количество глутаминовой кислоты и амидов достигает почти половины общего содержания аминокислот в белке, в белках клубней картофеля много лизина, а в белках листьев ячменя очень мало цистина и т. д. [c.218]

Основную часть мономерных звеньев в молекуле коллагена составляют глицин, пролин и оксипролин. Хотя содержание амино- и иминокислотных остатков меняется от образца к образцу, в коллагене позвоночных и беспозвоночных содержание глицина остается постоянным и составляет приблизительно треть всех звеньев. Несмотря на различия в составе коллагенов, существует взаимосвязь между темиературой плавления (опре-деленной при фиксированной полной концентрации белка) и содержанием иминокислот. [c.133]

Химан [60 ] установил, что из 10 мл раствора в 5% H2SO4 при 0° осаждается 92 с аргинина, 92, i гистидина, 98% лизина и 11% пролина. Он отмечает, однако, что истинная поправка при каждом белково.м анализе значительно выше и варьирует в зависимости от содержания азота в растворе. Теорель [605], работавший с малыми количествами белка, нашел, что растворимость фосфовольфраматов аргинина и гистидина соответствует 11 и 13, . их содержания в белке. [c.37]

Проламины и глютелины. Глютелины и проламины — растительные белки, нерастворимые в воде и растворимые в сильно разбавленных кислотах и щелочах. Проламины растворимы, кроме того, в 70—80%-ном спирте. Отличаются высоким содержанием пролина или глутаминовой кислоты. К проламинаТй относятся глиадин, горденин, секалин, напаин и другие растительные белки. [c.176]

Коллагены содержат около 35% остатков глицина и примерно 11% остатков аланина (необьмно большие количества этих аминокислот). Еще более характерным отличительным признаком коллагена служит высокое содержание пролина и 4-гидроксипролина (рис. 7-13)-аминокислоты, которая, за исключением коллагена и эластина, редко встречается в белках. В сумме на долю пролина и ги-дроксипролина приходится около 21% всех аминокислотных остатков коллагена. Необьмный аминокислотный состав коллагена с значительным преобладанием четырех аминокислот над всеми другими определяет относительно низкую питательную ценность желатины как пищевого белка. Самые лучшие пищевые белки содержат все 20 аминокислот, и в частности 10 аминокислот, образующих группу так называемых незаменимых аминокислот, которые должны [c.177]

Одним из важнейших белков, относящихся к группе проламинов, и наиболее характерным белком эндосперма пшеничного зерна является глиадин. Глиадин не растворим в воде и солевых растворах, но в отличие от других белков растворяется в 70° спирте. Из других представителей проламинов можно назвать гордеин, получаемый из ячменя, изеин, получаемый из кукурузы. Они могут быть, подобно глиадину, извлечены из клейковины 70—80° спиртом. Проламины характеризуются относительно высоким содержанием пролина. [c.52]

Проламины. Растворимые в 60—80%-ном спирте растительные белки. Нерастворимы в воде. Для проламинов характерно высокое содержание глутаминовой кислоты и пролина. Проламины входят в состав семян всех злаков например, глиадин составляет около половины белков пшеничной муки (клейковины), гордеин содержится в ячмене, зеин — в кукурузе. [c.710]

Укажем только на следующее для точного определения аминокислотного состава белка его нужно подвергнуть гидролизу (в вакуумированной запаянной ампуле с 6н. НС1 при температуре 110°) в течение 22 и 70 час [26]. При этом для глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, метионина (с внесением поправки на 10%-е расщепление при хроматографии), фенилаланина, гистидина и лизина нужно использовать полученное при анализе содержание аминокислоты (в 22- или 70-часовом опыте). В то время как для аспарагиновой и глутаминовой кислоты, серина, треонина, пролина, тирозина и аргинина, которые частично разрушаются при гидролизе (по реакции 1-го порядка), их содержание рассчитывается путем экстраполяции на нулевое время по формуле [c.149]

Молодые клеточные оболочки состоят в основном из полисахаридов, однако, как показывает анализ хорошо отмытых препаратов клеточных оболочек, в них присутствуют также в небольших количествах липиды, нуклеиновые кислоты и значительное количество белковых веш еств. Процентное содержание полисахаридов в первичной оболочке варьирует у разных видов растений и в разных препаратах, однако, как правило, содержание полисахаридов в первичной оболочке достигает примерно 90% сухого веса. Пока еще нет исследований, посвященных биогенезу неуглеводных компонентов клеточной оболочки. Поэтому нам лишь остается предполагать, что они образуются в результате функционирования нормальных метаболических путей, достаточно подробно изученных и описанных. По-видимому, единственным исключением из этого правила являются белки оболочки. Как известно, клеточные оболочки богаты белками, в состав которых входит иминокислота оксипролин. Оксипролин, по-видимому, синтезируется из пролина, уже включившегося в белки, т. е. in situ [68]. Лэмпорт [47] показал, что кислород гидроксильной группы оксипролина ведет свое происхождение от молекулярного кислорода. Хотя синтез оксипролина протекает в растворимой системе, белок, содержащий эту иминокислоту, прочно связан с клеточными оболочками. [c.162]

Одновременно со снижением содержания азота при повышенных концентрациях НАМ наблюдается изменение аминокислотного состава белка. Количественное содержание лизина, гистидина, аланина, валина, метионина, изолейцина, тирозина и феналалани-на не изменялось под влиянием химических мутагенов. Содержание аспарагиновой и глутаминовой кислот достоверно снижалось во все годы исследований (таблица). Поскольку аспарагиновая и глутаминовая кислоты являются предшественниками других аминокислот, то снижение их содержания существенно сказывалось на синтезе белка. Содержание треонина, серина, пролина [c.84]

В настоящее время в результате применения новых методов исследования установлено, что в состав белковых молекул входят следующие аминокислоты глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, серин, треонин, цистин, цистеин, метионин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, лизин, оксилизин, фенилаланин, тирозин, пролин, оксипролин, гистидин и триптофан. Ввиду того что количество азота этих аминокислот составляет в некоторых исследованных белках более 99 % общего содержания азота, нет оснований предполагать наличие в этих белках заметных количеств каких-нибудь других еще не известных соединений. Эти данные, однако, нельзя обобщать и переносить на другие белки. Об этом свидетельствует хотя бы нахождение таких соединений, как аминоэтанол — в гидролизате грамицидина (см. гл. XV) — и диодтирозин и дибромтирозин — в гидролизате кораллов [59] и спонгина [60]. [c.30]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология