Белки соединительной ткани

Механическая прочность мясных изделий обусловлена опре. деленной жесткостью третичной структуры белков. Наибольшей жесткостью обладают белки соединительных тканей (коллаген и эластин). Одним из основных, но не единственным фактором обусловливающим жесткость третичной структуры большинства белков животного происхождения за исключением яиц и икры является присутствие в них воды (в форме прочносвязанной гидратной и др., которые здесь не рассматриваются). В мясных продуктах вода в третичной структуре белка связана главным образом с мышечными белками, а не с соединительнотканными. Содержание соединительнотканных белков зависит от характера сырья, возраста животного и ряда других условий. В среднем, меньше всего их в рыбе ( —4 %), затем в молодых птицах и свинине (до 8 %), больше всего (8— 5 %) в убойном мясе говядины и баранины. Тепловая обработка животных продуктов и заключается в частичном разрушении соединительнотканных, а также мышечных белков. Разрушение происходит за счет воды, участвующей в образовании третичной структуры мышечных белков (практически вода в мясе связана главным образом с этими белками) и освобождающейся при их температурной коагуляции. При тепловой обработке высвобожденная вода внедряется непосредственно во вторичную структуру белков (главным образом коллагена), разрушая их и приводя соединительнотканные белки в желатинообразное состояние. Эту фазу часто рассматривают как образование из коллагена глютина. Механическая прочность мясных продуктов при этом заметно уменьшается. Температурная коагуляция белков в зависимости и от их природы начинается с 60 °, но в большинстве случаев с 70 С. При варке и жарке мяса температура внутри изделия в зависимости от вида мяса и величины куска обычно достигает 75—95 С. [c.184]

Коллаген н эластин-главные фибриллярные белки соединительных тканей [c.176]

В мышце находятся коллаген и эластин, которые в противоположность собственно мышечным белкам не содержат достаточного количества незаменимых аминокислот и трудно перевариваются при действии пищеварительных ферментов. В табл. 9 (см. приложение) приведено сопоставление аминокислотного состава белков, соединительной ткани мышц и полноценного белка молока — казеина. Содержание отдельных аминокислот дано в процентах при содержании в белке 16,0 г азота. [c.233]

Гидроксилирование и другие модификации белков соединительных тканей [c.497]

Коллаген и эластин-главные фибриллярные белки соединительных тканей....... 176 [c.362]

Эта аминокислота обнаружена только в структурном белке соединительных тканей — коллагене. [c.27]

Из сопоставления видно (табл. 10, см. приложение), что повышенное содержание в мясе белков соединительной ткани снижает его пищевую ценность и поэтому определение в мясе собственно мышечных белков и белков соединительной ткани (коллаген и эластин) важно для установления питательной ценности мяса. В разных мышцах это отношение различно. [c.233]

Мышечная ткань обладает высокой питательной ценностью вследствие содержания в ней полноценных белков. Соединительная ткань состоит из неполноценных белков (коллаген, эластин). Однако кол- [c.115]

Желатин (желатина) — продукт частичного гидролиза белка соединительной ткани (коллагена), способный образовывать гель при охлаждении его раствора. [c.106]

Каковы особенности строения сократительных белков мышц, белков соединительной ткани и переносчиков кислорода [c.263]

Характер гистограмм (ср. рис. 3) приводит к выводу о том, что, по крайней мере, отдельные аминокислоты содержатся в белках в таких количествах, которые соответствуют одному из нескольких распределений. Для того чтобы утверждать, что аминокислотный состав установлен правильно, нужно располагать гораздо большим числом аналитических данных. Следует отметить, что по мере возрастания числа изученных белков (ср. [70]) распределение, очевидно, становится все более близким к нормальному. В случае пролина, если включить данные для белков соединительной ткани (табл. 24), можно обнаружить два типа распределения одно для коллагенов и другое для прочих белков. [c.264]

Действие аскорбиновой кислоты в качестве восстановителя можно рассматривать как часть ее физиологической функции. Известно, что она необходима для синтеза белка соединительной ткани — коллагена, в частности для превращения пролильных остатков в оксипролильные остатки, которые составляют седьмую часть аминокислот этого белка. Быть может, аскорбиновая кислота выполняет и другие физиологические функции, но пока нет данных, свидетельствующих о том, что она служит коферментом в какой-либо ферментативной системе. Этот витамин содержится во многих пищевых продуктах, особенно же им богаты зеленый перец, пастернак, шпинат, апельсиновый и томатный соки, картофель. Суточная потребность в витамине С составляет для большинства людей примерно 45 мг этого количества достаточно, чтобы предотвратить заболевание цингой. Однако прием больших количеств витамина до 1000—5000 мг в сутки способствует предотвращению или снижению остроты протекания простудных и других заболеваний. [c.414]

Аминокислотный состав белков соединительной ткани, % [c.249]

Биохимические функции. Б организме сопряженная окислительно-восстановительная пара — аскорбиновая кислота и дегидроаскорбиновая кислота — является активным антидотом свободнорадикальных механизмов, протекание которых усиливается при патологических состояниях. Аскорбиновая кислота также участвует в процессах превращения ароматических аминокислот в некоторые нейромедиаторы, в синтезе ряда стероидных гормонов (кортикостероидов), в процессах кроветворения, в образовании белка соединительной ткани коллагена, в восстановлении ионов Fe " до Fe " " и во многих других биохимических процессах. [c.161]

Коллагены. Это белки соединительной ткани. Примерно половина белков человеческого тела относится к коллагенам. В кипящей воде коллагены превращаются в растворимые желатины. Желатины в противоположность коллагенам легко перевариваются (т. е. гидролизуются). Возможно, что кипящая вода растягивает и раскручивает белковую молекулу и делает тем самым [c.330]

Мясо — это в основном мышечный белок. Мышцы представляют собой пучки белковых волокон, которые собраны в блоки, окруженные соединительной тканью. Соединительная ткань тоже содержит структурные белки, в частности коллаген и эластин. Коллаген образует белые волокна , жесткие и неэластичные эластин образует эластичные желтые волокна . Мясо можно сделать более пригодным для пережевывания, другими словами, более мягким, предварительно расщепив некоторые из белков соединительной ткани и некоторые из мышечных волокон. При этом волокна укорачиваются, легче отделяются друг от друга и поэтому легче разрушаются. [c.89]

Важное значение насыщенных гетероциклических остатков пролина и оксипролина обусловлено их сте-реохимическими свойствами. Полипептидные цепи, содержащие эти циклические вторичные а-аминокислоты, образуют более жесткие структуры, чем цепи, содержащие только первичные а-аминокислоты. Ограниченное участие оксипролина в построении белков (он встречается лишь в белках соединительных тканей, притом в единственной изомерной форме, содержащей гидроксил и карбоксил в гране-конфигурации), свидетельствует об особой структурной роли гидроксильной группы этого аминокислотного остатка. [c.24]

Содержится в белках соединительной ткани, в частности в коллагене. [c.25]

В виде шовного материала используют также жилку из кишок мелкого рогатого скота — кетгут. Последни ирименяют в основном для наложения рассасывающихся швов. Кетгут рассасывается в организме в течение 2—4 недель, нриче.м скорость рассасывания регулируется условиями дубления и толщиной нити. Основной недостаток кетгута — способность вызывать у нек-рых больных аллергич. реакцию. В качестве заменителя кетгута разработаны искусственные волокна из коллагена (белка соединительной ткани животных). Недостатков кетгута лишены рассасываютциеся хирургич. нити из полигликолида. [c.78]

Коллагены — белки соединительной ткани, которые образуют очень прочные коллагеновые волокна. [c.490]

Белки соединительной ткани. Соединительная ткань (сухожилия, связки, органическая часть костей, хрящи, подкожная клетчатка, роговица глаза и др.) выполняет строительную и опорную функции, объединяет клетки в определенные структуры, придает им прочность и эластичность, что играет большую роль в мышечной деятельности. Основными ее компонентами являются белки коллаген и эластин. [c.241]

Производство клея и желатина. Производство и использование животных клеев и желатина все более расширяются в нашей стране. Их получают из костей и мягких коллагенсодержащих тканей животных — мездры, обрезков шкуры и кожи, боенских отходов и т. п. Коллагены — фибриллярные белки соединительных тканей — сухожилий, хрящей, костей, дентина, связок, фасций. Костный и мездровый клей, а также выделяемый из мягкого сырья желатин получают длительным нагреванием (гидролизом) коллагеновых материалов с водой. Частичный (предварительный) гидролиз последних с помощью протеаз значительно облегчает выплавку желатина и получение клеев, повышает выходы, снижает затраты энергии. Для этой цели раньше использовали трипсин, сейчас же все более используют протеолитические ферменты бактерий и грибов. В бактериях найден специальный фермент коллагеназа (клостридиопептидаза А), гидролизующий коллагены из тканей животных и рыб, различные желатины, расщепляющий пептиды, содержащие пролин. С помощью протеолитических ферментов можно усовершенствовать процессы производства костного и кожного клея, пищевого, фотографического и других видов желатина. [c.249]

Примером протеогликана может служить гиалуропротеин, вьщеленный из синовиальной жидкости и содержащий всего 2,2—2,3% белка. У разных протеогликанов белковые компоненты различны они не имеют ничего общего с фибриллярными белками соединительной ткани —коллагеном и эластином. [c.669]

L (—)-Оксипролин—4-оксипирролидин-2-карбоновая кислота. Впервые выделен из гидрализатов желатина в 1902 г. Это иминокислота, он не содержит первичной аминогруппы боковой радикал R оксипролина — полярный. Оксипролин входит в состав белков соединительной ткани, в частности в коллаген. [c.23]

V. В солевом экстракте мышцы открыть присутствие белка (миозина или актомиозина). Установить границы высаливан я миозина (см. работу 148), осаждаемость миозина при диализе солевого экстракта и при разведении его водой, установить границы высаливания хлористым натром. Проделать с раствором миозина цветные реакции на белковые аминокислоты. Остаток ткани после извлечения солевым раствором содержит белки стромы мышечного волокна и белки соединительной ткани. [c.237]

Оксипролин встречается в белках значительно реже, чем пролип. Наряду с оксилизипом он является типичной составной частью белков соединительной ткани (коллагена и др.). Он имеет следующее строение [c.31]

L-Оксипролин был найден в кислотных гидролизатах немногих белков, в частности в коллагене и в меньших количествах в эластине. Распространение его в природе, очевидно, ограничивается преимущественно белками соединительной ткани животных. Значение оксипролина в строении коллагена рассмотрено в статье Густавсона [1094]. До сих пор не найдено организмов, нуждающихся для роста в этой аминокислоте. При выращивании Sar ina lutea в присутствии оксипролина он накапливается [c.349]

Разностороннее биохимическое исследование белков соединительной ткани легких у крыс, в том числе и при экспериментальном силикозе, было проведено в Пражском институте гигиены труда и профзаболеваний Хвапилом (1957). [c.472]

Оксипролин (у-оксипролин, 4-оксипирролидин-2-карбоновая кислота) входит в состав белков соединительной ткани так, в коллагене оксипролина до 13%. Содержится в эластине, встречается в свободном состоянии в цветках сандалового дерева, находится в ядовитых пептидах бледной поганки. [c.421]

Наряду с основными в состав отдельных белков входят другие аминокислоты — неосновные. Каждая такая аминокислота происходит от одной из 20 основных аминокислот. Например, 4-гидроксипролин и 5-дигидро-ксилизин являются производными прелина и лизина и входят в состав коллагена — белка соединительной ткани [c.228]

Как уже упоминалось, коллаген является структурным белком соединительной ткани и служит основным компонентом сухожилий, костей и связок. В коже коллаген находится в дерме, а кератин — в эпидермисе. После обработки кожи сульфидами, сульфитом, тиоглиголевой кислотой или другими реактивами, восстанавливающими дисульфидные группы остатков цистина кератина, последний растворяется. После удаления перешедшего в раствор кератина нерастворимый коллаген обрабатывают различными дубильными веществами (обычно танином). Дубильные вещества способствуют образованию поперечных связей между пептидными цепями и, таким образом, увеличивают прочность волокна кожи. Коллаген не однороден. В солевом растворе молекула коллагена состоит из трех отдельных пептидных цепей, названных а-цепями. Коллаген очень богат глицином и про- [c.54]

По объему минеральные вещества составляют одну четверть объема костной ткани, а по весу — половину ее. Органические вещества — основа костной ткани, ее матрица ( /4 объема), в значительной мере представлены фибриллярным белком соединительной ткани — коллагеном и другими цементирующими веществами, главным образом, хондроитинсерной кислотой (стр. 77). Остеобласты являются костеформирующими клетками костной ткани и характеризуются высокой фосфатазной активностью. Благодаря действию фосфатазы остеобластов расщепляются доставляемые кровью к костной ткани органические фосфорные соединения (гексозофосфаты, глицерофосфат), чем создается концентрация неорганического фосфата, благоприятная для отложения в костях фосфорнокислого кальция. Цементирующие вещества костной ткани связывают кальций в местах образования кристаллов фосфорнокислого кальция. Из изложенного следует, что отложение в костях минеральных веществ нельзя рассматривать как реакцию образования фосфорнокислого кальция, оно является результатом жизнедеятельности костной ткани, в котором участвуют остеобласты, остеокласты (клетки, разрушаюнще костную ткань) и органические составные части костной ткани, главным образом белки. [c.215]

Легко подвергаются перевариванию в желудке водорастворимые белки мышц, миозин, актин, а также яичный белок, альбумины и глобулины животного и растительного происхождения. Медленно поддаются воздействию пепсина белки соединительной ткани — коллаген, эдастин. Совершенно не перевариваются в желудке кератины волос и шерсти. Не расщепляются пепсином сравнительно несложные по своей химической структуре и богатые диаминомонокарбоновыми кислотами белки — протамины. [c.335]

Вит,-зми 1 С — аскорбиновая кислота — участвует в одной из реакций окисления фенольного ядра тирозина. Авитаминоз С сопровождается выделением из организма гомогентизиновой кислоты, промежуточного продукта превращения в организме тирозина. Витамин С необходим для биоснитеза белков соединительной ткани (коллагенов) предполагают, что он участвует в образовании оксипролина—аминокислоты — валсной в структуре коллагена. [c.434]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология