Ацетилхолинэстераза изоферменты

Одним из важнейших результатов эволюции белков явилась выработка удовлетворительных параметров сродства ферментов к субстратам. В плане адаптации к температуре эволюция этого важного свойства ферментов характеризовалась двумя главными целями . Прежде всего, как видно из кривых зависимости Км от температуры (рис. 83 и 84), наблюдается тенденция избежать отрицательной температурной модуляции. Если охлаждение все же приводит к уменьшению фермент-субстрат-ного сродства, то это происходит только при температурах, близких к нижнему пределу температур местообитания данного вида или еще более низких. На протяжении долгой эволюционной истории отбор либо устранял либо оттеснял в одну сторону отрицательную температурную модуляцию. Эта же адаптивная стратегия отмечается при изучении некоторых ферментных систем радужной форели, изменяющихся при температурной акклимации (рис. 83 и 84). Пируваткиназа и ацетилхолинэстераза существуют у нее в двух вариантах — тепловом и холо-довом , — синтезируемых преимущественно во время акклимации к теплу и к холоду соответственно. Главное различие между тепловым и Холодовым изоферментами — это различие в зависимости Км от температуры (нечто подобное мы наблюдали и при изучении межвидовых различий в ферментах). Тепловые изоферменты проявляют высокое сродство к субстратам при температурах, близких к верхнему диапазону для данного вида (приблизительно 15—20 °С), и быстро утрачивают его при зимних температурах (примерно 10°С и ниже). Напротив, хо-лодовые изофермеиты лучше всего связывают субстрат при температурах менее 10°С, а при более высоких температурах обнаруживают к нему меньшее сродство, чем тепловые варианты [c.275]

Рис. 90. Электрофоретическая картина изоферментов ацетилхолинэстеразы. содержащихся в головном мозгу радужной форели, акклимированной к различным температурам (по данным Болдуина и Хочачки, 1970).

Известны и другие ферментные системы, которые, подобно системе ацетилхолинэстераз радужной форели, акклимированной к 12 °С, состоят одновременно из нескольких изоферментов с различной зависимостью Ки от температуры. Одна из таких систем — изоцитратдегидрогеназа радужной форели. Оказалось, что в популяции можно обнаружить ряд фенотипов, различающихся по этому ферменту, причем влияние температуры на катализируемую им реакцию в большой мере зависит от количественных соотношений между содержанием различных изоферментов в клетках (рис. 91). У особей, имеющих только изофермент Аг, не обнаруживается положительной температурной модуляции, тогда как у особей, обладающих помимо изофермента кг также изоферментами В2 и Сг, отмечается компенсаторное уменьшение сродства фермента к субстрату при температурах выше 10 °С. Можно думать, что особи, имеющие все три изофермента, получают некоторое преимущество, так как активность изоцитратдегидрогеназы не будет у них подвержена таким резким колебаниям в летний период, как у особей, обладающих только изоферментом Аг. У последних, возможно, существует какой-то иной путь регуляции активности этого фермента при изменчивых летних температурах. [c.281]

На вопрос о распространенности явления смены изоферментов у различных эктотермных животных еще нельзя дать определенного ответа из-за отсутствия экспериментальных данных. С этой точки зрения изучено лишь небольшое число эктотермных форм, и сезонные различия обнаружены только у радужной форели. Однако ферментные системы, исследованные у других видов, — это в большинстве случаев такие ферменты, которые у форели не проявляют высокой чувствительности Кы к температуре или отрицательной температурной модуляции. Кроме того, при наличии сложных изоферментных комплексов во все времена года организм всегда может иметь в своих клетках ферменты, обладающие различной чувствительностью к температуре, функциональные свойства которых, вероятно, сравнимы со свойствами изоферментов ацетилхолинэстеразы у форели, акклимированной к 12 °С. [c.283]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология