Оксипролин в коллагене

Именно вторичная аминогруппа придает жесткость и определяет направление пептидной цепи, из которой построен белок. Так, например, направление спирали коллагена (молекула коллагена построена как тройная спираль из трех отдельных полипептидных цепей, переплетенных между собой) постоянно меняется, что обусловлено содержанием в нем пролина и оксипролина. Коллаген— единственный белок, в котором обнаружен оксипролин, [c.30]

Коллаген — это наиболее распространенный белок позвоночных на его долю приходится почти 50% сухого веса хрящей и около 30% твердого вещества кости. В биологических системах коллаген встречается в виде пучков линейных волокон, которые по прочности иа растяжение почти не отличаются от стальной проволоки. В свете столь важной роли коллагена не удивительно, что многие серьезные заболевания связаны с нарушением его синтеза. Пожалуй, наиболее известна цинга, которая вызывается дефицитом витамина С. При этом нарушается синтез коллагена, так как в отсутствие витамина С пролин не окисляется до 3- и 4-оксипролина. Оксипролины содержатся только в коллагене поэтому их анализ в тканях отражает концентрацию коллагена в этих тканях. [c.410]

Главными компонентами клеточных стенок растений являются углеводы. Однако кроме углеводов в них содержатся небольшие количества гликопротеида, получившего название экстензии [117]. Это соединение, подобно коллагену внутриклеточного матрикса тканей животных, содержит в большом количестве 4-оксипролин. В него входят так- [c.395]

ЖЕЛАТИНА — продукт переработки коллагена, распространенного в природе белкового вещества, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных, особенно в коже, оссеине костей и в сухожилиях. Но аминокислотному и элементарному составу Ж. близка к коллагену. Главнейшие к-ты глицин (ок. 27%), пролин (ок. 16%), оксипролин (ок. 14%), глутаминовая к-та (ок. 12%), аргинин (ок. 9%), лизин (ок. 5%). Элементарный состав Ж. 48,7—51,5% С 6,5—7,2% Н 17,5—18,8% N 24,2—26,8% О 0,3—0,7% 8. В Ж. ок. 15% НгО и ок. 1% золы. Лучшие сорта Ж. слабо окрашены в желтый цвет <1 1,3—1,4 Ид 1,5 средний мол. в. ок. 60000 благодаря наличию в Ж. кислых (карбоксильных) и основных (амино) групп она имеет амфотерный характер. Ж., полученная по щелочному способу, имеет изоэлектрич. точку при pH 4,8—5,1, а полученная по кислотному способу — при pH ок. 9. Ж. набухает в воде и при нагревании растворяется при охлаждении р-р Ж. образует студень (гель), к-рый при нагревании опять переходит в р-р. Темп-ра застудневания и прочность студня зависят от концентрации р-ра и качества Ж. Основными критериями качества Ж. являются вязкость р-ра, прочность студня, темп-ра его плавления и застудневания, измеренные при определенных условиях. В конц. р-рах нек-рых веществ (нанр., роданистого калия, бензолсульфоната натрия и др.) Ж. растворяется на холоду. Эти же вещества препятствуют образованию студня. Под действием дубителей Ж. теряет снособность набухать в воде и растворяться. [c.8]

Волокнистые, фибриллярные белки, называемые коллагенами, составляют основу органической части костной ткани, тканей хрящей и сухожилий. Коллагены нерастворимы в воде, и лишь некоторые из них удается перевести в раствор. В молекуле коллагена много остатков глицина и пролина и, кроме того, имеется еще аминокислота оксипролин, не встречающаяся в других белках зато коллаген лишен серусодержащих аминокислот цистина и цистеина, в нем почти нет и метионина. Структура молекулы коллагена плохо изучена. Предполагается, что молекула этого белка имеет замкнутую структуру. [c.60]

Особенностью коллагена является необычно высокое содержание глицина (1 остаток на каждые 3 аминокислотные остатка), пролина (1 на 8 остатков) и оксипролина (1 на 10 остатков). Коллаген содержит также редко встречающуюся аминокислоту — оксилизин. Таким образом, приблизительно каждым четвертым звеном в белковом ске- [c.654]

Для получения эластина, структурного белка эластических волокон, используют обычно шейную связку быка. По своим свойствам эластин напоминает коллаген, но отличается от коллагена еще большей устойчивостью к действию протеолитических ферментов, кислот и оснований. Эластин подобно коллагену также характеризуется высоким содержанием глицина. Оба белка содержат примерно одинаковые количества этой аминокислоты, но содержание пролина и оксипролина в эластине намного ниже, чем в коллагене (см. табл. 1) [51]. [c.214]

Коллаген — основной фибриллярный белок кожи, сухожилий, хрящей, костей, роговицы глаза, стенок артерий и других тканей. Коллаге-новые фибриллы — важный компонент межклеточного вещества, цементирующего клетки в тканях (важными связующими веществами являются также гиалуроновая кислота и другие мукополисахариды). От большинства других белков коллаген отличается высоким содержанием остатков пролина и оксипролина, которые составляют 25% всех аминокислотных остатков, а также глицина, остатки которого составляют 34%. В процессе синтеза коллагена вначале образуется белок проколлаген. Он не содержит оксипролина и коллаген образуется пз него при гидроксилировании примерно половины остатков пролина. Для протекания реакции гидроксилирования необходим витамин С. [c.434]

Серин и треонин входят в состав большинства белков, оксилизин найден только в склеропротеинах, например, в коллагене. Оксигруппа серина и треонина обладает, по-видимому, специфическими свойствами. Так, в фосфопротеидах фосфорная кислота связывается с белком через гидроксильную группу этих аминокислот, а также оксигруппы тирозина и оксипролина Активность ряда ферментов — химотрипсина, трипсина, Холинэстеразы связывают с оксигруппой серина [c.470]

Общими для эластина и коллагена являются большое содержание глицина и пролина, наличие оксипролина, хотя последнего в эластине примерно в 10 раз меньше, чем в коллагене. Как и в коллагене, в эластине мало метионина и отсутствуют триптофан и цистеин. [c.664]

В отличие от белков к-т-е- -группы фибриллярные белки группы коллагена растяжимы не более чем на 10%. Рентгенограммы белков этих двух групп также различны. Коллаген не встречается в растениях, но составляет около 7з всех белков организма животных, являясь составной частью хрящей, сухожилий, костей и кожи. Анализ аминокислотного состава коллагена показывает, что на 7з он состоит из глицина. Цистеин и триптофан в нем не встречаются, а количество серусодержащих и ароматических аминокислот очень невелико. Около 20% аминокислот в коллагене составляют пролин и оксипролин. Последняя аминокислота, так же как и оксилизин, встречается только в коллагене и родственных ему белках. Есть основания считать, что гидроксильные группы этих аминокислотных остатков появляются в белке уже после синтеза всей полипептидной цепочки. [c.249]

В связи с этим следует отметить, что коллаген—очень необычный по составу белок. Свыше 20% аминокислотных остатков коллагена составляют пролин и оксипролин, происходящие от соответствующих циклических аминокислот. Пептидный азот в этих остатках не имеет соединенного с ним атома водорода. [c.71]

В некоторых случаях полипептидная цепь после завершения синтеза подвергается незначительной химической модификации, в результате чего в ней появляются некодируемые аминокислоты (не относящиеся к 20 обычным аминокислотам). Например, при синтезе белка коллагена на рибосомах образуется его предшественник - проколлаген, содержащий в большом количестве аминокислоты лизин и пролин. Эти аминокислоты, находящиеся в составе полипептидной цепи, подвергаются в ходе модификации окислению и превращаются соответственно в оксилизин и оксипролин, что приводит к переходу проколлагена в коллаген. [c.72]

Коллаген — фибриллярный белок, составляющий основную массу соединительной ткани хрящей. Особенность его в том, что 30% его аминокислот представлено глицином и 25% — иминокислотами — пролином и оксипролином. Основа структуры коллагена — тройные спирали, состоящие из трех полипептидных цепей. Креатин — см. Креатинфосфат. [c.21]

Желатина представляет собой не натуральный белок, а измененный коллаген, переходящий в раствор при кипячении с водой, лучше в присутствии кислот. Желатина отличается способностью набухать в холодной воде, а также легко растворяться в горячей воде и застывать при охлаждении в студенистую массу. Она довольно хорошо раси епляется протеолитическими ферментами. Состав продуктов гидролиза желатины почти не отличается от продуктов гидролиза коллагена. Для нее характерно большое содержание гликоколла, а также пролина и оксипролина триптофан отсутствует тирозина—незначительные следы. Желатина—один из наиболее изученных белков. [c.328]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

При рассмотрении результатов анализа (см. табл. 15) видно, что белки отличаются от других природных макромолекулярных соединений, нанример от целлюлозы или крахмала, большим числом различных единиц, входяш их в состав макромолекул (20 аминокислот вместо только одного моносахарида —глюкозы). Кроме того, белки содержат различные аминокислоты в определенных соотношениях. Некоторые белки содержат большое количество определенных аминокислот так, например, коллаген богат гликоколем, пролином и оксипролином, кератин — цистеином и оксикислотами, глиадин пшеницы — глутаминовой кислотой, а салъмин — белок из спермы рыб — состоит почти исключительно из аргинина и не содержит кислотных групп. [c.424]

Хар актеризуя в целом особенности вторичной структуры фибриллярных белков, следует подчеркнуть, что для больш инства этих белков характерна а-1Конфигурация полипептидных цепей. Отступление от этой структуры наблюдается у тех белков, у которых обнаруживаются резкие отклонения от закона статистичности в расположении аминокислотных остатков —скопление некоторых видов остатков на отдельных фрагментах молекулярных цепей. В фиброине щелка — скопления остатков глицина, аланина и серина, в коллагене — скопления остатков пролина, оксипролина и глицина. [c.543]

Помимо рентгенограмм, характерных для а- и Р-форм белков, известен еще один тип рентгенограмм, а именно для коллагена — белка сухожилий и кожи. На уровне первичной структуры коллаген характеризуется высоким содержанием остатков пролина и оксипролина и частым повторением фрагмента 01у-Рго-Орг. Присутствие пирролидинового кольца в пролине и окси-пролине может несколькими способами воздействовать на вторичную структуру. Азот амидной группы не содержит водорода, способного к образованию [c.1060]

С помощью биохимического метода определяется коллаген по содержанию оксипролина в гидролизате легкого и содержание липидов в легких. Наиболее принятой методикой определения оксипролина является методика Neumann и Logan (1950), модифицированная Хвапилом (1960). Содержание суммарных липидов в легких определяется в сухой легочной ткани по потере веса прп экстрагировании эфиром в аппарате Сокслета (Б. А. Кацнельсон, Л. Г. Бабушкина, Б. Т. Ве-личковский, 1964). [c.58]

Основную часть мономерных звеньев в молекуле коллагена составляют глицин, пролин и оксипролин. Хотя содержание амино- и иминокислотных остатков меняется от образца к образцу, в коллагене позвоночных и беспозвоночных содержание глицина остается постоянным и составляет приблизительно треть всех звеньев. Несмотря на различия в составе коллагенов, существует взаимосвязь между темиературой плавления (опре-деленной при фиксированной полной концентрации белка) и содержанием иминокислот. [c.133]

Эластин, эластичность которого сходна с эластичностью каучука, образует волокнистую ткань артерий и некоторых сухожилий, например выйной связки быка (связка nu hae она содержит, однако, и коллагеновое волокно). Эластин не превращается в желатину при кипячении с водой и переваривается трипсином. Подобно коллагену, волокна эластина состоят из простых аминокислот, главным образом из лейцина, гликоколя и пролина, и не содержат оксипролина, аланина, дикарбоновых аминокислот, триптофана и гистидина. [c.451]

Оксипролин содержится в коллагене. Он накапливается в белке, который образуется при быстром росте ткапей моркови в присутствии молока из кокосового ореха. Анализ белков, связанных с клеточными стенками растений, показал, что эти белки содержат относительно большие количества оксииролииа. Считается, что пролин должен быть активирован, чтобы он мог превратиться в оксипролин. [c.408]

В. с., макромолекулы к-рых содержат несколько типов мономерных звеньев, наз. сополимерами. В зависимости от характера распределения звеньев в макромолекулах различают регулярные и нерегулярные сополимеры. В регулярных сополимерах распределение различающихся мономерных звеньев характеризуется определенной периодичностью. Простейшими примерами могут служить чередующиеся сополимеры стирола с малеиновым ангидридом и нек-рых олефинов с ЗОг, построенные по принципу. ..АВАВАВ... (А и В — различные мономерные звенья), и др. Возможны и более сложные регулярные последовательности чередования звеньев, что, в чгастности, характерно д.ття различных аминокислотных остатков в нек-рых белках, напр, глицин — пролин — оксипролин в коллагене, В нерегулярных сополимерах распределение звеньев случайное. Это характерно для многих синтетич. сополимеров. В нуклеиновых к-тах и в большинстве белков нерегулярные последовательности звеньев задаются соответствующим кодом и определяют биохимич. и биологич. специфичность соответствующих соединений. Сополимеры, в к-рых звенья каждого типа образуют достаточно длинные непрерывные последовательности, сменяющие друг друга в пределах макромолекулы, наз. блоксополимерами (см. Блоксополи.меры). Последние наз. регулярными, если длины блоков и их чередование подчиняются определенной периодичности. При уменьшении длины блоков различие между блок-сополимерами и статистич. сополимерами постепенно утрачивается. [c.272]

L-Оксипролин был найден в кислотных гидролизатах немногих белков, в частности в коллагене и в меньших количествах в эластине. Распространение его в природе, очевидно, ограничивается преимущественно белками соединительной ткани животных. Значение оксипролина в строении коллагена рассмотрено в статье Густавсона [1094]. До сих пор не найдено организмов, нуждающихся для роста в этой аминокислоте. При выращивании Sar ina lutea в присутствии оксипролина он накапливается [c.349]

L (—)-Оксипролин—4-оксипирролидин-2-карбоновая кислота. Впервые выделен из гидрализатов желатина в 1902 г. Это иминокислота, он не содержит первичной аминогруппы боковой радикал R оксипролина — полярный. Оксипролин входит в состав белков соединительной ткани, в частности в коллаген. [c.23]

В животных тканях 4-окси-Ь-пролин содернястся главным образом коллагене. Биосинтез оксипролина еще полностью не изучен, однако можно, [c.433]

Остов каждой полипептидной цепочки в молекуле коллагена имеет ту же конфигурацию, что и полипролин II. В модели, называемой коллаген I , имеются регулярные водородные связи между СО-группами одной цепочки и —ОН-грунпами остатков оксипролина другой. В модели коллаген II , которая более приемлема со стереохимической точки зрения, имеются лишь [c.254]

В 1963 г. Лэмпорт [16] обнаружил в клеточной оболочке белок, содержащий оксипролин. Поскольку из животных белков оксипролин содержится только в коллагене, Лэмпорт предположил, что обнаруженный им растительный белок также несет структурную функцию. Однако Ольсон и Боннер [23 [ показали, что удаление содержащего оксипролин белка из клеточных оболочек колеоптиля Avena никоим образом не изменяет их механических характеристик. Таким образом, функцию этого белка еще только предстоит выяснить. [c.91]

Так, например, протамины характеризуются очень высоким содержанием аргинина (до 80%) и полным отсутствием лейцина и глютаминовой кислоты. Для гистонов характерно высокое содержание аргинина и лизица, практически полное отсутствие триптофана и цистина и очень малое содержание других циклических аминокислот — тирозина и фенилаланина. В сывороточном альбумине содержатся равные количества лейцина и изолейцина в фиброине шелка очень много глицина (50%), аланина и серина (примерно по 25%). Очень высокое содержание глицина (до 30%) обнаружено и в коллагене кроме того, это единственный белок, содержащий оксипролин и оксилизин. [c.61]

Пролин входит в состав всех белков и многих других физиологически важных веществ, например, таких, как инсулин и грамицидин. Особенно много пролина в проламинах — белках семян злаков, в коллагене, казеине, эластине и других белках. В животных организмах может синтезироваться из глутаминовой кислоты, т. е. является заменимой аминокислотой. В процессе биологического окисления пролин превращается в оксипролин являющийся ее антагонистом. [c.421]

Оксипролин (у-оксипролин, 4-оксипирролидин-2-карбоновая кислота) входит в состав белков соединительной ткани так, в коллагене оксипролина до 13%. Содержится в эластине, встречается в свободном состоянии в цветках сандалового дерева, находится в ядовитых пептидах бледной поганки. [c.421]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология