Протеиназы

Следует заметить, что биологическая активность лигандов, связанных даже в одной точке, значительно меньше, чем в растворе. Это может быть обусловлено, кроме самого факта закрепления, еще и микроокружением лиганда — природой и близостью расположения поверхности матрицы или спейсера. Разумеется, на активность лиганда могут влиять и примеси, входящие в состав исходного очищаемого препарата (протеиназы, нуклеазы, ионы тяжелых металлов и др.). [c.377]

Протеиназы ячменя, как и папаин, в зависимости от природы гидролизуемого белка могут проявлять свою активность при pH 3,8 6,3 и 8,6, в соответствии с чем их подразделяют на кислые, нейтральные и щелочные. При солодоращении наибольшую каталитическую активность проявляют кислые протеиназы, активаторами которых служат сульфгидрильные соединения, содержащие группу— 5Н, цистин и восстановленный глютатион. В первые сутки проращивания зерна количество глютатиона значительно увеличивается, причем в зародыше более энергично, чем в эндосперме. В последующие сутки накопление глютатиона в зародыше происходит медленнее, но все время в зародыше его больше, чем в эндосперме. [c.131]

Катализаторами гидролиза белков служат также протеолитические ферменты (протеиназы). [c.267]

Ингибиторы протеиназ животных и растений, т. 2, стр. 113 [c.380]

В зерне злаков из протеиназ содержится фермент тина иапаина, из пептидаз — аминопептидазы, карбоксипептидазы и дипентидазы. [c.131]

В результате действия протеиназ из зимогена освобон<даются амилазы, под действием пептидаз накапливаются аминокислоты, главным образом аспарагиновая и глюта.миновая. Активность протеаз (см. рис. 49) возрастает в процессе солодоращения симбатно увеличению активности амилаз. [c.131]

В процессе осахаривания большую активность проявляют протеазы. Оптимальным для действия солодовой протеиназы является pH 4,5—5,0, для пептидазы —pH 7,3—7,9, При температуре [c.184]

С протеиназа довольно устойчива. Для пептидазы температурный оптимум равен 45—47°С с повышением температуры наступает быстрая инактивация. Несмотря на неблагоприятные условия, пептидаза в процессе осахаривания увеличивает содержание аминного азота в сусле в 2,5—3 раза (20% от всего растворимого азота сусла). [c.185]

Кинетические параметры реакций гидролиза ряда субстратов, катализируемых стрептококковой протеиназой. [c.148]

Депротеинизация достигается также добавлением сульфата аммония и некоторых органических растворителей [23]. Основная опасность здесь заключается в возможности адсорбции или окклюзии следовых компонентов осадком. Эффективность операции нужно конфолировать в отношении биоматериала и определяемых веществ. Обычно влияние окклюзии сводят к минимуму не добавлением осаждающих агентов к пробе, а наоборот [24]. В последнее время для осаждения белков все чаще применяют ацетонитрил, особенно удобный в тех случаях, когда раствор далее анализируют методом ВЭЖХ Для предотвращения разложения белков следует избегать нафевания, либо использовать мягкие условия их разрушения с помощью ферментов [25]. С этой целью используют трипсин, папаини другие протеиназы. Ткани печени гидролизуют алкалазой, а [c.204]

Протеазы (пептидгидролазы) катализируют гидролитическое расщепление белков и полипептидов, т. е. разрыв связи —СО—NH—. Обычно протеазы разделяют на протеиназы и пептидазы, из которых первые катализируют расщепление белков, вторые—расщепление полипептидов и дипептидов. Однако такие протеиназы, как папаин и некоторые другие, гидролизуют пептидные связи не только в белках, но и в различных пептидах. [c.120]

В таблице 2 приведены значения кинетических параметров гидролиза ряда субстратов, сложных эфиров Н-бензилоксикарбо-нил-Ь-аланина, катализируемого стрептококковой протеиназой [4]. Оценить значения индивидуальных констант к2, кз и /Сз фермен- [c.147]

Продемонстрировано, что при добавлении в систему модельного белка, а именно нативной протеиназы типа Баумана-Бирк (ВВ1) и ее ацилированного двумя остатками олеиновой кислоты производного ((Оле)2ВВ1) образуются частицы меньшего размера. Показано, что добавление амфифильного поли-Ы-винилпирролидона к нерастворимому в воде (Оле)2ВВ1 приводит к повышению его растворимости. [c.92]

Затем Туппи подверг окисленный окситоцин гидролизу кристаллической протеиназой, выделенной Линдерштрем-Лангом (1949) из ВасИ- [c.694]

На этой схеме указаны связи, расщепляемые протеиназой. Две дополнительные амидные группы находятся у карбоксильных групп двухосновных кислот, не участвующих в образовании пептидной связи. Два цистеиновых звена в окисленном пептиде образовались при расщеплении образующей цикл дисульфидной группы цистина. [c.695]

ПРОНАЗА, смесь частично очищенных протеолитич ферментов из микробов 31гер1отусе5 gri.seus, содержащая нейтр. и щел. протеиназы (см. Протеолитгтеские ферменты), а также протеиназы, близкие по характеру действия химотрипсину и карбоксипептидазам. Мол. м. компонентов 16 000—20 ООО. Обладает широкой субстратно специфичностью, при pH 7—8 гидролизует в казеине и альбумине 80—85% пептидных связей. Активность разл. комнонентов П. подавляется хелатами, диизопропилфторфосфатом, хлоркетонами. Активизируется Са +, Со +, Мп +, Примен. при исследовании строения белков ПРОПАЗИН. триазин [c.480]

Активность кислой протеиназы в продолжение солодоращения возрастает приблизительно в 40 раз. Пептидазная активность проявляется также сильно, но позже протеиназной. [c.131]

ЭЛАСТИН, фибриллярный белок, придающий упругость коже, легочной ткани, связкам, кровеносным сосудам. Предшественник Э.— тропоэластин, к-рый секретируется клетками гладких мышц в виде полипептидной цепи мол. м. 100 ООО, богат остатками глицина, аланина, пролина и валина, но содерж1[Т очень мало полярных аминокислот. Он подвергается интенсивной пост-трансляциониой модификации, в частности ограниченному протеолизу и образованию поперечных связей вследствие окисления боковых цепей лизина и коидеисации образующихся альдегидных групп. Соединение полипептидных цепей Э. в сложную сетку обусловливает его большую упругость и нерастворимость в воде. Э. гидролизуется только протеиназами с особой специфичностью (эластазами). [c.696]

Различные виды аспергиллов обладают неодинаковой протеоли-тнческой активностью. Например, Asp. awamori почти не содержит протеиназы, действующей в слабокислой среде. Asp. oryzae, наоборот, содержит ее. На рис. 66 показана активность протеиназ этих аспергиллов в зависимости от pH. [c.185]

A. Ахунову и Д. H. Сахибову (1963, 1970) удалось получить гомогенную протекназу из яда гюрзы, причем, на последней стадии очистки (сефадекс Г-75 и ДЕАЕ-целлвдлоза) фермент обладал активностью, в 18 раз превышающий активность протеиназ цельного яда. Молекулярный вес энзима при гель-фильтрации через сефадекс Г-100 35000—37000. Полученный фермент по своим свойствам близок к трипсину, причем подавление его активности ДФФ (5.10 Щ) указывает на важную роль серина в механизме действия энзима. [c.87]

КАТЕПСИНЫ, ферменты класса гидролаз внутриклеточные протеиназы. Играют важную роль в катаболизме белков катализируют гидролиз белков и пептидов в слабокислой среде. Для формы А из мышц карпа (мол. м. 34 ООО) оптнм. каталитич. активность при pH 4,6—5,8 обладает пептидазной активностью и гидролизует эфиры и амиды [c.249]

В то время как некоторые протеиназы, расщепляющие внутриклеточные белки, по всей вероятности, находятся в цитоплазме, катепсины, имеющие оптимум pH в кислой области, располагаются в лизосомах [31, 32], а в пероксисомах обнаружена нейтральная протеиназа. Катеп- [c.94]

Тироксины и трииодтиронин освобождаются из тиреоглобулина под действием ряда протеиназ. Как действие протеиназ, так и освобождение гормонов щитовидной железы в кровь стимулируется тиреотропным гор ] моном гипофиза (ТТГ). Этот тиреотропный гормон, подобно глюкагону, вероятно, использует в своем действии механизм, связанный с участие сАМР. Гормоны щитовидной железы разносятся по всему организму связывающим эти гормоны глобулином — специальным белком, выполН няющим транспортную функцию. Некоторые молекулы гормонов ne-j реносятся и другими сывороточными белками. Как тироксин, так я] хрииодтирриин оказывают мощное гормональное воздействие на ткани, но для трииодтиронина лаг-период ответной реакции короче, чем для [c.146]

Смотреть страницы где упоминается термин Протеиназы: [c.541] [c.233] [c.233] [c.14] [c.193] [c.193] [c.695] [c.185] [c.185] [c.87] [c.87] [c.81] [c.422] [c.428] [c.429] [c.483] [c.169] [c.160] [c.370] [c.221] [c.288] [c.561]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.483 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.51 , c.153 , c.420 ]

Молекулярная биотехнология принципы и применение (2002) -- [ c.168 ]

Химия углеводов (1967) -- [ c.5 , c.571 , c.576 ]

Биохимия (2004) -- [ c.61 , c.361 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.245 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.483 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.426 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.18 , c.60 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.343 , c.345 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.108 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.774 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.177 , c.180 , c.181 , c.183 , c.185 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.0 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.0 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.113 , c.130 , c.139 , c.262 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.32 , c.166 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология