Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Фенилаланин Фенилаланин

    Человеческое тело может синтезировать 12 из 20 аминокислот. Остальные восемь должны поступать в организм в готовом виде вместе с белками пищи, поэтому они называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты включают изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин и (для детей) гистидин. При ограниченном поступлении такой аминокислоты в организм она становится лимитирующим веществом при построении любого белка, в состав которого она должна входить. Если такое случается, то единственное, что может предпринять организм, - это разрушить собственный белок, содержащий эту же аминокислоту. [c.262]


    Амино-З-фенилпропановая кислота (фенилаланин) [c.92]

    В белках всех живых организмов обычно встречается только 20 различных типов аминокислот, которые указаны в табл. 21-5. Некоторые из них имеют углеводородный состав, например валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Иле) и фенилаланин (Фен). Гидрофобные группы молекул всегда более устойчивы, если их можно удалить из водного окружения. Поэтому белковые цепи в водном растворе складываются в молекулы, у которьгх такие группы обращены вовнутрь. Некоторые остатки аминокислот оказываются заряженными например, аспарагиновая (Асп) и глутаминовая (Глу) кислоты входят в белки в ионизованной форме и несут на себе отрицательный заряд, а основания лизин (Лиз) и аргинин (Apr) при pH 7 положительно заряжены. Несмотря на то что некоторые другие группы, например аспарагин (Асн), глутамин (Глу) и серии (Сер), незаряжены, они имеют полярность и поэтому совместимы с водным окружением. Одним из наиболее важных факторов, определяющих свертывание белковой цепи в глобулярную молекулу, является устойчивость, достигаемая при ориентации гидрофобных групп вовнутрь молекулы, а заряженных групп-наружу. Хотя каждый из двух оптических изомеров, показанных на рис. 21-12, пред- [c.314]

    На этом основании авторы сделали вывод, что образование лигнина связано с биосинтезом шикимовой кислоты и ароматических аминокислот. Продолжая свое исследование, они наблюдали за процессом лигнификации путем количественного определения содержания ряда веществ (целлюлозы центозанов пектина крахмала шикимовой кислоты фенилаланина и тирозина) в молодых растениях зеленого гороха и красной сосны, выращивавшихся в водных культуральных растворах, содержавших различные предшественники лигнина (например, этанол, ацетат, пировиноградную, шикимовую, феруловую, фенилпиро-виноградную и и-оксифенилпировиноградную кислоты, фенилаланин, тирозин, кониферин и сирингин). [c.769]

    Фенилаланин. Фенилаланин всегда содержится в довольно постоянном количестве (25—50 остатков). [c.258]

    Оксипролин -. . . Фенилаланин. . . . Фенилаланин. . . .  [c.26]

    Биосинтез Сд-веществ протекает через щнкнмовую и префеновую кислоты. Из этих кислот образуется пировиноградная кислота или биохимически эквивалентные ей коричная кислота или фенилаланин. Радиоактивный фенилаланин, если его ввести в сосну, очень быстро превращается в радиоактивный кониферин. Последний расщепляется р-глюкозидазой, а затем под действием фенолоксидазы и пероксидазы превращается в лигнин. Если ввести в сосну радиоактивный кониферин или фенилаланин, то в течение нескольких дней большая часть радиоактивности переходит в лигнин. [c.550]


    Тирозин - заменимая аминокислота, но она образуется из незаменимой кислоты - фенилаланина. Фенилаланин гидроксилирует-ся по фенольной группе в положении 4. [c.119]

    Фенилаланин Фенилала Фенилаланин Фенилаланин Двухвалентные [c.138]

    Аргинин Лизин Гистидин Метионин Метионин+цистин Триптофан Г лицин Фенилаланин Фенилаланин+тиро-зин Лейцин Изолейцин Треонин Валин [c.442]

    По соседству с гистидином-119 находится фенилаланин-120. Линии, которые дает этот остаток, не были однозначно идентифицированы однако, так как в кольце РЬе пять протонов и имеется пик соответствующей интенсивности в ароматической области спектра, можно допустить, что этот пик соответствует фенилаланину. При добавлении З -ЦМФ положение этого пика сильно изменяется, но если добавить только фосфат, смещения не происходит. Это позволяет предположить, что связывание включает также взаимодействие между остатком цитозина в З -ЦМФ и фенилаланином. Следует отметить, что это только предположение, потому что не ясно, принадлежит ли этот пик действительно фенилаланину-120. [c.506]

    Методом калориметрии получены термохимические характеристики растворения фенилаланина в воде. Показано, что процесс растворения в выбранном диапазоне концентраций эндотермичен. Установлено, что с ростом концентрации ароматической аминокислоты уменьшается эндотермич-ность процесса. Сделан вывод о преобладающей роли гидрофобного эффекта при растворении фенилаланина. [c.97]

    Нормальная работа организма обеспечивается функциями множества взаимосвязанных генов, и мутация даже в одном из них может иметь самые разные последствия. Так, мутация, в результате которой изменяется активность того или иного фермента, может приводить к накоплению токсичного субстрата или дефициту соединения, необходимого для нормального функционирования клетки, а мутация в гене, кодирующем структурный белок, — к серьезным нарущениям на уровне клеток, тканей или органов. Кроме того, мутация в гене, экспрессирующемся в одной ткани, может сказаться самым серьезным образом на совсем другой ткани и привести к появлению множества симптомов. Например, мутация в гене печеночного фермента фе-нилаланиндегидроксилазы, в результате которой блокируется превращение фенилаланина в тирозин, оказывает серьезное влияние на нервную систему. У индивидуума, гомозиготного по дефектному гену, этот фермент не вырабатьшается вообще или вырабатывается в очень небольших количествах это приводит к повьгшению уровня эндогенного фенилаланина в крови, к неправильному фор- [c.483]

    Полисомы активнее участвуют в синтезе полипептидов, чем отдельные рибосомные мономеры. Об этом можно судить по включению меченых аминокислот в системе, содержащей, например, синтетическую яг-РНК в виде поли-У, которая обеспечивает специфическое включение фенилаланина в полипептид. Уже образовавшие агрегат рибосомы певосприимчивы к добавленной поли-У, а мономеры с готовностью акцептируют поли-У и образуют быстро осаждающийся комплекс, обладающий белоксиитезирующей активностью, о чем говорит включение С -фенилаланина [82,83, 93]. [c.281]

    Принято, что 1 г идеального белка содеожит (в мг) изолейцина — 40, лейцина — 70, лизина — 55, серусодержащих соединений (в сумме) — 35, ароматических соединений—60, триптофана — 10, треонина — 40, валина — 50. Если, например, 1 г исследуемого белка содержит изолейцина —- 20 мг, лейцина — 80, лизина — 40, метионина и цистина (в сумме) — 35, фенилаланина и тирозина (в сумме)— 70, триптофана—10, треонина — 30, валина — 80, то скоры соответственно составят для изолейцина — 20 40-100=50%, лейцина—114, лизина — 73, метионина и цистина (в сумме) — 100, фенилаланина и тирозина (в сумме) — 118, триптофана — 100, треонина — 75, валина—165%, В данном случае главной лимитирующей аминокислотой является изолейцин, второй — лизин, третьей — трео-нин. [c.9]

    Диета с резким ограничением содержания фенилаланина вводится с момента подтверждения диагноза классической фенилкетонурии. Учитывая высокое содержание фенилаланина в белке, полностью исключают продукты животного происхождения (мясо, птица, рыба, молоко и продукты из них), а также фибы, содержание растительного белка тщательно нормируют в соответствии с массой тела и возрастом ребёнка. Дефицит пищевого белка и микроэлементов, возникающий вследствие длительного применения ограничительной диеты, компенсируют назначением специальных продуктов питания — смесей аминокислот или белковых гидролизатов с низким содержанием фенилаланина. В связи с высокой стоимостью этих препаратов лечение проводят за счёт государства под наблюдением врачей специализированного центра При атипичных формах фенилкетонурии (2 и 3) даже строгое соблюдение диеты с низким содержанием фенилаланина не приводит к предупреждению тяжёлых неврологических нарущений. Назначение диеты, обогащённой тетрагидробиоптерином, также не приводит к клиническому улучшению у таких больных. [c.431]

    В Salvia тирозин не превращается в л-кумаровую кислоту по схеме, изображенной на рис. 17. Эта ступень (реакция 3) выведена на основании изучения образования лигнина (измеряли радиоактивность ванилина) из С -фенилала-нина и С -тирозина в ряде видов растений (Нейш [49], Браун [90]), Многие растения не способны преобразовывать тирозин в лигнин, хотя все они могут использовать для этой цели фенилаланин. Однако все изученные виды семейства злаковых с приблизительно одинаковой эффективностью использовали как фенилаланин, так и тирозин. Хотя все виды растений могут включать л-кумаровую кислоту в лигнин, злаковые отличаются своей способностью преобразовывать тирозин непосредственно в л-кумаровую кислоту, тогда как все другие растения превращают фенилаланин в коричную кислоту и уже потом — в л-кумаровую кислоту. [c.255]


    Хатчинсон и сотр. [184] изучили биосинтез флоридзина (глюкозид флоретина) в дисках листьев Malus, внося С -меченый предшественник методом вакуумной инфильтрации. Предшественниками флоретина (рис. 30) были как ацетат, так и фенилаланин. Фенилаланин включается в кольцо В, а ацетат — в кольцо А. Авадани и Тауэре [185] показали, что [а-0 ]-коричная кислота также легко включается в флоридзин. Эти превращения эффективно проходят лишь в дисках молодых листьев. [c.272]

    Тем временем Браун и Нейш [30] расширили свои исследования с использованием радиоактивной метки на ряд фенольных соединений, которые они рассматривали как потенциальные промежуточные соединения при лигнификации. Вначале они сравнили с фенилаланином несколько О -меченых - i-соединений в качестве предшественников лигнина пшеницы (по предварительным данным, фенилаланин используется интенсивнее). Результаты определения изотопного разбавления показали, что ни одно из этих соединений, кроме ванилина, не используется с эффективностью, превышающей от активности фенилаланина, а у большинства из них она еще ниже. Меченые фенилпропаноидные соединения ведут себя по-разному. Тирозин и коричная кислота используются для синтеза кониферилового и синапового лигнинов приблизительно так же, как и фенилаланин феруловая кислота (замещенный в кольцо конифериловый спирт) эффективно превращается в колосящейся пшенице только в конифериловый лигнин. Эти результаты однозначно показывают, что в данном случае фенилпропаноидные карбоновые кислоты связаны с процессами лигнификации. Вопрос о возможном распаде и ресинтезе исследовали на примере коричной кислоты. Если З-С -коричную кислоту ввести в лигнин как интактную фенилпропаноидную единицу, то весь обнаруживаемый в ванилине и сиреневом альдегиде, является атомом углерода карбонильной группы. При обработке каждого альдегида перекисью водорода в щелочной среде можно получить соответствующий карбонильный углерод в виде углерода муравьиной кислоты при этом содержание полностью соответствует активности исходного альдегида. [c.290]

    В фенилаланине или триптофане. У эластазы карман специфичности довольно мелкий (рис. 21-19, в). Эластаза обладает меньшей избирательностью по сравнению с двумя другими ферментами, но благоприятствует разрыву пептидной связи, следующей за маленькими радикальными группами, как у аланина или валина. [c.323]

    Лейцины и фенилаланин. Разделение этой группы вызывает затруднения, поскольку в большинстве систем растворителей по крайней море две аминокислоты взаимно перекрывают друг друга, причем изолейцин, имеющий такую же или меньшую величину по сравнению с лейцином 1И фенилаланином, располагается по отношению к ним в различных ноложе- [c.426]

    На пластинку Рк1оп 50-Х8 в стартовые точки (7) наносят образцы депротеинизированной сыворотки больного и здорового ребенка по 15-20 касаний капилляров в каждую точку. В остальные пять точек наносят рабочий раствор фенилаланина по 1, 3, 7 и 9 касаний, что соответствует 0,5 1,5 2,5 3,5 и 4,5 мкл (в 0,5 мкл раствора содержится 2-10 3 мкмоль фенилаланина). [c.285]

    Многие обеспокоены своим весом, и поэтому представляет значительный интерес проблема подсластителей. Не так давно в США (и в СССР — Пер.) было разрешено использовать новый подсластитель — аспартам (торговое название Ыи1га шее1). В результате в продажу поступили улучшенные прохладительные напитки и другие виды диетического питания. Стоимость всего комплекса испытаний, которые были проведены для того, чтобы разрешить широкое использование аспартама, исчисляется миллионами долларов, и потребовалось около 10 лет работы. Все это повысило цену конечного продукта. Аспартам - это химическое соединение, образованное двумя природными аминокислотами аспарагиновой кислотой и фенилаланином. В расчете на грамм он содержит примерно столько же калорий, сколько и обычный сахар (сахароза). Однако он примерно в 200 раз слаще сахарозы, и поэтому для достижения одного и того же вкусового эффекта его требуется соответственно в 200 раз меньше. Именно поэтому его называют низкокалорийным подсластителем. В отличие от сахарина у него отсутствует неприятный привкус. [c.284]

    Диета с низким содержанием фенилаланина фенилаланина, с добавлением 1,5-3 г тирози нь [c.51]

    Успех программы по фенилкетонурии породил новые проблемы, связанные с беременностью женщин, которые в детстве успешно лечились от фенилкетонурии и впоследствии не нуждались в диете. У таких беременных уровень фенилаланина повышен, что оказывает повреждающее действие на развивающийся плод. При этом возможны выкидьппи, микроцефалия с умственной отсталостью, пороки сердца и задержки внутриутробного развития. Восстановление ограниченной по фенилаланину диеты до начала беременности должно предотвратить эти аномалии. Учитывая сложность выявления всех матерей, имевших фенилкетонурию, и случаи незапланированных беременностей, трудно определить всех женщин, которым во время беременности следует возобновить ограниченную по фенилаланину диету. [c.160]

    Природу стереоспецифичности папаина помогает понять построение моделей [105]. Проведенные исследования показали, что D-аминокислоты не могут поместиться в подцентрах из-за стерических затруднений, возникающих при их контактировании с ферментом. Папаин не является экзопептидазой, поскольку свободная карбоксильная группа субстрата должна находиться на расстоянии 3—4 А от карбоксильной группы Asp-158 из-за электростатического отталкивания. Кроме того, указанные исследования позволили предположить наличие механизма деформации. В фермент-субстратном комплексе уходящая группа субстрата, по-видимому, подвергается давлению со стороны а-СШ-группы His-159, однако при образовании тетраэдрического промежуточного соединения это давление ослабляется. В пользу указанного предположения говорит тот факт, что аналоги субстратов, у которых уходящая группа заменена небольшой по размерам группой, связываются значительно прочнее аналогов с более крупными остатками [92, 105]. Специфичность подцентра S2 к большим по размеру гидрофобным остаткам проявляется в возрастании fe at, а не в увеличении прочности связывания. Лоу и Ютавонг [105] предположили, что связывание подцентром S2 такого остатка, как фенилаланин, приводит к некоторому увеличению размеров расщелины и к еще большей деформации активного центра [105]. Раздвижение стенок расщелины было впоследствии обнаружено при исследовании кристаллической структуры фермента, ингибированного хлорметил-кето-производным Ы-бензилоксикарбонил-Ь-фенилаланин-Ь-аланина [104]. Использование этого соединения указывает на наличие в ферменте центра связывания карбонильного кислорода расщепляемой пептидной связи. В этот центр, как и в случае сериновых протеаз, входит NH-rpynna полипептидного остова, принадлежащая ys-25 другая водородная связь образуется с участием ЫНг-группы Gln-19. [c.375]


Смотреть страницы где упоминается термин Фенилаланин Фенилаланин: [c.503]    [c.268]    [c.268]    [c.110]    [c.171]    [c.597]    [c.503]    [c.216]    [c.628]    [c.658]    [c.282]    [c.268]    [c.77]    [c.239]    [c.210]    [c.362]    [c.349]    [c.118]    [c.268]    [c.363]    [c.180]    [c.289]    [c.166]    [c.315]   
Органическая химия Том2 (2004) -- [ c.430 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Агароза фенилаланина

Амиды кислот НС Фенилаланин

Амино нафтойная кислот Фенилаланин

Аминокислоты фенилаланин

Аминопропанол окисление Амино фенилаланин

Аминоуксусная кислота Глицин Амино фенилаланин, окислени

Аминоуксусная кислота Глицин Амино фенилпропионовая кислота Фенилаланин

Ароматические аминокислоты Фенилаланин

Ароматические аминокислоты также Фенилаланин, Тирозин

Ацетил фенилаланин, метиламид

Бензилоксикарбонил фенилаланин

Бензоил фенилаланин

Бензоил фенилаланин, щелочной

Бензоил фенилаланин, щелочной гидролиз

Бензойная кислота, получение окислением фенилаланина

Глицил аланил фенилаланин

Глицил аланил фенилаланин метиловый эфир

Глицил аланил фенилаланин, поликонденсация

Глицин Амино фенилпропионовая кислота Фенилаланин

Дезаминирование фенилаланина и тирозина

Декарбоксилирование фенилаланина и тирозина

Диета с пониженным содержанием фенилаланина

Диокси фенилаланин

Желатина, содержание фенилаланин

Карбангидрид фенилаланина

Карбангидрид фенилаланина бис Карбангидрид цистеина

Карбангидрид фенилаланина полиамиды, сметанные

Карбангидрид фенилаланина полимеризация

Карбангидрид фенилаланина смешанные полиамиды

Карбобензилокси фенилаланин, ангидрид из аминокислоты

Катаболизм тирозина и фенилаланина

Кислота dZ Фенилаланин

Колебательные полосы в спектре фенилаланина

Круговой дихроизм фенилаланиновых остатков

Ксантопротеиновая реакция (на тирозин, триптофан, фенилаланин)

Лейцил-фенилаланин

Метаболизм фенилаланина и тирозина у животных и бактерий

Метаболизм фенилаланина и тирозина у растений

Метиловый Фенилаланин

Обмен фенилаланина и тирозина

Обмен фенилаланина и тирозина у животных

Образование фенилаланина и тирозина

Особенности метаболизма фенилаланина и тирозина в разных тканях

Поли фенилаланин

Поли фенилаланин гидролиз, кинетика

Поли фенилаланин растворимость

Поли фенилаланин, гидролиз

Поли фенилаланин, получение

Получение сополимера L-лейцина и D, .-фенилаланина

Превращения фенилаланина

Работа 109. Колориметрическое определение фенилаланина

Распад фенилаланина

Рацемизация концевого фенилаланина

Родионов и А. М. Федорова. О некоторых производных Р-фенилаланина

Таурин dZ Фенилаланин

Тирозин как антагонист фенилаланина

Тирозин сберегающее влияние на фенилаланин

Фаворский фенилаланин

Фаялит -Фенилаланин, карбангидрид, полиамид

Фенантрен -Фенилаланин, карбангидрид

Фенантрен Фенилаланин

Фенацилбромид й Фенилаланин

Фенетол Фенилаланин

Фенил Фенилаланин

Фенилазид Фенилаланин

Фенилаланин

Фенилаланин

Фенилаланин Амино фенилпропионовая кислота

Фенилаланин Фенил аминопро

Фенилаланин Фенил аминопро пионовая кислота

Фенилаланин Фенилендиамин в хроматографии

Фенилаланин аналоги

Фенилаланин асимметрический синтез

Фенилаланин биосинтез

Фенилаланин биохимическое

Фенилаланин в альбуминоидах

Фенилаланин в белках

Фенилаланин в биологических объектах

Фенилаланин в глюконеогенезе

Фенилаланин в грамицидине

Фенилаланин в мышью, крысой и человеко

Фенилаланин в тканевой культуре

Фенилаланин варианты

Фенилаланин вкус L и изомеров

Фенилаланин выделение

Фенилаланин выделение из люпина и других

Фенилаланин гидроксилаза

Фенилаланин гидроксилирование

Фенилаланин гидролиз

Фенилаланин дезаминирование

Фенилаланин декарбоксилирование

Фенилаланин диета с ограниченным содержанием

Фенилаланин дифторметил

Фенилаланин и родственные соединения

Фенилаланин и тирозин

Фенилаланин и тирозин распадаются под действием оксигеназ на ацетоацетат и фумарат

Фенилаланин идентификация

Фенилаланин избыток, тестирование

Фенилаланин изоэлектрическая точка

Фенилаланин использование бактериями

Фенилаланин как диагностический индикатор

Фенилаланин как донатор водорода

Фенилаланин как незаменимая аминокислота

Фенилаланин карбоксиангидрида полимеризаци

Фенилаланин кетогенное действие

Фенилаланин кодирование

Фенилаланин концевой остаток в инсулин

Фенилаланин ментиловый эфир, химический сдви

Фенилаланин метиловый эфир

Фенилаланин методом Блока Купа и Денюэля

Фенилаланин методом Блока окислением до бензойной кислоты

Фенилаланин меченый

Фенилаланин монооксигеназа

Фенилаланин наследственные нарушения обмена

Фенилаланин недостаток

Фенилаланин нингидринная реакция

Фенилаланин обмен

Фенилаланин окисление изомеров

Фенилаланин определение методом МС в пептидах

Фенилаланин оптическое вращение

Фенилаланин отсутствие при фенилкетонурии

Фенилаланин переаминирование

Фенилаланин перенос через стенку кишечник

Фенилаланин полиамиды смешанные

Фенилаланин поликонденсация

Фенилаланин получение

Фенилаланин потребность у взрослых мужчин и младенцев

Фенилаланин потребность у животных

Фенилаланин потребность у тирозин

Фенилаланин потребность у тканях

Фенилаланин потребность у человека

Фенилаланин превращение в гиппуровую кислоту

Фенилаланин превращение в гомогентизиновую

Фенилаланин превращение в гомогентизиновую кислоту

Фенилаланин при гниении

Фенилаланин при фенилкетонурии

Фенилаланин разделение изомеров

Фенилаланин разделение рацемата

Фенилаланин разл

Фенилаланин разл -Фенилаланин разл

Фенилаланин распределение функциональных

Фенилаланин расщепление

Фенилаланин расщепление рацемата

Фенилаланин реакции

Фенилаланин сберегающее действие тирозин

Фенилаланин сводная схема превращений

Фенилаланин связывание

Фенилаланин синтез

Фенилаланин скрининг

Фенилаланин см белках животного происхождения

Фенилаланин см глобулинах семян

Фенилаланин см гормонах

Фенилаланин см желатине

Фенилаланин см кератинах

Фенилаланин см кормах и пищевых продукта

Фенилаланин см крови

Фенилаланин см кукурузе

Фенилаланин см молоке

Фенилаланин см пшенице

Фенилаланин см ферментах

Фенилаланин см чкж растительного происхождения

Фенилаланин см чкж семян

Фенилаланин см чкж тканей

Фенилаланин см шерсти

Фенилаланин см яйцах

Фенилаланин содержание в белках

Фенилаланин состояние в белках

Фенилаланин строение

Фенилаланин структура

Фенилаланин суточная потребность

Фенилаланин точка разложения, растворимость

Фенилаланин удельное оптическое вращение

Фенилаланин уровень в стрессовых ситуациях

Фенилаланин участие в синтезе гиосциамин

Фенилаланин физические свойства

Фенилаланин хинон

Фенилаланин хлоргидрат хлорангидрида, поликонденсация

Фенилаланин экскреция

Фенилаланин этиловый эфир, поликонденсация

Фенилаланин этиловый эфир, смешанные полиамиды

Фенилаланин, антагонисты

Фенилаланин, антагонисты источников

Фенилаланин, антагонисты при некоторых заболеваниях

Фенилаланин, биосинтез коричной кислоты

Фенилаланин, биосинтез флавоноидов

Фенилаланин, значение

Фенилаланин, методом Блока и Боллинга

Фенилаланин, нахождение в инсулин

Фенилаланин, нахождение в инсулин групп

Фенилаланин, образование при облучении алкилбензолов

Фенилаланин, окисление

Фенилаланин, определение в вод

Фенилаланин, определение в вод Фенилуксусная кислота, определение

Фенилаланин, определение в вод в воде

Фенилаланин, определение в крови

Фенилаланин, склонность к рацемизации

Фенилаланин, титрование гидроокисями металлов

Фенилаланин, установление конфигурации

Фенилаланин, этиловый эфир

Фенилаланин, этиловый эфир полиамиды

Фенилаланин, этиловый эфир, гидролиз

Фенилаланин, эфир

Фенилаланина NKA, полимеризация

Фенилаланина NKA, полимеризация константа скорости роста

Фенилаланина ацилпроизводные как

Фенилаланина ацилпроизводные как бактерициды

Фенилаланин—аммиак-лиаза

Фенилацетат из фенилаланина

Фенилпировиноградная кислота биосинтезе фенилаланина

Фенилпировиноградная кислота из фенилаланина

Ферменты, участвующие в использовании D-фенилаланина

Фотофизические свойства триплетного состояния фенилаланина и его производных

Хлеб лейцина фенилаланина

Хлорамфеникол, снятие торможения фенилаланином

Шерсть оксипролина фенилаланина

Ы-Фталил--Р-фенилаланин

Этиловый эфир L фенилаланина каталитический гидролиз

фенилаланин-сефароза



© 2025 chem21.info Реклама на сайте