Ферменты субъединицы

Изостерические эффекты — взаимодействие между двумя частицами или участками фермента аллостерические эффекты связаны с взаимодействием пространственно-разобщенных центров фермента, расположенных на разных субъединицах. [c.239]

ДНК-полимераза у, по-видимому, состоит из нескольких идентичных субъединиц с молекулярной массой около 50 кД. Это митохондриальный фермент, который осуществляет синтез ДНК митохондрий. Сходный фермент обнаружен в хлоропластах растений. [c.51]

ДН К-полимераза o имеет молекулярную массу около 150 кД и состоит из двух неидентичных субъединиц. Этот фермент обладает сопряженной З -экзонуклеазной активностью. Его роль в синтезе ДНК не ясна. [c.51]

После начала репликации вирусного генома транскрипция мн -гих (хотя и не всех) ранних генов угнетается и активируется считывание поздних генов. Промоторы поздних н ранних генов различны в частности, первые как будто несколько беднее А-Т-парами, чем вторые. Считают, что поздние промоторы узнаются модифицированной вирус-специфической РНК-полимеразой модификация заключается в том, что в состав этого фермента включается субъединица клеточной РНК-полимеразы П. [c.307]

ФЕРМЕНТЫ (энзимы), биологические катализаторы, ускоряющие хим. р-ции в живых организмах. Все Ф.— белки. М. б. связаны с небелковыми компонентами кофакторами), такой комплекс иаз. холоферментом, а его белковая часть — апоферментом. Многие Ф.— комплексы, состоящие из неск. молекул белка (субъединиц), соединенных между собой нековалентными связями. Известно более 2000 Ф. Согласно рекомендациям комиссии по ферментам Международного биохим. союза, Ф. в зависимости от характера ка- [c.617]

Исследования с применением препаратов, ингибирующих РНК-полимеразу, и с ферментами, субъединицы которых были изменены в результате мутации, несколько прояснили роль кор-субъединиц. (5-Субъединица скорее всего участвует в связывании рибо ну кле 03 ид три фосфат о в в реакциях инициации и элонгации. Комплекс а- и [5 -субъединиц (а р ) участвует в неспецифическом прочном связывании с ДНК и в специфическом взаимодействии холо-фермента с промоторами—сайтами, детерминирующими инициацию транскрипции (разд. 3.2.в). Ь1аи-более полно по сравнению со всеми другими субъ- [c.121]

Пример 4 [1]. Раосмотр им фермент, содержащий два эквивалентных активных центра (или две активные субъединицы), взаимодействующие друг с другом (13.11), Этот процесс кооперативен если оба активных центра заняты, реакция превращения субстрата в продукт идет со скоростью, отличающейся от скоростей реакции при связывании субстрата одним активным центром [c.290]

Оказывается, новосинтезированные цепи ДНК всегда содержат на 5 -конце несколько рибонуклеотидов. Иными словами, сннтеэ ДНК начинается с синтеза РНК- РНК-затравку для синтеза ДНК образует специальный фермент, называемый ДНК-праймазой (от англ. праймер — затравка). Праймаза может быть отдельны. 1 ферментом, как у бактерий, илн входить в качестве субъединицы в ДНК-полимеразу (как у ДНК-полимеразы а животных). В любом случае праймаза — это фермент, отличный от РНК-полимераз, синтезирующих разнообразные клеточные РНК и тоже способных инициировать синтез новых полинуклеотидных цепей (см. гл. VII). Почему же в таком случае для инициации цепей ДНК используются рибонуклеотиды Возможное объяснение состоит в том, что в ходе эволюции прай.чазы произошли из РНК-полимераз. Но есть и другое, функциональное, объяснение. Поскольку требования инициа- [c.51]

Промотор гена глутаминсинтетазы замечателен не только те.м, что он регулируется с участием минорной сигма-субъединицы и нуклеотидных последовательностей, удаленных на большие расстояния от старта транскрипции, но и тем, что действие регуляторного белка. модулируется не путе.м связывания лигандов-эффекторов, которыми могли бы быть глута.мин или глутаминовая кислота, а путем хи.мической модификации — фосфорилирования и дефосфо-рилирования NR,,— осуществляемой несколькими ферментами, реагирующими на обеспеченность клетки источниками азота. [c.153]

В некоторых случаях действие того или иного фермента регулируется не субстратом или продуктами ферментативной реакции, а веществом, отличным от них. Такие ферменты называют аллостертескими ферментами. Участок в молекуле фермента, который реагирует с алло-стерически действующей молекулой, не совпадает с активным центром фермента. Несовпадение места присоединения аллостерических молекул и активного центра фермента удалось наблюдать при рентгеноструктурном анализе аспартаттранскарбамилазы— фермента, молекула которого состоит из шести субъединиц и имеет массу 310000. [c.400]

АЛЬДОЛАЗЫ, ферменты класса лиаз. Содержатся в микроорганизмах, грибах, высших растениях, разл. тканях млекопитающих. Катализируют конденсацию альдегидов с образованием новой углерод-углеродной спязи, Напб. и.ту-чена В-фруктозо-1,6-дифосфат-В глицеральдеги.ч-З-фосфат-лиаза, для к-рой мол. м. 147 000—180 ООО, оптим. каталитич. активность при pH 7,5—8,5 состоит из двух субъединиц. Катализирует р-цию фруктозодифосфат 3-фосфоглице-риновый альдегид -)- фосфодиоксиацетон. Р-цпи, катализируемые А.,— важный этап анаэробного превращ, углеводов при гликолизе и брожении. [c.27]

ИЗОФЕРМЕНТЫ, разные формы одного и того же фермента, отличающиеся структурой полипептидной цепи или составом субъединиц. Присутствуют в организмах одного вида или в одной клетке различны по каталитич. активности. Наличие И.— один из способов регуляции ферментативной активности. Использ. для диагностики нек-рых заболеваний. [c.215]

Участок молекулы Ф., где происходит превращ. субстрата, наз. активным центром. Его иногда подразделяют на участок, связывающий субстрат, и каталитич. участок. Последний содержит каталитически активные группы белка или кофакторы. Для многих Ф., состоящих из субъединиц, характерно наличие регуляторного участка (взаимодействующего с в-вами, регулирующими активность фермента), к-рый м. б. расположен не на той субъединице белка, где находится активный центр. [c.618]

Белки, построенные из разнотипных субъединиц, к-рые могут объединяться в Ч. с., нередко образуют изоформы, отличающиеся соотношением субъединиц. Ч. с. имеет большое функциональное значение в ее рамках реализуются аллостерич. взаимодействия (см. Эффекторы ферментов)-, распадом и образованием Ч. с. регулируется актинность нек-рых ферменпов. [c.688]

При выработке иммунного ответа клеточные рецепторы реагируют на углеводные детерминанты макромолекулы антигена. Обратным примером может служить взаимодействие клеток с макромолекулами холерного токсина. Последний представляет собой белок, в состав которого входят две высокомолекулярные пептидные субъединицы. Одна из них ответственна за первичное взаимодействие с клетками организма-хозяина, а другая — за токсический эффект. Было установлено, что рецептором на поверхности клеток, осуществляющим узнавание молекулы токсина и связывание с ним, является гликолиПид — ган-глиозид Gmi, в молекуле которого к липидной части присоединен олигосахаридный фрагмент, содержащий остаток сиаловой кислоты. После присоединения токсина к ган-глиозиду от первого отщепляется токсическая субъединица, под дейстием чего происходит ряд изменений в активности ферментов клетки, в первую очередь активация адени-лат-циклазы, а это в конечном итоге приводит к крупным нарушениям клеточного метаболизма и гибели клетки. [c.158]

Этот выбор определяется, в первую очередь, условиями растворимости и сохранности материала препарата. Эти соображения мoгy J диктовать pH и ионную силу буфера, наличие в нем мочевины и детергентоп. Одпако надо иметь в впду и возможное воздействие выбора элюента на ход самого хроматографического процесса. Во-первых, такое воздействие может проявляться в изменениях конформации пли плотности упаковки макромолекул, диссоциации белков па субъединицы, диссоциации кофакторов от ферментов и др. Во-вторых, следует проверить устойчивость материала матрицы к выбранному значению pH и диссоциирующим добавкам. Наконец, не следует упускать пз виду возможности влияния элюента на взаимодействие разделяемых веществ с материалом матрицы, т. е. [c.135]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология