Липиды влияние давления

В дальнейшем, по мере погружения в толщу осадочной породы, эти органические вещества в течение многих миллионов лет на глубине 1,5—3,0 км и ниже подвергаются уже в восстановительной среде действию повышенных температур (примерно до 120—150, реже 200 °С) и давления 10—30 МПа, а также каталитическому влиянию вмещающих пород (в основном, глин). По современным воззрениям именно в этой стадии в результате термических и термокаталитических процессов органические вещества, и главным образом липиды (жиры, воска, масла), превращаются в углеводороды нефти. [c.8]

Когда растет объем мембран в клетке, то приход каждой повой молекулы липида в состав мембраны создает тесноту их движения внутри мембраны. Т.е. расстояние между липидными молекулами уменьшается и это заставляет пх с большей частотой соударяться друг с другом и главное уменьшается толщина водной прослойки между молекулами. Значит, под влиянием расклинивающего давления и давления разуплотнения как бы возрастает упругость этой водной прослойки и, соответственно, отталкивание молекул друг от друга. Чем меньше толщина прослойки, тем сильнее молекулы отталкиваются, тем с большей силой происходит увеличение объема мембран и тем большее давление они создают на вмещающую внутриклеточную жидкость. [c.413]

ЛИТЬ по образованию продуктов катализируемой им реакции. Большинство используемых ферментных меток способно за 1 мин при обычных температуре и давлении превращать в продукты 10 молекул субстрата в расчете на одну молекулу фермента. Каталитическая эффективность фермента сильно зависит от его трехмерной структуры (конформации), Пространственная структура фермента, как и любого белка, поддерживается многочисленными нековалентными взаимодействиями, такими, как гидрофобные и водородные связи, ионные контакты, а также ковалентными дисульфидными связями. Трехмерная структура фермента обеспечивает близкое соседство определенных аминокислотных остатков в положениях, наиболее выгодных для осуществления катализа. Нековалентные химические связи непрочны и легко разрушаются или ослабляются под влиянием тепловой энергии или дополнительных нековалентных взаимодействий, возникающих, например, при связывании ионов, хао-тропных агентов, детергентов, липидов и т. д. Известно, что присоединение к ферменту другой молекулы (скажем, аллосте-рического эффектора) в области, удаленной от активного центра (т. е. каталитического центра), может вызвать конформацион-ную перестройку, изменяющую пространственное расположение аминокислотных остатков в этом центре. Изменения в некова- лентных взаимодействиях, приводящие к новой, необычной конформации фермента, способны существенно повлиять на каталитическую активность. Подобная конформационная гибкость становится одной из помех при использовании фермента в качестве метки. Однако эта же гибкость полезна для разработки иммуноферментного анализа без разделения компонентов, основанного на вызываемых антителами изменениях в конформации конъюгата [лиганд — фермент]. Другое преимущество применения ферментов в качестве меток обусловлено наличием в их молекулах многочисленных функциональных групп (аминогрупп, сульфгидрильных, карбоксильных, карбамоильных, остатков тирозина), через которые можно ковалентно присоединять молекулы лигандов. [c.12]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология