Энзимы иммобилизованные

Прививка некоторых энзимов к поверхностям нашла примене ние в производстве катализаторов на биологической основе [161, 457, 622, 837]. Привитые энзимы иммобилизованы на поверхности полимерного или неорганического носителя, а реакционная среда приходит в контакт с каталитической поверхностью. Основные преимущества такого способа катализа заключаются в том, что энзимы не переходят в получаемый продукт в виде трудно отделяемых примесей и что иммобилизованные энзимы обладают боль-пим ресурсом времени работы в качестве катализаторов. Эти преимущества позволяют повторно использовать катализаторы и снискать стоимость получаемой продукции [372]. [c.187]

Отверстия диаметром около 30 мкм в непроницаемой защите, которая разделяет раствор глюкозы от Р1-катода, заполняются капельками раствора мономер — энзим. Затем проходит полимеризация в бескислородной атмосфере. Природа полимерной матрицы существенно влияет на стабильность и продуктивность фермента. Глюкозооксидаза иммобилизуется также внутри ацетатцеллюлозной мембраны непосредственно на платиновом конце Ог-элек-трода [5]. Подход, альтернативный определению глюкозы амперометрическим измерением потребления кислорода, заключается в превращении глюкозы в молочную кислоту, концентрация которой может быть определена рН-элек-тродами. Обычная зубная бляшка может обеспечить энзимами бактериальные электроды, которые реагируют на гексозы и пентозы [6]. [c.85]

Для полной диссоциации синильной кислоты, обеспечивающей определение всех N с помощью электрода, необходимо поддерживать pH раствора на уровне 12,7. В работе [71 ] описан улучшенный вариант электрода, отличающийся от ранее рассмотренных тем, что р-глюкозидаза иммобилизована в полиакриламидном геле и надежно фиксирована на чувствительной поверхности N -селективного электрода. Для поддержания pH > 10 в раствор добавляли буферную смесь (бура + NaOH) при комнатной температуре. Однако в кинетических исследованиях, при которых следили за изменением начальной скорости гидролиза амигдалина [71 ], N -селективный электрод регистрировал присутствие в растворе N" и при pH = 6,4, что использовали для определения активности р-глюкозидазы по изменению количества N. Активность энзима оценивали в соответствии с уравнениями (XI.26) и (XI.27) по начальной скорости образования N, отражающейся в скорости изменения потенциала. В этом случае при десятикратном изменении концентрации N" потенциал изменялся на 64 мВ при 37 С. [c.345]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология