Брадикинин

Калликрсины крови и поджелудочной железы, образующиеся из различных неактивных предшественников, проявляют разную субстратную специфичность. В то время как калликреин плазмы крови, расщепляя связь Lys-Arg, образует из белков плазмы брадикинин, калликреин поджелудочйой железы при гидролизе связи Met-Lys соответствующего субстрата дает коллидин. Кроме названных кининов брадикинина (кинин-9) и коллидина (кинин-10) — при разбавлении плазмы крови спонтанно образуется метио-ниллизилбрадикинин (кинин-И). [c.281]

Показано, что механизм гипотензивной активности каптоприла связан с его способностью снижать уровень ангиотензина II и аккумулировать содержание в организме брадикинина, обладающего сосудорасширяющим действием. [c.10]

В 1961 г. Вебстер выделил каллидин из человеческой плазмы после обработки ее калликреином из мочи человека. Верле выделил этот пептид из бычьей плазмы после инкубации с чистым свиным калликреином из подчелюстной железы. В настоящее (Время каллидин синтезирован Буассона (1962) и Николаидесом. Каллидин 1П —декапептид, отличается от брадикинина только наличием дополнительного N-концевого лизина лиз—арг—про—про—гли—фен—сер—про—фен—арг [c.702]

Фоглер (1962) показал, что в синтетическом неактивном нонапептиде аминокислотная последовательность обратна последовательности брадикинина. [c.702]

В 1978 г. сотрудниками Института биоорганической химии под руководством акад. Ю. А. Овчинникова был осуществлен синтез двух структурных генов, кодирующих синтез нейропептидов лейцин-энкефалина и брадикинина. Синтезированный ген лейцин-энкефа-лина имел два липких конца [c.133]

При синтезе аналога цитохрома с (104 аминокислотных остатка) для присоединения последних 45 аминокислот избытки ацилирующих реагентов доходили до 30- и 70-кратных, а время конденсации увеличивали до 24 ч. В то же время Анфиисен и сотр. [433] описали синтез брадикинина с 10-кратным избытком ацилирующего агента, причем время реакции ограничивалось 3 мин, и для синтеза ноиапептида понадобилось меньше 5 ч. Экономически такой избыток защищенной аминокислоты едва ли может быть оправдан, тем более что обратное получение ее в случае применения ДЦГК-метода затруднительно из-за образования N-ацилмочевины. [c.190]

Однако соединение I, синтезированное в двух лабораториях, показало лишь одну сотую фармакологической активности природного но-напентида брадикинина. Из всех полипептидов, синтезированных группой Буассона (1960), только брадикинин II в различных испытання.к был по активности идентичен бэадикинину. [c.702]

Брадикинин — нонапептид, обладающий физиологической активностью. Он понижает кровяное давление, увеличивает проницаемость капилляров и вызывает ощущение боли. Он имеет следующую аминокислотную последовательпость aгg-pгo-pro-gly-phe-seг-pгo-phe-aгg. Какие трипептиды, содержащие фенилаланин, образуются при неполном гидролизе этого пептида [c.414]

Понижение давления возможно также в результате ингибирования фермента пептиднлдипептидазы (кининазы-Щ к-рый катализирует превращение неактивного декапептида ангиотензина-1 в сильный прессорный октапептид ангио-тензин-П и инактивирует брадикинин, расширяющий сосуды. К таким ингибиторам относятся, напр., тепротид-5-Oxo-Pro-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-iso-Leu-Pro-OH (буквенные обозначения см. в ст. Аминокислоты), каптоприл (X). [c.572]

Известна также К. типа С, к-рая отщепляет от С-конца любые остатки аминокислот. Она выделена из плодов и листьев цитрусовых. В плазме крови человека функционирует К. типа N (ее каталитич. активность оптимальна при pH 7), сходная по субстратной специфичности с К. типа В. Этот фермент катализирует отщепление С-коицевого аргинина от находящегося в крови пептида брадикинина (см. Кинины), в результате чего этот пептид теряет способность понижать кровяное давление. [c.322]

Содержание брадикинина в плазме крови человека < 0,3 нг/л В больших кол-вах он содержится в кожных железах лягушек рода Rana (у травяной лягушки Rana temporaria 250 мкг на 1 г сырой кожи) Удлиненные с N- или С-конца производные брадикинина найдены в ядах ос и пчел [c.384]

Церулеин по сравнению с брадикинином снижает артериальное давление на более долгое время, однако вызывает более слабые сокращения гладких мышц. Имея похожую структуру с гормоном желудочно-кишечного ракта холецистокининпанкреозимином (разд. 2.3.1.12), церулеин обладает и похожей биологической активностью. Сверх того, оба пептида церулеин и фил-лоцерулеин совпадают в С-концевом участке с гастрином. Филлоцерулеин в более слабой форме повторяет спектр активностей церулеина. [c.284]

Входящий в состав яда осы полистескинин (с. 314) имеет последовательность брадикинина, удлиненную с Ы-конца. [c.285]

Структурное совпадение брадикинина плазмы и брадикииинов амфибий обнаруживает интересные, но пока неясные генетические связи. [c.285]

Первыми природными объектами рассмотрения будут брадикининпоген-цирующие пептиды (БПП). Речь пока пойдет только об их конформационных возможностях вопросы связи между структурой и биологическими свойствами, т.е. структурно-функциональной организации олигопептидов, обсуждаются в следующем томе. Отметим лишь, что молекулы БПП усиливают и пролонгируют депрессорный эффект брадикинина на кровяное давление, ингибируют ферменты, расщепляющие кинин, а также являются эффективными ингибиторами пептидил-дипептидазы - фермента, катализирующего превращение ангиотензина I в повышающий кровяное давление ангиотензин II. Самыми эффективными представителями этой группы являются природные пента-, нона- и декабрадикининпо-тенцирующие пептиды, структурная организация которых вместе с некоторыми их синтетическими аналогами рассматривается ниже [1,2]. [c.256]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.687 , c.702 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.81 ]

Углублённый курс органической химии книга2 (1981) -- [ c.0 ]

Названия органических соединений (1980) -- [ c.264 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.190 , c.194 , c.281 , c.284 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.18 ]

Биохимия (2004) -- [ c.26 , c.370 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.146 , c.271 , c.273 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.81 ]

Основные начала органической химии том 1 (1963) -- [ c.809 , c.810 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.131 ]

Возможности химии сегодня и завтра (1992) -- [ c.94 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.54 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.672 , c.686 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.2 , c.60 , c.104 , c.105 , c.106 , c.107 , c.157 , c.160 , c.179 , c.200 , c.202 , c.235 , c.273 , c.399 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.176 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 1 (1986) -- [ c.61 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.126 , c.162 , c.175 , c.176 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.35 , c.213 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.35 , c.213 ]

Иммунология (0) -- [ c.93 , c.94 ]

Модифицированные аминокислоты и пептиды на их основе (1987) -- [ c.0 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология