Аминоацил-РНК-синтетаза

Пример, /(ля одной из реакции, катализируемой аминоацил-тРНК-синтетазой [59], детальный механизм представляется совокупностью стадий [c.120]

Важное значение для синтеза белка имеет также другой процесс, связанный с узнаванием. Это осуществляемый аминоацил-тРНК—син-тетазой выбор нужной аминокислоты и ее перенос в активированной форме на соответствующую тРНК [уравнение (11-2)]. У бактерий для каждой из 20 аминокислот имеется одна аминоацил-тРНК—синтетаза.. [c.238]

Выбор соответствующей аминокислоты аминоацил-тРНК—синтетазой имеет чрезвычайно важное значение. Однако трудно представить себе активный центр, способный четко различать структуру двух таких похожих соединений, как изолейцин и валин. Одним из путей точного выбора аминокислоты мог бы служить кинетический механизм корректирования , аналогичный тому, который был описан для ДНК-полимеразы I (разд. Д,4). Действительно, было показано, что валин, ошибочно присоединенный к изолейциновой тРНК. подвергался под действием синтетазы быстрому гидролизу [114а], значительно уменьшая вероятность включения валина в белок в неправильном положении. [c.239]

Активация карбоксильных групп аминокислот осуществляется в цитоплазме под действием специфических аминоацил-тРНК-синтетаз при участии аденозинтрифосфата и . Сначала при элиминировании пирофосфата [c.388]

В процессе трансляции возможны ошибки в специфичности аминоацил-тРНК-синтетаз, которые присоединяют другие аминокислоты. Присутствие орнитина в некоторых арабиногалакто-протеинах может обусловливаться явлением именно этого типа. Кроме того, ошибочное аминоацилирование наблюдалось как результат структурных видоизменений аминоацил-тРНК-синтетаз или транспортных РНК [53]. [c.42]

В клетке для каждой из 20 аминокислот, которые участвуют в построении белка, существует своя аминоацил-тРНК-синтетаза. Таким образом, в прокариотических клетках существует 20 различных ами-ноацил-тРНК-синтетаз. Однако в эукариотических клетках ситуация сложнее, и в первую очередь из-за существования специальных амино-ацил-тРНК-синтетаз в хлоропластах и митохондриях (в дополнение к основным цитоплазматическим синтетазам). [c.29]

Несмотря на универсальность основных черт пространственной структуры тРНК, аминоацил-тРНК-синтетазы оказались довольно различными белками в зависимости от их аминокислотной специфичности. В основном это крупные белки с молекулярной массой приблизительно от 100000 до 400000 дальтон, обладающие четвертичной структурой, хотя среди них имеются и мономерные ферменты. Четвертичные структуры синтетаз построены из двух или четырех белковых субъединиц, которые [c.39]

Как бы то ни было, согласно функциональным тестам, большинство аминоацил-тРНК-синтетаз (но не аргининовая ) обладают двойным набором субстратсвязывающих мест, т. е. они димеры также и в функциональном смысле. Активные центры, однако, не полностью независимы, а оказывают заметное влияние друг на друга в полном димерном (или двухдоменном) ферменте, проявляя известную кооперативность. [c.40]

Рис, 26. Реакции активации аминокислоты (I) и акцептирования амино-ацильного остатка молекулой тРНК (2), катализируемые аминоацил-тРНК-синтетазой [c.42]

Рис. 28. Примерная схема последовательности событий при функционировании двухдоменной (или димерной) аминоацил-тРНК-синтетазы (по Э. Г. Малыгину и Л. Л. Киселеву. Биоорга-ническая химия, 1982, т. 8, с. 725—746)

Очевидно, что для обеспечения однозначности, с которой мРНК кодирует белки в процессе трансляции, аминоацил-тРНК-синтетазы должны обладать исключительно высокой специфичностью в выборе Как аминокислоты, так и тРНК в качестве субстратов. В случае выбора аминокислоты ферменту приходится дискриминировать между субстратами, иногда очень близкими по структуре— например. [c.45]

Итак, белок синте.зируется из аминокислот путем трех последовательных химических реакций. Первые две реакции катализируются аминоацил-тРНК-синтетазами, а третья, завершающая, — рибосомой [c.59]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология