Фенилаланин см чкж семян

В таблице 4 приведена рН-зависимость гидролиза семи-карбазида Ы-формил-Ь-фенилаланина, катализируемого а-химо-трипсином [4]. Определить значения рК ноногенных групп актив- [c.227]

Фенилаланин (24), точнее образующаяся из него коричная кислота (24а), в алкалоидах ol hi um служит источником кольца А, а также атомов С-5, С-6 и С-7 [188]. Семь углеродных атомов трополонового кольца образуются из тирозина при этом атомы С-1 и С-2 аминокислоты теряются, а метки из [4 - С]- и [3- С]-тирозинов обнаруживаются соответственно в С-9 и С-12 соединения (238) [189]. Отсюда следует, что трополоновое кольцо формируется путем расширения ароматического кольца тирозина (47) за счет включения бензильного атома углерода (аналогичный процесс расширения кольца наблюдался в случае грибных трополонов, например стипитатоновой кислоты, хотя последняя имеет ацетатное происхождение [190]). [c.590]

Более адекватные животные модели, позволяющие изучать болезнь Альцгеймера, были созданы с использованием трансгенов, содержащих мутации в гене АРР, характерные для некоторых семей с высокой частотой встречаемости болезни Альцгеймера в раннем возрасте (<50 лет). У одной группы таких семей в положении 717 АРР (АРР-717) вместо валина присутствовал фенилаланин, в другой группе в положениях 670 и 671 АРР (АРР-670/671) лизин и метионин были заменены на аспарагин и лейцин соответственно. [c.431]

В 1957 г. Байер [6] осуществил анализ смеси семи аминокислот в виде их метиловых эфиров. Газохроматографическое разделение метиловых эфиров валина, норвалина, лейцина, норлейцина, глутаминовой кислоты, метионина и фенилаланина было проведено при 138 и 191° С на колонках длиной 2—3 м, заполненных силиконовой высоковакуумной смазкой на стерхамоле зернения [c.8]

Все кадацитонины имеют близкое строение I-кoнцeвoгo участка молекул. В свином, бычьем, овечьем и двух лососевых кальцитонинах идентична один — девять аминокислотная последовательность. В гормоне человека из этих девяти остатков — семь одинаковых Во всех кальцитонинах С-концевая аминокислота —пролинамид, в 28-м положении — глицин, в 22-м ароматическая аминокислота, в 15-м — дикар-боновая кислота. Гидрофобные остатки (тирозин, фенилаланин, лейцин) расположены в одних и тех же участках (положения 4, 9, 12, 16, 19, 22), восьмое положение занято неполярной аминокислотой (в большинстве случаев валином, а в гормойе челе века и одном из лососевых — метионином). [c.276]

Ретикулин, волокнистый белок, был найден в большинстве эмбриональных тканей и в некоторых тканях взрослых особей (селезенке, почках, лимфатических узлах) он состоит из сетки волокон, покрытых аморфным веществом, частично состоящим из углеводов [48]. При обработке ретикулина селезенки пепсином был получен гликопентид [41], который, по-видимо-му, гомогенен по данным электрофореза на колонке. Результаты анализа табл. 2) показали, что в гликопептиде содержится глюкозамин, галактоза и манноза в молярном соотношении 6 1 1 в пептидной части идентифицировано семь аминокислот (аспарагин, глутамин, треонин, лизин, валин, фенилаланин, лейцин). Структура гликопептида, изображенная на рисунке, была предложена Спеллманом [41]. [c.267]

Пепсин, мол. вес которого равен 34 644, состоит из единственной полипептидной цепи, содержащей 327 аминокислотных остатков [137, 138]. Ser-68 фосфорилирован, однако удаление фосфата не приводит к существенным изменениям каталитических СВОЙСТВ фермента [139]. Как и у других кислых протеаз, активный центр пепсина занимает обширную область, в которую может поместиться по крайней мере четыре-пять, а возможно, и до семи остатков молекулы субстрата [140, 141]. Наиболее благоприятной для функционирования пепсина является такая ситуация, когда по обе стороны от расщепляемой связи находятся гидрофобные аминокислоты. Статистический анализ процесса расщепления связей в белках показывает, что подцентр Si специфичен к лейцину, фенилаланину, триптофану и глутама-ту ( ), а подцентр Si— к триптофану, тирозину, изолейцину и фенилаланину [141]. Пепсин, как правило, не гидролизует эфиры исключение составляют эфиры L-p-фенилмолочной кислоты и некоторые эфиры сернистой кислоты. [c.383]

В настоящее время известны еще два оперона биосинтеза аминокислот у Е. соН, содержащих аттенюаторные участки. Фенилала-ниновый оперон и гистидин о вьтй оперон, подобно три пто фановому оперону, содержат регулируемые участки терминации перед первым геном, кодирующим фермент. И в этих случаях лидерная область перед участком терминации транслируется. Удивительна последовательность аминокислот в лидерном пептиде фенилаланинового оперона 7 из 15 остатков-фенилаланины (рис. 28.15). Еще поразительнее лидерный нентид гистидинового оперона он содержит семь остатков гистидина подряд. Очевидно, что эти лидерные мРНК предназна- [c.120]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология