Кининоген

Рис.86. Эволюционные взаимоотношения ингибиторов цистеиновых протеаз животных А- N-концевой фрагмент "внутреннего длинного повтора" тяжелой цепи кининогенов человека, В - соответствующий С концевой фрагмент. Звездочками отмечены места потенциальных активных центров [2794, 2812]

Рнс. 55.11. Внутренний путь активации фактора X в Х . ВМ К — высокомолекулярный кининоген. [c.328]

Активные факторы Ха и Va являются, в свою очередь, продуктами активационного, каскада (рис.71), начинающегося с активации фактора Хагемана (фактор XII), который и служит инициатором последовательных реакций активации в системе свертывания крови [4171, в кининоген-кининовой системе [22161, в системе фибринолиза (активация плазминогена) [22171 и, по-видимому, в системе активации комплемента [22181. Последняя способна также активироваться автокаталитиче ски [2219,22201. [c.208]

Кининоген, неактивный предшественник вазоактивных пептидов — кининов, присутствует в плазме крови человека и млекопитающих в количестве 20—30 мг в 100 мл, является кислым аргликопротеидом с высоким содержанием углеводов относительная молекулярная [c.170]

Кининоген служит субстратом для специфических (калликреины) и неспецифических (трипсин) протеиназ, которые отщепляют от него нонапептид — брадикинин или декапептид — каллидин. На рис. 13 схематически изображены предполагаемая структура кининогена и положение расщепляемых связей. Калликреин плазмы крови и трипсин отщепляют от кининогена брадикинин, панкреатический калликреин — каллидин. [c.171]

Как видно на рис. 14, кининоген вытесняется из колонки при концентрации Na l в буфере от 0,17 до 0,42 М (пробирки № 32—70) наибольшая концентрацйя кининогена наблюдается в пробирках № 32—58. Элюаты пробирок № 32—58 объединяют, белки осаждают (NH4)2S04 при насыщении 0,65 и используют для дальнейшей очистки. [c.176]

Во фракции 26 (см. рис. 14) содержится высокомолекулярный кининоген (ВМК), из которого калликреин плазмы крови человека отщепляет брадикинин этот же фермент не образует кинины из фракции 2а. [c.176]

Раствор белка, полученный в результате гельфильтрации через колонку с сефадексом G-25, вносят в стакан с 50 мл суспензии гидроксилапатита смесь перемешивают мешалкой в течение 1 ч при комнатной температуре, центрифугируют при 5000 g в течение 20 мин. Осадок дважды промывают 40 мл буфера. Кининоген, адсорбированный на гидроксилапатите, элюируют 0,1 М Na-фосфатным буфером (pH 6,8), содержащим 0,1 М Na l. Для этого к адсорбенту добавляют 50 мл буфера, перемешивают в течение L ч, гидроксилапатит отделяют [c.176]

Кининоген обнаруживают в пробирках с № 30 по № 75 (рис. 15). Наибольшая активность найдена в пробирках № 45—55. Элюаты объединяют соответственно содержанию в них кининогена в три фракции — 4а, 46, 4в и белки осаждают (NH4)2S04 при 0,65 насыщения. Осадки собирают центрифугированием, растворяют в минимальном объеме дистиллированной воды, растворы обессоливают на колонке (1,5X25 см) с сефадексом G-25, уравновешенным водой, и лиофилизируют. [c.177]

Данный кининоген является субстратом для калликреинов из плазмы крови кролика, из слюны и мочи человека, а также для трипсина. Такой препарат кининогена может быть использован в модельных экспериментах для изучения кининогеназной реакции. [c.180]

Рис. 13.11. Контактная фаза и прокоагулянтый путь свертывания. ВКМ - высокомолекулярный кининоген Ка - калликреин.

Из 1 мг препарата кининогена 46 трипсин отщепляет 15 2 мкг брадикинина, что соответствует 60—80% содержанию кининогена в препарате. Из 1 мг электрофоретически гомогенного препарата 5а (см. табл. 21) трипсин отщепляет 20 2 мкг брадикинина, что соответствует чистому кининогену с относительной молекулярной массой 50000. Последний препарат был использован для определения N- и С-концевых аминокислот в молекуле кининогена кролика. [c.180]

Известно, что каликреины вызывают снижение кровяного давления за счет активации превращения кининогенов в кинины. Однако возникающая в результате взаимодействия каликреи- [c.168]

Брадикинин Кининовая система (кининоген) Расширение сосудов, сокращение гладких мышц, повышение проницаемости капилляров, боль [c.93]

Контактная фаза свертывания (внутренний путь) содержит проферменты (фактор XII, прекалликреин, фактор XI), которые активируются частичным протеолизом. Они образуют мембранно-связанные комплексы с высокомолекулярным кининогеном (ВМК) (рис. 13.11). Контактная фаза является витамин К-независимой, так как участвующие в ней ферменты не содержат у-карбоксиглутаминовую кислоту Фактор XI активирует фактор IX прокоагулянтного пути, но контактная фаза не является абсолютно необходимой для инициации свертываемости крови. Это подтверждает тот факт, что ни одна известная мутация белков контактной фазы не приводит к нарушению свертывания. Вероятно, контактная фаза служит для сопряжения системы гемкоагуляции с различными регуляторными системами организма. [c.320]

A. Высокомолекулярный кининоген. Б. Фактор Уа [c.440]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология