Ферменты кодирующие гены

Рис. 15.4. Изменение разбивки считываемой последовательности на триплеты в результате мутации со сдвигом рамки . Бактериофаг Т4 способен образовывать лизоцим. Этот фермент кодируется геном фага. Вверху представлен отрезок нормальной нуклеотидной последовательности (фаг дикого типа) и указаны соответствующие аминокислоты, Внизу приведена нуклеотидная последовательность двойного мутанта, полученного из дикого типа в результате двукратной обработки профлавином. Нуклеотид А во втором триплете утрачен, и начиная с этого места триплеты считываются неправильно ( рамка считывания сдвинута). В результате включения О в конце пятого неверного триплета в дальнейшем восстанавливается правильный порядок считывания. Таким образом, нуклеотидные последовательности двойного мутанта и дикого типа различны только на участке от второго до пятого триплета включительно. Если кодируемые этими триплетами аминокислоты не существенны для функции данного белка, то вторая мутация восстанавливает свойства (фенотип) дикого типа (генетическая супрессия).

Регуляция биосинтеза аминокислот, основанная на изменении концентрации ферментов, — это генный уровень регуляции. Если данная аминокислота присутствует в достаточном количестве, гены, кодирующие ферменты этого пути, репрессируются, когда же ее концентрация снижается, происходит индукция генов и ферменты начинают вырабатываться в большом количестве. Механизм генетической репрессии приведен в главе 29. [c.407]

Размер эукариотических генов. В печени крысы имеется фермент, в полипептидную цепь которого входит 192 аминокислотных остатка. Этот фермент кодируется геном, включающим 1440 пар оснований. Объясните взаимосвязь между числом аминокислотных остатков в ферменте и числом пар оснований в соответствующем ему гене. [c.892]

Исследование изолированных клеточных органелл Субфракционирование органелл Выделение и характеристика метаболитов и ферментов Клонирование генов, кодирующих ферменты и другие белки [c.17]

В биодеградации сложной органической молекулы обычно участвуют несколько разных ферментов. Кодирующие их гены могут иметь хромосомную локализацию, но чаще входят в состав крупных (50-200 т. п. н.) плазмид (табл. 13.1), а [c.275]

У здоровых людей в ктетках печени присутствует фермент фенилаланингидроксилаза, однако у больных фенилкетонурией этого фермента нет. Ген, кодирующий его, находится на хромосоме 12. В результате мутации этого гена в организме больного накапливается фенилаланин. Избыток фенилаланина оказывает губительное действие на мозг человека и его умственное развитие. Новорожденные с фенилкетонурией выглядят вполне нормальными, так как в период внутриутробного развития избыток фенилаланина проходит через плаценту и утилизируется в печени матери. Если лечения не проводить с младенческого возраста, уже в первые годы жизни патология становится заметной. Наиболее серьезный симптом — сильное отставание в умственном развитии. У пациентов, не подвергающихся лечению, коэффициент умственного развития (Щ) может быть меньше 20. До того как были разработаны методы лечения, более 1% пациентов психиатрических клиник составляли именно больные фенилкетонурией. Они редко доживали до 30 лет. Помимо умственной отсталости среди других симптомов болезни отмечены [c.249]

Аденозиндезаминаза кодируется геном, локализованным в 20-й хромосоме (разд. 3.4). Электрофорез в крахмальном геле продемонстрировал полиморфизм этого фермента. Наиболее распространенный аллель обозначается ADA часто встречающийся полиморфный вариант ADA . В западных популяциях аллель ADA встречается с частотой около 0,05 [1309]. Описаны и другие варианты ADA [1294]. Недостаточность ADA является аутосомно-рецессивным признаком. У больных детей в эритроцитах и других тканях активность адено- [c.48]

Полярность. Некоторые мутации в структурных генах оперона оказывают двоякое влияние на синтез белка они не только приводят к изменению структуры соответствующего полипептида, но и обусловливают уменьшение скорости синтеза тех ферментов, которые кодируются генами, расположен- [c.537]

Мутации, вызываемые путем сайт-специфичного воздействия,, используют сегодня для проверки адекватности результатов структурных исследований. В некоторых случаях с их помощью-удалось показать, что структурная стабильность белка и его каталитическая активность могут быть разобщены. Накопив достаточное количество информации о взаимосвязи между стабильностью структуры белка и его функцией, мы, возможно, сумеем осуществлять тонкую регуляцию активности биологических катализаторов и создавать полностью синтетические их аналоги. Недавно появилась работа, в которой сообщалось о клонировании первого синтетического гена фермента, кодирующего активный фрагмент молекулы рибонуклеазы. [c.184]

Геном митохондрий. Давно известно, что митохондрии имеют собственную ДНК и собственные гены, например, для транспортной РНК. С другой стороны, многие, но не все митохондриальные ферменты кодируются ядерными генами. [c.146]

Цитохромоксидазы выполняют в аэробных организмах уникальную функцию они соединяются с Ог почти таким же образом, как и гемоглобин, а затем быстро восстанавливают Ог до двух молекул НгО [24а]. Происходит разрыв связи О—О для восстановления требуется четыре электрона. Очевидно, процесс этот сложен и пока еще плохо изучен. Важно отметить, что цитохромоксидаза, содержащаяся в митохондриях млекопитающих, имеет два гема (цитохром а) и два атома u(I) на одну функциональную единицу. Таким образом, при восстановлении обеих молекул цитохрома а и двух атомов меди может быть запасено четыре электрона для последующего восстановления одной молекулы Ог. Химия цитохромоксидазы слабо изучена. Как впервые обнаружил Кейлин, только половина молекул цитохрома а соединяется с СО. Она была названа цитохромом аз. По данным электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия, в цитохромоксида-зе дрожжей имеется шесть или семь субъединиц с мол. весом от 5 000 до 42 000 [24Ь, с]. Интересно отметить, что три наиболее крупные субъединицы, по-видимому, кодируются генами митохондриальной ДНК. Группы гема присоединены к пептидам меньшего размера. Было высказано предположение, что в интактном ферменте молекула Ог вначале связывается между атомом железа цитохрома аз и ионом двухвалентной меди aV—Ог—Си+. На следующей стадии происходит двухэлектронный процесс восстановления Ог с образованием перекисной структуры и далее двух молекул воды. [c.376]

С начала текуш,его столетия генетики анализируют наиболее видимое проявление индивидума — фенотип. Однако эти исследования ограничиваются тем, что анализируемые различия по большей части передают комплексные морфологические и физиологические характеристики.. Биохимическая генетика — наука, в полной мере развивающаяся с 1960-х годов, дает теперь возможность проводить селекцию не только на фенотип, но и на непосредственные продукты генов — белки. Действительно, если гипотеза Бидла, Татума и Горовица один ген... один фермент сейчас не совсем точна, все равно верно то, что белки и ферменты кодируются дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК), и это позволяет самым непосредственным образом связать один из фенотипов с определенным генотипом. Именно таким образом корреляции между различиями на уровне генотипа и ферментными вариациями станут очевидными. Около 25 лет тому назад единственные примеры ферментного полиморфизма, которые можно было привести, относились только к микроорганизмам в то время еще полагали, что этот полиморфизм является исключением. При современных знаниях можно констатировать, что биохимический полиморфизм представляет общее явление, свойственное и животным, и растениям. [c.37]

Свечение наблюдается только в присутствии кислорода. Обычно бактерии испускают сине-зеленый свет (472 — 505 нм), но один штамм Vibrio fis heri светится желтым светом с длиной волны 545 нм. В аэробных условиях микроорганизмы осуществляют процесс аэробного дыхания и свечения (рис. 111). У них имеется обычная дыхательная цепь и работает цикл Кребса. Свечение зависит от окисления длинноцепочечного альдегида с 13—18 атомами углерода в молекуле. Светится возбужденный флавин под действием фермента люциферазы. Люцифераза — это двухсубъединичный фермент типа монооксигеназы. Кодируется генами /мх-оперона, которые очень удобны в биоинженерных работах в качестве репортерных генов. Система люциферазы очень чувствительна к различным загрязнениям, поэтому светящиеся микроорганизмы можно использовать в неизбирательных экспресс-тестах на общую токсичность. [c.155]

Важной задачей является повышение эффективности биосинтеза известных антибиотиков. Значительных результатов ученым н практикам удалось добиться в селекции штаммов-продуцентов с применением индуцированного мутагенеза и многоступенчатого отбора. Например, продуктивность штаммов Peni illum по синтезу пенициллина увеличена в сотни раз. Определенные перспективы открываются в связи с возможностью клонирования генов узких мест биосинтеза антибиотика или в случае, если все биосинтетические ферменты кодируются единым оперо-ном. [c.251]

Ген агоН кодирует один из трех ферментов, катализирующих начальную реакцию в общем пути биосинтеза ароматических аминокислот. Его выражение репрессируется триптофаном через активацию (гр-репрессора. (Другие ферменты, кодируемые генами агоР и агоС, репрессируются другими регуляторными белками.) Значение таких типов контроля состоит в распространении регуляторной сети не только на пути, связанные с завершением синтеза различных ароматических аминокислот, но и на предшествующие стадии, в процессе которых синтезируются продукты начальных этапов данного пути. [c.196]

То, что определенная мутация по ядерным генам может нарушать синтез определенного белкового компонента, проще всего объяснить тем, что она затронула уникальный структурный ген. Из этого следует, что должны существовать количественные различия в представительстве белковых компонентов, кодируемых генами органелл и ядерными генами, поскольку копий митохондриального генома намного больше (см. табл. 22.2). По-видимому, ядерные гены экспрессируются более эффективно. Наличие таких различий было прямо подтверждено в случае одного из ферментов хлоропластов, рибу-лозобисфосфат-карбоксилазы кукурузы, большая субъединица которой кодируется геном органеллы, присутствующим в клетке в виде большого числа копий, а малая субъединица кодируется ядерным геном, представленным неповторяющейся ДНК. [c.284]

Наиболее полно охарактеризована топоизомераза типа I из Е. соИ (первоначально названная белком ш). Этот фермент эффективно релаксирует ДНК, отрицательно суперспирализованную в высокой степени. Скорость процесса замедляется по мере приближения числа зацеплений к значению, характерному для полностью релаксированной ДНК. Фермент не действует на положительно суперспирализованную ДНК. Он кодируется геном top мутации в нем вызывают увеличение уровня суперспирализации в нуклеоиде (и могут оказывать влияние на транскрипцию, как описано в гл. 11). [c.411]

Ранние работы по картированию генов с использованием эффекта дозы генов. Обычно при аутосомно-рецессивных аномалиях ферментов их активность у гетерозигот близка к величине, средней для фенотипов двух типов гомозигот. В тех случаях, когда активность фермента у мутантных гомозигот близка к нулевой, у гетерозигот обычно наблюдается примерно 50%-пая активность (разд. 4.2.2.8). Это означает, что в норме ферментативная активность прямо отражает количество синтезированного белка и нет никаких специальных механизмов, корректирующих интенсивность синтеза до нормального у таких гетерозигот. Поэтому вполне логично было бы предположить, что активность ферментов, которые кодируются генами, локализованными в трисомных хромосомах или их сегментах, должна в полтора раза превышать активность у гомозигот. По этой же причине [c.133]

Тип I. Раскрытие ароматического кольца через образование хлоркатехо-лов с последующим дегалогенированием на одной из статий подготовительного метаболизма интермедиатов. В этом случае микроорганизмы не способны использовать для роста полихлорированные субстраты. Ряд ферментов, катализирующих реакции этого типа, кодируется генами плазмиды-переносчика (метка Р на схеме). [c.382]

В качестве последнего примера рассмотрим полимеразу, обнаруженную в клетках Е. oli, зараженных фагом Т7. Этот фермент резко отличается от фермента нормальной клетки. Он меньше (мол. вес 100000) и состоит из единственного полипептида. Оп кодируется геном фага. Исследование процесса заражения клетки фагом Т7 показано, что после того, как ДНК фага прбникает в клетку, ее РНК-полимераза транскрибирует три гена фага ж появляются соответствующие белковые продукты. Среди них — полимераза фага Т7. Она уже может транскрибировать остальную часть гепома вируса, что она и делает. Это объясняет так называемые ранние и поздние функции. [c.291]

Индуктор (лактоза) является субстратом индуцируемого белка (Р-галактозидазы). Многие индукторы одновременно служат субстратами ферментов, которые они индуцируют, однако в роли индукторов могут выступать и соединения, структурно сходные с субстратом, но сами не являющиеся субстратами. И наоборот, соединение может быть субстратом, но не являться индуктором. Нередко какое-либо соединение индуцирует сразу несколько ферментов данного катаболического пути. В этих случаях говорят, что структурные гены, кодирующие группу катабо-лических ферментов, составляют оперой, и все ферменты, кодируемые генами оперона, индуцируются единственным индуктором (координированная индукция). Способность регулировать синтез ферментов с помощью того или иного питательного вещества позволяет бактерии использовать это питательное вещество с максимальным для себя преимуществом в то же время ненужные ферменты бактерия не синтезирует. [c.100]

Внутриклеточные перемешения транспозонов обусловлены специфическим механизмом транспозиции (рис. 2.2). Этот механизм обеспечивает встраивание транспозонов в реципиентную ДНК и образование в ней делеций, инверсий и дупликаций, а также исключение транспозонов из ДНК. Указанные операции осуществляются ферментами (транспозазами), которые кодируются генами транспозонов. Структурными компонентами транспозиции являются концевые инвертированные повторы транспозонов (хотя бы частичное их делетирование лишает транспозоны способности к транспозиции). Структура же повторов ДНК-мишени несущественна для транспозиции (замена одного из повторов на случайную нуклеотидную последовательность не влияет заметным образом на свойства транспозона). [c.39]

Например, ключевой фермент фотосинтеза ри-булозо-1,5-бисфосфат - карбоксилаза/оксигеназа -это гетеромультимер, состоящий из восьми идентичных больших (Ь) и восьми идентичных малых (8) субъединиц. У фотосинтезирующих эукариот Ь-субъединииы кодируются геном гЬс L в геноме хлоропластов (рис. 9.62), а 8-субъединицы, как и боль- [c.226]

В одном из экспериментов по изучению переноса генетического материала между геномами органелл был использован определенный фрагмент рестрикции из хлоропластов шпината, который кодировал ген большой субъединицы фермента рибулозобисфосфат-карбоксилазы. В митохондриальном геноме этот ген не обнаружен. ДНК митохондрий и хлоропластов выделяли из цуккини, кукурузы, шпината и гороха. Все препараты ДНК обрабатывали одной и той же рестриктазой и образовавшиеся фрагменты разделяли с помощью электрофореза. Затем фрагменты переносили на фильтр и гибридизовали с радиоактивным фрагментом-зондом, полученным из ДНК хлоропластов шпината. Результаты авторадиографии схематически представлены на рис. 7-23. [c.97]

В Е. ali обнаружен ряд протеолитических ферментов, которые участвуют в деградации белков и пептидов. При этом протеазы имеют разную локализацию в клетке, а именно в цитоплазме, периплазме и в мембранах. Особый интерес для генетичесшй инженерии представляет протеаза La Е. oli. Она кодируется геном [c.153]

Если желаемым продуктом является выделяемый клеткой фермент (чаще всего это гидролитические ферменты, хотя в последнее время большой интерес проявляется и к ряду оксидоре-дуктаз, в частности, участвующих в катаболизме аминокислот), то мутации, способствующие усилению его образования и активности, а также накоплению в среде, могут затрагивать 1) структурный ген, приводя к синтезу мутантного фермента, не чувствительного к ингибированию конечным продуктом реакции, и (или) повышая его активность (число оборотов, т. е. число молей превращаемого субстрата в минуту) мутация в промоторной части гена должна усилить частоту инициации транскрипции или вызвать конститутивный синтез фермента 2) гены, кодирующие белки, участвующие в регуляции синтеза данного фермецта (в частности, по типу катаболитной репрессии, имеющей разнообразные формы проявления и в общем виде выражающейся в обратной зависимости синтеза катаболитчувствительного фермента от скорости роста клеток), мутации в этих генах должны устранить или ослабить факторы, ограничивающие синтез фермента 3) гены, кодирующие ферменты, которые могут гидролизовать и инактивировать нужный фермент, мутации должны уменьшить или устранить такую возможность 4) гены, ответственные за синтез компонентов клеточных мембран, которые участвуют в сборке (у эукариотов) и экскреции ферментов, мутации в этих генах могут повысить эффективность указанных процессов. [c.79]

Важно уяснить, что именно основания, пуриновые или пиримидиновые, являются носителями генетической информации, подобно тому как боковые цепи аминокислот определяют химические и функциональные свойства аминокислоты. Носитель наследственной информации — молекула ДНК — организована в клетке в структурные единицы — гены. Эти последние в свою очередь локализованы в особых структурах — хромосомах, которые находятся в ядре животных или растительных клеток. Именно ген содержит информацию, определяющую специфический признак цвет глаз и волос, рост, пол и т. д. Однако для описания на молекулярном уровне ген — довольно сложное образование, так как число молекулярных стадий при реализации конкретного признака может быть весьма велико. Отметим, что любой генетический признак реализуется с помощью белкового синтеза (структурного белка либо фермента), и введем понятие более простого элемента — цистрона. Цистрон определяют как часть ДНК, которая несет генетическую информацию (кодирует) о синтезе лищь одной полипептидной цепи. Хромосома содержит много сотен цистронов. Все количество ДНК, содержащееся в клетке, называется геномом. [c.108]

Механизм передачи ДНК из клетки в клетку состоит в том, что специальный белок узнает определенную последовательность, имеющуюся у трансмиссивных и мобилизуемых плазмид и называемую ориджином переноса, вносит в эту последовательность одноцепочечный разрыв и ковалентно связывается с его 5 -концом. Затем цепь ДНК, с которой связан белок, переносится в клетку-реципиент, а неразорванная комплементарная цепь остается в клетке-доноре. Весь этот процесс осуществляют белки, кодируемые га-генами трансмиссивной плазмиды, в частности один из этих генов кодирует специальную хеликазу, которая в АТР-зависимой реакции разделяет переносимую в реципиент и остающуюся в доноре цепи ДНК. Клеточный аппарат синтеза ДНК достраивает одиночные цепи и в доноре и в реципиенте до дуплексов. Белок, сидящий на 5 -конце перенесенной цепи, видимо, способствует замыканию плазмиды в реципиентной клетке в кольцо (таким образо.м, этот белок напоминает по свойствам топоизомеразы 1-го типа и родственные ферменты, например А-белок фага ФХ174 см. гл. ХП1/. [c.111]

У эукариот в состав транскриптона, как правило, входит только один ген. Транскриптоны прокариот чаще называют оперонами многие из них содержат по нескольку генов, обычно функционально связанных, например, кодирующих ферменты синтеза той или иной аминокислоты. Существуют опероны, содержащие гены, не кодирующие белков (гены рибосомных РНК, тРНК и др.). Описаны смешанные опероны, включающие гены тРНК и белков. [c.135]

Смотреть страницы где упоминается термин Ферменты кодирующие гены: [c.123] [c.138] [c.485] [c.332] [c.125] [c.408] [c.79] [c.22] [c.104] [c.402] [c.309] [c.107] [c.13] [c.103] [c.408] [c.27] [c.101] [c.76] [c.90] [c.117] [c.158]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология