Каллидин

В 1961 г. Вебстер выделил каллидин из человеческой плазмы после обработки ее калликреином из мочи человека. Верле выделил этот пептид из бычьей плазмы после инкубации с чистым свиным калликреином из подчелюстной железы. В настоящее (Время каллидин синтезирован Буассона (1962) и Николаидесом. Каллидин 1П —декапептид, отличается от брадикинина только наличием дополнительного N-концевого лизина лиз—арг—про—про—гли—фен—сер—про—фен—арг [c.702]

Каликсин 590 Калимагнезия 231 Калифорний 231 Каллидин 256 Калликреины 235 Каломель 512 [c.753]

Каллидин действует аналогично брадикинину. Этот декапептид Лпз-Арг-Про-Про-Гли-Фен-Сер-Про-Фен-Арг5 Каллидин [c.54]

Давно известно, что некоторые вазоактивные пептиды продуцируются путем действия протеолитических ферментов на неактивные белки, присутствующие в плазме крови. К ним относят близко-родственные пептиды — ангиотензины I (10) и II (11), брадикинин (12) и каллидин (13). [c.293]

К группе вазоактивных (оказывающих влияние на тонус сосудов) пептидов относятся, кроме того, широко применяемые в медицинской практике брадикинин и каллидин. [c.75]

Каллидин представлен декапептидом, образующимся из неактивного плазменного белка кининогена, и отличается от брадикинина присутствием на К-конце еще одного аминокислотного остатка (Лиз) [c.75]

Особую группу протеиназ, имеющих оптимум в щелочной области pH, составляют калликреины, широко распространенные в тканях и жидкостях организма. Особенно активны они в крови, слюнных железах, поджелудочной железе. Под действием калликренина плазмы образуется брадикинин, а кал-ликреинов поджелудочной и других желез — каллидин, превращаемый в крови аминопептидазой в брадикинин. [c.370]

Каллидин и брадикинин обладают во многом сходным действием. Они увеличивают проницаемость капилляров, проявляют мощный гипотензивный эффект. В низких концентрациях брадикинин стимулирует сокращение гладкой мускулатуры кишечника, а в более высоких — сокращение мышц матки. При введении в органиэм брадикинин вызывает сильные болевые ощущения. [c.273]

Олигомерные вещества играют немаловажную роль в природе. Напр., окситоцин (гормон задней доли гипофиза) представляет собой нонапептид грамицидин С — это циклодекапептид многочисленные бактерии вырабатывают антибиотики, являющиеся циклоолигопептидами из плазматич. глобулина выделены нонапептидбрадикинин и декапептид — каллидин Ш. [c.232]

Отщепление карбобензоксигруппы путем восстановления натрием в жидком аммиаке описано Зиффердом и дю Винье [2119]. В отличие от каталитического гидрогенолиза в данном случае в качестве основного продукта реакции получается дибензил при этом отмечено также образование небольшого количества толуола [1697]. Отщепление проводят в тех же условиях, что и в случае толуолсульфонильной группы (ср. стр. 42) при очистке и выделении продуктов реакции возникают те же самые осложнения. Поэтому такой метод декарбобензоксилирования применяют только для получения свободных пептидов из соответствующих производных, у которых ы-аминогруппы защищены тозильной группировкой (например, АКТГ, брадикинин, каллидин), или в тех случаях, когда меркаптогруппы блокированы бензильной защитой (например, окситоцин или вазопресин). [c.60]

Применение N -тозиллизина. Тозильный остаток является наиболее употребительной защитной группировкой для е-аминогруппы лизина. Впервые М -тозил-ь-лизин получен Решке и сотр. [1863] через медный комплекс лизина. Ы -Карбобензокси-Ы -тозил-ь-лизин использовали в синтезе Lys -вазопрессИна [1523, 1863], каллидина [1739], линейного аналога грамицидина С [686], нонадекапептида, отвечающего аминокислотной последовательности фрагмента АКТГ [1413, 1414], а также защищенных пеп- тидов с последовательностью фрагментов а-МСГ [1032, 1043]. В комбинации с тритильной группой М -тозил-ь-лизин был применен в синтезе Lys -Lys -грамицидина С [2029]. Недостатком в этих случаях является необходимость детозилирования производных Ы -тозил-ь-лизина натрием в жидком аммиаке. [c.209]

Кинины широко распространены в природе, они найдены у человека, млекопи-таюшлх, земноводных, моллюсков, насекомых. Наиболее изучены брадикинины — каллидин (лизил-брадикинин), метионил-лизил-брадикинин. [c.277]

С помощью аминокислотного анализа и метода Эдмана установили (Верле и сотр. [2470]), что каллидин имеет следующее строение [c.107]

Такую же формулу каллидина предложили Пайерс и Уэбстер [1724] (ср. [2437]), которые выделили каллидин из продуктов инкубации обработанной кислотами плазмы человека с калликреином из мочи человека методика очистки мало отличалась от описанной выше методики Верле и сотрудников. В этом случае, однако, вместо хроматографии на бумаге применяли хроматографию на карбоксиметилцеллюлозе, что позволило выделить два чистых вещества — каллидин I и каллидин II. Каллидин I оказался идентичным брадикинину, а каллидин II — декапептиду, описанному Верле и сотр. [2470]. [c.107]

Эллиотт и сотр. [670] из продуктов инкубации обработанной кислотами псевдоглобулиновой фракции плазмы быка при pH 7,5 выделили еще один кинин, отличающийся от брадикинина и каллидина. Новый кинин оказался метиониллизилбради-кинином [c.107]

По-видимому, образование каллидина и брадикинина вызывается очень близкими ферментами. В самом деле, выделение этих гормонов, очевидно, происходит по одному и тому же механизму, они обладают сходными биологическими свойствами и разрушаются в одних и тех же условиях. Более того, некоторые калликреины обладают способностью образовывать не только каллидин, но и брадикинин, а при действии ряда змеиных ядов и трипсина, кроме брадикинина, образуется каллидин. Для того чтобы подчеркнуть сходство этих гормонов, некоторые исследователи [1724, 2437] предпочитают называть брадикинин калли-дином I или каллидином 9, а каллидин — каллидином II или каллидином 10. [c.107]

Калликреинами называют ферменты, проявляющие гипотензивное действие при внутривенном введении собакам. Такого рода ферменты были выделены из различных источников (ср. работу Фрея и сотр. [766]), например из мочи [1572, 1765, 1767, 2435, 2461], подчелюстной железы [2466, 2467], поджелудочной железы [910, 1572, 2435, 2469], сыворотки [2444, 2469] и др. Калликреины из мочи и подчелюстных желез можно получить в активной форме. Напротив, калликреин из плазмы получается исключительно, а из поджелудочной железы — частично в виде неактивного калликреиногена. Последний можно перевести в калликреин обработкой трипсином или другими методами. В зависимости от условий образуются различные формы калли-креинов [766], отличающиеся друг от друга по отношению к ингибиторам протеолитических ферментов [2437, 2462, 2463], электрофоретической подвижности [909, 910, 1572], действию на синтетические эфиры аминокислот [2320, 2436, 2457, 2458], иммунологическим реакциям [909, 911] и по способности образовывать брадикинин и каллидин [1724, 2437, 2469, 2470]. [c.109]

Рис. 23. Образование и разложение брадикинина и каллидина.

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.281 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.293 , c.556 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.256 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.54 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.2 , c.60 , c.104 , c.106 , c.112 , c.150 , c.171 , c.207 , c.209 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология