Проколлаген, образование

Коллагеновым заболеванием человека является синдром Элерса — Данлоса, который в ряде случаев сопровождается деформацией суставов и искривлением позвоночника. Одна из форм этого заболевания обусловлена недостатком проколлаген-пептидазы , а другая — недостатком коллагена П1 . Содержание оксилизина в образующемся в этих условиях коллагене невелико, что препятствует образованию попереч- [c.500]

Напомним, что коллаген-внеклеточный белок, но он синтезируется в виде внутриклеточной молекулы-предшественника, которая перед образованием фибрилл зрелого коллагена подвергается посттрансляционной модификации. Предшественник коллагена (сначала препроколлаген, а затем проколлаген) претерпевает процессинг в ходе прохождения через эндоплазматический ретикулум и комплекс Гольджи до появления во внеклеточном пространстве. Внеклеточные амино- и карбоксипротеаза проколла- [c.663]

Остеобласт—клетка костной ткани, участвующая в образовании межклеточного вещества. Отличительной чертой остеобластов является наличие сильно развитого эндоплазматического ретикулума и мощного аппарата белкового синтеза. В остеобластах синтезируется проколлаген, который затем перемещается из эндоплазматического ретикулума в комплекс Гольджи, включается в секретируемые гранулы (везикулы). В результате действия группы специальных пептвдаз от проколлагена отщепляются сначала N-концевой, а затем С-концевой домены и формируется тропоколлаген. Последний в межклеточном пространстве образует фибриллы. В дальнейшем после образования поперечных сшивок формируется зрелый коллаген (см. гл. 21). [c.672]

Это превращение происходит, причем в значительном масштабе, при образовании важного белкового компонента соединительной ткани — коллагена. Первоначально в организме синтезируется проколлаген, богатый пролином по.т1ипептид, а затем в процессе созревания коллагена происходит окисление части остатков пролина до гидроксипролина. [c.34]

Белки. Спектры ЭПР у-облученных при 77° К бе.чков зависят от аминокислотного состава макромолекул. Так, в желатине, гемоглобине, проколлагене, протамине, в составе которых нет серусодержащих аминокислотных остатков, зарегистрированы симметричные многокомпонентные спектры с g = =2,0036. В спектрах фиброина шелка, пол и-у-метил- -гл утамата, поли-у- бен-зил- -глутамата, пепсина, миозина есть синглеты с g = 2,006 -ь 2,008. Белки,. имеющие в составе большое количество серусодержащих аминокислотных остатков (рибонуклеаза, трипсин, яичный и сывороточный альбумин, лизоцим), дают асимметричный спектр с неразрешенной структурой [193—196]. Исчезающие при действии света парамагнитные центры можно отнести к захваченным зарядам [196]. Кроме того, предпо.чагают образование радикалов [c.308]

Изучение скорости образования проколлагенов при помощи изотопов (С> ) показало, что образование проколлагенов происходит значительно быстрее образования коллагена. Сопоставляя эти данные с данными о содержании проколлагена в коже молодых и старых животных, а также с данными об изменениях в содержании проколлагенов и коллагена при скорбуте и голодании, авторы приходят к заключению, что проколлагены являются биологическими предшественниками коллагена в организме животных. Удалось также обнаружить в коже различных животных белковые фракции, которые по своим свойствам являются промежуточными между проколлагенами и коллагенами. Основные данные относительно свойств проколлагенов приведены авторами в следующих статьях К. Д. Орехович, ДЛЯ СССР, 71, 521, 1950 В. Н. Орехович, А. А. Тустановский, Бюлл. эксп. биол. и мед., 23, 197, 1947 В. Н. Орехович, А. А. Тустановский, К. Д. Орехович, Н. Е. Плотникова, Биохимия, 13, 55, 1948 В. Н. Орехович, А. А. Тустановский, [c.211]

Аскорбиновая кислота (витамин С) является участником многих окислительно-восстановительных реакций. В частности, аскорбиновая кислота принимает участие в реакциях гидроксилирования. В организме путем гидроксилирования происходит включение атомов кислорода в синтезируемые вещества. Таким синтезом является образование коллагена - самого распространенного белка организма. Выще отмечалось, что в процессе синтеза коллагена вначале образуется его предшественник - проколлаген, содержащий в больщом количестве аминокислоты лизин и пролин. Затем эти аминокислоты, находящиеся в составе проколлагена, подвергаются гидроксилированию и превращаются соответственно в оксилизин и оксипролин, что приводит к переходу проколлагена в коллаген. Это окисление протекает с участием аскорбиновой кислоты - витамина С. Учитывая широкое распространение коллагена в организме, его присутствие в связках, сухожилиях, участие в процессе мышечной релаксации, можно полагать, что введение в организм дополнительного количества витамина С должно вызывать повышение мышечной работоспособности. Гидроксилирование с участием аскорбиновой кислоты еще встречается при синтезе гормонов надпочечников - адреналина и кортикостероидов, выделяющихся при выполнении физических нагрузок и вызывающих благоприятные для мышечной деятельности изменения в организме на биохимическом и физиологическом уровнях. [c.211]

Отдельные полипептидные цепи коллагена синтезируются на рибосомах, связанных с мембраной, и переходят в просвет эндоплазматического ретикулума в виде более длинных предшественников, называемых про-а-цепями. У этих предшественников имеется не только короткий сигнальный пептид на аминном конце, необходимый для того, чтобы протащить секретируемый белок через мембрану ретикулума (разд. 8.6.5), но и группы других дополнительных аминокислот, называемые пропептидами, на аминном и карбоксильном концах. В просвете эндоплазматического ретикулума остатки пролина и лизина гидроксилируются с образованием гидроксипролина и гидрокеилизина соответственно Затем каждая про-а-цепь с помощью водородных связей объединяется с двумя другими в трехцепочечную спиральную молекулу, известную как проколлаген (рис. 14-34). Секретируемые формы фибриллярных коллагенов (но не коллаген типа IV) во внеклеточном пространстве преобразуются в молекулы коллагена путем отщепления пропептидов (см. ниже). [c.496]

Клетки, секретирующие коллаген, секретируют также фибронектин, большой гликопротеин, присутствующий на клеточной поверхности, во внеклеточном матриксе и в крови. Фибронектин связывается с агрегирующимися проколлагеновыми фибриллами и меняет кинетику образования фибрилл в перицел-люлярном матриксе. С фибронектином и проколлагеном в этом матриксе ассоциированы протеогликаны гепарансульфат и хондроитинсульфат (см. гл. 54). [c.349]

В ходе секреции концевые пептиды проколлагенов типа I, II и III удаляются специфическими ферментами-проколлагенпептидазами. Они превращают молекулы проколлагена в молекулы коллагена (называемого также тропоколлагеном), которые затем объединяются во внеклеточном пространстве в значительно более крупные коллагеновые фибриллы. Фибриллы образуются отчасти за счет тенденции молекул коллагена к самосборке. Однако образование фибрилл происходит вблизи клеточной поверхности, и кажется вероятным, что клетка, подобно пауку, плетущему паутину, может влиять на место и скорость их сборки. [c.225]

Псевдоповторяющаяся последовательность отдельных цепей тропоколлагена создает проблему для формирования тройной спирали. Три цепи могут быть сдвинуты друг относительно друга на три остатка или на любое число остатков, кратное трем, и вместо палочкообразной коллаген будет иметь структуру с разлохмаченными концами, что приведет к беспорядочному межмолекулярному агрегированию. Между тем биологическая роль коллагена состоит в образовании строго ориентированных волокон. Эти жесткие, очень длинные волокна придают механическую прочность соединительной ткани. В волокне молекулы тропоколлагена организованы в регулярные четвертичные структуры (рис. 2.27). Разлохмаченные концы препятствовали бы правильной укладке. Поэтому для обеспечения правильного расположения цепей тропоколлагена друг относительно друга синтезируется предшественник — проколлаген. Молекулярная масса каждой цепи проколлагена равна 120 (ХЮ. Небольшие дополнительные участки молекулы, расположенные на одном ее конце, имеют свойства, более характерные для обычных глобулярных белков. Они сворачиваются, сшиваются дисульфидными связями и образуют структурное [c.93]

Ультраструктурные аспекты биосинтеза и транспорта коллагена изучены меньше, чем биохимические. Использование меченных ферритином антител к проколлагену, а также к пролил-гидроксилазе позволило установить, что образование и гидроксилирование про-а-цепей происходят на рибосомах мембран ГЭР и в просвете его цистерн [Olsen В. R. et al., 1973, 1974 Ргоскор D. Е. et а ., 1976]. [c.94]

Выявление нами подобных фибрилл в склере при выраженной близорукости, возникновение которой связано с семейной предрасположенностью, позволило высказать гипотезу о том, что у этих больных имеется локальная недостаточность проколлаген-пептидазы или другие молекулярные дефекты коллагена. Это приводит к недостаточности межмолекулярного скрепления и несовершенному фибриллогенезу в склере, вследствие чего коллагеновые образования оказываются нестойкими даже к физиологическому механическому напряжению. Следствием этого являются описанные выше изменения в фибриллярной и волокнистой структуре и патологическое растяжение склеры. Возможно, аналогичный генез имеет варикозное расширение вен и многие другие случаи слабости соединительной ткани. Этот вопрос заслуживает, безусловно, дальнейшего изучения. [c.130]

Образование коллагенового волокна регулируется проколлаген-пептидазами [c.189]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология