Орехович ред

Недавно открыт новый белок — п р о к о л л а г е н (В. Н. Орехович). Как показывает название, он, по-видимому, является биологическим предшественником коллагена. Проколлаген (наряду с коллагеном) найден в коже и ряде других органов человека, кролика, птиц, рыб и др. Он был выделен в кристаллическом виде (рис. И). Изучение свойств проколлагена показало, что он отличается от коллагена своим аминокислотным составом, а также тем, что расщепляется всеми ферментами, гидролизующими белки. [c.53]

Орехович В. Н. Кристаллические белки. Успехи хил ни, 1947, т 16, стр. 690. Проколлагены, их химический состав, свойства и биологическая роль. Изд. АМН СССР. М., 1952. Современные представления о строении белков. Успехи современной биологии, 1953, т. 35, стр. 425. Современное состояние проблемы белка, Актуальные вопросы современной биохимии. Т. 1. М., 1958, стр. 1. [c.69]

Орехович В. Н. Проколлагены, их химический состав, свойства и биологическая роль. Изд. АМН СССР. М., 1952 Современное состояние проблемы белка. Актуальные вопросы современной биохимии, т. 1, М., 1958, 1 Химия, физико-химия и биологические свойства белков. В кн. Химические основы процессов жизнедеятельности. М., 1962. [c.71]

Розенфельд Е. Л. Особенности строения и свойств некоторых гликопротеидов крови. В. кн. Химические основы процессов жизнедеятельности. Под ред. В. Н. Ореховича, М., 1962. [c.71]

Орехович В. Н. Химические основы болезней человека.— В сб. Молекулярные основы патологии . М., Медицина , 1966, [c.352]

Орехович В. Н. Проблема белков — узловая проблема биологии и медицины. Вестник. 4Н СССР . 1962, 9, 3. [c.356]

Актуальные вопросы современной биохимии (ред. В. Н. Орехович), Москва [c.216]

Химические основы процессов жизнедеятельности (ред. В. Н. Орехович), Москва, 1962. [c.217]

Эти вопросы изучаются учеными всего мира в течение более 100 лет, в последние годы удалось в основном расшифровать химическую структуру белковой молекулы. В изучении структуры и свойств белков большую роль сыграли крупные отечественные ученые — А. Я. Данилевский, Н. Д. vЗeлин кий, И. И. Гаврилов, В. Н. Орехович и др. [c.202]

Ордынец Г. В. Метод количественного определения прегнандиола в моче. Акушерство и гинекология, 1950, № 2, с. 24—28. 7848 Орехович В. Н. и Тустановский А. А. Титри-метрический метод определения мочевины и цитруллина в тканях и жидкостях о га-низма. Биохимия, 1949, 14, вып. 5, с. 444—448. 7849 [c.297]

Ингибитор пепсина представляет собой пептид, молекулярный гес которого около 3000 и N-копцевая аминокислота — лейцин, так же как и в пепсиногене (Хер-риот). С другой стороны, одни из пептидов А имеет молекулярный вес-около 2000 и Ы-ко П1евая амнпокнс.чота также представлена лейцином (В. И, Орехович). В пеп- [c.312]

Изменения белков в организме можно вызвать не только введением чужеродного белка, но и путем различных воздействий на организм. Так, В. Н. Орехович показал возможность изменения тканевых белков (кожи, мышц и других органов) у животных при раке. Изменения эти обнаруживаются в различной расгцепляелюсти белков тканей ферментами до и после прививки опухоли. У крыс с экспериментальной опухолью (саркомой) белки мышц расщепляются ферментами легче, чем белки мышц здоровых крыс. [c.327]

Ингибитор пепсина представляет собой пептид, молекулярный вес которого около 3000 и К-концевая аминокислота — лейцин, так же как и н пепсиногене (Херриот). С другой стороны, один из пептидов А имеет молекулярный вес около 2000 и Ы-концевая аминокислота также представлена лейцином (В, Н. Орехович). В пепсине Ы-концевая аминокислота — изолейцин. В пепсиногене и пепсине разные Г 1-концевые и одинаковые С-концевые аминокислотные остатки (аланин). Поэтому мож)ю думать, что активация пепсиногена, т. е. превращение его в пепсин, происходит путем последовательного отщепления 1/8—1/5 молекулы пепсина в виде энзиматически неактивных пептидов стого конца полипептидной цепи, где находится свободная а-аминогруппа. [c.329]

Нами разработан метод, позвол.лощий количественно определить пролин наряду с остальными аминокислотами после разделения их на бумаге хроматографическим или электрофоретическим методом и проявления хроматограммы нингидрином. Предлагаемый нами метод является модификацией кислого нингидринового метода Л. П. Алексеенко и В. Н. Ореховича 73/, < пределяющих пролин при хроматографировании на крахмале. [c.277]

Изучение скорости образования проколлагенов при помощи изотопов (С> ) показало, что образование проколлагенов происходит значительно быстрее образования коллагена. Сопоставляя эти данные с данными о содержании проколлагена в коже молодых и старых животных, а также с данными об изменениях в содержании проколлагенов и коллагена при скорбуте и голодании, авторы приходят к заключению, что проколлагены являются биологическими предшественниками коллагена в организме животных. Удалось также обнаружить в коже различных животных белковые фракции, которые по своим свойствам являются промежуточными между проколлагенами и коллагенами. Основные данные относительно свойств проколлагенов приведены авторами в следующих статьях К. Д. Орехович, ДЛЯ СССР, 71, 521, 1950 В. Н. Орехович, А. А. Тустановский, Бюлл. эксп. биол. и мед., 23, 197, 1947 В. Н. Орехович, А. А. Тустановский, К. Д. Орехович, Н. Е. Плотникова, Биохимия, 13, 55, 1948 В. Н. Орехович, А. А. Тустановский, [c.211]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология