АТФ-синтетаза Ыа АТФ-синтетаза

Пример, /(ля одной из реакции, катализируемой аминоацил-тРНК-синтетазой [59], детальный механизм представляется совокупностью стадий [c.120]

Механизм окислительного фосфорилирования. Существует несколько теорий, объясняющих механизм тканевого дыхания (окисления) и его сопряжения с фосфорилированием. Наибольшее подтверждение получила теория, разработанная английским биохимиком П. Митчеллом (1961 — 1966). Согласно этой теории, получившей название хемиосмотическая , или протондвижущая , свободная энергия движущихся по дыхательной цепи электронов используется для перекачивания протонов (Н ) через внутреннюю мембрану митохондрий из матрикса во внутримембранное пространство. Это приводит к изменению числа протонов водорода на наружной и внутренней мембранах митохондрий, в результате чего возникает электрохимический градиент протонов водорода (ЛрН) на мембране (рис. 21). За счет протонного градиента ионы водорода возвращаются снова в митохондриальный матрикс через каналы, образованные специальным белком Рц и ферментом Н -АТФ-синтетазой. При этом энергия протонного потенциала используется для синтеза АТФ с участием Н -АТФ-синтетазной системы. Синтез АТФ возможен только при определенной величине протонного потенциала. Если его величина на мембране мала, то АТФ-синтетаза будет функционировать как АТФ-аза, т. е. катали- [c.58]

ФОСФОПРОТЕИДЫ (фосфопротеины), сложные белки, содержащие остатки фосфорной к-ты, присоединенные, как правило, фосфоэфирной связью к остаткам a-aMHHO- -окси-кислоты— серина (фосфосерин) или треонина (фосфотрео-нин). Образуются в результате катализируемого ферментом протеинкиназой переноса фосфата АТФ на гидроксильную группу к-ты в уже сформированной молекуле белка. Образование Ф. и их расщепление ферментом ФП-фосфа-тазой играют большую роль в гормональной регуляции активности мн. ферментов, напр, гликоген-синтетазы и глико-ген-фосфорилазы. [c.628]

Согласно современной классификации ферменты делятся на шесть классов — оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиа-зы, изомеразы и лигазы (синтетазы) [1]. Практически в любом классе можно обнаружить немалое количество ферментов, катализирующих реакции превращения полимерных субстратов. Исключение, видимо, представляют лишь ферменты первого класса, оксидоредуктазы, где более чем из 500 известных к настоящему времени биокатализаторов можно условно выделить несколько ферментов, которые способны действовать с заметной скоростью [c.6]

Лигазы (синтетазы) —.ферменты, катализирующие реакции конденсации двух молекул, сопряженные с расщеплением пирофосфатной связи в молекуле аденозинтрифосфата (или аналогичного трифосфата). [c.5]

Как мы увидим позже, у многих бактерий АТР-синтетаза обращает свое действие при каждом переходе от аэробного метаболизма к анаэробному и обратно. Подобная обратимость свойственна и другим мембранным ферментам, сопрягающим перенос ионов с синтезом или гидролизом АТР. Папример, патрий-калиевый й кальциевый насосы (второй из них описан в гл. 6) гидролизуют АТР и используют высвобождаемую энергию для перекачки через мембрану определенных ионов (см. разд. 6.4.5). Если любой из этих насосов заставить работать в условиях необычно крутого градиента транспортируемых ионов, то он будет действовать в обратном направлении - синтезировать АТР из ADP и Pi, вместо того чтобы осуществлять гидролиз АТР. Таким образом, подобно АТР-синтетазе, эти насосы способны преобразовывать энергию, запасаемую в трансмембранном ионном градиенте, непосредственно в энергию фосфатных связей АТР. [c.450]

В настоящее время можно в первом приближении выделить структурные элементы соединения, обеспечивающие ему высокий уровень ингибиторной способности. Сравнение структур соединений, представленных в табл. 3, показывает, что эффективными ингибиторами РСН-синтетазы являются молекулы, имеющие в своей структуре достаточно выраженную ароматическую гидро-фобность и свободную карбоксильную группу. Так, например, фенацетин и парацетамол, не несущие в себе отрицательного заряда карбоксильной группы, не являются ингибиторами РСН-синтетазы бутадион, в котором также отсутствует свободная карбоксильная группа, но при высокой гидрофобности соединения слабо ингибирует данный фермент. [c.25]

К ннм относятся пептидазы, карбоангидразы, фосфатазы, карбоксилазы, трансферазы, синтетазы и др. [c.363]

Действие ионов одновалентных металлов стабилизирует активное состояние фермента. Иногда требуется несколько ионов металла (три иона для ацетил-КоА-синтетазы). В некоторых случаях один и тот же ион способен осуществлять сразу две функции и связывание субстрата с ферментом и ускорение [c.364]

В активный каталитический центр входят группы, которые могут ориентировать молекулы субстрата в определенном положении по отношению к активному центру. Активный центр фермента имеет строго определенную структуру. Он подобен матрице, в которую может войти молекула только определенного строения. Обычно в ферменте на участок цепи с молекулярной массой 30 000—80 ООО приходится один активный центр. В настоящее время известно около тысячи ферментов. Отдельные группы ферментов катализируют окислительно-восстановительные реакции (оксидоредуктазы) реакции с переносом групп (трансферазы) реакции гидролиза (гидролазы) реакции отщепления групп атомов негидролитическим путем с образованием двойной связи или присоединением по двойной связи (лиазы) реакции изомеризации (изомеразы) реакции присоединения двух молекул (синтетазы). Приведенный перечень реакций, катализируемых ферментами, показывает, что при температурах 0—40° С в живом организме синтезируются высокоэффективные катализаторы практически для всех реакций, связанных с жизнедеятельностью организма. [c.632]

Действие АТР-синтетазы обратимо она способна использовать как энергию гидролиза АТР для перекачивания протонов через внутреннюю митохондриальную мембрану, так и энергию потока протонов по электрохимическому градиенту для синтеза АТР (рис. 7-26). Таким образом, АТР-синтетаза - это обратимая сопрягающая система, которая осуществляет взаимопревращение энергии электрохимического протонного градиента и химических связей. Паиравление ее работы зависит от соотношения между крутизной протонного градиента и локальной величиной AG для гидролиза АТР. [c.448]

Лпазы, катализирующие расщепление связи углерод—кислород (КФ 4.2), могут приводить к-деполимеризации полисахаридов (полисахарид-лиазы, КФ 4.2.2) путем отнятия молекулы спирта от мономерных звеньев. Изомеразы в ряде случаев катализируют перегруппировки 8—5-связей в белках (КФ 5,3.4). Наконец, лигазы (синтетазы) катализируют ацилирование транспортных РНК соответствующими аминокислотами (1<Ф 6,1.1) и восстанавливают разрушенные фосфодиэфирные связи в нуклеиновых кислотах (КФ 6.5). [c.7]

Другие механизмы, обеспечивающие уравновешивание образования UTP, СТР, АТР н GTP, функционируют на уровне СТР-синтетазы (рис. 2.9). Этот фермент аллостерически активируется GTP [32]. СТР в высокой концентрации ингибирует СТР-синтетазу, вероятно, путем конкуренции с ее субстратом UTP. Активирование же фермента с помощью СТР можно наблюдать при низких концентрациях UTP в этом случае СТР функционирует, вероятно, подобно GTP. АТР является субстратом СТР-синтетазы, а также трех последующих ферментов пиримидинового пути (рис. 2.9). [c.27]

Механизм корректирования при репликации ДНК должен несколько отличаться от механизма, используемого в случае аминоацил-тРНК—синтетаз для выполнения своей функции в процессе биосинтеза ДНК-полимераза должна обладать способностью связывать все четыре дезоксинуклеотида, следовательно, она не может иметь специальный центр связывания для ошибочного основания (как, например, валил-тРНК—синтетаза, имеющая центр связывания для треонина). [c.340]

Столь подробное рассмотрение роли гидрофобных взаимодействий между субстратом и ферментом в ускорении реакции оправдано тем, что данный тип взаимодействия встр.ечается в огромном числе энзиматических систем, например в реакциях, катализируемых ацетилхо-линэстеразой [10], пепсином [11], липоксигеназой [12], цитохромом Р-450 [13], коэнзим А синтетазой [14], а-химотринсином (см. гл. IV) и многими другими ферментами [1, 15, 16]. [c.45]

Орн — орнитин, остальные буквенные обозначения см. в ст, а-Аминокислоты). В клетках бактерий Ba iLlus brevis Г. образуется по нематричному механизму с участием фермента грамицидин С-синтетазы. Активен против грамотрицат. бактерий, однако из-за токсичности примен, в медицине только как ср-во местного действия. Г, и мн, его аналоги синтезированы. [c.142]

I-T И.1И глиоксилатном цикле. Р-ция катализируется фермен-км ЛТФ-синтетазой. Открыта В. А. Энгельгардтом в 1931. ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ АММОНОЛИЗ (окислительное ами-трование), одностадийный синтез азотсодержащих орг. ОСЯ, (шггрилов, имидов, амидов к-т и др.) взаимодействием 1т,1ст10дородов с NHa и Оз, напр. R H3 -1- NH3 + /аОз- [c.399]

В этот период, продолжавшийся до первой половины 40-х годов, было синтезировано и изучено несколько тысяч разнообразных аналогов I и П1. Сформулирована общая гипотеза о механизме действия на микробную клетку сульфаниламида как конкурентного антагониста п-аминобен-зойной кислоты, необходимого компонента нормального фолиевого обмена. В дальнейшем было установлено, что сульфаниламидные препараты ингибируют дигидрофолат-синтетазу. Выяснены определенные закономерности связи [c.87]

Смотреть страницы где упоминается термин АТФ-синтетаза Ыа АТФ-синтетаза: [c.514] [c.40] [c.41] [c.150] [c.11] [c.317] [c.26] [c.139] [c.57] [c.513] [c.514] [c.169] [c.206] [c.15] [c.429] [c.189] [c.258] [c.142] [c.178] [c.202] [c.245] [c.245] [c.335] [c.367]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология