Хроматография гидролизата

Рис. 16. Хроматография гидролизата дрожжевой РНК рибонуклеазой Т1 на ДЭАЭ-целлюлозе [42].

Следует упомянуть, что при хроматографии гидролизатов фракций А и Б мы находили небольшое количество ксилозы, более [c.58]

Применеиие известных методов определения строения полисахаридов — метилирования, хроматографии гидролизатов, частичного гидролиза, перйодатного окисления и других — позволило установить, что наиболее длинная цепь молекул арабиноглюкуроноксиланов пленки овса и проса построена пз остатков р-В-кси-лопираноз, соединенных полуацетальной связью р-(1—>-4). Значительное их число через гидроксилы у С-2 и С-3 соединены с остатками арабинозы и глюкуроновой или 4-0-метилглюкуроновой кислот. Строение фрагмента этих полисахаридов имеет вид [c.107]

Рис. 34.2. Гель-проникающая хроматография гидролизата, полученного при обработке бромцианом 8-сульфоннлпроизводного пепсина свиньи [21].

Тот факт, что растительная протеаза (бромелаин) вполне пригодна для заместительной терапии при нарушениях функции желудочно-кишечного тракта, был установлен при помощи сравнительной гель-хроматографии гидролизата казеина на сефадексе G-25 гидролизат получали, переваривая казеин бромелаином и (или) желудочным соком с последующей обработкой трипсином [107]. [c.226]

Хроматография гидролизата полилизина, содержащего набор всех олигопептидов начиная с лизина, на карбоксиметилцеллюлозе с градиентом концентрации Na l позволила получить разделение первых 20 членов гомологического ряда. В этом случае, как оказалось, пептиды появляются на выходе колонки в порядке возрастания молекулярного веса, номер пика соответствует числу остатков лизина в пептиде. При этом имеет место линейная зависимость между числом остатков лизина в пептиде и молярностью КаС1, требующейся для элюции этого пептида. Очень важно тщательное соблюдение условий разделения (постоянство объема [c.182]

Хроматография гидролизатов проводилась при +4° С на колонке с фосфоцеллюлозой 2,4x25 см со скоростью 60 мл/час. Химотрипсиновый гидролизат лизоцима фракционировался с возрастающим градиентом pH аммонийно-ацетатного буфера от 3,4 до 9,0 и возрастанием концентрации от 0,02 до 0,3 М. Пепсиновый гидролизат фракционировался с возрастанием pH пиридин-ацетат-ного буфера от 3,9 до 5,4 и возрастанием концентрации от 0,05 до 0,45 М. Фракционирование по такой схеме дает очень хорошее групповое разделение пептидов (до 3—6 пептидов в одном пике). Сопоставление таких групп, полученных действием разных ферментов, позволяет составить полную аминокислотную последовательность исходного белка. [c.185]

Вещества всех промежуточных пятен при обработке многих десятков хроматограмм мы накапливали и исследовали. Наибольшие сведения, хотя и очень неполные, у нас имеются в отношении первого пятна, наиболее интенсивного. Как видно на хроматограмме рис. 4), вещество это не разделяется, а при постепенном гидролизе дает лишь глюкозу и маннозу при этом никаких промежуточных продуктов не обнаруживается. При количественной хроматографии гидролизатов было найдено, что содержание глюкозы и маннозы в этих пятнах равно 1 1. После накопления этого вещества оно имело т. пл. 137—141° со вспениванием, что вместе с ранее изложенными данными говорит о сходстве данного вещества с 4- -D-глюкo-зидо-О-маннозой. Конечно, данные по идентификации этого вещества носят лишь предварительный характер, и работа в этом направлении продолжается, но основной факт — образование при гидролизе [c.58]

При хроматографии гидролизата три-метилэремурана были получены три пятна ди-, три- и тетраметил гексоз (рис. 6). [c.62]

С-Концевые пептиды А-цепи инсулина, лизоцима, цитохрома с, трипсина выделяли после блокирования всех свободных карбоксильных групп глициламидом при помощи водорастворимого карбодиимида ( 1-этил-3 (3-диметиламинопропил) карбодиимид, ЭДК) и расщепления полипептидов трипсином [33]. Все триптические пептиды, за исключением блокированного С-концевого, содержали свободные карбоксильные группы и присоединялись к анионообменной смоле AG-1-X2 (фирма Biorad). Перед хроматографией гидролизат обрабатывали карбоксипептидазой В, так как положительно заряженные Arg-содержащие пептиды не связывались со смолой и элюировались вместе с С-концевым пептидом. Свободный Arg отделяли от С-концевого пептида гель-фильтрацией или катио- гообменной хроматографией. Несмотря на то что эта многостадийная методика представляется продолжительной, ее рекомендуют как простую и довольно быструю. [c.483]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология