Фенилаланин

Заметим, что именно аминокислоты фенилаланин, тирозин и триптофан обусловливают спектры поглощения белков в ультрафиолетовой области спектра. Обычно считают, что максимум поглощения белков соответствует 280 нм. [c.30]

Человеческое тело может синтезировать 12 из 20 аминокислот. Остальные восемь должны поступать в организм в готовом виде вместе с белками пищи, поэтому они называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты включают изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин и (для детей) гистидин. При ограниченном поступлении такой аминокислоты в организм она становится лимитирующим веществом при построении любого белка, в состав которого она должна входить. Если такое случается, то единственное, что может предпринять организм, - это разрушить собственный белок, содержащий эту же аминокислоту. [c.262]

Глицин Аланин Фенилаланин Лейцин Изолейцин Валин Метионин Цистеин Серин Аспарагиновая кислота [c.343]

Тот факт, что а-аминокислоты суть составляющие белков, придает им особое значение. Восемь аминокислот называют незаменимыми , потому что млекопитающие не могут их синтезировать и должны получать вместе с пищей. Это изолейцин, лейцин, лизин, метионин, валин, треонин, фенилаланин и триптофан. Они все обладают ь-конфигурацией, и располагать способом получения таких аминокислот весьма важно. Десять лет назад с этой целью использовали в основном биохимические методы, основанные на разделении рацемических смесей. [c.93]

Амино-З-фенилпропановая кислота (фенилаланин) [c.92]

Альдольные конденсации. По принципу альдольной конденсации боковую цепь R вводят при помощи альдегидов. Такого рода синтезы особенно пригодны для получения некоторых ароматических аминокислот, так как в этом случае соответствующие альдегиды легко доступны. Способ может быть применен для получения фенилаланина из бензальдегида, 0-метилтирозина из анисового альдегида, гистидина из имидазол-4-альдегида. В качестве реагентов с активной метиленовой группой применяются различные соединения и, соответственно, существует несколько вариантов метода. Важнейшими из них, бесспорно, являются азлактонный и гидантоинный синтезы. [c.363]

В белках всех живых организмов обычно встречается только 20 различных типов аминокислот, которые указаны в табл. 21-5. Некоторые из них имеют углеводородный состав, например валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Иле) и фенилаланин (Фен). Гидрофобные группы молекул всегда более устойчивы, если их можно удалить из водного окружения. Поэтому белковые цепи в водном растворе складываются в молекулы, у которьгх такие группы обращены вовнутрь. Некоторые остатки аминокислот оказываются заряженными например, аспарагиновая (Асп) и глутаминовая (Глу) кислоты входят в белки в ионизованной форме и несут на себе отрицательный заряд, а основания лизин (Лиз) и аргинин (Apr) при pH 7 положительно заряжены. Несмотря на то что некоторые другие группы, например аспарагин (Асн), глутамин (Глу) и серии (Сер), незаряжены, они имеют полярность и поэтому совместимы с водным окружением. Одним из наиболее важных факторов, определяющих свертывание белковой цепи в глобулярную молекулу, является устойчивость, достигаемая при ориентации гидрофобных групп вовнутрь молекулы, а заряженных групп-наружу. Хотя каждый из двух оптических изомеров, показанных на рис. 21-12, пред- [c.314]

Эта аминокислота содержит гидроксильную груяяу с рК = 10,07, способную к диссоциации. Близость строения фенилаланина и тирозина обусловливает способность первого превращаться во второй в организме. Отсюда следует, что именно фсннлалании, а не тирозин, является незаменимой аминокислотой. Эти аминокислоты — предшественники в синтезе гормона адреналина. [c.29]

В некоторых микроорганизмах синтез пептидной связи происходит по более простому, примитивному, механизму. В этом случае пептидный синтез идет очень эффективно, хотя и в отсутствие высокоупорядоченного синтезирующего аппарата, обеспечиваемого структурами рибосомы и тРНК. Поэтому таким путем синтезируются лишь короткие белки (полипептиды), например грамицидин S [5]. Грамицидин S считается интересным антибиотиком по нескольким причинам. Во-первых, он содержит фенилаланин в D-конфигурации. d-Аминокислоты встречаются в природе очень редко, а в белках присутствуют только ь-аминокислоты. Во-вторых, грамицидин S содержит аминокислоту орнитин, которая обычно не входит в состав белков. [c.61]

Аналогично из бензальдегида и дикетопиперазина получается р-фенилаланин [c.484]

После гидролиза продуктов реакции горячей концентрированной соляной кислотой получаются, соответственно, I- и 1)-фенилаланин (в виде хлоргидратов). [c.360]

Растворы аминокислот (Р-фенилаланин, а-аланин, аспарагиновая кислота, солянокислый аргинин), содержащие по 0,8—1 мг/мл аминокислот соотношение изопропилового спирта и воды 1 9. [c.216]

Синтетические аминокислоты представляют собой рацемические смеси. Для разделения рацематов могут быть использованы классические методы, например образование диастереомерных солей эфиров аминокислот с оптически активными кислотами. Разделение рацематов природных аминокислот часто осуществляется ферментативными методами, что может быть иллюстрировано следующим примером (Грин-штейн). При взаимодействии Ы-ацетил-О, -фенилаланина с толуиди-ном в присутствии протеолитического фермента папаина (из растений папа1 я — дьпшого дерева) при 37° и pH = 6,5 образуется только толуи-дид -формы, который количественно выпадает в осадок, тогда как Ы-ацетил-Ь-фенилаланин остается в растворе [c.360]

Удивительное свойство бифенильного модельного соединения состоит в том, что в растворе оно существует в двух медленно взаимоиревращающихся формах, в которых эфирная группа занимает либо внешнее (экваториальное), либо внутреннее (аксиальное) положение относительно бифенильной системы. а-Химотрипсин проявляет суи ествепиую специфичность к 5,5экв-конформеру, тогда как остальные конформеры существенно инертнее к ферменту. Скорость гидролиза и константа Михаэлиса для активного кон-формера фактически идентичны аналогичным величинам соответствующего нормального субстрата — метилового эфира М-бензоил-фенилаланина. [c.235]

В фенилаланине или триптофане. У эластазы карман специфичности довольно мелкий (рис. 21-19, в). Эластаза обладает меньшей избирательностью по сравнению с двумя другими ферментами, но благоприятствует разрыву пептидной связи, следующей за маленькими радикальными группами, как у аланина или валина. [c.323]

Решение. Растворимость фенилаланина при 298 К в воде составляет 30 г/дм , а в этаноле 0,52 г/дм [c.348]

Многие обеспокоены своим весом, и поэтому представляет значительный интерес проблема подсластителей. Не так давно в США (и в СССР — Пер.) было разрешено использовать новый подсластитель — аспартам (торговое название Ыи1га шее1). В результате в продажу поступили улучшенные прохладительные напитки и другие виды диетического питания. Стоимость всего комплекса испытаний, которые были проведены для того, чтобы разрешить широкое использование аспартама, исчисляется миллионами долларов, и потребовалось около 10 лет работы. Все это повысило цену конечного продукта. Аспартам - это химическое соединение, образованное двумя природными аминокислотами аспарагиновой кислотой и фенилаланином. В расчете на грамм он содержит примерно столько же калорий, сколько и обычный сахар (сахароза). Однако он примерно в 200 раз слаще сахарозы, и поэтому для достижения одного и того же вкусового эффекта его требуется соответственно в 200 раз меньше. Именно поэтому его называют низкокалорийным подсластителем. В отличие от сахарина у него отсутствует неприятный привкус. [c.284]

В синтезе грамицидина 8 участвуют два фермента легкий (М = 100 000) и тяжелый (Л4 = 280 ООО), Синтез начинается иа легком ферменте, который действует также как рацемаза , превращая ь-фенилаланин в о-энантиомер. Нуклеофильная тиольная [руппа легкого фермента атакует активированный фенилаланин (АТР и аминокислота реагируют с образованием ангидрида), образуя (катализ основанием) высокоэнергетическин тиоэфир, ДСп1др —38 кДж/моль (—8 ккал/моль). Различие свойств тио-эфиров и ацильных эфиров связано с гораздо большей степенью делокализации неспаренных электронов кислородом карбонильной группы, чем атомом серы. Такая делокализация понижает электрофильность карбонильной группы. Кроме того, тиольная группа — более хорошая уходящая группа, чем соответствующая гидроксильная. Напомним, что для меркаптана рКа Ю, тогда как для спирта рКа 15 (табл. 2.1). [c.62]

Построенные из п-глюкозных единиц циклодекстрины хи-ральны, и для них в ходе реакций наблюдалось проявление хиральных свойств к субстратам [173]. Эти свойства использованы в работе Бреслоу и сотр. [186] на основе циклодекстрина, ковалентно связанного с коферментом, они синтезировали искусственный фермент . Он состоит из р-цнклодекстриипиридоксамина (разд, 7.2), который способен селективно осушествлять реакцию переаминирования, превращая фенилпнровиноградную кислоту в природный ь-энантиомер фенилаланина с выходом 52%. [c.311]

Фенилаланин, , . С Н СН.СНЫНа- СООН IV / 2,2,2, 30,8 11,0 4,8 8 [c.542]

Один из возможных путей для получения ответа на поставленные вопросы, вероятно, состоит в использовапии простых модельных субстратов фермента а-химотрипсипа. С этой целью Хейн и Ниман [101] впервые попытались выяснить конформацию некоторых субстратов, присоедипенных к а-химотрипсину, используя молекулы с фиксированной конформацией, для моделирования конформации, которую принимает в активном центре типичный ациклический субстрат метиловый эфир Н-ацетил-ь-фенилаланина (ь-АРМЕ). Для этого Ниман изучал кинетические свойства о- и ь-1-кето-3-карбометокси-1,2,3,4-тетрагидроизохинолина (КСТ1). Это [c.233]

Однако в 1968 г. Белло и Шевалье синтезировали из дифенового ангидрида уникальный фиксированный субстрат 3-метоксикарбо-нил-2-дибензазоцинон-1 [106]. Это бифенильное соединение с 2,2 -мостиком представляет собой аналог метилового эфира Ы-бензоил-фенилаланина (ВРМЕ). [c.235]

Этот изящный и удобный метод ограничен лишь доступностью галоидных алкилов. Поэтому он особенно целесообразен для получения таких аминокислот, как лейцин, норлейцин, изолейцин, фенилаланин, п-бромфенилаланин и метионин, т. е. в тех случаях, когда могут быть применены сравнительно легко доступные алкилгалогениды. Для того чтобы расширить возможности метода, вместо галоидных алкилов применяют реакционноспособные третичные амины, например грамин [c.362]

В качестве исходного в этом методе был выбран хиральный реагент, представляющий собой бициклическое производное ин-долина, синтез которого приведен ниже. Абсолютная стереохими-ческая конфигурация этого бициклического производного была определена путем коррелирования с ь(—)-фенилаланином. Он имеет простую жесткую структуру, необходимую для обеспече- [c.94]

Ионы кобальта также могут проявлять интересные каталитические свойства при гидролизе эфиров и амидов. Например, Со(1П) гораздо более эффективен, чем Zn(H), при поляризации карбоксильной группы пептидной связи. Однако было установлено, что карбоксипептидаза Л ката.лпзирует гпдролпз оензоплглицил-L-фенилаланина в 10 раз быстрее, чем это могло бы обеспечивать присутствие Со (III). Следовательпо, в случае фермента должен проявляться дополнительный эффект. [c.354]

Биосинтез Сд-веществ протекает через щнкнмовую и префеновую кислоты. Из этих кислот образуется пировиноградная кислота или биохимически эквивалентные ей коричная кислота или фенилаланин. Радиоактивный фенилаланин, если его ввести в сосну, очень быстро превращается в радиоактивный кониферин. Последний расщепляется р-глюкозидазой, а затем под действием фенолоксидазы и пероксидазы превращается в лигнин. Если ввести в сосну радиоактивный кониферин или фенилаланин, то в течение нескольких дней большая часть радиоактивности переходит в лигнин. [c.550]

Было показано, что а-химотриисин обладает так называемой первичной оптической специфичностью к этому бифенильному модельному соединению, т. е. только энантиомер, родственный ь-фенилаланину, гидролизуется ферментом. [c.235]

Тироциднн В отличается от тироцидина А лишь тем, что вместо одного остатка 1-фенилаланина в нем содержится триптофан (Крейг) [c.393]

Основы неорганической химии для студентов нехимических специальностей (1989) -- [ c.290 ]

Органическая химия (1968) -- [ c.233 ]

Пособие по химии для поступающих в вузы 1972 (1972) -- [ c.459 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (1996) -- [ c.309 ]

Курс органической химии (1965) -- [ c.503 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.644 , c.653 , c.657 , c.658 ]

Химия (1978) -- [ c.386 , c.390 ]

Углубленный курс органической химии Книга 1 (1981) -- [ c.6 , c.64 ]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.70 , c.254 ]

Методы получения и некоторые простые реакции присоединения альдегидов и кетонов Ч.1 (0) -- [ c.140 ]

Органические реакции Сб.6 (1953) -- [ c.189 ]

Названия органических соединений (1980) -- [ c.199 , c.263 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.436 , c.460 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (0) -- [ c.309 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.16 , c.17 , c.46 , c.51 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.871 ]

Начала органической химии Книга первая (1969) -- [ c.486 , c.507 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.10 , c.20 ]

Хроматографическое разделение энантиомеров (1991) -- [ c.68 , c.87 , c.160 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.0 ]

Общая органическая химия Т.11 (1986) -- [ c.357 , c.379 , c.386 , c.456 , c.542 , c.546 , c.553 , c.556 , c.560 , c.563 , c.572 , c.590 , c.599 , c.686 , c.688 , c.692 , c.695 , c.698 , c.702 , c.705 , c.709 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.243 , c.456 , c.457 , c.465 , c.468 , c.519 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.649 ]

Молекулярная биотехнология принципы и применение (2002) -- [ c.256 ]

Технология белковых пластических масс (1935) -- [ c.14 , c.62 , c.69 , c.108 ]

Методы органической химии Том 3 Выпуск 1 (1934) -- [ c.119 ]

Методы органической химии Том 3 Выпуск 3 (1930) -- [ c.408 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.34 , c.342 , c.389 , c.393 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.10 , c.11 , c.20 ]

Нейрохимия Основы и принципы (1990) -- [ c.107 ]

Органическая химия Часть 2 (1994) -- [ c.0 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (1985) -- [ c.309 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.32 ]

Биохимия (2004) -- [ c.18 , c.21 , c.381 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.10 , c.28 , c.83 , c.84 , c.107 , c.197 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (0) -- [ c.309 ]

Химия коллоидных и аморфных веществ (1948) -- [ c.168 ]

Органическая химия Том2 (2004) -- [ c.503 , c.507 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.498 ]

Органическая химия (2002) -- [ c.863 , c.865 ]

Органическая химия (1998) -- [ c.408 , c.412 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.65 , c.68 , c.120 , c.123 , c.136 ]

Справочник Химия изд.2 (2000) -- [ c.548 ]

Катализ в неорганической и органической химии книга вторая (1949) -- [ c.336 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.268 , c.272 , c.273 , c.368 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 1 (1967) -- [ c.280 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.105 , c.110 ]

Энциклопедия полимеров том 1 (1972) -- [ c.105 , c.110 ]

Фотометрический анализ издание 2 (1975) -- [ c.41 , c.168 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.360 , c.364 , c.369 ]

Общая химия (1964) -- [ c.483 ]

Учебник органической химии (1945) -- [ c.279 ]

Основные начала органической химии том 1 (1963) -- [ c.796 ]

Основания глобального анализа (1983) -- [ c.0 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.12 , c.77 , c.199 ]

Энциклопедия полимеров Том 1 (1974) -- [ c.105 , c.110 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.105 , c.110 ]

Природные ингибиторы роста и фитогормоны (1974) -- [ c.69 , c.78 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.68 , c.110 , c.115 , c.116 , c.191 , c.392 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.180 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.0 ]

Курс органической химии (1967) -- [ c.503 ]

Органическая химия 1965г (1965) -- [ c.450 ]

Органическая химия 1969г (1969) -- [ c.510 ]

Органическая химия 1973г (1973) -- [ c.477 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.116 , c.261 , c.323 , c.324 , c.325 , c.326 , c.327 ]

Курс органической химии (1979) -- [ c.381 ]

Органическая химия для студентов медицинских институтов (1963) -- [ c.234 , c.236 , c.278 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.255 , c.425 , c.428 , c.492 ]

Успехи стереохимии (1961) -- [ c.211 , c.306 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами Книга1 (1967) -- [ c.280 ]

Биохимия нуклеиновых кислот (1968) -- [ c.281 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.30 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.30 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.180 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.42 , c.431 , c.451 , c.452 , c.485 ]

Органическая химия Издание 3 (1977) -- [ c.265 , c.268 ]

Органическая химия Издание 4 (1981) -- [ c.408 , c.509 ]

Основы органической химии 2 Издание 2 (1978) -- [ c.100 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.630 , c.639 , c.644 , c.649 ]

Биохимия фенольных соединений (1968) -- [ c.209 , c.324 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.700 , c.702 , c.704 , c.715 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.370 , c.380 ]

Органическая химия 1971 (1971) -- [ c.237 ]

Органическая химия 1974 (1974) -- [ c.196 ]

Лекционные опыты и демонстрационные материалы по органической химии (1956) -- [ c.265 , c.266 , c.268 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.373 , c.382 , c.415 ]

Объёмный анализ Том 2 (1952) -- [ c.199 , c.203 ]

Фото-люминесценция растворов (1972) -- [ c.375 , c.435 ]

Капельный анализ органических веществ (1962) -- [ c.155 , c.180 , c.374 ]

Основные начала органической химии Том 2 1957 (1957) -- [ c.309 , c.391 , c.685 , c.698 , c.699 ]

Основные начала органической химии Том 2 1958 (1958) -- [ c.309 , c.391 , c.685 , c.698 , c.699 ]

Избранные проблемы стереохимии (1970) -- [ c.158 , c.159 , c.163 , c.164 , c.182 ]

Лабораторное руководство по хроматографическим и смежным методам Часть 2 (1982) -- [ c.0 ]

Общая химия (1974) -- [ c.675 , c.677 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.201 , c.215 ]

Органическая химия Издание 3 (1963) -- [ c.331 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.332 ]

Стереодифференцирующие реакции (1979) -- [ c.156 , c.271 , c.273 ]

Курс органической химии Издание 4 (1985) -- [ c.318 , c.329 , c.337 ]

Органическая химия Издание 2 (1976) -- [ c.422 ]

Стереохимия Издание 2 (1988) -- [ c.43 , c.56 , c.169 ]

Основы стереохимии (1964) -- [ c.395 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.47 , c.89 , c.194 ]

Особенности брожения и производства (2006) -- [ c.56 ]

Химия изотопов (1952) -- [ c.317 ]

Химия изотопов Издание 2 (1957) -- [ c.492 , c.493 ]

Методы органической химии Том 2 Издание 2 (1967) -- [ c.714 , c.716 , c.911 , c.912 ]

Методы органической химии Том 2 Методы анализа Издание 4 (1963) -- [ c.714 , c.716 , c.911 , c.912 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.303 , c.308 , c.366 ]

Стереохимия соединений углерода (1965) -- [ c.75 , c.79 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.351 , c.362 , c.363 , c.397 , c.550 , c.576 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.180 ]

Равновесная поликонденсация (1968) -- [ c.0 ]

Синтетические гетероцепные полиамиды (1962) -- [ c.0 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.537 , c.594 ]

Газовая хроматография - Библиографический указатель отечественной и зарубежной литературы (1952-1960) (1962) -- [ c.0 ]

Начала органической химии Кн 1 Издание 2 (1975) -- [ c.456 , c.476 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.173 , c.657 , c.681 , c.701 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.191 , c.192 , c.725 , c.754 , c.763 , c.773 ]

Химия органических лекарственных веществ (1953) -- [ c.0 , c.46 ]

Основы органической химии Ч 2 (1968) -- [ c.59 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.268 , c.272 , c.273 , c.368 ]

Современные методы эксперимента в органической химии (1960) -- [ c.162 , c.163 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.470 , c.472 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.27 , c.29 , c.31 , c.35 , c.47 , c.50 , c.54 , c.56 , c.57 , c.60 , c.79 , c.218 , c.303 ]

Молекулярная генетика (1974) -- [ c.39 , c.40 , c.76 , c.96 , c.205 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.17 , c.25 , c.26 , c.99 , c.135 , c.142 , c.181 , c.326 , c.343 , c.348 , c.357 , c.363 , c.395 , c.397 , c.400 , c.465 , c.473 , c.474 , c.512 ]

Гены (1987) -- [ c.56 ]

Флеш-фотолиз и импульсный радиолиз Применение в биохимии и медицинской химии (1987) -- [ c.167 , c.168 , c.180 , c.182 , c.187 , c.191 , c.193 , c.201 , c.344 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.330 ]

Жизнь зеленого растения (1983) -- [ c.41 , c.42 , c.158 , c.473 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.26 , c.277 , c.296 , c.299 , c.303 , c.304 , c.327 , c.329 , c.330 , c.332 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.232 ]

Определение строения органических соединений (2006) -- [ c.156 , c.240 ]

Применение биохимического методы для очистки сточных вод (0) -- [ c.0 ]

Жизнь как она есть, ее зарождение и сущность (2002) -- [ c.141 , c.143 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.26 , c.277 , c.296 , c.299 , c.303 , c.304 , c.327 , c.329 , c.330 , c.332 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.119 , c.130 ]

Основы гистохимии (1980) -- [ c.36 , c.254 ]

Структура и функции мембран (1988) -- [ c.118 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.56 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.105 , c.106 , c.164 , c.166 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.41 , c.42 , c.140 , c.144 , c.269 , c.276 , c.294 , c.296 , c.297 , c.341 ]

Модифицированные аминокислоты и пептиды на их основе (1987) -- [ c.51 ]

Витамин С Химия и биохимия (1999) -- [ c.99 , c.100 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.53 , c.132 , c.340 , c.358 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.21 , c.71 , c.175 , c.240 , c.241 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология