Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

цистеиновые

    Ряд повреждений клетка удаляет из ДНК путем прямой реактивации. Так, по крайней мере у бактерий существует специальный фермент, метилтрансфераза, который переносит метильную или этиль-ную группу с алкилированного основания на один из собственных цистеиновых остатков. Алкилированный в результате собственной активности белок инактивируется, но может служить регулятором активности своего гена и нескольких других (см. раздел 4 этой главы). [c.75]


    Рибонуклеаза. — Одна из рибонуклеаз была выделена в кристаллическом виде из бычьей поджелудочной железы Купит-цем (1940). Панкреатическая рибонуклеаза гидролизует рибонуклео-тидные связи, в которых пиримидиновый нуклеозид этерифицирован по З -положению сахара. Этот фермент содержит 124 остатка аминокислот и четыре дисульфидные связи. Установление первичной структуры этого фермента Муром и Штейном (1960) явилось важной вехой в химии белка. Последовательность частично была определена на окисленной рибонуклеазе, которая при энзиматическом расщеплении дает 24 пептида. Их размеры позволяют непосредственно определить последовательность химическими и ферментативными методами. Наконец, ферментативный гидролиз нативного белка, разделение содержащих цистин пептидов, окисление их до цистеиновых пептидов и аминокислотный анализ последних позволили выяснить, каким образом восемь по-луци1стинооых о статков связаны друг с другом (рис. 27, стр. 740). [c.739]

    Многие пептиды являются гормонами. Так, например, присутствующие в гипофизе гормоны окситоцин и вазопрессин состоят из девяти аминокислотных остатков, т. е. относятся к нанопептидам. Первый влияет на протекание родов у женщин и образование молока, второй контролирует водный обмен в организме. Инсулин, вырабатываемый поджелудочной железой, контролирует метаболизм сахаридов, и его недостаток приводит к диабету. Инсулин состоит из двух цепей, одна из которых содержит 21, а другая — 30 аминокислотных остатков. Цепи соединены серными мостиками —5—5—, которые образуются при окислении групп 5Н двух цистеиновых остатков (при этом получается остаток аминокислоты цистина). Структура инсулина точно известна, и он был синтезирован. Другой пептидный гормон, адренокортикотропный гормон (АКТГ), регулирует синтез стероидных гормонов в коре надпочечников, а соматотропин контролирует рост. Оба этих гормона вырабатываются передней долей гипофиза. К гормонам, образующимся в пищеварительном тракте, относятся, например, секретин и гастрин. Среди пептидов имеются и антибиотики, например бацитрацин (составная часть фрамикоина). [c.191]

    Глутаминовая кислота представляет собой один из основных компонентов всех животных тканей, но в мозге ее концентрация особенно высока, причем в нейронах выше, чем в глии. Введение глутамата в кору мозга методом микроинофореза вызывает очень сильную реакцию возбуждения. Следовательно, это вещество, как полагают, может оказаться основным медиатором возбуждения в центральной нервной системе. (Необходимо, однако, отметить, что введенные таким же образом аспарагиновая и цистеиновая кислоты также обладают мощным возбуждающим действием, но продукты их декарбоксилирования — -аланин и таурин — оказывают тормозящий эффект.) [c.340]


    Надсерная кислота также дает хорошие результаты [393]. Исследование кинетики окисления сернокислым таллием показало, что-эта реакция является бимолекулярным процессом с энергией активации, равной 24,200 кал [394]. При обработке цистина серебряной или медной солями происходит сложная реакция, заключающаяся в том, что цистин частью восстанавливается в цистеин и частью, окисляется в цистеиновую [394,395] или в сульфиновую кислоту. Как показано Оимонсеном [396], при окислении цистина иодом сульфиновая кислота образуется, повидимому, в качестве проме- [c.169]

    Выше указано (стр. 132), что превращение цистина или цистеипа в таурин можно осуществить путем окисления и декарбоксйлиро-вания [154, 155а,б]. Образующаяся в качестве промежуточного, продукта цистеиновая кислота (а-амино-Р-сульфопропионовая кислота) может быть получена различными путями. Цистин окисляется кислородом в присутствии соляной, но не серной кислоты [388]. Медные соли ускоряют реакцию [389]. Перекись водорода является удовлетворительным окислителем, особенно в присутствии ванадиевой, вольфрамовой или молибденовой кислот [390] или сернокислой соли двухвалентного железа [391]. Окисление иодом в кислом растворе протекает практически количественно. [392]  [c.169]

    Белок TF 1П А был первым эукариотическим регуляторным полипептидом транскрипции с известной аминокислотной последовательностью, для которого удалось построит доменную структурную модель. В этом белке выявлены 9 повторяющихся, но отличающихся друг от друга доменов — пальцев , каждый из которых включает около 30 аминокислот. Домены содержат инвариантные-участки, включающие два цистеиновых и два гистидиновых остатка, связанных с ионом цинка (рис. 115). Концы разных пальцев (петли) несут варьирующие аминокислотные остатки, среди которых встречаются положительно заряженные, которые, по-видимому, способны легко взаимодействовать с ДНК. Как оказалось, подобная структура регуляторного белка закодирована в ряде других генов, кодирующих регуляторные белки эукариот. Так, ген Kruppel (калека), контролирующий развитие дрозофилы, кодирует белок, содержащий четыре подобных домена. Такие домены обнаружены и в белках — рецепторах гормонов. Предполагается, что выступающие связывающиеся с ДНК разные пальцы, соединенные друг с другом гибкими мостиками, осуществляют сразу несколько контактов с ДНК. Такая модель строения TF П1 А позволяет предполо- [c.211]

    Такой активный ингибитор, как цистеин (I), становится совершенно безвредным после окисления его в цистеиновую кислоту (П)  [c.74]

    Цистеиновая реакция 653 Цитидин 661 [c.711]

    Декарбоксилирование цистеиновой кислоты упомянуто выше [155а, б, е]. Исследованы скорость деаминирования [401] и состояние равновесия в среде двуокиси углерода [402]. Скорость абсорбции цистеиновой кислоты в кишечнике собак занимает промежуточное положение между /-метионином и /-цистином [403]. Сера выводится из организма медленнее, чем продукты окисления метионина и цистеина [404]. Окисление цистеиновой кислоты в организме кролика происходит под воздействием микрофлоры кишечника [405]. [c.170]

    Перенося электроны, эти комплексы обратимо изменяют свои свойства (магнитные, оптические и др.). Роль переносчика электронов они выполняют, например, в нитрогеназе, пируватдегидроге-назе, а также при восстановлении метгемоглобина, гидроксилиро-вании стероидов и т. п. Предложенное для этих белков название ферродоксины отражает их способность передавать электроны. На одну молекулу белка приходится от одного до восьми атомов железа. Атомы (ионы) железа через цистеиновые остатки соединены с короткими полипептидными цепями белка. [c.366]

    В дальнейшем в качестве промежуточных продуктов для введения цистеиновых остатков в пептидную цепь применялись З-бензоил, [c.680]

    Наиболее трудоемким и важным вопросом химии инсулина (а также ряда других природных белков и пептидов, имевших связи S—S) является вопрос о создании из восстановленных (природных или синтетических) цепей, содержащих цистеиновые остатки, та ких пептидов, в которых цистиновые мостики связывали бы соответствующие амино кислотные остатки в таком же порядке, в каком они связаны в природном пептиде, так как только в этом случае могут быть получены синтетические препараты, обладающие полной биологической активностью природных соединений. [c.698]

    При действии перуксусной (или пермуравьиной) кислоты на кератин в реакцию вступают только боковые радикалы Try, Met и ys, причем ys количественно окисляется до цистеиновой кислоты, но пептидная связь при этом практически не затрагивается. [c.367]

    Руководствуясь такими соображениями, Лен и Сирлин [148] получили хиральный макроциклический молекулярный катализатор, несущий цистеиновые остатки. Катализатор связывает ал-киламмониевые соли, вызывает увеличение скоростей внутримолекулярного тиолиза связанных с ним субстратов, обнаруживая структурную селективность к эфирам дипептидов, и обладает ярко выраженной тенденцией к хиральному узнаванию ь-энан- [c.277]

    Эти железосеропротепиы, способные участвовать в окислительно-восстановительных реакциях, содержат напоминающую по расположению атомов клетку группу атомов железа и серы, связанных с цистеиновыми остатками полипептидной цепи. [c.374]


    После определения последовательности в каждой цепи нужно было еще установить, какие полуцистиновые остатки связаны между собой. Санжер решил эту проблему (1955) частичным гидролизом инсулина в таких условиях, в которых связь S—S остается незатронутой. Образовавшиеся цистинпептиды, без отделения от других компонентов, фракционировали и окисляли до цистеиновых пептидов. Цистеино-вые пептиды каждой фракции отделяли электрофорезом и идентифицировали. Таким образом была выяснена полная структура этого белкового гормона (см. Схему ва стр. 699). [c.698]

    При действии на кератин I2 происходят предпочтительные реакции с Туг и ys. В присутствии воды все звенья ys превращаются в остатки цистеиновой кислоты. Возможно также образование лантиониновых поперечных связей, придающих текстильным материалам безусадочность. Хлорирование шерсти щироко применяется на практике. [c.366]

    Снижению потерь большинства аминокислот при кислотном гидролизе способствует проведение его в стеклянных ампулах под вакуумом с большим избытком (200—5000-кратным) тщательно очищенной и перегнанной над Sn b соляной кислоты. Распад тирозина предупреждают добавлением в ампулу фенола. Чтобы избежать превращения серусодержащих аминокислот в продукты различной степени окисления при гидролизе и последующих процессах хроматографии и электрофореза, образцы белка, содержащие цистеин и цистин, до гидролиза обрабатывают надмуравьиной кислотой. При этом образуется стойкое производное — цистеиновая кислота. Гидролиз проводят в течение 24, 48, 72 и 120 ч. Если содержание какой-либо аминокислоты с увеличением времени гидролиза постепенно уменьшается, его находят на графике зависимости содержания этой аминокислоты от длительности гидролиза путем экстраполяции к нулевому времени гидролиза. Если же содержание аминокислоты в ходе гидролиза постепенно увеличивается, истинную величину также определяют графически, ограничивая время гидролиза 96 или 120 ч ". [c.123]

    На этой схеме указаны связи, расщепляемые протеиназой. Две дополнительные амидные группы находятся у карбоксильных групп двухосновных кислот, не участвующих в образовании пептидной связи. Два цистеиновых звена в окисленном пептиде образовались при расщеплении образующей цикл дисульфидной группы цистина. [c.695]

    Сухую бумагу размечают так, что линия старта находится на расстоянии одной трети (20 см) от катода. Гидролизат, растворенный в смеси ацетон — 1 н. НС1 или в 50%-ном растворе пиридина, наносят на сухую бумагу в минимальном объеме (10—20 мкл). С обеих сторон от образца-гидролизата на расстоянии 2—3 см наносят образцы отдельных ДНС-аминокислот- свидетелей , а также 2 стандартные смеси ДНС-аминокислот. Смесь А состоит из ДНС-производных аспарагиновой кислоты, пролина, треонина, валина, фенилаланина, бис-ДНС-лизина, а-ДНС-лизина, в-ДНС-лизина и ДНС-ЫНг. Смесь Б состоит из ДНС-производных цистеиновой кислоты, глицина, глутаминовой кислоты, серина, аланина, лейцина, изолейцина, гистидина, аргинина, а-ДНС-тирозина, о- и б с-ДНС-тирозина. На бумагу необходимо наносить не менее 1—5 нмоль каждой из ДНС-аминокислот. После нанесения образцов бумагу увлажняют буфером (с. 138), помещают в прибор для средневольтного электрофореза с источником пи- [c.150]

    Глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназа — тетрамер (м. м.= 144 000 Да), построенный из химически идентичных субъединиц. Центральную роль в катализе выполняет цистеиновый остаток. Фермент ингибируется ионами тяжелых металлов. Константы Михаэлиса гли-церальдегид-З-фосфатдегидрогеназы из мышц кролика для НАД+ — 13 мкМ, для глицеральдегид-З-фосфата — 90 мкМ, для фосфата — [c.253]


Смотреть страницы где упоминается термин цистеиновые: [c.17]    [c.310]    [c.310]    [c.473]    [c.170]    [c.278]    [c.289]    [c.406]    [c.1213]    [c.193]    [c.653]    [c.698]    [c.450]    [c.31]    [c.547]    [c.680]    [c.694]    [c.696]    [c.697]    [c.47]    [c.445]    [c.128]    [c.128]    [c.246]    [c.134]    [c.134]    [c.135]   
Химия протеолиза Изд.2 (1991) -- [ c.49 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Гистидин-цистеиновые комплексы и активация субстрата гексокиназой и креатинкиназой

Другие реакции окисления Вг Цистеиновая кислота

Пептидаза А данного дерева цистеиновая

Протеиназа II шелкопряда цистеиновые

Стафилококковая цистеиновая протеиназа

Сульфонил аминопропионовая кислота Цистеиновая кислота

Цистеиновая кислота

Цистеиновая кислота из декарбоксилирование

Цистеиновая кислота из цистеинсульфиновой кислоты

Цистеиновая кислота из цистеинсульфиновой кислоты Цистеиновая кислота в биологических объектах

Цистеиновая кислота из цистеинсульфиновой кислоты кислоты

Цистеиновая кислота как антагонист аспарагиновой

Цистеиновая кислота моногидрат

Цистеиновая кислота образование

Цистеиновая кислота определение

Цистеиновая кислота переаминирование

Цистеиновая кислота, выход при

Цистеиновая кислота, выход при окислении цистеина н цистина

Цистеиновая кислота, идентификация

Цистеиновая кислота, интенсивность

Цистеиновая кислота, интенсивность окраски с нингидрином

Цистеиновая кислота, нингидринная

Цистеиновая кислота, нингидринная реакция

Цистеиновые амидгидролазы

Цистеиновые амидгидролазы Аспартатные амидгидролазы

Цистеиновые амидгидролазы активации механизм

Цистеиновые амидгидролазы активные центры

Цистеиновые амидгидролазы ацилферменты

Цистеиновые амидгидролазы гомология

Цистеиновые амидгидролазы значения pKQ

Цистеиновые амидгидролазы ингибирование

Цистеиновые амидгидролазы каталитические группы

Цистеиновые амидгидролазы первичная структура

Цистеиновые амидгидролазы титрование

Цистеиновые амидгидролазы третичная структура

Цистин превращение в цистеиновую кислоту

Цистин цистеиновая группа

Цистин-цистеиновая система

Щелочные протеиназы микробные цистеиновые

оксихинолинат цистеиновые комплексы

цепи цистеиновый



© 2025 chem21.info Реклама на сайте