Система свертывания крови

Нарушение синтеза ряда белковых факторов системы свертывания крови при тяжелых заболеваниях печени может привести к геморрагическим явлениям. [c.559]

Белки плазмы принимают активное участие в свертывании крови. Ряд белков, в том числе фибриноген, являются основными компонентами системы свертывания крови. [c.569]

СИСТЕМА СВЕРТЫВАНИЯ КРОВИ [c.599]

Поскольку воздействие многих ядов сопровождается заметным изменением содержания тромбоцитов крови и ее свертываемости, рекомендуется набор методов, позволяющий в определенной степени судить о системе свертывания крови. Подробно комплекс указанных методов изложен в руководствах В. Е. Предтеченского и В. Н. Никитина. Кроме того, рекомендуется производить определение ретракции сгустка [c.224]

Эфиры салициловой кислоты характеризуются в первую очередь способностью раздражать кожу, слизистые оболочки глаз, дыхательных путей и пищеварительного тракта при непосредственном контакте. При однократном отравлении большими дозами и длительном — малыми, а также при использовании в лечебных целях эти соединения вызывают раздражение слизистой оболочки желудка, поражение почек, системы свертывания крови, а иногда и нарушение слухового аппарата. Эфиры галогенированной салициловой кислоты обладают еще более выраженным раздражающим действием. [c.535]

Показатель системы свертывания крови [c.390]

Защитная функция сохранение постоянного количества крови в сосудистом русле при повреждениях (система свертывания крови) регуляция реологических свойств крови участие в иммунных процессах организма (эта функция присуща глобулинам). [c.437]

Они входят в состав сложных углеводов мукополисахаридов, которые выполняют защитную и специфические функции, характерные для слизей, стекловидного тела глаз, синовиальной жидкости суставов, системы свертывания крови и др. [c.156]

Т. ифает ключевую роль в системе свертывания крови -катализирует превращение фибриногена в фибрин, осуществляет активацию разл. факторов свертьгеания крови. (см. Протромбиновый комплекс), стимулирует активацию тромбоцитов, эндотелиальных (выстилают внутр. стенки кровеносных и лимфатич. сосудов, полостей сердца) и гладкомышеч- [c.12]

Кроме специфических Са2+-связывающих белков, ион Са + связывают также и другие белки. К их числу относятся а-амилазы (гл. 7, разд. В.6), термолизин (гл. 7, разд. Г.4), стафилококковая нуклеаза (гл. 7, разд. Д.5), конканавалин А (рис. 5-7) и некоторые белки системы свертывания крови (рис. 6-16). Последние представляют особый интерес, поскольку они содержат специфичеомие Са2+-связывающие участки, образование которых зависит от витамина К (дополнение 10-Г). Ионы кальция связываются также с различными углеводами, например с карагениновыми гелями (гл. 2, разд. В.5). [c.375]

Больщинство компонентов системы свертывания крови [Ilf и системы комплемента [12] синтезируется в виде неактивных предшественников по вполне ясным с биологической точки зрения причинам. Для иллюстрации достаточно привести два примера. Выще была указана важность остатков v-карбоксиглутаминовой кислоты в ЛУ-концевой последовательности протромбина (см. разд. 24.2.1.1). Протромбин претерпевает три расщепления одно автокаталитически, тромбином и два фактором Ха, приводящие к образованию двухцепочечной молекулы, соединенной единственной дисульфидной связью схема (7) . [c.552]

Многие белки в противоположность приведенным выше примерам связывают ионы металлов либо временно, либо в течение всего времени их существования в организме. Ранее уже упоминался пример временного связывания Са + в связи с протеолитической активацией протромбина и других компонентов системы свертывания крови (см. разд. 24.2.1.2). Иной случай представляют щелочные фосфатазы и фосфокиназы, где, по-видимому, для экранирования отрицательных зарядов фосфатной группы для облегчения атаки атома фосфора нуклеофилом требуется ион двухвалентного металла типа Mg + или Zn +. Более постоянное связывание ионов металлов белками может служить для выполнения одной из указанных ниже целей. Ионы Са + предохраняют трипсин от автолиза. Конкавалин А (см. ниже) не связывает производных глюкозы до тех пор, пока не свяжет предварительно один ион Са + и один ион Мг 2+ на субъединицу. В данном случае катионы, по-видимому, осуществляют подгонку конформации молекулы, образуя центр связывания глюкозы. Ионы металлов принимают также участие в формировании активных центров ферментов. По- [c.561]

Витамин К является одним из регуляторов системы свертывания крови. Одним из этапов многостадийного процесса формирования тромба является образование белка протромбина, который затем превращается в тромбин. Механизм этого превращения зависит от способности протромбина связывать ионы Са " при помощи остатков у-карбоксиглутаминовой кислоты. Карбоксилирование последней в составе белка осуществляется микросомальной карбоксилазой, коферментом которой является 2,3-эпоксид — окисленная форма витамина К. Окисление протекает за счет внедрения кислорода в положение 2,3-нафтохинона. [c.104]

Защитные белки — название в известной мере условное. В эту группу включены некоторые наиболее изученные белковые веще-стаа, участвующие в проявлении защитных реакций организма. Основу их составляют белки иммунной системы (иммуноглобулины, антигены тканевой совместимости, интерлейкины, интерфероны и т. п.). В этом же разделе рассматриваются и белки системы свертывания крови. [c.208]

IX (Кристмас-фактор). Кристмас-фактор получил свое название по имени Стерена Кристмаса — мальчика с нарушениями в системе свертывания крови из его крови впервые был выделен этот новый белок. Наконец, активированный фактор 1Ха вместе с еще одним белком — фактором V111 вызывают активацию фактора X (Стюарт-фактор) с образованием фактора Ха и включают, таким образом, общий путь свертывания. [c.232]

Естественно, что для поддержания гомеостаза кроме системы свертывания крови функционирует и противосвертывающая система, или система фибриночиза (рис. 131). Она включается в тех случаях, когда свертывание крови нежелательно, а также для [c.236]

К остаткам аспарагиновой и глутаминовой кислот в ряде белков могут присоединяться дополнительные карбоксильные группы. Например, белок системы свертывания крови протромбин содержит в своей Н-концевой области несколько остатков у-карбоксиглутаминовой кислоты (гл. 24), которые включаются в белок при помощи фермента, зависимого от витамина К. Карбоксильные группы связывают ионы Са , необходимые для запуска механизма свертывания крови. [c.944]

Образование из неактивных белков-предшественников установлено для целого ряда ферментов пепсина, реннина, трипсина, химотрипсина, карбоксипептидазы А их получали, соответственно, из пепсиногена, прореннина, трипсиногена, химотрипсиногена, прокарбоксипептидазы А. Активация предшественника характерна также для многих белков, участвующих в системе свертывания крови так, протромбин превращается в тромбин, плазминоген — в плазмин, а фибриноген — в фибрин. Имеются сведения о существовании в поджелудочной железе проэстеразы. [c.93]

Используются в медицине ингибиторы протеиназ, в частности плазмина и трипсина. Если плазминоген крови активируется слишком интенсивно и в ней возникает слишком много плазмина, то при этом сильнодействующий фермент разрушит и фибриноген, и другие факторы из системы свертывания крови. При этом свертываемость крови сильно снижается и это часто является причиной обескровливания больных. Синтетический ингибитор — е-аминокапроновая кислота — тормозит активацию плазминогена в плазмин, а при более высоких концентрациях — и действие плаз.мина, предотвращая этим опасные изменения. Так называемый фактор Кунитца и Нортропа (инипрол) тормозит действие трипсина и химотрипсина. Он представляет собой полипептид (М = 6000) и используется при избыточном выделении ферментов, которое встречается при острых панкреатитах (заболеваниях поджелудочной железы, вырабатывающей целый ряд ферментов). Ингибиторы подобного рода защищают организм от ферментной интоксикации. [c.321]

ТРОМБИН — протеолитич. фермент системы свертывания крови, катализирующий превращение фибриногена в фибрин относится к классу гидролаз, расщепляющих пептидные связи шифр фермента 3.4.4.13 (см. Номенклатура и классификация ферментов). Т. образуется в плазме крови из своего неактивного предшественника протромбина, представляющего собой глюконротеид — белок, содержащий 6,5% восстанавливающих сахаров (типа глюкозы), 2—4% амипосахаров и 5% нейраминовой к-ты. Мол. вес протромбина быка 62 700, протромбина лошади 130 000, р/ 4,2. Молекула протромбина имеет форму эллипсоида длиной 119 А и диаметром 34А в разб. р-рах молекула протромбина диссоциирует на субъединицы с мол. в. 32 ООО. Протромбин превращается в Т. в результате воздействия фермента т р о м-б о к и н а 3 ы, присутствующего в нек-рых клетках крови (тромбоцитах), а также в клетках др. тканей (напр., легочной) его активность проявляется лишь в присутствии ионов Са . Активный Т. может быть получен также воздействием на протромбин таких протеолитич. ферментов, как трипсин, папаин, или обработкой протромбина 25%-ным р-ром цитрата натрия. [c.144]

К066129. Данилова Т.Н. Клиническое значение исследования системы свертывания крови при профессиональном воздействии свинца, сероуглерода и окиси углерода. - Ленинградский НИИ гигиены труда и профзаболеваний. 1971 г., 189 стр. [c.125]

К069556. А л ф е р о в а Е.Г. Состояние системы свертывания крови при свинцовой интоксикации. -Северо-Осетинский гос. мед. ин-т. 1971 г., 24б стр, [c.126]

Под опытом были кролики весом 1700—2200 г. Изучали в динамике миэлограмму (пунктата костного мозга из гребня подвздошной кости —совместно с Л. М. Макарьевой), гемограмму, а также некоторые показатели системы свертывания крови, характеризующие состояние костного мозга тромбопластическую активность крови (методом Б. А. Кудряшова и П. Д. Улитиной, 1954), потребление протромбина (по Квику, 1957), ретракцию кровяного сгустка (за 12 часов) и время рекальцификацип ок-салатной плазмы. [c.402]

Влияние диатермии селезенки и сочетания ее с нуклеиновокиелым натрием на некоторые показатели системы свертывания крови при общем рентгеновском облучении кроликов [c.404]

Влияние диатермии селезенки пли предварительной спленэктомии на показатели системы свертывания крови, зависящие от состояния костного мозга, видно из материалов таблицы 6. Учитыгаи большую смертность спленэктомированных кроликов при пятидиевмом введении бензола в дозе 1 мл/кг, мы для сравнения влияния спленэктомии или контрольной лапаротомии на изменения показателей свертывания кровн у отравленных бензолом кроликов применили трехкратное введение бензола (три дня подряд по 1 мл/кг иод кожу). [c.407]

Из таблицы представляется очевидным, что отягощающее влияние спленэктомии и благоприятное влияние диатермии селезенки на костный мозг прн бензольном отравлении нащло отражение и в показателях системы свертывания крови. [c.407]

Диатермия селезенки как метод активирования гуморальной активности органа улучшает функциональное состояние костного мозга у облученных кроликов но тестам гемограммы, миэлограммы и зависящих от деятельности костного мозга показателей системы свертывания крови — тромбоиластической активности крови, степени потребления протромбина и ретракции кровяного сгустка. [c.407]

Биохимические механизмы патогенеза печеночной недостаточности. Повреждение печени приводит к нарушению ее метаболических функций, в том числе реакций обезвреживания. Призна1 и печеночной недостаточности 1) развитие желтухи (в острых случаях может наступить смерть до ее появления) 2) тяжелые нарушения обмена электролитов, в частности гипокалиемия, обусловленная вторичным гиперальдостеронизмом гиперальдостеронизм связан с нарушением инактивации альдостерона в печени 3) удлинение протромбинового времени и др>тие нарушения свертывания крови, так как основные белки системы свертывания крови синтезируются в печени 4) сни- [c.441]

Встраивание человеческого гена в геном овцы было использовано и при получении фактора IX — белка свертывания крови, отсутствие которого служит причиной одного из видов гемофилии (разд. 24.6.1). Такая же схема применялась в производстве препарата, разжижающего кровь (тканевого активатора плазминогена). Компания PPL Pharma euti als работает сейчас над получением генноинженерного фибриногена — главного белка системы свертывания крови, который имеет очень сложную вторичную и третичную структуру. Его предполагают использовать в качестве клея для соединения тканей после хирургических операций. [c.237]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология