глицерол фосфат-дегидрогеназа

Образовавшийся глицерол-З-фосфат легко проникает через митохондриальную мембрану. Внутри митохондрии другая (митохондриальная) глицерол-З-фосфат-дегидрогеназа (флавиновый фермент) снова окисляет глицерол-З-фосфат до диоксиацетонфосфата [c.350]

Активность альдолазы может быть измерена двумя методами химическим, основанным на определении концентрации продуктов реакции — фосфотриоз (по нарастанию щелочнолабильного фосфорл), и энзиматическим, в сопряженной системе, содержащей помимо альдолазы и фруктозо-1,6-дифосфата также НАД+ и глицеральдегид-З-фосфат-дегидрогеназу или НАДН и глицерол-З-фосфатдегидрогеназу. Скорость альдолазной реакции определяют по нарастанию или убыли НАДН. [c.246]

Затем под действием дегидрогеназы глицерол-З-фосфат превращается в триозофосфаты, которые, собственно, и вовлекаются в глюконеогенез или гликолиз. [c.428]

Реакция (XI.16) катализируется растворимым (цитоплазматическим) ферментом, Ь-глицерол-З-фосфат-дегидрогеназой, а реакция (XI.17) — специфической фосфатазой. Для обратной реакции (XI.17а), как всегда, требуется АТФ-зависимая киназа (фосфотрансфераза). Как видно из изложенного, восстановленный НАД, образовавшийся в реакции (XI.8), потребляется в реакции (XI.16), а каждая молекула триозы координированным образом участвует в реакциях обеих ветвей гликолиза, т. е. в реакциях (XI.16) - -(XI.17), с одной стороны, и в реакциях (XI.8) — (XI.14) — с другой. В результате этого ни одно из реагирующих веществ не накапливается и не [c.292]

Глицерол-З-фосфат—дегидрогеназа (КАО+) [c.159]

Глицерол-З-фосфат-дегидрогеназа [c.262]

Реакции (XI.16) и (XI.17) вместе с описанными выше реакциями, приводящими к образованию триозофосфатов, ответственны также за образование валшых промежуточных продуктов липидного обмена (см. гл. XVI) из углеводных предшественников. В летательных мышцах насекомых глюкоза не превращается в молочную кислоту. Здесь фермент, катализирующий реакцию (XI.16), работает в сочетании с другой Ь-а-глицерол-З-фосфат-дегидрогеназой, которая представляет собой флавопротеид, локализованный в митохондриях этой ткани и катализирующий реакцию (XI.166). [c.293]

Изменение активности данного фермента в печени крысы 3 процессе развития может отличаться от такового для других тканей крысы или для печени других млекопитающих. Так, активность глицерол-З-фосфат — дегидрогеназы (ЫАВ+) (КФ 1.1.1.8) в печени крысы увеличивается перед рождением, а в мозгу крысы — через несколько дней после рождения активность триптофан— 2,3-диоксигеназы (КФ 1.13.11.11) увеличивается в печени морской свинки в момент рождения, а в печени крысы — по окончании грудного вскармливания. Во внутриутробном периоде количество фосфосеринфосфатазы (КФ 3.1.3.3) в почках крысы увеличивается, а в печени уменьшается [1661]. [c.106]

С помощью Са + или путем фосфорилирования или обоими способами одновременно осуществляется регуляция целого ряда ключевых ферментов метаболизма к их числу относятся гликогенсинтаза, глицерол-З-фосфат—-дегидрогеназа, пируватдегидрогеназа, пируваткиназа и пируваткарбоксилаза. Остается не ясным, прямо ли участвует в этой регуляции кальмодулин или же основная роль принадлежит недавно открытым протеинкиназам (Са +/каль-модулин-зависимой либо Са +/фосфолипид-зави-симой). [c.168]

Для определения количества образующегося фруктозо-1,6-фосфата вместо а-глицерол-З-фосфатдегидрогеяазы может быть использована дегидрогеназа 3-фосфоглицеринового альдегида. В этом случае активность фосфофруктокиназы измеряют по скорости восстановления НАД+ (см. определение активности глицеральдегид-З-фосфатдегидро-геназы на с. 253). [c.240]

Восстановленный NADH в дыхательной цепи в свою очередь окисляется металлофлавопротеином NADH-дегидрогеназой. Этот фермент содержит FeS и FMN и прочно связан с дыхательной цепью. Кофермент Q служит коллектором восстановительных эквивалентов, которые поставляются рядом субстратов через флавопротеиновые дегидрогеназы в дыхательную цепь. К числу этих субстратов относятся сукцинат, холин, глицерол-З-фосфат, саркозин, диметилглицин и ацил-СоА (рис. 13.3). Флавиновым компонентом этих дегидрогеназ является, по-видимому, FAD. Поток электронов от кофермента Q далее идет через ряд цитохромов к молекулярному кислороду (рис. 13.3). Цитохромы выстроены в порядке возрастания окислительно-вос- [c.128]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология